Размещено на http://www.allbest.ru/

3

ВВЕДЕНИЕ

Обмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно-восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).

Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации - того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).

Глава 1. СОСТОЯНИЕ ИЗУЧАЕМОГО ВОПРОСА В

СОВРЕМЕННОЙ РОССИЙСКОЙ ШКОЛЕ

Для осознанного понимания химических процессов огромное значение имеет представление о химической кинетике и равновесии. Эти вопросы всегда были самыми сложными не только для учащихся, но и для учителей. Учебный материал темы поделен на 6 уроков, поскольку давно известно, что на одном уроке нельзя ознакомить учащихся более чем с двумя понятиями [2].

Преподавание темы «Ферменты» начинается с 9 класса, первого полугодия. При изучении этой темы пользуются учебником химии под редакцией Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман, также учебником за 8-9 класс под редакцией Н.С. Ахметова. Дидактическим материалом служит книга по химии для 8-9 классов под редакцией А.М. Радецкого, В.П. Горшкова; используются задания для самостоятельной работы по химии за 9 класс под редакцией Р.П. Суровцева, С.В. Софронова; используется сборник задач по химии для средней школы и для поступающих в вузы под редакцией Г.П. Хомченко, И.Г. Хомченко. В 9 классе на изучение закономерностей протекания химических реакций отводится 6 ч [3, 4].

Глава 2. ТЕОРЕТИЧЕСКАЯ ПОДДЕРЖКА ТЕМЫ «ФЕРМЕНТЫ»

Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО₂ требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.

Свойства ферментов

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции - это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном - то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которых катализируется определенным ферментом. Специфичность действия фермента - это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Различают:

Абсолютную - когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа - расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) - Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.

Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).

3. Активность ферментов - способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:

1) Международных единицах активности - (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкм субстрата за 1 мин.

2) Каталах (кат) - количество катализатора (фермента), способное превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности - число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность - количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).

Активность ферментов зависит также от рН среды. Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в пределах 7.0-7.2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5-6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продукта замедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. (Еще пример про пепсин и трипсин).

Химическая природа ферментов. Строение фермента. Активный и аллостерический центры

Все ферменты это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких млн. Да. По химическому строению различают простые ферменты (состоят только из АК) и сложные ферменты (имеют небелковую часть или простетическую группу). Белковая часть носит название - апофермент, а небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь нековалентная (ионная, водородная) - кофактор. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

В роли кофактора обычно выступают неорганические вещества - ионы цинка, меди, калия, магния, кальция, железа, молибдена.

Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр.), витамины или их производные (ТДФ - из тиамина (В₁), ФМН - из рибофлавина (В₂), коэнзим А - из пантотеновой кислоты (В₃), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты - гемы.

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Важная особенность строения активного центра - его поверхность комплементарна поверхности субстрата, т.е. остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.

В активном центре различают две зоны: центр связывания, ответственный за присоединение субстрата, и каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата. В состав каталитического центра большинства ферментов входят такие АК, как Сер, Цис, Гис, Тир, Лиз. Сложные ферменты в каталитическом центре имеют кофактор или кофермент.

Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Механизм действия ферментов

Акт катализа складывается из трех последовательных этапов.

1. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.

2. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты.

3. В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается).

Виды каталитических реакций:

А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б

А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е

АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е,

где Е - энзим, А и Б - субстраты, либо продукты реакции.

Ферментативные эффекторы - вещества, изменяющие скорость ферментативного катализа и регулирующие за счет этого метаболизм. Среди них различают ингибиторы - замедляющие скорость реакции и активаторы - ускоряющие ферментативную реакцию.

В зависимости от механизма торможения реакции различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Строение молекулы конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с поверхностью активного центра как ключ с замком (или почти совпадает). Степень этого сходства может даже быть выше чем с субстратом.

Если А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б, то И+Е = ИЕ

Концентрация способного к катализу фермента при этом снижается и скорость образование продуктов реакции резко падает (рис. 4.3.2.).

