Обмен веществ в организме человека

Размещено на http://www.allbest.ru/

Размещено на http://www.allbest.ru/

Содержание

Введение

1. Методы изучения обмена веществ

2. Обмен белков

2.1 История изучения белка

2.2 Азотистый баланс

2.3 Особенности азотистого обмена у жвачных

2.4 Обмен аминокислот

2.5 Обмен сложных белков

2.6 Роль печени и почек в обмене белков

2.7 Регуляция белкового обмена

3 Обмен углеводов

3.1 История изучения

3.2 Основные процессы обмена

3.3 Действие ферментов пищеварительного тракта на углеводы

3.4 Гидролиз целлюлозы

3.5 Роль печени в углеводном обмене

3.6 Превращение углеводов в тканях

3.7 Особенности углеводного обмена у жвачных

3.8 Регуляция углеводного обмена

4. Обмен липидов

4.1 История изучения липидов

4.2 Обмен липидов в ткани

4.3 Липидный обмен в желудочно-кишечном тракте

4.3.1 Роль стенки кишечника

4.3.2 Роль легких в липидном обмене

4.3.3 Роль печени в обмене липидов

4.5 Регуляция липидного обмена

5. Взаимосвязь обмена углеводов, белков и жиров

6. Регуляция обмена углеводов, белков и жиров

Заключение

Список использованных источников

белок липид углевод

Введение

В основе главнейших особенностей и принципиальных отличий живого от неживого лежит обмен веществ живых организмов с окружающей средой, или метаболизм.

Обмен веществ - основное жизненное свой свойство организма, с прекращением обмена веществ наступает смерть. Обмен веществ включает два взаимосвязанных процесса: усвоение поступающих в организм веществ - ассимиляцию и их распад - диссимиляцию. В процессе ассимиляции образуются сложные органические вещества, идущие на построение клеток организма и межклеточных структур, а при диссимиляции сложные органические вещества распадаются, превращаясь в более простые. Процесс диссимиляции сопровождается выделением значительного количества энергии, необходимой для жизнедеятельности организма. Конечные продукты распада, не участвующие в дальнейших превращениях удаляются из организма. Главной особенностью процесса диссимиляции является то, что при кислородном процессе распада большая часть энергии (около55%) запасается в виде АТФ и 55%) запасается в виде АТФ и веществ (главным образом в новом синтезе органических веществ). В обмене веществ участвуют белки, жиры, углеводы, вода, минеральные соли и витамины. Все процессы обмена веществ взаимосвязаны. Интенсивность обмена веществ зависит от возраста, климатических и других факторов. Обмен веществ регулируется нервной системой и гуморальными факторами. При заболеваниях происходят различные изменения в обмене веществ, иногда они являются основными признаками заболевания. Изменения в обмене веществ могут наблюдаться при нарушении деятельности эндокринных желез, недостаточном поступлении в организм витаминов, при поражении некоторых отделов нервной системы, например гипоталамуса.

Обмен веществ у животных состоит из трех этапов. Его начальный этап представлен пищеварением. В пищеварительном тракте в результате механической, биологической и химической обработки происходит переваривание корма.

Второй этап начинается с момента всасывания веществ в кровь и лимфу. Идет процесс синтёза и распада органических веществ. При этом образуется большое количество промежуточных и конечных продуктов обмена. Этот этап называют промежуточным обменом, его разделяют на белковый, углеводный, липидный, минеральный и водный. Заключительный этап состоит в выведении конечных продуктов обмена веществ из организма (1).

Большое значение для жизнедеятельности организма имеет липидный, белковый и углеводный обмен.

1. Методы изучения обмена веществ

Для изучения обмена веществ в организме и отдельных органах существует разнообразные методы. Одним из старинных является метод балансовых опытов.

Метод балансовых опытов, заключающийся в подсчёте количества поступающего в организм вещества и количества образующихся конечных продуктов его превращения, выделяющихся из организма. Например, определив количество азота, поступающего в организм животного с белками, и выделяющегося с мочой, калом и потом, можно установить баланс азота.

Метод изолированных органов. Такие органы в течение некоторого времени способны сохранять свою жизненную активность и использовать для своей деятельности питательные вещества, пропускаемые через кровеносные сосуды (1).

Е. С. Лондон разработал методику ангиостомии. Эта методика состоит в том, что к стечкам крупных сосудов пришивается конец специальной канюли, другой конец выводится через кожную рану наружу. Животные с такими ангиостомическими трубочками живут при специальном уходе в течение долгого времени и экспериментатор, проколов длинной иглой стенку сосуда, может в любой момент пищеварения получить у животного кровь для биохимического анализа. Пользуясь этой методикой, Е. С. Лондон установил, что продукты расщепления белков всасываются по преимуществу в начальных отделах тонкого кишечника (2).

Катетеризамция - хирургическая манипуляция, заключающаяся во введении катетеров в естественные каналы и полости кровеносные и лимфатические сосуды. Проводится с соблюдением правил асептики и антисептики. Для Катетризации применяют трубчатые эластичные и металлические одно- и двухпросветные катетеры. Эластичные катетеры изготавливают из резины и полимерных материалов, а металлические -- главным образом из латуни с никелевым покрытием. Двухпросветные Катеторы позволяют одновременно вливать и отводить жидкость при промывании какой-либо полости (3).

Техника меченых атомов приобрела широкую популярность в наше время. Теоретически эта методика очень проста. По существу, она сводится к введению особого изотопа в биологически важный метаболит (или продукт питания), после чего прослеживаются последовательные реакции этого метаболита в организме путем наблюдения за судьбой меченого изотопа в продуктах распада, крови, моче и т.д. На основании этих данных строится метаболизм. Использование меченых изотопов стало возможным благодаря широкому развитию методов получения изотопов. Наличие радиоактивных изотопов почти всех элементов (известно ок. 1100 искусственно радиоактивных изотопов и 250 стабильных изотопов) делает метод меченых атомов весьма универсальным (5).

