Размещено на http://www.allbest.ru/

Введение

Из всех химических соединений белки являются наиболее важными, поскольку они - основа всего живого. Белки не только входят в состав каждой клетки, но и обеспечивают их жизнедеятельность, Ф. Энгельс писал: «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем явление жизни» и далее Ф.Энгельс обобщил: «Жизнь - есть способ существования белковых тел».

Именно белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. В среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 1012 - 1013 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например, процессы обмена веществ обеспечиваются деятельностью ферментов, являющихся по своей природе белками. Белки составляют основу покровных соединительных, опорных, мышечных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа, волосы, мех и т.д.), входят в состав клеточных мембран, определяют защитные свойства организма. Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» (в переводе с греческого protos - первый, первичный).

В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки.

1. Первые описания белков

Белки, или протеины - это высокомолекулярные азотистые соединения, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты. Также белки - это важнейший класс биологически активных веществ. Они играют ключевую роль в клетке, присутствуют в виде главного компонента в любых формах живой материи, будь то микроорганизмы, животное или растение.

Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при её свертывании описано ещё основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари. В своих работах, опубликованных в «Комментариях Болонского института наук и искусств» в 1728 году, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы.

Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал, по аналогии с яичным белком, французский физиолог Ф. Кене 1747 году, и именно в таком толковании термин вошел 1751году в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д` Аламбера.

С этого периода исследования, связанные с получением белков, приобретают систематический характер. В 1759 г. А. Кессель-Майер, а несколько позднее И. Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства. В 1762 г. А. Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина, а в 1777 г. А. Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковой частью молока. Важнейшим этапом в изучении белков связан с работами французского химика А. Фуркруа. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил название альбумин, желатин и фибрин. В 1780г. Ф. Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза.

В начале 19 века к белкам причисляют природные жидкости растительного и животного происхождения или вытяжка из разных частей организма: мозговую жидкость, жидкость сочленений, молоко, жидкость из птичьего яйца и др. Им всем были присущи особые свойства: свертываемость, эластичность, вязкость, при сухой перегонке этих веществ выделялся аммиак.

В 1803г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как вещества содержащие азот.

2. Изучение элементного состава

В 1810г.Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Когда появились методы элементного анализа химических соединений, их попытались приложить к белкам.

В 1810г. Ж. Гей-Люссак и Л. Тенар с помощью усовершенствованного метода сжигания Лавуазье получили первые достоверные количественные данные об элементарном составе белков. Они определили в фибрине крови, яичном белке, желатине и казеине процентное содержание углерода, водорода, азота и кислорода.

В 1816 году У. Праут выяснил элементарный состав сывороточного состава альбумина крови человека; аналогичные работы проделали Ф.Михаэлис (1828) и Ж. Буссенго (1835-1837). Тем не менее, основные элементы, входящие в состав белка, кроме серы, были определены.

В 1820г. французский химик Анри Браконно проводил кислотный гидролиз хрящей и сухожилий. При кипячении их в водном растворе кислоты, нейтрализации и фильтровании, через месяц он обнаружил в колбе зернистые кристаллы со сладким вкусом. Браконно дал новому веществу название «гликокол», что означает «клеевой сахар», позднее стало называться «глицин». В 1838 году состав глицина был определен голландским химиком Мульдером, и оказалось, что он содержит азот, то есть не может быть отнесен к сахарам. В 18444 году сотрудник Либиха Э. Хосфорд установил количественный состав глицина С₂Н₅О₂N, кроме того, Хосфорд отметил амфотерную, кислотную, щелочную природу глицина и других похожих на него соединений.

Пьер Робике под руководством Луи Воклена анализировал состав спаржи Asparagus (1806) - съедобного растения, популярного в кулинарии. Отделив белки, сок подвергли выпариванию и когда он загустел в нем обнаружили крупные кристаллы. При сжигании они не оставляли золу, а при действии азотной кислоты выделяли азот. Спустя 20 лет Поль Дюлон назвал его аспаргинаном.

