Размещено на http://www.allbest.ru/

Курсовая работа на тему: «Роль белков в питании человека»



Содержание

Введение

1. Характеристики белков

1.1 Виды белков

1.2 Состав и свойства белков

1.3 Обмен белков

1.4 Аминокислоты и их некоторые функции в организме

2. Белки в питании человека

2.1 Основные функции белка

2.2 Содержание белков в некоторых продуктах питания

2.3 Усвояемость белков пищи

2.4 Роль белка в питании определенных групп людей

2.5 Опасность белкового дефицита

2.6 Опасность избытка белка в пищи

Заключение

Список литературы



Введение

Белки - продукты взаимодействия между собой аминокислот. Белки - полимеры, они состоят из огромного количества остатков аминокислот. Свойства белков зависят от последовательности расположения аминокислот, длины и формы цепи. Молекулы белков огромны по сравнению с другими соединениями, в них входят тысячи атомов, и молеку-лярная масса может достигать миллионов. Строение белков очень сложное: первичная структура - определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка; вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в винтовую спираль за счет водородных связей между карбонильными и аминогруппами; третичная структура обусловлена сшиванием между боковыми цепями аминокислотных остатков; четвертичная структура характеризует распо-ложение в пространстве структурных образований (например, клубков), полученных при создании третичной структуры. Четвертичная структура удерживается как единое целое благодаря нековалентным взаимодействиям между боковыми цепями, как в третичной структуре.

Белки являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Это связанно с той огромной ролью, которую они играют в процессах развития и жизни человека. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма. 20 % массы тела составляют белки. В течение 5-6 мес. происходит полная замена собственных белков тела человека.

Резервы белков незначительны. Единственным источником их образования в организме являются аминокислоты белков пищи. Поэтому белки рассматриваются как совер-шенно незаменимый компонент питания человека любого возраста. Суточная потребность в высококачественном белке для взрослого человека, согласно рекомендуемому дневному рациону, составляет не менее 90 г. Уменьшение суточной нормы потребления белков при-водит к белковому голоданию и быстрому расстройству здоровья. Симптомами белкового голодания являются вялость, похудание, отеки, поносы, дерматиты, анемия, снижение иммунитета, тяжелые нарушения функции печени и поджелудочной железы.

Когда поступление белка в организм ниже, чем его выведение, развивается состояние отрицательного азотистого баланса.

Длительное состояние отрицательного азотистого баланса характеризуется потерей мышечной массы, когда организм для поддержания жизни начинает использовать внутренние белковые резервы, что представляет непосредственную угрозу жизни и здоровью. Например, снижение мышечной массы сердца может вызвать тяжелые нарушения его функций. Поэтому общим требованием к безопасности низкокалорийных диет является отсутствие состояния отрицательного азотистого баланса и белкового дефицита. Важно не только поступление белков в организм в необходимом количестве, но и их качественный состав. Так как организм использует только аминокислоты, образуемые в результате расщепления пищевых белков, то питательная ценность и качество последних определяются составом и сбалансированностью аминокислот. Пищевые белки должны обеспечивать поступление в организм 20 аминокислот, включая 8 незаменимых (триптофан, лейцин, валин, треонин, лизин, метионин, изолейцин, фенилаланин). Для поддержания нормального обмена веществ необходимо поступление всех аминокислот не только в достаточном количестве, но и в оптимальных пропорциях [1,2].

Целью данной курсовой работы является изучение роли белков в питании человека.

В данной курсовой работе представлены следующие задачи:

1. Изучение общих характеристик белка;

2. Рассмотрение основных функций белка в организме;

3. Ознакомление с содержанием белков в продуктах питания;

4. Исследование влияния на организм избытка и недостатка белка.



1. Характеристики белков

1.1 Виды белков

Белки злаков. Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур с точки зрения состава эталонного белка для питания людей следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2-3,8 %), а за исключением риса и сорго - изолейцином. Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина (1,6-1,7 мг/100 г белка). Белки пшеницы к тому же содержат недостаточное количество треонина (2,6 %), а белки кукурузы - триптофана (0,6 %). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.

Белки бобовых культур. Основную часть семядолей бобовых культур (сои, гороха, фасоли, вики) составляют запасные белки, являющиеся глобулинами. Кроме того, в семенах содержится небольшое количество альбуминов, которые не являются запасными белками. В качестве самостоятельной группы в семядолях не обнаружены глютелины. Общее содержание белка в бобовых культурах высокое и составляет 20-40 % от общей массы.