2. Обмен белков

Ф. Энгельс, учитывая важную роль белков, писал: «Жизнь есть способ существования белковых тел». Основным структурным элементом клеток и тканей организма являются белки. Пожалуй, нет ни одной функции, которая могла бы осуществляться в организме без участия белков. Многие химические реакции ускоряются биологическими катализаторами -- ферментами, представляющими собой белковые соединения. Некоторые гормоны, как например, регулирующий углеводный обмен инсулин, тоже имеют белковую природу. Железосодержащий белок гемоглобин принимает участие в газообмене. Белковую природу имеют особые вещества -- антитела, вырабатывающиеся в организме после попадания в него чужеродных веществ (антигенов). Мышцы состоят из белков, основным компонентом опорных тканей (кости, сухожилия, связки) также является белок -- коллаген.

Все белковые соединения можно разделить на собственно белки -- протеины и протеиды. Протеины состоят из аминокислот, в структуре протеидов содержатся, кроме того, сложные вещества небелковой природы (нуклеиновые кислоты и др.). Аминокислотный состав белков пищевых продуктов определяет их биологическую ценность для животного организма, что связано с особенностями обмена белков организма. Существенное отличие белкового обмена от углеводного или жирового обмена заключается в том, что в животном организме белки, а точнее многие составляющие их аминокислоты не могут синтезироваться из органических веществ и из аммиака. Синтез аминокислот возможен лишь при наличии в организме соответствующей а-кетокислоты, образующейся в качестве промежуточного продукта метаболизма углеводов и жиров. Аминокислоты, которые могут быть синтезированы в животном организме, называются заменимыми (аланин, глутаминовая кислота, тирозин и др.). Заменимые аминокислоты синтезируются в значительном количестве независимо от поступления их с белками пищи. Другие -- незаменимые аминокислоты (лейцин, триптофан, фенилаланин и др.) не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Частично заменимые могут быть заменены другими аминокислотами. В зависимости от содержания в белках пищи незаменимых аминокислот эти белки делят на биологически полноценные (с полным набором незаменимых аминокислот) и неполноценные (при отсутствии одной или нескольких незаменимых аминокислот).

Отличительная особенность белкового обмена заключается в том, что в организме нет депо белковых соединений. Весь белок организма входит в структуру клеточных элементов тканей и жидкостей организма. Поэтому при отсутствии регулярного притока белковых веществ наблюдается частичное разрушение различных клеточных структур, т. е. появляются признаки «белкового голодания».

Травоядные животные получают с пищей растительные белки, синтезированные зелеными растениями, хищные животные -- белки животного происхождения.

Потребность в поступлении незаменимых аминокислот с кормом значительно меньше у жвачных. Это объясняется тем, что бактериальная флора рубца синтезирует отдельные незаменимые и в достаточном количестве заменимые аминокислоты.

Животные белки (молоко, мясо, яйца) содержат все заменимые аминокислоты, их называют полноценными белками. В большинстве растительных белков (рожь, пшеница, овес, кукуруза, горох) некоторые незаменимые аминокислоты отсутствуют или находятся в очень малых количествах. Поэтому такие белки не обеспечивают всех потребностей животного организма, и они называются неполноценными. Следовательно, при составлении рациона для сельскохозяйственных животных и птиц необходимо учитывать, с одной стороны, потребность организма в аминокислотах, с другой - содержание незаменимых аминокислот в кормах. Это обеспечит нормальный рост и развитие животного, повысит продуктивность и другие его хозяйственно полезные признаки.

Сравнительная биологическая ценность того или иного белка, характеризующая степень его использования на синтетические нужды, определяется в опытах на растущих крысах, цыплятах или мини-поросятах. Полученная» величина показывает, какой процентного. абсорбированного из белков корма, включается в состав собственных белков организма, иначе говоря, сколько азота удерживается в организме:

Биологическая ценность белка =

Биологическая ценность животных белков, сбалансированных по аминокислотному составу, составляет 75--90 %, белков растительного происхождения-- 60--65% (3).

2.1 История изучения белка

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать под воздействием нагревания или кислот.. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом. Мульдер также определил продукты разрушения белков -- аминокислоты и для одной из них с малой долей погрешности определил молекулярную массу -- 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5, которая была названа «протеин», а теория -- «теорией протеина». По мере накопления новых данных о белках теория стала неоднократно подвергаться критике, но до конца 1850-х несмотря на критику ещё считалась общепризнанной.

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер показал, что фермент уреаза является белком.

Идея о том, что вторичная структура белков -- результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную последовательность инсулина, продемонстрировав таким способом, что белки -- это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые цепи, коллоиды или циклолы.

В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне (6).

2.2 Азотистый баланс

Азотистый обмен - совокупность пластических и энергетических процессов превращений белков, аминокислот и других азотистосодержащих веществ в организме животных.

Азотистый обмен включает в себя: 1) ферментативное расщепление белков и других азотсодержащих соединений в пищеварительном тракте; 2) превращение азотистых продуктов (всосавшихся или эндогенных) в тканях организма, приводящее к синтезу специфических тканевых белков и биологически активных веществ; 3) взаимодействие аминокислот между собой и с метаболитами углеводного и липидного обмена; 4) расщепление тканевых белков; 5) образование конечных продуктов распада и выведение из организма. Азотистые соединения выводятся через почки с мочой, через кожу с потом; диоксид углерода -- через легкие и кожу; вода -- через почки, кожу и легкие (4).

Различают: положительный азотистый баланс, когда в организм с белком поступает азота больше, чем его выделяется из организма. Он наблюдается у растущих животных, после болезни, у овец после стрижки, лактирующих животных. Отрицательный баланс Ї когда количество азота с белком поступает в организм меньше, чем выделяется. Наблюдается при голодании, болезнях, старении.

Азотистое равновесие Ї это когда количество азота, поступившего с белками равно количеству азота, выделенного из организма. Наблюдается у взрослых, здоровых животных (Рис.1), то минимальное количество белка, которое необходимо для поддержания азотистого равновесия, называется белковым минимумом. Он составляет: для овец и свиней -- 1г/кг массы тела, лошадей -- 0,7 г/кг, у рабочих лошадей -- до 1г/кг, крупного рогатого скота -- 0,6-0,7, у лактирующих коров -- 1-1,4 в зависимости от продуктивности. У человека -- 1 г/кг массы тела (1).



