Біотехнологічне виробництво ферментів

Історія відкриття ферментів, механізм їх дії. Створення біокаталізаторів нового покоління - іммобілізованих ферментів, їх переваги та особливості використання. Функції ферментів як біологічних каталізаторів. Досліди зі створення нових ферментів.

Рубрика Медицина
Вид реферат
Язык украинский
Дата добавления 02.06.2015
Размер файла 37,3 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Міністерство аграрної політики і продовольства України

Полтавська державна аграрна академія

Реферат на тему:

"Біотехнологічне виробництво ферментів"

Виконала студентка 3к.3гр. Факультету ТВППТ

Кожан Ю.С.

Викладач Войтенко С.Л.

Полтава 2013

Зміст

  • Вступ
  • 1. Історія відкриття ферментів
  • 2. Структура і механізм дії ферментів
  • 3. Використання іммобілізованих ферментів
  • 4. Функції ферментів
  • 5. Створення нових ферментів
  • Висновоки
  • Використана література

Вступ

Ферменти (ензими, біокаталізатори) - це специфічні білки, які присутні в усіх живих клітинах, виконуючи роль біологічних каталізаторів [1]. Вони сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферментами каталізується близько 4000 біореакцій, скеровується та регулюється обмін речовин організму. Вони виконують найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності.

Термін "фермент" (від лат. fermentum - закваска) був запропонований фламандським хіміком, фізіологом, лікарем та теософом-містиком Яном Баптистою ван Гельмонтом (нідерл. Jan Baptista van Helmont, 1577-1644).

Ван Гельмонт вважав, що ферменти лежать в основі хімічних процесів, серед яких: травлення людей і тварин, зростання рослин. Вони специфічні для різних організмів та функцій відправлення кожного з них. У процесах травлення важливою є участь слини та шлункового соку [2].

Ферменти знаходяться у всіх живих клітинах і становлять більшість у всіх їх білків. Вони у багато мільйонів разів прискорюють самі різноманітні хімічні перетворення, з яких складається обмін речовин. Під дією різних ферментів складові компоненти їжі: білки, жири і вуглеводи - розщеплюються до більш простих сполук, з яких потім в організмі синтезуються нові макромолекули, властиві даному типу [3].

Ферменти - це специфічні білки, які виконують в організмі роль біологічних каталізаторів. Являючись білками, ферменти мають первинну, вторинну, третинну і багато з них - четвертинну структуру [4].

З ферментами людина знайома дуже давно: зсідання молока при виготовленні сиру, хлібопечення, пивоварство, виноробство, виробництво спирту і цілий ряд технічних процесів базуються на дії ферментів [5].

Речовини, стійкі при звичайних умовах, в організмі під дією ферментів легко розщеплюються. Наприклад, вуглеводи, жири і білки за звичайних умов можуть знаходитися без помітних змін протягом тривалого часу. Для їх розщеплення поза організмом потрібна висока температура (кип'ятіння) і застосування сильних реагентів (концентровані мінеральні кислоти, луги) [6].

На сьогоднішній день в світі інтенсивно збільшується виробництво ферментів для використання їх в різноманітних ланках людської життєдіяльності. Не виняток і амілолітичні ферментні препарати. Завдяки своїм особливості - каталізу реакцій гідролізу різноманітних оліго- та полісахаридів - амілолітичні ферменти використовуються в харчовій промисловості, легкій промисловості, медичній промисловості, та в діагностичних цілях. Їх використання значно спрощує та значно здешевлює технологічний процес виробництва [7].

Все це свідчить про те, що виробництво амілолітичних ферментних препаратів є одним з перспективних напрямків у біотехнології, що буде і далі інтенсивно розвиватися та розширюватися [8].

Практичні застосування ферментів засновані на їх високої каталітичної активності і більш високою в порівнянні з небіологічними каталітичними системами субстратной специфічністю. Джерелом ферментів служать рослинні і тваринні тканини, мікроорганізми [9].

1. Історія відкриття ферментів

Вивчення ферментів почалось з дослідження головним чином двох біологічних процесів - перетравлення їжі тваринами та бродіння цукру з утворенням спирту під дією дріжджів. Можна вважати, що вперше дію ферментів спостерігав у 1833 році А. Пайєн та Ж. Персо, які встановили, що спирт осаджує з солоду якусь речовину, що здатна перетворювати крохмаль в цукор. Пайєн і Персо назвали це активне начало діастазою (від грецького "роз'єднання") і показали, що воно руйнується при нагріванні. Введений термін "діастаза" застосовували протягом деякого часу в якості загальної назви для усіх ферментів. Але на перших етапах цього дослідження було встановлено, що бродіння під дією дріжджів представляє собою каталітичний процес. Звідси і виникло поняття фермент (від латинського fermentum - бродіння, закваска) [10].