В 1826г. Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза были выделены многие другие аминокислоты, такие как: глицин, лейцин, тирозин, серин, глутаминовая кислота, аспаргиновая кислота,фенилаланин,аланин, лизин, аргинин, гистидин, цистин, валин, пронин, гидроксипролин, триптофан, изолейцин, метионин, треони, гидроксилизин.

3. Концепции строения белков Мульдера, Данилевского, теория Фишера

Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Герриту Яну Мульдер. Он провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом. Мульдер также определил продукты разрушения белков -- аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу -- 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C₁₆H₂₄N₄O₅, которая была названа «протеин», а теория -- «теорией протеина».

Работы Г. Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единстве всех белков, их фундаментальном значении в мире живой природы. В ходе проверки «теории протеина» были резко расширены химические исследования белков, и в этом приняли участие выдающиеся химики того времени Ю. Либих и Ж. Дюма. Ю. Либих, поддерживавший в принципе идею протеиновой единицы, уточнил формулу протеина C₄₈H₇₂N₁₂O₁₄, Ж. Дюма предложил свой вариант C₄₈H₇₄N₁₂О₁₅ - однако Г. Мульдер отстаивал правильность составленной им формулы. Его поддерживал И. Берцелиус, изложивший теорию протеина в качестве единственной теории строения белка в знаменитом учебнике химии (1840), что означало полное признание и торжество концепции Г. Мульдера.Однако вскоре наступают трудные времена для теории протеина. В 1846 году Н. Э. Лясковский, работавший в лаборатории Ю. Либиха, доказал неточность многих приведенных Г. Мульдером анализов. Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих, он планировал начать широкие исследования структуры белков и даже изучил продукты распада белковых веществ. Понимая весомость аргументов оппонентов, Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина (C36H50N8O10), но, в конце концов, уступил под натиском новых фактов и открытий. Теория протеина стала достоянием истории, однако ее значение непреходяще, ибо она стимулировала химические исследования белков, сделала белки одним из главных объектов бурно развивающейся химии природных веществ.

Оригинальную теорию о строении белка высказал в 80-х гг. XIX века русский биохимик А. Я. Данилевский. Первым из химиков он обратил внимание на возможный полимерный характер строения белковых молекул. В начале 70-х гг. он писал А.М. Бутлерову, что “частицы альбумина есть смешанный полимерид”, что для определения белка он не находит “термина более подходящего, чем слово полимер в широком смысле”. Изучая биуретовую реакцию он предположил, что эта реакция связана со структурой перемежающихся атомов углерода и азота - N - C - N - C - N - , которые входят в т.н. углеазотный комплекс R' - NH - CO - NH - CO - R”. На основе данной формулы Данилевский полагал, что в молекуле белка содержится 40 таких углеазотных комплексов. Отдельные углеазотноаминокислотные комплекс, по Данилевскому, выглядели так:

R - NH - CO - NH - CO - NH - CH2 - COOH

Глицин

R - NH - CO - NH - CO - NH - C2H4 - COOH

Аланин

R - NH - CO - NH - CO - NH - C2H3(OH) - COOH

Серин

По Данилевскому углеазотные комплексы могли соединяться эфирной или амидной связью с образованием высокомолекулярной структуры.

Немецкий химик Эмиль Фишер, уже прославившийся на весь мир исследованиями пуриновых соединений (алкалоидов группы кофеина) и расшифровкой структуры сахаров, создал пептидную теорию, во многом подтвердившуюся практически и получившую всеобщее признание еще при его жизни, за что он был удостоен второй в истории химии Нобелевской премии (первую получил Я.Г. Вант-Гофф).

Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:

R - CH - NH - CO - CH - R'

| |

HOOC NH2

Такой тип связи Фишер назвал (по аналогии с пептонами) пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что “мономеры” представляют собой очень сложные образования - пептоны или “углеазотные комплексы”.

Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).

Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям:

1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.

2) Установление строения этих конечных продуктов.

3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.

4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.

Из этого плана видно, что Фишер применил впервые новый методологический подход - синтез модельных соединений, как способ доказательства по аналогии.

Главным доказательством пептидной теории стал синтез модельных пептидов и сопоставление их с пептонами гидролизата белков. Результаты показали, что из белковых гидролизатов выделяются пептиды, идентичные синтезированным.