Рисунок 1 Механизм азотистого равновесия у жвачных:

1 - слюнные железы; 2 - преджелудки; 3 - кишечник; 4 -печень; 5 - мышцы; 6 - почки.

2.3 Особенности обмена у жвачных

Ключевой особенностью азотистого обмена у жвачных является взаимосвязь обмена азота у животного-хозяина с обменом азота у микробной популяции рубца. Около 60 % азота корма переваривается в преджелудках с участием микрофлоры, причем основная часть усвояемого азота вновь используется для синтеза аминокислот и пептидов, включающихся затем в состав микробного протеина. В результате образуются 3 источника поступления аминокислот в организм на уровне кишечника:

а) белки, пептиды и аминокислоты корма, прошедшие преджелудки без деградации;

б) микробная биомасса, синтезированная в рубце (главный источник); в) эндогенный белок, секретированный в просвет желудка и кишечника или поступивший со слущенным эпителием.

Основная масса (до 80%) этих азотистых соединений переваривается в отделе тонких, а небольшое количество (при лизисе бактерий и гниении белков) -- в отделе толстых кишок.

Потребность тканей в аминокислотах и пути превращений последних после всасывания у жвачных, видимо, те же, что и у моногастричных животных. Из абсорбированных аминокислот клетки тканей синтезируют специфические белки в соответствии с геномом. Таким образом, у жвачных белок синтезируется дважды: в рубце из аммиака и аминокислот и в тканях из аминокислот. У жвачных также дважды образуется аммиак -- в рубце при распаде белков и в тканях при дезаминированни аминокислот. В лактационных период у самок жвачных происходит интенисивный синтез белка. Он возрастает от 0 в сухостойный период до 1,0 кг в разгар лактации у коров, дающих 30 кг молока в сутки при белка 3,5 %. В первые две недели после отела вследствие изменения гомонального статуса для синтеза молока, мобилизуется определенное количество белка из тканей, даже если потребность животных в аминокислотах удовлетворяется. Этот белок, поступающий главным, образом из так лабилъногогрезерва , используется не только для синтеза белка молока, но и жира. извлечение белка из тканей, особенно у высокопродуктивных. коров, может служить причиной отрицательного баланса азота.

Удержание азота в организме жвачных зависит и от метаболизма углеводов в преджелудках, в частности от уровня пропионовой кислоты. В эксперименте введение пропионовой кислоты в рубец овцам фистулу уменьшало выделение азота с мочой (4).

2.4 Обмен аминокислот

После всасывания в кровь и частично в лимфу аминокислоты в организме животного претерпевают ряд превращений. Во-первых, происходит синтез белков, направленный на восполнение физиологических затрат их в результате жизнедеятельности. Белок органов и тканей имеет присущий для данного вида животного, даже индивидуума, аминокислотный состав. Поэтому для синтеза различных тканевых белков необходим вполне определенный набор незаменимых аминокислот. При отсутствии хотя бы одной незаменимой аминокислоты биосинтез белка не осуществляется. Часть свободных аминокислот затрачивается на синтез биологически важных веществ -- гормонов, ферментов и других активных соединений. Другая часть, подвергаясь необратимому окислительному процессу, используется в качестве энергетического материала с образованием конечных продуктов -- аммиака, углекислого газа и воды. При этом процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с разной скоростью. Так, белки печени обновляются наполовину за 12-18 суток, белки плазмы крови -- за 18-45 суток.

В обмене аминокислот наибольшее значение имеют реакции дезаминирования, трансминирования и декарбоксилирования.

Имеется несколько путей дезаминирования: восстановительный, окислительный и гидролитический. Продуктами дезаминирования аминокислот могут быть различные кетокислоты (пировиноградная, щавелевоуксусная, альфакетоглутаровая), оксикислоты (молочная кислота и др.) с выделением аммиака. У животных окислительный путь является преобладающим типом дезаминирования.

Кетокислоты являются звеньями как промежуточного обмена аминокислот, так обмена углеводов и жиров. Через эти соединения осуществляется связь белкового обмена с жировым и углеводном.

В результате дезаминирования аминокислот и распада других азотистых соединений в тканях непрерывно образуется аммиак, двуокись углерода и вода. Аммиак токсичен для животных, поэтому его накопление привело бы к неизбежному отравлению организма. Однако у высших животных аммиак в органах и тканях не накапливается, а за счет существующих ферментативных механизмов он связывается (обезвреживается) и переходит в мочевину (1).

Мочевина -- это главный конечный продукт азотистого обмена, выделяющийся с мочой у млекопитающих животных. У птиц и рептилий основной конечный продукт азотистого обмена представлен мочевой кислотой. Конечными продуктами азотистого обмена, кроме мочевины и мочевой кислоты, является креатин и гиппуровая кислота (7).

2.5 Обмен сложных белков

Нуклеопротеиды принимают участие в явлениях роста и размножения. В тканях, не увеличивающих уже своей массы, роль нуклеопротеидов, по-видимому, сводится к участию в воспроизведении белковых веществ ткани. Обмен цитоплазматических нуклеопротеидов (рибонуклеопротеидов) происходит интенсивнее, чем обмен ядерных нуклеопротеидов, дезоксирибонуклеопротеидов. Так, скорость обновления фосфора в рибонуклеиновой кислоте печени в ЗО раз, а в рибонуклеиновой кислоте мозга в 10 раз больше, чем в дезоксирибонуклеиновой кислоте этих тканей. Об обмене нуклеопротеидов в организме человека судят по выведению пуриновых тел, в частности, мочевой кислоты. В обычных условиях питания ее выделяется 0,7 г в сутки. При мясной пище образование ее в организме повышено. При нарушении обмена, выражающемся в заболевании подагрой, трудно растворимая мочевая кислота откладывается в тканях, в частности, в окружности суставов.

В организме непрерывно происходит распад и синтез гемоглобина. При синтезе геминовой группы используется гликокол и уксусная кислота. Необходимо также достаточное поступление в тело железа.