В качестве конкурентных ингибиторов выступает большое число химических веществ эндогенного и экзогенного происхождения (т.е. образующихся в организме и поступающих извне - ксенобиотики, соответственно). Эндогенные вещества являются регуляторами метаболизма и называются антиметаболитами. Многие из них используют при лечении онкологических и микробных заболеваний, т.к. они ингибируют ключевые метаболичекие реакции микроорганизмов (сульфаниламиды) и опухолевых клеток. Но при избытке субстрата и малой концентрации конкурентного ингибитора его действие отменяется.

Второй вид ингибиторов - неконкурентные. Они взаимодействую с ферментом вне активного центра и избыток субстрата не влияет на их ингибирующую способность, как в случае с конкурентными ингибиторами. Эти ингибиторы взаимодействуют или с определенными группами фермента (тяжелые металлы связываются с тиоловыми группами Цис) или чаще всего регуляторным центром, что снижает связывающую способность активного центра. Собственно процесс ингибирования - это полное или частичное подавление активности фермента при сохранении его первичной и пространственной структуры.

Различают также обратимое и необратимое ингибирование. Необратимые ингибиторы инактивируют фермент, образуя с его АК или другими компонентами структуры химическую связь. Обычно это ковалентная связь с одним из участков активного центра. Такой комплекс практически недиссоциирует в физиологических условиях. В другом случае ингибитор нарушает конформационную структуру молекулы фермента - вызывает его денатурацию.

Действие обратимых ингибиторов может быть снято при переизбытке субстрата или под действием веществ, изменяющих химическую структуру ингибитора. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы относятся в большинстве случаев к обратимым.

Помимо ингибиторов известны еще активаторы ферментативного катализа. Они:

1) защищают молекулу фермента от инактивирующих воздействий,

2) образуют с субстратом комплекс, который более активно связывается с активным центром Ф,

3) взаимодействуя с ферментом, имеющим четвертичную структуру, разъединяют его субъединицы и тем самым открывают доступ субстрату к активному центру.

Распределение ферментов в организме

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа - печень, кислая фосфатаза - простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах.

В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма.

Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии - это проферменты. Часто в виде проферментов образуются протеолитические ферменты (расщепляющие белки). Затем под воздействием рН или других ферментов и субстратов происходит их химическая модификация и активный центр становится доступным для субстратов.

Существуют также изоферменты - ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.

Номенклатура и классификация ферментов

Название фермента формируется из следующих частей:

1. название субстрата с которым он взаимодействует

2. характер катализируемой реакции

3. наименование класса ферментов (но это необязательно)

4. суффикс -аза-

пируват - декарбоксил - аза, сукцинат - дегидроген - аза

Поскольку уже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь делятся на ряд подклассов (в данной книге представлены только выборочно):

1. Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в виде гема или производных витаминов В₂, В₅. Субстрат, подвергающийся окислению выступает как донор водорода.

1.1. Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому фермент-субстратному комплексу, где его и отдают.

1.2. Оксидазы - катализирует перенос водорода на кислород с образованием воды или Н₂О₂. Ф. Цитохромокисдаза дыхательной цепи.

RH + NAD H + O₂ = ROH + NAD + H₂O

1.3. Монооксидазы - цитохром Р450. По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он гидроксилирует липофильные ксенобиотики (по вышеописанному механизму).

1.4. Пероксидазы и каталазы - катализируют разложение перекиси водорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.

1.5. Оксигеназы - катализируют реакции присоединения кислорода к субстрату.

2. Трансферазы - катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к молекуле акцептору.

Аа + Е + В = Еа + А + В = Е + Ва + А

2.1. Метилтрансферазы (СН₃-).

2.2. Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.

2.2. Ацилтрансферазы - Кофермент А (перенос ацильной группы -R-С=О).

Пример: синтез нейромедиатора ацетилхолина (см. главу "Обмен белков").

2.3. Гексозилтрансферазы - катализируют перенос гликозильных остатков.

Пример: отщепление молекулы глюкозы от гликогена под действием фосфорилазы.

2.4. Аминотрансферазы - перенос аминогрупп

R1- CO - R2 + R1 - CH-NH₃ - R2 = R1 - CH-NH₃ - R2 + R1- CO - R2

Играют важную роль в превращении АК. Общим коферментом является пиридоксальфосфат.

Пример: аланинаминотрансфераза (АлАТ): пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат (см. главу "Обмен белков").