Среди бобовых культур в качестве источника пищевого биологически ценного белка наибольшее значение имеют семена сои. С их использованием организовано производство соевой муки (обезжиренной, полужирной и необезжиренной), концентратов и изолятов.

Белки масличных культур. У масличных семян основной запасающей тканью для белков и липидов является паренхима семядолей (подсолнечник, хлопчатник, рапс), эндосперм (семена клещевины, кориандра) или одновременно паренхима семядолей и эндосперм (хлопчатник, лен). Запасные белки сосредоточены в простых алейроновых зернах (семена хлопчатника, рапса, горчицы) и сложных (подсолнечник, клещевина).

Содержание белков в семенах масличных культур составляет 14-37 % на сухое вещество. В семенах подсолнечника белок содержится в количестве 15 %, в ядре - 16-19 %, семенах арахиса - 20-37 %, конопли - 20-22 %, рапсе - 25-26 %, в ядрах клещевины - 18-20 %, в ядрах хлопчатника - 34-37 %. В белках семян масличных культур содержится 10-30 % альбуминов и до 90 % глобулинов.

Белки картофеля, овощей и плодов. Относительно низкое содержание азотистых веществ в картофеле (около 2 %), овощах (1,0-2,0 %) и плодах (0,4-1,0 %) свидетельствует о том, что данные виды пищевого растительного сырья не играют значительной роли в обеспечении белком продуктов питания. Исключение составляет картофель, который, несмотря на невысокое содержание белка, как источник азотистых соединений имеет более существенное значение. Если учесть, что потребление картофеля в среднем составляет 330 г в день, то с данным видом продукта удовлетворяется 6-8 % общей суточной потребности человека в белке. Количество белкового азота в клубнях картофеля обнаруживается в 1,5-2,5 раза больше, чем небелкового, тогда как в овощах и плодах, наоборот - менее 50 % (например, в капусте 40 %, винограде 7 %). Белки картофеля являются биологически ценными белками, так как содержат все незаменимые аминокислоты. По отношению к белкам куриного яйца биологическая ценность белков картофеля равна 85 %, по отношению к идеальному белку - 70 %. Первыми лимитирующими аминокислотами белков картофеля являются метионин и цистеин, второй - лейцин.

Среди овощных культур большим содержанием белка отличаются зеленый горошек (28,3-31,9 %) и сахарная кукуруза (10,4-14,9 % в расчете на сухой вес). Основную долю в зеленом горошке составляют глобулины (вицилин и легулин), в кукурузе - спирторастворимый зеин.

Азотистые вещества картофеля, овощей и плодов имеют существенное значение для формирования питательных и органолептических свойств продуктов (вкуса, аромата, цвета, консистенции), стойкости при хранении и сохранности витаминов. Так, свободные аминокислоты принимают участие в реакциях, связанных с образованием аромата (реакции Майяра), нитраты в избыточных количествах ухудшают стойкость при хранении, а действие, например, пектолитических ферментов к концу созревания плодов обуславливает их размягчение.

Белки мяса и молока. Мясо, молоко и получаемые из них продукты содержат необходимые организму белки, которые благоприятно сбалансированы и хорошо усваиваются. Белки мышечной ткани мяса животных полноценны, по сбалансированности аминокислот говядина, баранина и свинина мало отличаются друг от друга. Белки соединительной ткани и хрящей являются неполноценными. В организме человека и животных белки мышц выполняют сократительную функцию, белки соединительной ткани и хрящей - структурную.

Содержание белка в мясных продуктах колеблется от 11 до 22 %. Главными мышечными белками являются миозин и актин, молекулярная функция которых заключается в обеспечении механизма мышечного сокращения и расслабления при участии АТФ.

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген - главная макромолекула кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы глаза и хрящей. Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок богат глицином, аланином и лизином, но беден пролином. Отличительной особенностью эластина является наличие в его структуре поперечных связей необычного характера.

Молоко - это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды - раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяются две основные группы: казенны и сывороточные белки. В молоке содержится более 20 ферментов (ксантиноксидаза, пероксидаза, каталаза, липаза, холинэстераза, б-амилаза, лизоцим, протеаза и др.), а также гормоны (пролактин, окси-тоцин, кортикостероиды, тироксин, трииодтиронин и др.) и белки в составе оболочек жировых шариков. Основными белками молока являются казенны, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин, включая лизин, треонин, триптофан, метионин и цистеин [3].