Об интенсивности распада гемоглобина в теле можно получить представление по образованию желчных пигментов, возникновение которых связано с расщеплением порфиринового кольца геминовой группировки и отщеплением железа. Желчные пигменты поступают с желчью в кишечник и в толстых кишках подвергаются восстановлению до стеркобилиногена или уробилиногена. Часть уробилиногена теряется с каловыми массами, а часть всасывается в толстых кишках и затем попадает в печень, из которой вновь поступает в желчь. При некоторых страданиях печени уробилиноген не задерживается полностью в печени и попадает в мочу. Содержащийся в моче уробилиноген в присутствии кислорода окисляется в уробилин, отчего моча темнеет.

2.6 Роль печени и почек в обмене белков

При протекании крови через печень аминокислоты частично задерживаются в ней и из них синтезируется «запасный» белок, легко потребляемый организмом при ограниченном введении белка.

В печени происходит, вероятно, также образование белков. Так, после кровопотерь нормальное содержание альбуминов и глобулинов плазмы крови быстро восстанавливается. Если же функция печени нарушена отравлением фосфором, то восстановление нормального белкового состава крови чрезвычайно замедлено. Образование альбуминов в печени показано в опытах с ее измельченной тканью. Печень играет центральную роль и в промежуточном белковом обмене. В ней в большом объеме совершаются процессы дезаминирования, а также синтез мочевины. В печени же происходит обезвреживание ряда ядовитых продуктов кишечного гниения белка (фенолы, индол). Удаление печени вызывает через некоторое время гибель животного даже при условии повторного введения глюкозы. Очевидно, это обусловлено отравлением продуктами промежуточного обмена белков, в частности, накоплением аммиака. Очень большую роль в изучении функции печени сыграл метод наложения соустья между венами (фистула Экк-Павлова).

Экк-павловская фистула представляет соустье между воротной веной и нижней полой веной (рис. 2), причем участок воротной вены вблизи печени перевязывается. В результате такой операции кровь, оттекающая от кишечника и поступающая в воротную вену, не может из нее поступать в печень, а изливается в нижнюю полую вену, минуя печень. Такая операция сохраняет печень жизнеспособной, так как последняя снабжается кровью через печеночную артерию. Но при этом исключается возможность задержки печенью токсических веществ, всасываемых кишечником. Впервые эта трудная операция была осуществлена Н. В. Экком в лаборатории И. Р. Тараханова. Однако сохранять в живых собак с таким свищом Экку не удалось. И. П. Павлов в 1892 г. прооперировал около 60 собак, причем около трети их остались живыми и были подвергнуты изучению. Биохимическая часть исследований была проведена М. В. Ненцким и его сотрудниками. Оказалось, что собаки с экк-павловской фистулой могут жить в течение значительного срока, если только их пища содержит мало белка. При белковой пище, в частности, при даче собакам большого количества мяса, происходит отравление организма ядовитыми продуктами распада белков. Животное становится возбужденным, координация движений нарушается, наступают судороги и затем смерть. В крови при этом обнаруживается повышенное содержание аммиака. Органом, принимающим значительное участие в белковом обмене, являются почки. В почках происходит отщепление аммиака от аминокислот, причем отщепляющийся аммиак идет на нейтрализацию кислот. Последние в форме аммонийных солей выделяются с мочой.

Через почки происходит освобождение организма от образовавшихся азотистых конечных продуктов белкового обмена (мочевина, креатинин, мочевая кислота, гиппуровая кислота, аммиак). При нарушении функции почек в результате их заболевания происходит задержка всех этих продуктов в тканях и в крови, что приводит к накоплению небелкового (так называемого остаточного) азота в крови (азотемия и уремия).



Рисунок 2 Схема наложения экк-павловской фистулы:

І -- схема хода сосудов до операции; II -- экк-павловская фистула. Наложено соустье между воротной веной и нижней полой веной; воротная вена между соустьем и печенью перевязана; ІІІ -- «перевернутая» экк-павловская фистула.

2.7 Регуляция белкового обмена

Регулируется белковый обмен центральной нервной системой и гуморальными веществами.

В гипоталамической области промежуточного мозга находятся специальные центры, регулирующие белковый обмен. На белковый обмен оказывает влияние и кора больших полушарий. Из желез внутренней секреции в регуляции участвуют щитовидная железа, надпочечники, гипофиз.

При гиперфункции щитовидной железы повышается обмен белков, мышцы теряют азотистое вещество -- креатин, который переходит в мочу. При этом может наступить отрицательный азотистый баланс.

Гипофункция сопровождается явлениями обратного порядка, замедляется обмен веществ, останавливается рост и развитие организма.

Под влиянием гормонов корковой части надпочечников (дезоксикортикостероиды, альдостерон) в печени и почках усиливается дезаминирование, при этом большое количество азота выделяется с мочой (Рис 3) (7).

Глюкокортикоиды -- ускоряют распад белков и аминокислот, в результате чего усиливается выделение азота из организма. Недостаток этих гормонов вызывает обратный процесс. Гормон роста стимулирует синтез белков в мышцах и печени. Он следит за экономным расходованием белков за счет распада жира (7).

Размещено на http://www.allbest.ru/

Размещено на http://www.allbest.ru/

Рисунок 3 Влияние гормонов на обмен белков

3. Обмен углеводов

Углеводы -- весьма обширный класс органических соединений, среди них встречаются вещества с сильно различающимися свойствами. Это позволяет углеводам выполнять разнообразные функции в живых организмах. Соединения этого класса составляют около 80 % сухой массы растений и 2--3 % массы животных (9).

В организме человека и животных углеводы выполняют следующие функции:

1. Являются легкоусвояемыми энергетическими веществами: глюкоза, фруктоза, галактоза, которые расщепляясь быстро выделяют энергию.

2. Углеводы - основное кормовое средство для животных. Составляют 60-70% рациона.

3. Углеводы являются резервными энергетическими веществами: гликоген у животных, крахмал у растений.