В кінці 19 століття між хіміком М. Бертло та батьком мікробіології Луї Пастером виникла суперечка про природу бродіння. Бертло вважав, що цей процес обумовлюється утворенням каталізаторів (ферментів) живими клітинами дріжджів. Пастер вважав, що здатність викликати бродіння притаманна тільки живим клітинам дріжджів, що діляться, та ніяк не відокремлена від них [11].

У 1878 році німецький фізіолог В. Кюне запропонував назву "ензим" (від грецького - в "заквасці") не тільки для активного начала дріжджів, а й для інших ферментів. У 1897 році Е. Бухнер встановив дуже цікавий факт. Він показав, що якщо зруйнувати клітини дріжджів, розтираючи їх з піском, та віджати з них сік, цей сік може швидко зброджувати цукор. Це відкриття спричинило кінець дискусії між послідовниками Пастера та Бертло. Було розпочато роботу по виділенню та очищенню ферментів [10].

В наш час кількість ідентифікованих ферментів становить більше 800. Для того, щоб було відомо про який фермент йде мова, була введена формальна система класифікації та нумерації всіх відомих ферментів. Але ферменти мають ще й "тривіальні" назви, що використовуються в розмові, а також в науковій літературі. Правило для тривіальних назв було запропоновано Е. Дюкло у 1898 році. Згідно з цим правилом назва ферменту утворюється шляхом додавання закінчення - аза до слова (чи його частини), що позначає речовину, на яку діє цей фермент. (Речовина, на яку діє фермент, називається субстратом.) Наприклад, фермент, що діє на цукор, повинен називатися сахаразою; фермент, що діє на жири - ліпазою і т.д.

З часом список ферментів збільшувався і ставало зрозумілішим, що на один і той же субстрат може діяти більш ніж один фермент, але кожен з них діє по своєму. Тому було змінено номенклатуру ферментів так, що кожна назва відображала тип хімічної зміни, що викликається даним ферментом. Таким чином, пропозиція Дюкло зумовила створення простого методу присвоєння ферментам назв, в яких міститься відома інформація про них [12].

2. Структура і механізм дії ферментів

Активність ферментів визначається їхньою тривимірною структурою. В ранніх дослідженнях було отримано багато доказів того, що ферменти - це білки. Нездатність проходити крізь напівпроникну мембрану, особливості їх розчинності, денатурація при нагріванні і в сильному лужному чи кислотному середовищі - всі ці властивості ферментів співпадають зі звичайними характеристиками білків. В наш час багато ферментів отримано в чистому вигляді та проаналізовано їх будову. У всіх випадках доведено, що вони являють собою білки. Як і всі білки, ферменти синтезуються у вигляді лінійного ланцюжка амінокислот, який згортається певним чином. Кожна послідовність амінокислот згортається особливим чином, і молекула (білкова глобула), що виходить, володіє унікальними властивостями. Кілька білкових ланцюжків можуть об'єднуватися у білковий комплекс. Найбільші рівні структури білків - третинна та четвертинна структури - руйнуються при нагріванні або під дією деяких хімічних речовин [13].

Щоб каталізувати реакцію, фермент повинен зв'язатися з одним або кількома субстратами. Білковий ланцюжок ферменту згортається таким чином, що на поверхні глобули утворюється щілина або западина, до якої приєднуються молекули субстрату. Ця область називається ділянкою (сайтом) зв'язування субстрата. Зазвичай вона співпадає з активним центром ферменту або знаходиться поблизу від нього. Деякі ферменти містять також ділянки зв'язування кофакторів або іонів металів.

У деяких ферментів присутні також ділянки зв'язування малих молекул, що не беруть безпосередньої участі в реакції і часто, але не обов'язково, є субстратами або продуктами метаболічного шляху, в який входить фермент. Вони зменшують або збільшують активність ферменту, що створює можливість для зворотного зв'язку або регуляції роботи ферменту. Для активних центрів деяких ферментів характерне явище кооперативності [14].

Специфічність

Одна з найбільш характерних властивостей ферментів - це їх специфічність, в міру якої кожен фермент діє тільки на одну речовину або дуже невелику кількість споріднених речовин. Специфічність дії ферментів - найважливіше біологічне явище, без якого неможливий впорядкований обмін у живій природі, відповідно і саме життя. Концентрація каталізатора - розмір його активної поверхні - визначає швидкість змін, що відбуваються під його впливом. Високо специфічні каталізатори визначають які саме речовини підлягають перетворенню. Специфічність каталізаторів завдяки своїй структурі визначає серед багатьох шляхів той єдиний шлях, за яким повинна йти реакція. Він має здатність направляти реакцію по одному шляху. Цю напрямленість надають процесам обміну внутрішньоклітинні ферменти. Якщо б ферменти на мали специфічності, їх дія призводила б до швидкого розпаду клітинного матеріалу і при цьому не відбувалося б біосинтезу.