1.2 Состав и свойства белков

Белки - высокомолекулярные органические вещества, характерными особенностями которых является их строго определенный состав (см. табл. 1).

Таблица 1 Состав белка

Наименование элемента	Содержание элемента (%)
Углерод	50-55
Азот	15-18
Кислород	21-24
Сера	0-2,4
Зола	0-0,5

Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами. Объединяясь друг с другом или нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматической сети и другие субклеточные структуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. По своей химической природе белки являются гетерополимерами протеиногенных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состоят из аминокислот, соединенных пептидными связями.

В самых маленьких полипептидных цепях белков содержится около 50 аминокис-лотных остатков. В самых больших - около 1500.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тыс. до многих миллионов. Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа - 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000-70000.

Растительные белки находят применение в производстве пищевых продуктов в качестве ингредиентов питательной, технологической и лечебно-профилактической значимости благодаря присущим им уникальным функциональным свойствам. Под функциональными свойствами понимают физико-химические характеристики белков, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства. К наиболее важным функциональным свойствам белков относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели, пленкообразующая способность, адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность), способность к прядению и текстурированию. Белки с высокими функциональными свойствами хорошо растворяются в воде, образуют прочные гели, стабильные эмульсии и пены; белки с низкими функциональными свойствами не набухают в воде, не способны образовывать вязкие, эластичные массы, гели, не стабилизируют пены и эмульсии. Некоторые известные белки не попадают под указанные выше закономерности. Так, белки пшеничной клейковины, несмотря на низкую растворимость в воде (2-5 %), образуют структурные коллоидные системы - гели, которые выдерживают нагревание, замораживание и сушку, а белки из отрубей и тритикале с растворимостью 10-20 % обладают высокими жироэмульгирующими и пенообразующими свойствами.

Растворимость, являясь первичным показателем оценки функциональных свойств белков, характеризуется коэффициентами КРА и КДБ. В первом случае определяют количество азота, во втором - количество белка, перешедшего в раствор (в процентах от общего содержания его в продукте). Специфическая последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, неравномерное расположение гидрофобных и гидрофильных групп на поверхности белков, наличие или отсутствие спирализованных участков обуславливают особенности функциональных свойств. Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. При рассмотрении гидрофобных взаимодействий белков различают среднюю и относительную (поверхностную) гидрофобность. Под средней гидрофобностью понимают энергию стабилизации, приходящуюся на одну неполярную боковую группу при связывании ее внутри глобулы белковой молекулы, под относительной - степень гидрофобного взаимодействия неполярных остатков аминокислот, расположенных на поверхности глобул. Чем ниже относительная гидрофобность белков (то есть ниже взаимодействие между глобулами и выше сила отталкивания), тем выше взаимодействие их с молекулами растворителя, следовательно выше растворимость. Вклад электростатических сил в растворимость белков зависит от рН среды и присутствия солей. При рН, соответствующем ИЭТ, белки имеют наименьшую растворимость, так как суммарный заряд на их молекулах равен нулю и частицы лишены способности отталкиваться за счет электростатических взаимодействий с молекулами растворителя. В кислой или щелочной среде, наоборот, обеспечивается взаимодействие противоположно заряженных ионов растворителя (Н+ или ОН- соответственно) с поверхностями белковых частиц, заряженных положительно в кислой среде и отрицательно в щелочной, а значит и переход белков в раствор. В кислой среде белок имеет положительный заряд вследствие подавления диссоциации карбоксильных (-СООН) групп, в щелочной - отрицательный за счет подавления диссоциации основных () групп. Зависимость растворимости белков от концентрации солей носит нелинейный характер. При добавлении небольших количеств солей растворимость увеличивается, так как ионы препятствуют электростатическому взаимодействию боковых групп белка между собой. Высокие концентрации солей, снижающие гидратацию полипептидных цепей, наоборот, усиливают гидрофобные белок-белковые взаимодействия и вызывают выпадение белка в осадок (высаливание).

Различия в растворимости белков пищевого сырья лежат в основе технологических процессов выделения изолятов и концентратов и имеют непосредственное отношение к качеству многих пищевых продуктов. Важное значение растворимость белков имеет для повышения качества пищевых продуктов, в производстве которых предусмотрен их гидролиз (автолиз) и денатурация (начальные технологические стадии, сушка и хранение). Потеря растворимости, как правило, сопровождается изменением и других важных функциональных свойств, что в значительной мере отражается на качестве продуктов и степени перевариваемости белка в желудочно-кишечном тракте. Особые требования к растворимости белков предъявляются при использовании последних в производстве напитков, хлебных, мучных кондитерских и макаронных изделий. В напитках применяются белки с высокой растворимостью, в изделиях из муки - с низкой. Применение белков с чрезмерно высокой растворимостью в составе хлебопекарных улучшителей отрицательно отражается на эластично-вязкоупругих свойствах теста. Незначительное количество растворимого белка должно содержаться в текстурированных формах белка, зерновых продуктах, приготовленных высокотемпературной экструзией, и макаронных изделиях.

Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая - адсорбцией жира за счет гидрофобных остатков. При невысокой влажности гидрофильные группы, взаимодействуя с молекулами воды, образуют мономолекулярный слой, при высокой - вокруг глобул белка формируется многослойная структура с одновременным проникновением воды во впадины и выступы. Общее количество воды и жира на поверхности достигает 0,2-0,4 г на 1 г белков.

Способность белков удерживать жир и воду зависит не только от особенностей аминокислотного состава и структуры, но и от фракционного состава, способа обработки, рН среды, температуры и присутствия углеводов, липидов и других белков. В пшеничном тесте при добавлении соевого белка или пшеничной клейковины водопоглотительная способность положительно коррелирует с количеством нерастворимой фракции белков и отрицательно - с содержанием растворимой. Высокая способность белков удерживать воду в пищевых продуктах (мясных, хлебобулочных и т.д.) повышает выход последних, удлиняет сроки хранения и улучшает текстуру. Денатурированные белки имеют пониженную водосвязы-вающую способность, и их применение отрицательно сказывается на качестве хлеба. Высокая жироудерживающая способность белков обеспечивает нежную и однородную текстуру изделий, исключает отделение жира, сморщивание изделий, уменьшает потери при варке и жарении.

Жироэмульгирующая и пенообразующая способности белков широко используются в практике получения жировых эмульсий и пен. Присутствие в одной белковой цепи гидрофобных и гидрофильных группировок обеспечивает распределение молекул определенным образом на границе раздела фаз вода-масло и вода-газ. Ориентация гидрофильных групп белка к воде, а гидрофобных - к маслу на границе раздела фаз в виде прочного адсорбционного слоя снижает поверхностное натяжение в дисперсных системах и делает их агрегативно устойчивыми и одновременно вязкими. Наиболее широко распространены пищевые эмульсии "масло в воде" (м/в) и "вода в масле" (в/м), называемые, соответственно, прямыми и обратными. В производстве новых форм белковой пищи большое значение приобрели и эмульсии "вода в воде" (в/в). Все виды эмульсий с белком получают механическим диспергированием одной жидкости в другой при помощи мешалок, гомогенизаторов, обеспечивающих в поле сил сдвига деформацию дисперсионной среды с образованием мелких частиц. Эмульгирующие свойства белков оценивают по эмульгирующей способности, эмульгирующей емкости, стабильности эмульсий и т.д.

Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободно диспергированного состояния переходить в связнодисперсное (с образованием систем, обладающих свойствами твердых тел). Упругие свойства геля, обусловленные образованием пространственной сетки взаимодействующих молекул белка, зависят от минимальной его концентрации, при которой наступает гелеобразование (гель-точки), от рН, от присутствия других белков, солей, полисахаридов. Белок как гелеобразователь должен образовывать гели в широком диапазоне рН, ионной силы, при минимальной концентрации и с необходимыми физико-химическими свойствами. К последним относятся прочность, твердость, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние при механической обработке и вновь образовывать нетекучий гель после снятия нагрузки), температура размягчения и плавления, степень набухания, способность к синерезису (отделение дисперсионной среды с сокращением объема геля), сорбция красителей и ароматических веществ и т.д. К подобного рода "универсальным" гелеобразователям относится желатин, позволяющий в широких пределах обеспечить регулирование химического состава и биологическую ценность пищевых продуктов. Различают наполненные, смешанные, комплексные, анизотропные гели и ксерогели. Наполненные гели содержат другие белки в суспензированном или растворенном виде, смешанные состоят из пространственных сеток с разными видами белков, у комплексных гелей роль гелеобразователя выполняют комплексы белков с другими соединениями. Отличительной особенностью анизотропных гелей является наличие в их составе ориентированных молекул белка, а ксерогелей (сухих гелей) - возможность хранения их в течение длительного времени.