4. Углеводы выполняют структурообразующую функцию - из клетчатки построен скелет растений. В организме человека и животного структурную функцию выполняют гетерополисахариды: гликопротеиды, гликолипиды; они участвуют в образовании клеточных оболочек - мембран, а мукополисахриды покрывают клетки пищеварительного тракта, защищая от инфекции, то есть выполняют защитные функции.

Благодаря углеводам живые организмы косвенно усваивают энергию солнечного света. Ежегодно в мире синтезируется 1011 тонн углеводов.

Катаболизм углеводов обеспечивает организм энергией и углеводородными компонентами, необходимыми дл построения других органических веществ. При анаболизме (биосинтезе) образуются резервные углеводы (гликоген) и легкоусвояемые углеводы (глюкоза), а также гетерополисахариды, выполняющие структурные, защитные и другие функции в организме животных. Кроме того, промежуточные продукты обмена углеводов (s-фосфоглицериновая, кифовиноградная, уксусная кислоты и др.) являются необходимыми компонентами в биосинтезе липидов, белков и т.д., поэтому углеводный обмен является одним из важнейших связующих звеньев метаболизма других веществ в организме (2).

3.1 История изучения

В индивидуальном виде первые моносахариды -- глюкоза и фруктоза -- были выделены в конце XVIII -- начале XIX века, однако установление их структуры стало возможным лишь с развитием учения о строении органических соединений. Определение элементного состава глюкозы, фруктозы, маннозы и других углеводов показало, что они имеют общую формулу С" (Н20) л, то есть как бы состоят из углерода и воды; отсюда углеводы и получили свое название.

Р. Фиттиг и А, Байер первыми предложили в 1868--1870 гг. правильную формулу глюкозы, однако оставалось неясным, каким образом моносахариды, имеющие идентичную формулу, могут различаться по физико-химическим свойствам. Это противоречие удалось разрешить Э. Фишеру с помощью стереохимических представлений Я. Г. Вант-Гоффа: он определил относительную конфигурацию ряда моносахаридов (глюкозы, фруктозы, маннозы, арабинозы), что заложило основу современной химии углеводов.

Одновременно было начато изучение строения полисахаридов, что также стало возможным благодаря работам У. Хеуорса. Полисахариды, входящие в состав растений, бактерий и животных тканей, надолго привлекли внимание исследователей.

В дальнейшем внимание исследователей было привлечено к изучению углеводсодержащих смешанных биополимеров -- гликопротеинов, гликолипидов, протеогликанов и т. д., которые составляют основу клеток и жидкостей животных организмов и играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности.

Важную роль в понимании химических свойств Сахаров, особенно их циклических форм, сыграло развитие учения о конформациях молекул. Основополагающими стали работы, выполненные в 50-е годы Р. Лемье. Действенным инструментом изучения конформаций Сахаров в растворе становится ядерный магнитный резонанс. Многочисленные данные накоплены о конформациях Сахаров в кристаллах с помощью рентгеноструктурного анализа, который успешно используется и при исследовании пространственной структуры углеводсодержащих биополимеров.

В 50-е годы работами Л. Лелуара, обнаружившего уридиндифосфатглюкозу, а позднее полипренильные производные Сахаров, было положено начало изучению процесса биосинтеза углеводных цепей углеводсодержащих биополимеров.

Биоорганическая химия углеводов достигла значительного прогресса в синтезе, изучении структуры и выяснении биосинтеза углеводов и углеводсодержащих биополимеров. На повестке дня сегодня -- познание роли углеводных цепей гликоконъюгатов в процессе жизнедеятельности растительных и животных организмов (10).

3.2 Основные процессы обмена углеводов

В суточном рационе человека и животных преобладают углеводы. Травоядные получают крахмал, клетчатку, сахарозу. Хищники получают гликоген с мясом.

Организмы животных не способны синтезировать углеводы из неорганических веществ. Они получают их от растений с пищей и используют в качестве главного источника энергии, получаемой в процессе окисления:

Cx (H2O)y + xO2 > xCO2 + yH2O + энергия.

Обмен углеводов в организме человека и высших животных складывается из нескольких процессов:

Гидролиз (расщепление) в желудочно-кишечном тракте полисахаридов и дисахаридов пищи до моносахаридов, с последующим всасыванием из просвета кишки в кровеносное русло. Гидролиз углеводов проводится с участием таких ферментов как альфа-амилаза, мальтаза, инвертаза, изомальтаза, лактаза, трегалаза. Альфа-амилаза секретируется слюнными железами, панкреатической железой, кишечными железами, а также энтероцитами, принимающими участие в пристеночном пищеварении (Рис 4).

Гликогеногенез (синтез) и гликогенолиз (распад) гликогена в тканях, в основном в печени. Гликоген синтезируется в период пищеварения (через 1-2 часа после приема углеводный пищи). Синтез гликогена из глюкозы, как и любой анаболический процесс, является эндергоническим, т. е. требует затрат энергии. Синтез гликогена включает 4 этапа: 1. Фосфорилирование глюкозы до глюкозо-6-фосфата при участии гексокиназы или глюкокиназы. 2. Активация первого углеродного атома с образованием активной формы - УДФ - глюкозы. 3. Образование б-1,4-гликозидных связей. В присутствии «затравки» гликогена (молекулы, включающей не менее 4 остатков глюкозы) фермент гликогенсинтаза присоединяет остатки глюкозы из УДФ-глюкозы к С4-атому концевого остатка глюкозы в гликогене, образуя б-1,4-гликозидную связь. 4. Образование б-1,6-гликозидных связей (точки ветвления молекулы). Образование их осуществляется амилозо-1,4 > 1,6-трансглюкозидазой (ветвящий или бранчинг фермент). Когда длина линейного участка цепи включает минимально 11 остатков глюкозы, этот фермент переносит фрагмент (1 > 4) цепи с минимальным количеством 6 остатков глюкозы на соседнюю цепь или на несколько участков глюкозы дальше, образуя б-1,6-гликозидную связь. Таким образом, образуется точка ветвления.1. Гидролитический - при участии амилазы с образованием декстринов и даже свободной глюкозы. 2. Фосфоролитический - под действием фосфорилазы и образованием глюкозо-1-фосфата. Это основной путь распада гликогена.Регуляция синтеза и распада гликогена носит каскадный характер и происходит путем химической модификации ферментов.