Ступінь специфічності у різних ферментів варіює. В більшості випадків фермент діє тільки на одну речовину і каталізує лише одну реакцію. В інших випадках фермент може діяти на ряд близькоспоріднених речовин, каталізуючи кожен раз одну й ту ж саму реакцію. Ферменти демонструють високий рівень стереоспецифічності (просторової специфічності), регіоселектівності (специфічності орієнтації) і хемоселектівності (специфічності до хімічних груп).

Модель "ключ-замок"

У 1890 році Еміль Фішер припустив, що специфічність ферментів визначається точною відповідністю форми ферменту і субстрата. Таке припущення називається моделлю "ключ-замок". Фермент з'єднується з субстратом з утворенням короткоживучого фермент-субстратного комплексу. Проте, хоча ця модель пояснює високу специфічність ферментів, вона не пояснює явища стабілізації перехідного стану, який спостерігається на практиці.

Кінетика ферментативної реакції

Крива насичення хімічної реакції (рівняння Міхаеліса-Ментен), що ілюструє співвідношення між концентрацією субстрата [S] і швидкістю реакції V. (Рис.2) Найпростішим і найпоширенішим описом кінетики односубстратних ферментатівних реакцій є рівняння Міхаеліса-Ментен. На сьогоднішній момент описано і кілька складніших типів кінетики ферментів. Наприклад, якщо реакція вимагає кількох молекул субстрата або різних субстратів, часто реакція протікає через утворення третинного комплексу. Для дії багатьох ферментів також типове утвореня перехідних комплексів (станів), що описується "механізмом пінг-понг" [15-16].

3. Використання іммобілізованих ферментів

Створення біокаталізаторів нового покоління - іммобілізованих ферментів - відкрило перед прикладною ензимологією нові перспективи. Іммобілізація ферменту - це методичний прийом, при якому молекулу біокаталізатора включають у фазу, відокремлену від фази вільного розчину, але здатну обмінюватися з нею молекулами субстрату, ефектора або інгібітора [17,18].

Іммобілізовані ферменти перед нативними попередниками мають такі переваги:

гетерогенний каталізатор легко відокремлюється від реакційного середовища, що дає можливість зупиняти реакцію в будь-який момент та отримувати чистий від ферменту продукт;

ферментативний процес з використанням іммобілізованих ферментів можна проводити безперервно, регулюючи швидкість реакції та вихід продукту;

модифікація ферменту дозволяє змінити його властивості (специфічність, залежність каталітичної активності від рН та іонного складу, стабільність);

використання іммобілізованих ферментів у медицині зумовлене зниженням їх іммуногенності, алергенності і токсичності поряд із підвищеною стабільністю та пролонгованістю дії по відношенню до нативних аналогів [19, 20].

Ферменти як біологічні каталізатори застосовуються в різних галузях промисловості - харчовій, текстильній, фармацевтичній, шкіряній, в медицині, сільському господарстві, в тонкому органічному синтезі, для очищення стічних вод тощо [21,22]. Широко використовуються іммобілізовані ферменти та ферментні композиції в технологічних процесах харчової промисловості. Це - гідроліз крохмалю, білків, полісахаридів, освітлення вин, соків, покращення їх фільтрації, інтенсифікації процесів дифузії; в консервній промисловості - вдосконалення процесів рафінації і екстракції в масложировій промисловості, гідроліз масел, покращення якості харчових продуктів, удосконалення умов їх зберігання після обробки іммобілізованими ферментами [23,24].

На сьогодні найінтенсивніше розвивається саме медичний напрямок використання іммобілізованих ферментних препаратів і збільшується кількість таких розробок. Так, в апараті "штучна нирка”, який призначений для очищення крові від різних шлаків, в тому числі й сечовини, за допомогою ультрафільтрації, використовується колонка з іммобілізованою уреазою [25]. Створення тест-систем на основі магносорбентів з іммобілізованими антигенами з патологічних рубців дозволяє з високою ефективністю прогнозувати і діагностувати розвиток патологічних рубців в осіб, які мали травми чи перенесли операції [26].

Іммобілізовані ферменти відкрили шлях до створення лікарських препаратів пролонгованої дії із зниженою токсичністю та алергенністю. Іммобілізаційні підходи сприяють вирішенню проблеми спрямованого транспорту ліків в організмі [27,28]. На основі нанодисперсних полімерних систем, до складу яких входять біогенні елементи і поверхнево-активні речовини, створені нові антисептичні препарати, наприклад повіаргол і катапол. Повіаргол застосовується в урології, хірургії та гінекології. Крім антимікробної активності, він проявляє іммунотропну, антигіпоксичну та адаптогенну дії. Катапол високо ефективний при профілактиці та лікуванні ранової інфекції в хірургії. Він має високу віруліцидну дію відносно різних видів вірусів [29].