2.5. Фосфотрансфереза (киназа) - катализируют перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата является АТФ. В процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие ферменты этого класса.

Пример: Гексо(глюко)киназа.

3. Гидролазы - катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они однокомпонентные (не содержат небелковой части)

R1-R2 +H₂O = R1H + R2OH

3.1. Эстеразы - расщепляют эфирные связи. Это большой подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров. Пример: липаза.

3.2. Гликозидазы - расщепляют гликозидные связи в молекулах поли- и олигосахаридов.

Пример: амилаза, сахараза, мальтаза.

3.3. Пептидазы - катализируют гидролиз пептидных связей.

Пример: карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин.

3.5. Амидазы - расщепляют амидные связи (СО-NH₂).

Пример: аргиназа (цикл мочевины).

4. Лиазы - катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В₁) и пиридоксальфосфата (В₆).

4.1. Лиазы связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.

Пример: пируватдекарбоксилаза.

4.2. Лиазы связи (гидратазы-дегидратазы) С-О.

Пример: енолаза.

4.3. Лиазы связи С-N.

4.4. Лиазы связи С-S.

5. Изомеразы - катализируют реакции изомеризации.

Пример: фосфопентозоизомераза, пентозофосфатизомераза (ферменты неокислительной ветви пентозофосфатного пути).

6. Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют "синтетаза".

Глава 3. МЕТОДИЧЕСКИЕ РАЗРАБОТКИ ПО ТЕМЕ

«ФЕРМЕНТЫ»

Ферменты

Интегрированный урок по химии и биологии

Цель. Комплексное изучение биохимической природы ферментов.

Задачи. Развивать знания учащихся о свойствах, классификации и значении ферментов; раскрыть сущность механизма действия ферментов; реализовать межпредметные связи; развивать познавательный интерес путем выполнения лабораторного опыта.

План урока

1. Проверка знаний учащихся (интегрированный зачет по теме «Белки»).

2. Изложение нового материала:

· Ферменты.

· Свойства ферментов.

· Механизм действия ферментов.

· Номенклатура ферментов.

3. Лабораторный опыт «Открытие фермента каталазы».

4. Вопросы для закрепления (фронтальный вопрос).

ХОД УРОКА

1. Проверка знаний учащихся

В начале урока проводится интегрированный письменный зачет по теме «Белки». Работа с заданиями-измерителями по карточкам.

2. Изложение нового материала

Ферменты (энзимы) - это специфические белки глобулярной природы, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов. (Вспомнить, что такое катализаторы.)

Свойства ферментов. Рассмотрим действие ферментов как биокатализаторов на примере реакции, знакомой всем владельцам кошек. Речь идет о разложении мочевины, содержащейся в кошачьей моче, на диоксид углерода и аммиак. (Именно аммиаком пахнет кошачий ящик с песком, если песок в нем долго не менять.) Эта реакция катализируется ферментом уреазой. В присутствии уреазы скорость реакции превосходит нормальную во много триллионов раз:

Одна молекула уреазы за 1 секунду расщепляет до 30 000 молекул мочевины. Не будь катализатора, на расщепление потребовалось бы примерно 30 млн. лет. Ферментам свойственна высокая активность, но она меняется в зависимости от рН (концентрации ионов водорода), температуры, давления.

Специфичность ферментов состоит в том, что каждый из них действует только на одну реакцию (например, уреаза расщепляет только мочевину). Фермент обладает способностью различать среди множества молекул именно те, которые должны вступать в реакцию, - эти молекулы называют субстратом (S). В контакт с субстратом вступает лишь очень небольшая часть молекулы фермента (3-5 аминокислотных остатков). Эта часть - активный центр фермента (рис. 1).



Рис. 1. - Захват молекулы субстрата активным центром фермента

(показан пронумерованными кружками)

Механизм действия ферментов. Взаимодействие субстрата (S) с ферментом впервые изучил немецкий ученый Эмиль Фишер. Он высказал гипотезу (1880), согласно которой субстрат подходит активному центру фермента как «ключ к замку» (рис. 2).

Рис. 2. - Схема каталитического действия фермента с образованием

фермент-субстратного комплекса

Образовавшиеся продукты по форме уже не соответствуют активному центру. Они отделяются от «замка» фермента и поступают в окружающую среду, после этого освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата.