Гликогенолиз - это распад гликогена, запасного полисахарида. Гликогенолиз происходит непрерывно, и за счет этого поддерживается постоянная концентрация глюкозы в крови в промежутках между приемами пищи. Во время ночного голодания около 75% глюкозы печеночного происхождения образуется путем гликогенолиза. 25% глюкозы печеночного происхождения образуется путем глюконеогенеза.

Аэробный (пентозофосфатный путь окисления глюкозы или пентозный цикл) и анаэробный (без потребления кислорода) гликолиз -- пути расщепления глюкозы в организме.

Гликолиз может происходить двумя способами: анаэробным и аэробным. Попробую простыми словами описать разницу на примере «добычи» энергии из углеводов. Понимание этого процесса важно.

Углеводы, содержащиеся в пище, расщепляются в ЖКТ до глюкозы. В мышечных и в остальных тканях она утилизируется до молочной кислоты без участия кислорода. При этом из каждой молекулы глюкозы извлекается всего 2 молекулы АТФ. Далее, если организм оказывается не способным подвести нужное количество кислорода -- молочная кислота не способна продолжить усвоение и поступит в кровь, а затем в печень, где будет восстановлена снова до глюкозы. Все это тоже требует затрат энергии. Это анаэробный гликолиз.

Но если организм имеет чистые капилляры и более «сильный» обмен веществ судьба молочной кислоты иная -- она начинает массово поглощать подводимый кислород, взамен выдавая много воды и углекислого газа (это т.н. цикл Кребса). В результате этого процесса образуется не 2 АТФ с одной молекулы глюкозы, а 38 (!). Это полноценный цикл полного аэробного способа усвоения.

Как видите, разница существенна. Энергии в разы больше в чистом организме, способным доставить все необходимое в каждый участок тела!

Сумма всех процессов в клетках для заряда их энергией называют клеточным дыханием. И если оно нарушено, то сколько бы глюкозы не поступало, «выхлопа» будет не много. Подробнее об этих процессах при желании не сложно прочитать в интернете, информация не нова.

Взаимопревращение гексоз.

Аэробное окисление продукта гликолиза -- пирувата (завершающая стадия углеводного обмена).

Глюконеогенез -- синтез углеводов из неуглеводистого сырья (пировиноградная, молочная кислота, глицерин, аминокислоты и другие органические соединения). Это процесс образования в печени и отчасти в корковом веществе почек (около 10 %) молекул глюкозы из молекул других органических соединений -- источников энергии, например свободных аминокислот, молочной кислоты, глицерина. Свободные жирные кислоты у млекопитающих для глюконеогенеза не используются (9).

Рисунок 4 Гидролиз углеводов

3.3 Действие ферментов пищеварительного тракта на углеводы

В ротовой полости распад крахмала катализируют содержащиеся в слюне ферменты б-амилаза и мальтоза. Они гидролизуют б- гликозидные связи 1-4.

Под действием одних молекул крахмал может распадаться до молекул мальтозы и глюкозы. Но поскольку пища в ротовой полости находится непродолжительное время, то гидролиз крахмала под действием амилазы слюны незначительный. И кроме того, в отличие от человека у животных эти ферменты малоактивны, у свиней в 100 раз, а у крс - в 1000 раз активность их ниже чему человека. У КРС слюна выполняет в основном роль увлажнителя корма, происходит образование кома. Ферменты амилаза и мальтаза действуют почти в нейтральной среде рН = 6,8 - 7,0, активируют с NaCL. Поэтому когда пищевой ком из ротовой полости поступает в желудок, то там расщепление крахмала продолжается под действием амилазы слюны до тех пор, пока позволяет рН, затем начинается протеолиз. Таким образом, переваривание в желудке идет короткое время.

Дальнейшее переваривание крахмала и других сахаров идет в тонком отделе кишечника, в 12 - перстной кишке, под действием амилазы и мальтозы поджелудочной железы, которые расщепляют б 1- 4-гликозидные связи в крахмале. Связи 1 - 6 разрывает фермент декстриназа. В тонком отделе кишечника эти ферменты действуют при рН = 7.8 и расщепляют крахмал до дисахаров мальтоз. Затем мальтоза гидролизуется мальтазой до двух молекул б,d - глюкозы и фруктозы; лактаза, расщепляющая лактозу до глюкозы и галактозы. Все ферменты переваривания углеводов относятся к классу гидролаз, то есть расщепляют гликозидные связи с присоединение молекул воды (11).

3.4 Гидролиз целлюлозы

Основной источник углеводов для сельскохозяйственных животных - это клетчатка (полисахарид) в рубце у жвачных и в толстом кишечнике у животных с однокамерным желудком (лошадь, свинья) при расщеплении клетчатки образуется глюкоза. Одна ее часть всасывается в кровь, другая служит пищей для микробов и подвергается дальнейшему распаду с образованием летучих жирных кислот: уксусной масляной, пропионовой и др (1).

У травоядных (полигастричных) животных протекает под действием ферментов, синтезируемых микроорганизмами. У жвачных эти процессы происходят в рубце, у лошадей - в слепой кишке, у других животных - в толстом отделе кишечника.

Так, клетчатка распадается под действием целлюлоз до дисахаридов и целлобиоз, затем целлобиозы под действием целлобиазы гидролизуются до двух молекул в-d- глюкозы. Эти ферменты целлюлоза и целлобиаза расщепляют в- 1-4- гликозидные связи.

Затем в-d- глюкоза в рубце подвергается брожению под действием соответствующих ферментов, выделяемых с образованием летучих жирных кислот (ЛЖК): пировиноградной, уксусной, молочной, масляной, пропионовой, а также газов СО2, СН4.

ЛЖК являются энергетическим материалом, за счет их у крс удовлетворяется потребность в энергии более, чем на 40%. Они всасываются в кровь в преджелудках и других отделах пищеварительного тракта и вступают в обменные процессы.