В связи с применением новых физических и физико-химических методов исследований в начале 20-х годов XX века появились сомнения о том, что молекула белка представляет длинную полипептидную цепь. К гипотезе о возможности компактной укладки пептидных цепочек относились со скептицизмом. Все это потребовало пересмотра пептидной теории Фишера.

4. Протеиногенные аминокислоты

В развитии биохимии аминокислот можно различить несколько этапов. Первый этап состоял в выделении аминокислот, встречающихся в природных объектах, и в изучении их свойств. Второй характеризуется работами по питанию экспериментальных животных и микроорганизмов. Отправной точкой этих исследований послужили наблюдения, продемонстрировавшие роль белков как необходимых компонентов пищи животных; проведению таких исследований способствовало аналитическое определение аминокислотного состава белков и создание усовершенствованных методов выделения аминокислот. Эти работы привели к открытию ряда новых аминокислот и показали, что одни аминокислоты могут синтезироваться в организме, а другие - нет; кроме того, были получены важные данные, указывающие на характер взаимосвязей в обмене различных аминокислот. Следующий момент связан с методом изотопных индикаторов, благодаря которому удалось обнаружить динамическое состояние белков в организме и выявить многие частные биохимические реакции.

Те 20 аминокислоты, которые широко распостранены в обычных белках, были обнаружены уже к 1935 году; но в настоящее время известно около 200 аминокислот. Этими успехами мы в большой мере обязаны развитию хроматографии и разработке новых методов органического синтеза.

По структуре различают семь классов первичных - протеиногенных аминокислот:

I. Алифатические аминокислоты

1. Глицин (Гли) H₂N - CH₂ - COOH

Глицин явился первой аминокислотой, выделенной из белкового гидролизата. В 1820 г. Браконно получил глицин из сернокислого гидролизата желатины и обратил внимание на сладкий вкус аминокислоты. В дальнейшем описанный Браконно “сахар желатины” был назван гликоколлом, а затем глицином. СH₃

2. Аланин (Ала) H₂N - CH - COOH

Аланин принадлежит к числу тех аминокислот, которые сначала были получены синтетически и лишь позднее были признаны природными продуктами. В 1850 году Штреккер, пытаясь получить молочную кислоту, обработал продукт конденсации соляной кислотой; полученный в кристалической форме аланин был превращен в молочную кислоту путем обработки азотистой кислотой. Через 38 лет после того, как Штреккер синтезировал аланин, Вейл выделил эту аминокислоту из кислотного гидролизата шелка - белка, наиболее богатого аланином. Позднее Фишер и Скита получили L-аланин из шелка и установили его структуру и конфигурацию.

Валин был открыт в экстрактах поджелудочной железы Горуп-Безанессом в 1856 году, однако первым, кто показал, что валин является продуктом гидролиза белка (альбумина), был Шютценбергер. Строение валина было окончательно выяснено в 1906 году Фишером, который идентифицировал природный валин с одним из стереоизомеров, полученных при разделении синтетической аминокислоты. Валин присутствует во многих белках, но обычно - в относительно малых количествах.

Пруст получил лейцин в неочищенной форме из сыра в 1819 году. Браконно выделил кристалическую аминокислоту из кислотных гидролизатов мышц и шерсти и назвал ее лейцином.

Изолейцин был выделен Эрлихом из свеклосахарной мелассы в 1904 году. Позднее Эрлих выделил эту аминокислоту из неполного гидролизата фибрина, полученного обработкой соком поджелудочной железы, а также из клейковины пшеницы, яичного альбумина и говяжьего мяса. По наблюдениям Эрлиха, выделенный им продукт имел тот же химический состав, что и лейцин, но по ряду свойств (растворимость, точка плавления и др.) отличался от лейцина.

Интересно отметить, что за несколько лет до работ Эрлиха Фишер получил из препаратов “лейцина” фракции, обладающие различной оптической активностью и различной растворимостью.