Названия ферментов производят от названий субстратов, на которые они действуют, по схеме: тип катализируемой данным ферментом реакции + название одного из продуктов реакции (или одного из ее участников) с прибавлением окончания -аза. Окончание -аза служит для обозначения ферментной природы. Например: фермент гликозидаза участвует в реакциях гидролиза гликозидных связей в сахарах; трансаминазы способствуют переносу группы NH₂ от аминокислот к различным -кетокислотам. Молочная оксидаза (другое название - дегидрогеназа) катализирует превращение молочной кислоты в уксусную:

Тип реакции аланина с 2-оксоглутаровой кислотой в присутствии фермента трансаминазы - транспорт аминогруппы (рис. 3). Название фермента: 2-оксоглутаратаминотрансфераза.



Рис. 3. - Реакция переноса группы NH₂ от аланина к 2-оксоглутаровой

кислоте

Вывод. По названию фермента можно понять сущность реакции.

3. Лабораторный опыт

«Открытие фермента каталазы»

Цель. Доказать присутствие ферментов в животных и растительных клетках.

Оборудование и реактивы. Штатив с пробирками, микроскоп, предметное стекло, лучинка, спички; стакан с Н₂О₂ (3%-й р-р), песок, ткани растительные и животные.

Ход работы

Задание 1. Преобразовать текст по характеристике фермента каталазы в тезисы.

Ферменты содержатся в каждой животной и растительной клетках. Большая часть ферментов связана с определенными клеточными структурами (ядро, цитоплазма, пластиды, лизосомы и т. д.), где и осуществляется их функция. Каталаза содержится в микротельцах (пероксисомах). Эти тельца имеют овальную форму, зернистую структуру, находятся в цитоплазме (рис. 4).



Рис. 4. - Пероксисомы имеют размеры 0,3-1,5 мкм и содержат внутри

кристаллические ферменты

Фермент каталаза катализирует расщепление пероксида водорода с образованием молекул воды и кислорода:

Расщепляя Н₂О₂, каталаза играет защитную роль. Она обезвреживает ядовитое вещество (пероксид водорода), которое непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность фермента очень высока: при 0 °С - 1 молекула катализатора разлагает за 1 секунду до 40 000 молекул Н₂О₂.

Задание 2. Выполнить практическую часть.

1. Прилейте по 2 мл Н₂О₂ в пять пробирок с:

а) сырой печенью;

б) вареной печенью;

в) сырым картофелем;

г) вареным картофелем;

д) песком.

2. На предметное стекло в каплю воды положите лист элодеи и рассмотрите его под микроскопом.

3. Нанесите на лист элодеи две капли пероксида водорода и под микроскопом наблюдайте бурное выделение пузырьков кислорода из клеток листа элодеи.

4. Заполните таблицу. Ответьте на вопросы.

§ Чем обусловлено расщепление пероксида водорода в пробирках с кусочками сырой печени, сырого картофеля и при действии пероксида водорода на лист элодеи?

§ Какие уровни организации молекулы белка-фермента каталазы разрушаются при варке картофеля и печени в нашем опыте и разрыв каких молекулярных связей привел к денатурации этого белка?

§ Почему расщепление пероксида водорода в пробирках с кусочками вареного картофеля и печени, а также в пробирке с песком не наблюдалось?

Сказ о дележе наследства

Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада».

Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов - 9, средний - треть стада - 6 и младший сын получил свою долю - двух верблюдов.

Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню».

Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора. Ферменты - это прежде всего катализаторы.

Таблица 1. - Результаты эксперимента

4. Вопросы для закрепления

Теперь вспомним, о чем шла речь на сегодняшнем уроке.

1. Что такое ферменты?

2. Перечислите свойства ферментов.

3. В чем выражается специфичность ферментов?

4. Что лежит в основе механизма взаимодействия субстрата и фермента?

5. Каковы принципы номенклатуры ферментов?

6. Назовите классы ферментов и укажите реакции, которые они катализируют.

7. В чем сходство и отличие фермента и гормона?