При поедании животными кормов, хорошо подвергающихся бродильным процессам, в рубце может наблюдаться острая тимпания (вздутие, вследствие образования большого количества метана и СО2 в желудке), животное может погибнуть от удушья. Чтобы это предотвратить, надо добавлять к корму крахмал и сахар, то есть картофель и свеклу. При этом бактериальное разложение клетчатки ухудшается, так как микробы начинают усваивать более доступный материал (12).

3.5 Роль печени в углеводном обмене

Основная роль печени в углеводном обмене заключается в обеспечении постоянства концентрации глюкозы в крови. Это достигается регуляцией между синтезом и распадом гликогена, депонируемого в печени.

В печени синтез гликогена и его регуляция в основном аналогичны тем процессам, которые протекают в других органах и тканях, в частности в мышечной ткани. Синтез гликогена из глюкозы обеспечивает в норме временный резерв углеводов, необходимый для поддержания концентрации глюкозы в крови в тех случаях, если ее содержание значительно уменьшается.

Необходимо подчеркнуть важную роль фермента глюкокиназы в процессе утилизации глюкозы печенью. Глюкокиназа, подобно гексокиназе, катализирует фосфорилирование глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата, при этом активность глюкокиназы в печени почти в 10 раз превышает активность гексокиназы. Важное различие между этими двумя ферментами заключается в том, что глюкокиназа в противоположность гексокиназе имеет высокое значение КМ для глюкозы и не ингибируется глюкозо-6-фосфатом.

Считают, что основная роль печени - расщепление глюкозы - сводится прежде всего к запасанию метаболитов-предшественников, необходимых для биосинтеза жирных кислот и глицерина, и в меньшей степени к окислению ее до СО2 и Н2О. Синтезированные в печени триглицериды в норме выделяются в кровь в составе липопротеинов и транспортируются в жировую ткань для более «постоянного» хранения.

В реакциях пентозофосфатного пути в печени образуется НАДФН, используемый для восстановительных реакций в процессах синтеза жирных кислот, холестерина и других стероидов. Кроме того, при этом образуются пентозофосфаты, необходимые для синтеза нуклеиновых кислот.

Наряду с утилизацией глюкозы в печени происходит и ее образование. Непосредственным источником глюкозы в печени служит гликоген. Распад гликогена в печени происходит в основном фосфоролитическим путем. В регуляции скорости гликогенолиза в печени большое значение имеет система циклических нуклеотидов. Кроме того, глюкоза в печени образуется также в процессе глюконеогенеза.

Центральную роль в превращениях глюкозы и саморегуляции углеводного обмена в печени играет глюкозо-6-фосфат. Он резко тормозит фосфоролитическое расщепление гликогена, активирует ферментативный перенос глюкозы с уридиндифосфоглюкозы на молекулу синтезирующегося гликогена, является субстратом для дальнейших гликолитических превращений, а также окисления глюкозы, в том числе по пентозофосфатному пути. Наконец, расщепление глюкозо-6-фосфата фосфатазой обеспечивает поступление в кровь свободной глюкозы, доставляемой током крови во все органы и ткани (рис. 5).

Как отмечалось, наиболее мощным аллостерическим активатором фосфофруктокиназы-1 и ингибитором фруктозо-1,6-бисфосфатазы печени является фруктозо-2,6-бисфосфат (Ф-2,6-Р2). Повышение в гепатоцитах уровня Ф-2,6-Р2 способствует усилению гликолиза и уменьшению скорости глюконеогенеза. Ф-2,6-Р2 снижает ингибирующее действие АТФ на фосфо-фруктокиназу-1 и увеличивает сродство этого фермента к фруктозо-6-фосфату. При ингибировании фруктозо-1,6-бисфосфатазы Ф-2,6-Р2 возрастает значение КМ для фруктозо-1,6-бисфосфата. Содержание Ф-2,6-Р2 в печени, сердце, скелетной мускулатуре и других тканях контролируется бифункциональным ферментом, который осуществляет синтез Ф-2,6-Р2 из фруктозо-6-фосфата и АТФ и гидролиз его до фруктозо-6-фосфата и Pi, т.е. фермент одновременно обладает и киназной, и бисфосфатазной активностью. Бифункциональный фермент (фосфофруктокиназа-2/фруктозо-2,6-бисфосфатаза), выделенный из печени крысы, состоит из двух идентичных субъединиц с мол. массой 55000, каждая из которых имеет два различных каталитических центра. Киназный домен при этом расположен на N-конце, а бисфосфатазный - на С-конце каждой из полипептидных цепей. Известно также, что бифункциональный фермент печени является прекрасным субстратом для цАМФ-зависимой протеинкиназы А. Под действием про-теинкиназы А происходит фосфорилирование остатков серина в каждой из субъединиц бифункционального фермента, что приводит к снижению его киназной и повышению бисфосфатазной активности. Заметим, что в регуляции активности бифункционального фермента существенная роль принадлежит гормонам, в частности глюкагону (рис 6).

Рассматривая промежуточный обмен углеводов в печени, необходимо также остановиться на превращениях фруктозы и галактозы. Поступающая в печень фруктоза может фосфорилироваться в положении 6 до фруктозо-6-фосфата под действием гексокиназы, обладающей относительной специфичностью и катализирующей фосфорилирование, кроме глюкозы и фруктозы, еще и маннозы. Однако в печени существует и другой путь: фруктоза способна фосфорилироваться при участии более специфического фермента - фруктокиназы. В результате образуется фруктозо-1-фосфат. Эта реакция не блокируется глюкозой. Далее фруктозо-1-фосфат под действием альдолазы расщепляется на две триозы: диоксиацетонфосфат и глицераль-дегид. Под влиянием соответствующей киназы (триокиназы) и при участии АТФ глицеральдегид подвергается фосфорилированию до глицеральдегид-3-фосфата. Последний (в него легко переходит и диоксиацетонфосфат) подвергается обычным превращениям, в том числе с образованием в качестве промежуточного продукта пировиноградной кислоты.