II. Оксиаминокислоты

Серин впервые был выделен Кремером в 1865 году из белка шелка. Кремер отметил, что по своему строению серин близок аланину и цистину, и пришел к выводу, что серин представляет собой оксиаминокислоту. Строение серина было установлено в 1902 году Фишером и Лайксом, осуществившими его синтез. Серин широко распостранен в белках; относительно большое количество этой аминокислоты находится в фиброине шелка.

Треонин был получен из кислотных гидролизатов фибрина в 1935 году Роузом и др. Работа этих исследователей была направлена на выделение присутствующего в белковом гидролизате фактора, необходимого для роста крыс. Открытие треонина позволило впервые показать, что крысы могут расти на диете, содержащей очищенные аминокислоты.

III. Дикарбоновые аминокислоты и их амиды

Аспарагиновая кислота была сначала описана как продукт гидролиза аспарагина. Позднее Ритгаузен выделил аспарагиновую кислоту из белкового гидролизата.

Аспарагин был первой аминокислотой, выделенной из природных продуктов. В 1806 году Вокелен и Робике получили его из сока спаржи. Представляет собой широко распостраненное соединение; он накапливается в значительных количествах у некоторых видов высших растений, а также встречается в свободном состоянии в тканях животных.

Глутаминовая кислота была выделена Ритгаузеном в 1866 году из гидролизатов клейковины пшеницы. В 1890 году Вольф осуществил первый химический синтез глутаминовой кислоты. Эта кислота относится к числу наиболее широко распространенных аминокислот и имеет большое значение в обмене веществ.

Интересно, что, тогда как выделение аспарагина предшествовало выделению аспарагиновой кислоты, глутамин был впервые получен лишь через 17 лет после обнаружения глутаминовой кислоты в белковых гидролизатах. Шульце и Босхард получили его из сока свеклы в 1883 году. Глутамин накапливается в значительных количествах у некоторых видов высших растений и служит одним из главных аминокислотных компонентов крови млекопитающих.

IV. Двуосновные аминокислоты

Лизин был впервые выделен из гидролизата казеина Дрекселем в 1889 году. Дрексель предполагал, что лизин представляет собой диамин; правильная структура была установлена в 1902 году. Содержание лизина в белках варьирует в широких пределах; он часто входит в состав животных белков, но может отсутствовать или содержаться в очень малых количествах в белках растительного происхождения. NH₂

Гистидин был выделен Косселем в 1896 году из сернокислых гидролизатов стурина (протамин спермы осетра). В том же году Хедин независимо от Косселя выделил гистидин из белковых гидролизатов. Паули доказал наличие иммидазольного кольца в молекуле гистидина. В результате работ Паули было выяснено строение гистидина, которое было окончательно доказано синтезом гистидина, осуществленным Пайменом в 1911 году. Гистидин присутствует в относительно больших количествах в гемоглобине.

Шульце и Штайгер выделили аргинин из проростков люпина в 1866 году. В 1895 Хедин сообщил о получении азотносеребряной соли аргинина из гидролизатов рога. Впоследствии Коссель и Гросс нашли, что аргинин является одной из главных составных частей основных белков спермы рыб.

V. Ароматические аминокислоты

Фенилаланин был выделен Шульце и Барбьери в 1879 году из побегов люпина. В дальнейшем те же авторы получили эту аминокислоту из гидролизатов растительных белков.

Тирозин был впервые получен в 1846 году Либихом при расщеплении казеина щелочью. Позднее тирозин выделили де-Ла-рю и Бопп, первый - из кошенильной тли, второй - из белков - альбумина, казеина, фибрина. Строение тирозина установили 1883 году Эрленмейер и Липп путем его синтеза. Тирозин чрезвычайно трудно растворим в воде, и этим свойством удобно пользоваться для выделения этой аминокислоты из белковых гидролизатов.

Триптофан был выделен в 1901 году Гопкинсом и Колом из продуктов переваривания казеина соком поджелудочной железы. Строение триптофана было установлено в 1907 году Эллингером и Фламандом. Эта аминокислота содержится во многих белках, но обычно в небольшом количестве. Потребность животных в пищевом триптофане, по сравнению с потребностью в других аминокислотах, относительно невелика.