Вязко-эластично-упругие свойства. Отличительным свойством некоторых пищевых белков является низкий уровень полярности функциональных групп. Молекулы воды, окружая частицы белков, отталкиваются, а молекулы белков, наоборот, агрегируются с образованием комплексов с присущими им реологическими свойствами (вязкость, эластичность, упругость). Наиболее выраженным комплексом таких свойств обладают белки пшеничной клейковины, обуславливающие текстуру хлеба и создающие непрерывную фазу в изделиях с наполнителями (зерно, отруби, изюм). За свойство упругости и эластичности белков ответственность несет глютениновая фракция белков [4,5].



1.3 Обмен белков

После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается также незначительное количество полипептидов - соединений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки синтезируют белок, причем белок, который образуется в клетках человеческого организма, отличается от потребленного белка и характерен для человеческого организма.

Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщиплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.

Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белка организм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.

Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот.

Для того чтобы в организме мог произойти синтез присущего ему белка, необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот.

Белки, в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты, называются полноценными; белки, не содержащие всех необходимых аминокислот, являются неполноценными белками.

Для человека важно поступление полноценных белков, так как из них организм может свободно синтезировать свои специфические белки. Однако полноценный белок может быть заменен двумя или тремя неполноценными белками, которые, дополняя друг друга, дают в сумме все необходимые аминокислоты. Следовательно, для нормальной жизнедеятельности организма необходимо, чтобы в пище содержались полноценные белки или набор неполноценных белков, по аминокислотному содержанию равноценных полноценным белкам.

Белки поступают в организм человека и животных с различными пищевыми продуктами, в которых содержание белка колеблется в широких пределах [6].

1.4 Аминокислоты и их некоторые функции в организме

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает около 300. Среди них различают: аминокислоты, входящие в состав белков; аминокислоты, образующиеся из других аминокислот, но только после включения последних в процесс синтеза белка (их обнаруживают в гидролизатах белков); свободные аминокислоты. С точки зрения питания выделяют эссенциальные (незаменимые) аминокислоты. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать с пищей. Аминокислоты - полифункциональные соединения, содержащие по меньшей мере две разные химические группировки, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной пептидной (амидной) связи (см. рис.1).

Рис.1. Ковалентная пептидная связь

В аминокислотах амино- () и карбоксильная (СООН) группы присоединены к одному и тому же атому углерода, который называют б -углеродом.

Для объяснения и понимания свойств аминокислот следует помнить следующее.

1. Аминокислоты, существуя в твердом или растворенном состоянии, всегда находятся в форме биполярных ионов (цвиттерионов), положение равновесия которых зависит от рН среды.

Нахождение аминокислот в виде ионов обуславливает растворимость в воде и нерастворимость в неполярных жидкостях. Большинство аминокислот растворимы в воде, но у аминокислот с гидрофобными группами (изолейцин, лейцин, тирозин) растворимость относительно невысока. В организме ионное состояние аминокислот определяет их всасываемость в желудочно-кишечном тракте после гидролитического расщепления белков и транспорт к различным органам и тканям. Способность к ионизации в кислой или щелочной среде лежит в основе разделения аминокислот ионообменной хроматографией и электрофорезом.

2. Большинство природных б-аминокислот относятся к L-стереохимическому ряду, однако в некоторых пептидах (антибиотики грамицидин, актиномицин) встречаются аминокислоты D-ряда. Последние, как правило, не усваиваются организмом человека. Аминокислоты D- и L-рядов значительно отличаются по вкусу. Так, D-глутаминовая кислота не имеет вкуса, а L-глутаминовая кислота обладает вкусом мяса. Получая последнюю из клейковины пшеницы, ее используют в качестве вкусовой добавки к пищевым концентратам. Сладкий вкус имеют и другие аминокислоты L-ряда: валин, треонин, пролин, серии и т. д. Они все в большей степени привлекают к себе внимание как заменители сахара в питании диабетиков.

3. Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых цепей, от которой зависят химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме. Аминокислоты с гидрофобными боковыми группами большей частью локализованы внутри белковых макромолекул, тогда как аминокислоты с полярными боковыми группами располагаются на их поверхности. В составе полярных б-аминокислот имеются функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные) и не способные переходить в ионное состояние (неионогенные). При этом кислые и основные ионогенные группы радикалов, как правило, располагаясь на поверхности молекул белков, принимают участие в ионных (электростатических) взаимодействиях. В роли полярных неионогенных групп в молекулах белков выступают гидроксильные группы серина, треонина и амидные группы глутамина (Глн) и аспарагина (Асн). Эти группы могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы, и принимать участие в образовании водородных связей с другими полярными группировками. Почти все б-аминокислоты, поступающие из пищеварительного тракта человека в кровяное русло организма, претерпевают ряд общих превращений, назначение которых заключается в обеспечении пластическим материалом процесса синтеза белков и пептидов и осуществлении дыхания с образованием АТФ.