Известно также, что метаболизм фруктозы по гликолитическому пути в печени происходит гораздо быстрее, чем метаболизм глюкозы. Для метаболизма глюкозы характерна стадия, катализируемая фосфофрукто-киназой-1. Как известно, на этой стадии осуществляется метаболический контроль скорости катаболизма глюкозы. Фруктоза минует эту стадию, что позволяет ей интенсифицировать в печени процессы метаболизма, ведущие к синтезу жирных кислот, их эстерификацию и секрецию липопротеинов очень низкой плотности; в результате может увеличиваться концентрация триглицеридов в плазме крови.

Галактоза в печени сначала фосфорилируется при участии АТФ и фермента галактокиназы с образованием галактозо-1-фосфата. Для га-лактокиназы печени плода и ребенка характерны значения КМ и Vмaкс, примерно в 5 раз превосходящие таковые у ферментов взрослого человека. Большая часть галактозо-1-фосфата в печени превращается в ходе реакции, катализируемой гексозо-1-фосфат-уридилилтрансферазой:

УДФ-глюкоза + Галактозо-1-фосфат -> УДФ-галактоза + Глюкозо-1-фосфат.

Это уникальная трансферазная реакция возвращения галактозы в основное русло углеводного метаболизма. Наследственная утрата гексозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы приводит к галактоземии - заболеванию, для которого характерны умственная отсталость и катаракта хрусталика. В этом случае печень новорожденных теряет способность метаболизи-ровать D-галактозу, входящую в состав лактозы молока (13).

Рисунок 5 Участие глюкозо-6-фосфата в метаболизме углеводов



Рисунок 6 Гормональная регуляция системы фруктозо-2,6-бисфосфата (Ф-2,6-Р2) в печени при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ

3.6 Превращение углеводов в тканях

В обмене углеводов, кроме печени, важная роль принадлежит мышцам, мозгу, почкам, молочной железе.

Метаболизм глюкозы в тканях животных осуществляется разными путями, однако обязательной реакцией является ее фосфорилирование с образованием глюкозо-6-фосфата, определенная часть которого окисляется до СОа и Н2О. Выделяемая энергия фиксируется в макроэргических дозах АТФ. Распад глюкозо-6-фосфата служит, таким образом, энергетическим целям,

Вместе с тем значительная часть промежуточных продуктов, образующихся в процессе обмена глюкозо-6-фосфата (пируват, ацетнл-КоА, а-кстокисло-ты и др.), служит для синтеза аминокислот, нуклеотидов, глицерина, жирных кислот, стеролов, используемых в процессе жизнедеятельности (рис 7).

Мышцы поглощают из крови большое количество глюкозы, особенно во время интенсивной работы. В ник происходит синтез и распад мышечного гликогена -- главного источника энергии для сокращения (его содержание в мышцах составляет 0,5--1,0 %). В скелетных мышцах (как и в сердечной) преобладает анаэробный гликогенолиз и гликолиз. Эти два процесса различаются только в начальных стадиях, до образования глюкозо-6-фосфата.

Сущность анаэробного распада углеводов состоит в расщеплении активированной глюкозы (фосфоглюкозы) через пируват на две молекулы молочной кислоты. Образующаяся при этом энергия частично выделяется в виде * тепла, а частично аккумулируется в макроэргических связях АТФ. При глнко-лизе образуются две молекулы лактатЪ и две молекулы АТФ, при гликогено-лизе -- две молекулы лактата и три молекулы АТФ.

Образовавшаяся молочная кислота подвергается дальнейшим превращениям. Часть ее ресинтезируется в мышцах в гликоген, избыток поступает с током крови в печень, где служит субстратом глюконеогенеза. В результате образуется глюкоза, из которой синтезируется гликоген. В конечном итоге 85% молочной кислоты ресинтезируется в гликоген в аэробных условиях (путем, обратным гликогенолизу), а 15 % окисляется сначала до пирувата, затем до СО2 и Н2О (2).

Рисунок 7 Превращения углеводов в тканях

3.7 Особенности углеводного обмена у жвачных

У жвачных все углеводы подвергаются интенсивному сбраживанию микрофлорой преджелудков. Благодаря микробной ферментации жвачные наиболее полно переваривают клетчатку, которая необходима им как объёмистый компонент для нормальной моторики желудочно-кишечного тракта.

Уровень глюкозы в крови взрослых жвачных существенно ниже, чем у моногастричных животных, и мало зависит от содержания углеводов в корме. Алиментарная (пищевая) гипергликемия проявляется лишь при резком избытке Сахаров в рационе (> 7 г/кг живой массы). Другие формы гипер- или гипогликемии обычно связаны с нарушениями углеводно-жирового обмена. Одним из заболеваний такого типа является кетоз высокопродуктивных коров, возникающий на почве недостатка углеводов и (или) избытка белка и жира в рационе. Характерными признаками болезни являются: гипогликемия, возникающая вследствие недостатка оксалацетата; снижение содержания гликогена в печени; повышенное образование и выведение кетоновых тел. В обычных условиях кетоновые тела образуются у жвачных в основном в стенке рубца и утилизируются организмом как источник энергии в небольших количествах. При их избытке наступают кетонемия, кетонурия, кетоацидоз. У животных нарушаются пищеварение, обмен веществ, деятельность ЦНС, снижается продуктивность.

У кетозных коров ниже уровень инсулина в крови и слабее его секреция после инъекции глюкозы, что говорит о замедленной функции (3-клеток поджелудочной железы (табл. 1).

У молодняка жвачных до формирования рубцового типа пищеварения уровень сахара в крови высокий (> 100 мг в 100 мл), но с возрастом постепенно снижается. У телят проявляется алиментарная гипергликемия.

Хотя в тканях жвачных животных глюкоза окисляется слабее, чем в тканях моногастричных (основным энергетическим субстратом является ацетат), потребность жвачных, особенно лактирующих, в глюкозе велика. Глюкоза интенсивно поглощается из крови молочной железой (максимально через 2--6 ч после доения), где используется для энергетических и синтетических целей. Процесс поглощения глюкозы не зависит от инсулина (табл. 2).

Интенсивность глюконеогенеза у жвачных определяется соотношением в крови гормонов инсулина и глюкагона, секреция которых стимулируется не глюкозой, а ЛЖК и аминокислотами крови (4).