VI. Серусодержащие аминокислоты

Цистин был выделен Волластоном в 1810 году из мочевых камней. В 1899 году Мернер получил цистин из гидролизатов рога. Цистин в значительных количествах входит в состав кератинов и присутствует также во многих других белках.

Мюллер открыл эту аминокислоту в 1922 году, пытаясь выяснить природу факторов роста гемолитического стрептококка. Метионин выделили из кислотного гидролизата казеина и определили его элементарный состав. В 1928 году Барджер и Койн провели синтез метионина и установили его строение.

VII. Наряду с аминокислотами известны две протеиногенные аминокислоты:

Оксипролин был выделен в 1902 оду из кислых гидролизатов желатины Фишером, который путем восстановления гидроксильной группы превратил эту аминокислоту в пролин.

Пролин был синтезирован в 1900 году Вильштеттером из эфира дибромпропилмалоновой кислоты. В 1901 Фишер получил L-пролин и DL-пролин из гидролизатов казеина. Пролин содержится в коллагене, желатине и других белках. Интересным его свойством является растворимость в спирте.

5. Установление уровня организации белковых молекул

В 20-40-е годы получили развитие физико-химические методы анализа белков. Седиментационными и диффузионными методами были определены молекулярные массы многих белков, получены данные о сферической форме молекул глобулярных белков (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографические методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли белков: был выделен первый белковый гормон - инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, 1922), антитела были идентифицированы как фракция глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая функция белков - защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной функции мышечного миозина (В. А. Энгельгардт, М.Н.Любимова, 1939) и получение первых кристаллических ферментов (уреазы-Дж.Б. Салшер, 1926; пепсина - Дж.X. Нортроп, 1929; лизоцима - Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).

В начале 50-х годов была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952) - первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Хёрс, У. Стайн, 1960). По данным рентгеноструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М, Перуц, 1958) и, таким образом, доказано существование в белках вторичной и третичной структур, в том числе спирали, предсказанной Л. Допингом и Р. Кори в 1949-1951 годах.

В 60-е годы в химии белков интенсивно развивалось синтетическое направление: были синтезированы инсулин (X. Цан, 1963, П. Кадоянис, 1964, Ю. Ван и др., 1965) и рибонуклеаза А (Б. Меррифидд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналитические методы: стал широко использоваться автоматический аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографические методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматический прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в белках - секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967). Благодаря созданию прочной методической базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности белков. В эти годы была определена структура несколько сотен сравнительно небольших белков (до 300 аминокислотных остатков в одной цепи), полученных из самых различных источников как животного, так и раститительного, бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них -- протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. Областей физ.-хим. Биологии.

В 70-80-е гг. наибольший прогресс был достигнут при изучении белков - регуляторов матричного синтеза биополимеров (в т.ч. белков рибосом), сократительных, транспортных и защитных белков, ряда мембранных белков (в т. Ч. Белков биоэнергетич. Систем), рецепторных белков. Большое внимание уделялось дальнейшему совершенствованию методов анализа белков. Значительно повышена чувствительность автоматического анализа аминокислотной последовательности белков (Б. Витман-Либольд, Л. Худ). Широкое применение нашли новые методы разделения белков и пептидов (жидкостная хроматография высокого давления, биоспецифич. Хроматография). В связи с разработкой эффективных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сенгер) стало возможным использовать полученную при таком анализе информацию и при определении первичной структуры белков. В результате установлена структура ряда белков, доступных в ничтожно малых количествах (интерферон, ацетилхолиновый рецептор), а также белков большой мол. Массы (фактор элонгации G, гликогенфосфорилаза, галактозидаза, коллаген, и субъединицы РНК-полимеразы, содержащие соотв. 701, 841, 1021, 1028, 1342 и 1407 аминокислотных остатков). Успехи структурного анализа позволили вплотную приступить к определению пространств, организации и молекулярных механизмов функционирования надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом, хроматина (нуклеосом), митохондрий, фагов и вирусов. Существенные результаты получены советскими учеными: определена первичная структура аспартатаминотрансферазы (1972), бактериородопсина (1978), животного родопсина (1982), некоторых рых рибосомальных белков, фактора элонгации G (1982), важнейшего фермента-РНК-полимеразы (1976-82), нейротоксинов и др.