ГЛАВА 4. ОТКРЫТЫЙ УРОК ПО ТЕМЕ "ФЕРМЕНТЫ КАК

БИОКАТАЛИЗАТОРЫ И ИХ ЗНАЧЕНИЕ"

каталитический фермент химический урок

Цели урока:

· Обучающая: познакомить учащихся с этим классом биологически активных веществ; обобщить их знания о ферментах как о биокатализаторах. Сравнить особенности ферментов и неорганических катализаторов. Показать роль ферментов в функционировании живых организмов, а так же в промышленности, медицине, повседневной жизни человека.

· Развивающая: продолжить развитие умений сравнивать, анализировать, обобщать, находить и отбирать дополнительную информацию; формирование навыков техники химического эксперимента.

· Воспитательная: привитие культуры общения в ходе совместной деятельности, интереса к предмету

Ход урока

Вступительное слово учителя. Что Вы знаете о ферментах? Именно из них сделаны таблетки, которые всегда рекламируют по телевизору? Это они помогают переварить целую гору жареной курицы и пирожков? Не слишком обширные сведения. Сегодня мы постараемся узнать об этих удивительных веществах побольше… В детстве многих удивляют и забавляют метаморфозы с дрожжевым тестом. По “стажу” использования человеком брожение сравнимо разве что с горением древесины. Поэтому неудивительно, что издавна оно привлекало внимание пытливых умов.

Первые данные о ферментах были получены при изучении процессов брожения и пищеварения. Большой вклад в исследование брожения внес Л.Пастер, однако он полагал, что соответствующие реакции могут осуществлять только живые клетки. В начале XX в. Э. Бухнер показал, что сбраживание сахарозы с образованием диоксида углерода и этилового спирта может катализироваться бесклеточным дрожжевым экстрактом. Это важное открытие послужило стимулом к выделению и изучению клеточных ферментов.

В трактате знаменитого европейского алхимика Василия Валентина (XV в), брожение описывается как результат действия некоего духа, и этот дух назвали fermentum (лат. “закваска”). Постепенно происходила материализация ферментов: с духами было покончено. И в XIX веке большинство ученых уже считали процесс брожения - совокупностью реакций, вызванных ферментами - биологическими катализаторами. Было предложено называть ферменты - энзимами (от греч. “эн зим” - “в дрожжах”. Сегодня термины фермент и энзим - синонимы. Еще в XVIII-XIX вв. некоторые ученые предполагали, что основой фермента является белок, но эта мысль не была услышана научным обществом. Лишь в 30-х годах ХХ в., когда американским биохимиком Нортропом были получены кристаллические ферменты пепсин и трипсин, их белковая природа была окончательно признана, и в 50-х годах подтверждена рентгеноструктурным анализом. С тех пор обнаружено и выделено более 700 ферментов, но в живых организмах их существует гораздо больше. На сегодняшний день известно более двух тысяч ферментов, а сколько еще не изучено?!!

Ферменты - это вещества, без которых невозможно течение множества процессов в организме. На самом деле, ферменты принимают участие не только в переваривании пищи, но и в работе центральной нервной системы, в процессах роста новых клеток.

1. Орг. момент (мотивация)

Итак, мы с вами на прошлом уроке познакомились со строением и работой ферментов, вспомнили, что такое катализ и катализаторы, на данном уроке мы обобщим наши знания и обогатим их той информацией, которую вы подготовили дома.

- Что же такое фермент?

- Что вы знаете об открытии ферментов?

- Как работают ферменты в организме и в чем уникальность их свойств?

2. Изучение новой темы методом коллективного решения проблемы

Проблема. Как вам уже известно, ферменты - это биокатализаторы, которые работают как в клетке, так и за ее пределами и в этом они сходны с неорганическими катализаторами. Сравните их, и докажите важность ферментов для процессов жизнедеятельности организмов и необходимость их практического применения.

1. Сравним неорганические катализаторы и ферменты, результаты сравнения вы должны были дома занести в таблицу.

2. Проверим правильность заполнения таблицы.

3. Познакомимся подробнее со свойствами ферментов, исходя из их белковой природы. Из курса биологии (я еще раз подчеркиваю взаимосвязанность этих наук) вы знаете, что ферменты можно классифицировать не протеины протеиды, последние представлены белковой частью (апоферментом) и небелковой (коферментом). И, в связи с этим, рассмотрим их свойства: общие и специфические.