В тканях организма легко осуществляется ферментативная окислительно- восстановительная реакция, обусловленная наличием в цистеине реакционноспособной SH-группы. Свойство данной аминокислоты окисляться придает ей защитные и радиопротекторные свойства. В присутствии цистеина снижается интенсивность окислительных процессов в липидах и белках, повышается устойчивость организма к ионизирующим излучениям и стабилизируется качество принимаемых лекарственных препаратов. При участии двух остатков цистеина в полипептидных цепях образуются дисульфидные связи, которые обуславливают биологическую активность или функцио-нальные свойства белков в составе пищи. Особо важную роль дисульфидные связи играют в белках пшеницы, так как они придают клейковине упругие свойства.

Основная физиологическая роль другой серосодержащей аминокислоты - метионина - связана с наличием лабильной метальной группы. Отдавая группу - через образование S-аденозилметионина, метионин принимает участие в синтезе глицерофосфолипидов.

Глицин является предшественником пуринового кольца тема крови и образует так называемые парные соединения. С желчными кислотами, например холевой кислотой, он образует гликохолевую кислоту, с бензойной кислотой - гиппуровую кислоту (см. рис. 2).

Рис.2. Реакция бензойной кислоты с глицином

Гликохолевая кислота принимает участие в процессе усвоения липидов, а в форме гиппуровой кислоты из организма выводится токсичная бензойная кислота. Три аминокислоты - аргинин, глицин и метионин - участвуют в синтезе креатина - соединения, с помощью которого в мышечной ткани происходит непрерывный ресинтез макроэрга АТФ.

В составе живых организмов, пищевых продуктов и сырья встречаются и другие, так называемые "редкие", аминокислоты, не входящие в состав белков. Так, в-аланин является составной частью мясных бульонов, а бетаин - мелассы - отхода свеклосахарного производства.

Аминокислоты цитруллин и орнитин участвуют вместе с аргинином в цикле образования мочевины у человека и животных. Фундаментальную роль в обмене веществ живых организмов играют глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Они участвуют в процессах расщепления, синтеза и переноса, часто в форме амидов: глутамин, например, является основной формой переноса аммиака в крови человека и вместе с аспарагиновой кислотой служит предшественником пиримидинового кольца нуклеотидов.

С обменом глутаминовой кислоты тесно связан обмен пролина, который синтезируется из нее в результате восстановления пролиндегид-рогеназой. Пролин играет важную роль при формировании структуры коллагена и белков пшеничной клейковины, вызывая изгибы в полипептидных цепях. В фибриллярных белках соединительной ткани мяса и коллагене, наряду с пролином, встречаются 4-оксипролин (см. рис.3) и 5-оксилизин (см. рис.4), образующиеся за счет окисления соответствующих аминокислот уже после включения в белок. Присутствие оксипролина в мясных и колбасных изделиях оказывает влияние на их качество и учитывается при его оценке.

Рис.3. 4-оксипролин

Рис.4. 5-оксилизин

Часть аминокислот выполняет роль медиаторов - веществ, принимающих участие в передаче нервных импульсов от одной нервной клетки к другой. При раздражении нервных волокон медиаторы реагируют со специфическим рецептором и обеспечивают соответствующую физиологическую функцию: регуляцию сна, бодрствования, сердечно- сосудистой деятельности, терморегуляцию тела. К медиаторам относятся ацетилхолин, глутаминовая и аспарагиновая кислота, глицин, ГАМК, гистамин, серотонин, норадреналин [1].



2. Белки в питании человека

2.1 Основные функции и роль белка в питании

С белками связано все многообразие функций организма, однако наиболее важными из них являются:

1. каталитическая

2. транспортная

3. защитная

4. сократительная

5. структурная

6. гормональная

7. питательная

Каталитическая функция белков осуществляется с помощью специфических белков-катализаторов - ферментов. При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Транспортная функция белков заключается в том, что при их участии происходит связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому. Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях. Другие белки крови связывают триглицериды, жирные кислоты, холестерин, кальций, некоторые гормоны, витамины и другие вещества и транспортируют их к месту использования или действия.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Они обеспечивают связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов. Защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

Сократительную функцию выполняют белки, в результате взаимодействиях которых происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

Структурная функция белков заключается в том, что они составляют основу строения клетки; некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. В комплексе с липидами (преимущественно фосфолипидами) белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

Гормональную функцию выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

Питательная функция осуществляется белками, которые являются резервными, или питательными. Белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, белки молока служат источником питания для новорожденного.