6. Открытие простых и сложных белков, их роль в питании человека

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы -- простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

§ Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс -- протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образованию связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины - гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.

§ Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.

§ Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты.

§ Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом.

§ Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образованию сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока.

§ Хромопротеиды - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относятся множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции --гемопротеины.

Так же как и другие биологические макромолекулы и нуклеиновые кислоты, белки -- необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур -- органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.

Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза -- фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная роль белков в организме -- катализ различных химических реакций. Ферменты -- группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул и их синтеза, а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как, например, пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках.

Структурная функция

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина -- это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин -- основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Существуют несколько видов защитных функций белков:

1. Физическая защита.

2. Химическая защита.

3. Иммунная защита.

Сигнальная функция

Способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки - гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных -- это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Транспортная функция

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях -- свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы белок-рецептор происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала.

Моторная (двигательная) функция

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, перемещение клеток внутри организма, движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины в противоположном направлении.

Заключение

Белки относятся к жизненно необходимым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. В процессе жизнедеятельности происходят распад и обновление белковых компонентов клеток. Для поддержания этих процессов организму необходимо ежедневно поступление полноценного белка с пищей. Белок входит в состав ядра и цитоплазмы клеток.

Белки в организме человека выполняют важную роль.

1. Основное назначение белков -- пластическое. Из них состоят все клетки тканей и органов. Пластическая роль белка особенно важна для растущего организма. В процессе роста увеличивается число клеток, и основным материалом для этого являются белки.

2. Белки служат регуляторами обменных процессов, входят в состав гормонов щитовидной железы, гипофиза, поджелудочной железы.

3. Белки -- необходимый фон для нормального обмена в организме других веществ, в частности витаминов, минеральных солей. Известно, что при недостатке белка плохо усваиваются витамины.

Недостаток белков в питании вызывает серьезные нарушения в организме: у детей замедляются рост и развитие, у взрослых возникают глубокие изменения в печени, а при длительной недостаточности -- даже цирроз, нарушение деятельности желез внутренней секрецию (щитовидная, половые, поджелудочная), изменяется белковый состав крови, снижается устойчивость организма к инфекционным заболеваниям, страдает умственная деятельность человека -- снижается память, нарушается работоспособность.

Наряду с этим установлено, что избыточное поступление белков неблагоприятно отражается на функции многих органов и систем организма, в частности при этом перегружаются ферментные системы и в крови накапливаются продукты неполного метаболизма, повышается количество мочевины, свободных аминокислот и т. д.

Большое значение для обеспечения организма белком имеют активность ферментов желудочно-кишечного тракта, состояние функции пищеварительных желез и режим питания.

Доказано, что аминокислотная недостаточность может возникнуть в результате питания однообразной пищей, содержащей только один или два вида белков, преимущественно растительного происхождения.

Наиболее полный комплекс незаменимых аминокислот содержат белки животного происхождения. При недостатке нескольких жизненно необходимых аминокислот или даже одной из них нарушается процесс синтеза белка, не используются и другие аминокислоты и возникают расстройства, характерные для белковой недостаточности.

Список использованной литературы

1. Чиркина Т.Ф., Битуева Э.Б. История и методология науки о пище. Ч1 -Улан-Удэ: ВСГТУ, 2009.

2. Химия пищевого белка: Учеб. пособие /В.Н. Колпакова, А.П. Нечаев. - МГУПП. - М., 2003.

3. Нечаев А. П. Пищевая химия /А. П. Нечаев, С. Е. Траубенберг, А. А. Кочеткова и др. - СПб,: ГИОРД, 2001. - 592

4. Попов Е.М - Структура и функции белка, М., Издат. «Высшая школа», 1999г.

5. Окорокова Ю.И., Еремин Ю.Н. Гигиена питания - 3-е изд. - М.

Размещено на Allbest.ru