4. В качестве заключения изучения свойств ферментов, проведем мини эксперимент «Действие каталазы на пероксид водорода». Объясните результаты эксперимента.

Вывод: т.к. каталаза - фермент белковой природы, то при варке (воздействии высоких температур) он денатурировал, и, как следствие, фермент не выполняет свои функции, т.е. не работает.

5. Подводя итог этой части урока, - роль ферментов в жизнедеятельности организмов.

Далее мы переходим к решению второй части нашей проблемы: практическое применение знаний о ферментах.

6. Сейчас известно, что многочисленные заболевания вызываются снижением активности ферментов, а нарушения синтеза одного из них может стать причиной гибели организма. Кроме того, определение активности ферментов используется в диагностике ряда заболеваний.

Выступления ребят:

- С помощью ферментов сейчас расшифровывают сложные структуры белков и нуклеиновых кислот. Так, например, ферменты помогли ученым с триумфом расшифровать геном человека, который, как оказалось, состоит «всего лишь» из 26-30 тысяч генов. Производится клонирование, достигли небывалых успехов биотехнология и генная инженерия.

- Многочисленные отрасли пищевой промышленности - виноделие, хлебопечение, сыроварение, производство чая, спирта и др., основаны на широком применении ферментов.

- В медицинской промышленности с помощью ферментов получают различные фармацевтические препараты: витамины, лекарства, антибиотики.

- В последние десятилетия ферменты - энзимы стали добавлять в стиральные порошки.

7. Таким образом. вы, ребята, решили проблему. И в качестве обобщения - презентация ребят, в которой Даша подведет итог.

8. В заключении, чтобы проверить компетентность каждого из вас, я предлагаю выполнить тест:

Выбери правильный ответ на поставленный вопрос

1. Ферменты - это катализаторы:

а) углеводной природы;

б) белковой природы;

в) неорганической природы;

г) липидной природы.

2. Ферменты проявляют наибольшую активность при температуре:

а) 18?С;

б) 26?С;

в) 36?С;

г) 56?С.

3. Для ферментов кожи оптимальное значение pH среды равно:

а) 5,5;

б) 2,3;

в) 7;

г) 8,3.

4. В этой отрасли промышленности ферменты не используют:

а) пищевая;

б) косметическая;

в) фармакология;

г) металлургическая.

5. Участок молекулы фермента, отвечающий за присоединение вещества:

а) каталитический центр;

б) субстратный центр;

в) аллостерический центр;

г) активный центр.

Ключ: 1 - б; 2 - в; 3 - а; 4 - г; 5 - г. (слайд №7)

Итоги теста

Число правильных ответов	Вывод
5	Тему усвоил
4	Тему усвоил достаточно
3	Тему усвоил плохо
2	Тему не усвоил, приходишь на доп. занятия

Общее подведение итогов урока

Благодарю ребят за большую работу, проделанную дома и за активную работу на уроке.

ЛИТЕРАТУРА

1. Батуев А.С., Гуленкова М.А. и др. Биология. Большой справочник для школьников и поступающих в вузы. - М.: Издательский дом «Дрофа», 1999 - с. 116.

2. Биология (приложение к газете «Первое сентября») - 1999 - №15.

3. Грин Н., Стаут У., Тейлор Д. Биология. - М.: Мир, 1990 - т. 1 - с. 195-209; Демьяненков Е.Н. Биология в вопросах и ответах. - М.: Просвещение, 1996 - с. 38.

4. Ермолаев М.В. Биологическая химия. - М.: Медицина, 1983 - с. 92-114.

5. Кемп П., Арис К. Введение в биологию. - М.: Мир, 1988 - с. 251-253.

6. Корсунская В.М., Мироненко Г.Н., Мокеева З.А., Верзилин Н.М. Уроки общей биологии. - М.: Просвещение, 1986 - с. 137-141.

7. Муртазин Г.М. Задачи и упражнения по общей биологии. - М.: Просвещение, 1981 - с. 81-82, 91-92.

8. Овчинников Ю.А., Шамин А.Н. Строение и функции белков. (Библиотека Детской энциклопедии.) - М.: Педагогика, 1983 - с. 49-74.

9. Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия-11. - М.: Просвещение, 1998.

Размещено на Allbest.ru