Перечисленные функции белков являются наиболее важными и специфичными, но ими не ограничивается значение белков для жизнедеятельности организма [2,7].

2.2 Содержание белков в некоторых продуктах питания

Белки содержатся в растительных и животных продуктах питания (см. табл. 2). Рыба, птица и мясо являются наиболее распространенными источниками белка. Роль в питании человека этих продуктов весьма существенна.

Мясо и птица составляют почти 40 % от потребления протеина среднестатистическим взрослым, а 30 % этого вещества, как правило, поступает из рыбы, яиц и молочных продуктов. Эти проценты всего лишь отражают пищевые предпочтения большой части населения.

Одними из лучших и здоровых источников белка являются: рыба (тунец, сардины, лосось и треска); куриное и индюшиное мясо; соевые бобы и чечевица; говядина; креветки и гребешки; ягненок; тофу; шпинат, спаржа, зелень; фасоль, зеленый горошек, чечевица, тыквенные семечки; яйца.

Однако белковой пищей, как и любой другой, не стоит увлекаться, так как ее избыток, как и недостаток, может быть опасен для здоровья. Роль белка в питании человека огромна, поэтому необходимо придерживаться рекомендованной суточной нормы его потребления, которая будет варьироваться в зависимости от уровня активности, возраста и состояния здоровья [8].

Таблица 2 Содержание белка в продуктах питания [3]

Содержание белков (г./100 г. продукта)
Животные белки	Растительные белки
Говядина	20	Семена сои	35
Телятина	20	Пшеничные зародыши	25
Свинина	17	Овсяные хлопья	13
Баранина	15	Пророщенные зерна ржи	13
Вареная ветчина	18	Пророщенные зерна пшеницы	12
Сырая ветчина	15	Пророщенные зерна ячменя	10
Черная кровяная колбаса	24	Кукурузные зерна	9
Колбаса	25	Хлеб из муки грубого помола	9
Курица	20	Макаронные изделия из муки грубого помола	8
Яйцо	6	Фасоль	8
Рыба	20	Чечевица	8
Сыр голландский	35	Нут	8
Творог	9	Белый хлеб	7
Йогурт	5	Пшеничная крупка	5
Молоко	3,5	Макароны из белой муки	3
Творожный сырок	9	Нерафинированный рис	7
Креветки	25	Рафинированный рис	6
Соевый сыр тофу	3	Мюсли	9
Соевое «молоко»	4	Соевая мука	45



2.3 Усвояемость белков пищи

Белки яиц и молока усваиваются организмом на 96-98 %; белки мяса и рыбы - на 93-95 %; белки овощей - на 80 %; белки круп - на 80 %; бобовых - на 70 %; белки высших грибов - на 20-40 %.

Лучшему усвоению белков способствует кислая среда желудка.

Наиболее быстро перевариваются белки молочных продуктов и рыбы, затем белки мяса (при этом быстрее перевариваются белки говядины, чем свинины и баранины), хлеба и круп (быстрее первариваются белки пшеничного хлеба из муки высших сортов и манной крупы). Белки рыбы перевариваются быстрее, чем белки мяса, потому что в рыбе меньше соединительной ткани [3].

2.4 Роль белка в питании определенных групп людей

Хотя белки жизненно необходимы каждому человеку, существуют некоторые группы с повышенной потребностью в нем.

Группы людей, которым необходимо большее количество белковой пищи:

Беременные и кормящие женщины. В этот период роль белка в питании заключается в поддержании происходящих изменений в организме матери и обеспечении нормального развития плода.

Тинейджеры. В подростковом возрасте следует потреблять большее количество белковой пищи, чтобы покрыть все потребности растущего организма.

Спортсмены и люди, ведущие активный образ жизни. Тяжелые тренировки и интенсивные физические нагрузки требуют употребления дополнительного белка, чтобы покрыть энергетические расходы и восстановить поврежденные ткани.

Люди с травмами и те, кто страдает от некоторых видов заболеваний (например, рака). Роль белка в питании заключается в восстановлении тканей тела и поддержании здоровья иммунной системы. Однако если организм не получает достаточное его количество, он может использовать мышцы для «топлива», в котором нуждается, что может привести к снижению сопротивляемости инфекциям и замедлить выздоровление [1].

2.5 Опасность белкового дефицита

Если организм длительное время будет испытывать недостаточное поступление белка или белки пищи будут обладать низкой биологической ценностью, то это чревато развитием серьёзных заболеваний. Возникает снижение массы тела, замедление интенсивности роста и психического развития детей, ослабление иммунитета. Серьёзно нарушаются функции печени, поджелудочной железы, кроветворных органов.

Недополучение белка в детстве сказывается потом в течение всей жизни. Это проявляется снижением умственных способностей, хрупкостью костей, частыми простудными заболеваниями.

Белковая недостаточность лёгкой и средней степени тяжести может наблюдаться в следующих ситуациях:

1. У строгих вегетарианцев, употребляющих только растительную пищу ограни-ченного ассортимента;

2. Нерациональное питание у детей и подростков;

3. Неудовлетворённая повышенная потребность в белках при беременности и кормлении ребёнка грудью;

4. При нерациональной диетотерапии;

5. У алкоголиков и наркоманов;

6. При болезнях органов пищеварения, когда нарушено переваривание и всасывания белка;

7. При повышенных потерях белка - при инфекционных заболеваниях, тяжёлых травмах и операциях, обширных ожогах, злокачественных новообразованиях, болезнях почек, щитовидной железы, массивных кровопотерях.

Потребление белка увеличивают по следующим показаниям:

1. Занятия силовыми видами спорта (тяжёлая атлетка, борьба, бодибилдинг).

2. Период выздоровления после тяжёлых инфекционных заболеваний, обширных хирургических вмешательствах и травм.

3. Переломы костей.

4. Заболевания органов пищеварения - хронические энтероколиты, панкреатиты, состояния после резекции тонкой кишки и желудка.

5. Кровопотеря.

В таких случаях потребление белка может достигать 1,2-1,5 г/кг, но не должно превышать 120-130 г в сутки.

Качество пищевого белка определяется его биологической ценностью и усвояемостью. Биологическая ценность зависит от содержания и соотношения входящих в состав белков незаменимых аминокислот - триптофана, лейцина, изолейцина, валина, треонина, лизина, метионина, фенилаланина. аминокислота белок азотистый

Усвояемость белков растительного происхождения ниже, чем животных, потому что они заключены в плотные оболочки из клетчатки, что заметно затрудняет проникновение пищеварительных ферментов внутрь клетки. Белки животного происхождения усваиваются организмом почти полностью.

2.6 Опасность избытка белка в пищи

Длительное избыточное потребление белка может приводить:

1) к гипертрофии печени и почек;

2) к накоплению в организме производных мочевой кислоты;

3) угнетание кишечной микрофлоры, провоцирование развития дисбактериоза;

4) чрезмерно высокое содержание белка в рационе маленьких детей приводит к замедлению скорости роста, нарушениям нервно-психического развития [9,10].



Заключение

Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), транспортные (гемоглобин, церуло-плазмин и др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции.

Белки - важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химических превращений белков занимает ведущее место в обмене веществ организмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот.

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержанию незаменимых аминокислот, особенно лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному составу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот приходит к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.



Список литературы

1. http://sebulfin.com/meditsinskie-sovetyi/rol-belkov-v-pitanii-cheloveka

2. Попов Е.М. - Структура и функции белка, М., Издат. «Высшая школа», 1999.

3. Химия и обеспечение человечества пищей / Под ред. Шимият. - М.: Мир, 1986. - 615 с.

4. Нечаев А. П. Пищевая химия /А. П. Нечаев, С. Е. Траубенберг, А. А. Кочеткова и др. - СПб,: ГИОРД, 2001. - 592 с.

5. Химия пищевого белка: Учеб. пособие /В.Н. Колпакова, А.П. Нечаев. - МГУПП. - М., 2003.

6. Рогов И.А., Антипова Л.В., Донченко Н.И. Химия пищи. - М.: Колосс, 2007. 853 с.

7. Павлоцкая Л.Ф., Дуденко Н.В., Эйдельман. Физиология питания. - М.: Высшая школа, 1989. - 278 с.

8. Скурихин И.М., Нечаев А.П. Все о пище с точки зрения химика. - М.: Высшая школа, 1991. -288 с.

9. Баранов В. С., Технология производства продукции общественного питания, Экономика - М: 1982, 5-19 с.

10. http://properdiet.ru/belki/857-rol-belka-v-pitanii

Размещено на Allbest.ru