Нині продовжується пошук нових лікарських препаратів, які при збереженні високих лікувальних властивостей не виявляють негативного впливу на організм людини. Таким вимогам відповідають препарати іммобілізованого протосубтилину - профезим та імозимаза - для консервативного лікування трубної вагітності [30].

Препарати не всмоктуються в кров і не порушують її систему згортання, не мають антимітотичної і цитотоксичної дії, а також не викликають побічної дії.

Однією з основних задач при виробленні медичних препаратів на основі іммобілізованих ферментів є створення системи лікарських засобів з регульованою фармакокінетикою. Для розв'язання цих задач використовуються включення біологічно активних речовин у мікрокапсули, в тому числі і в ліпосоми. Ліпосомні препарати ефективні при лікуванні інфаркту мозку та ішемічній хворобі серця [31, 32].

Існують перспективні дослідження мультиферментних мікрокапсул, які імітують клітини живого організму [33]. Створено препарати пролонгованої дії (тромболітичні, фібрінолітичні, протеолітичні) для лікування серцево-судинних захворювань, тромбозів, тромбоемболій, інфарктів міокарда [34]. Стерильний апірогенний розчин іммобілізованих на поліетиленоксиді протеаз може використовуватися в медицині і ветеринарії при отриманні ін'єкційних препаратів іммобілізованих ферментів [32]. Ліпази, іммобілізовані на твердих носіях, можуть викори-стовуватися як лікувальні засоби при лікуваннірізних захворювань шлунково-кишкового тракту та порушенні жирового обміну [31].

Методи іммобілізації набувають все більшого поширення в біотехнології. Наприклад, ефективність ферментативних процесів, які використовуються в таких галузях народного господарства, як медицина, енергетика, харчова промисловість, мікроелектроніка, вдалося збільшити за допомогою іммобілізації ферментів. Однак застосування ферментів обмежено через їх низьку стабільність і високу собівартість чистих ферментів. Тому зараз для іммобілізації використовують не тільки ферменти, а й клітини та органели.

Необхідно відзначити різноманітність форм систем із ферментом, які отримують іммобілізацією за допомогою полімерів. Серед цих форм - гранули, волокна, мембрани, трубки, порошки, кільця, покриття, а також препарати, які використовують у розчинному вигляді.

4. Функції ферментів

Ферменти є біологічними каталізаторами, вони присутні у всіх живих клітинах і сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферменти виступають в ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях, що відбуваються в живих організмах - ними каталізується біля 4000 хімічно окремих біореакцій. Ферменти грають найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, скеровуючи та регулюючи обмін речовин організму. Подібно до всіх каталізаторів, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, знижуючи енергію активації процесу. Хімічна рівновага при цьому не зміщується ні в прямий, ні у зворотний бік. Відмінність ферментів від небілкових каталізаторів полягає у їхній високій специфічності - константа дисоціації деяких субстратів з білком-ферментом може досягати менш ніж 10?10 моль/л. Ферменти широко використовуються і в народному господарстві - харчовій, текстильній промисловості, у фармакології [11].

5. Створення нових ферментів

Команді учених із США і Ізраїлю вдалося створити ферменти, що прискорюють реакцію, для якої в природі не існує природного каталізатора. Щоб досягти максимальної ефективності нового ферменту, дослідники імітували in vitro процес його "еволюції". Робота опублікована в одному з найавторитетніших наукових журналів - Nature.

У своїй роботі учені задалися метою створити фермент, який каталізував би реакцію відщеплення протона, пов'язаного з вуглецем. У природі відповідного фермента не існує. На першій стадії експерименту дослідники визначили структуру активного центру майбутнього фермента. Потім вони визначили, якою повинна бути повна послідовність амінокислот, щоб вони змогли "згорнутися" і утворити активний центр заданої структури. За допомогою нової методики професор Девід Бейкер з Університету Вашигтона в Сієтлі проаналізував десятки тисяч можливих варіантів і виділив близько 60 "кандидатів". Учені синтезували їх і перевірили на наявність біологічної активності. Цей тест пройшли вісім "претендентів", їх яких дослідники відібрали три найбільш перспективні варіанти. Фахівці з відділу структурної біології Інституту Вайсмана визначили тривимірну структуру одного з трьох ферментів. Вона виявилася практично ідентична структурі, передбаченій за допомогою комп'ютерного аналізу. Проте ефективність цих ферментів була істотно нижча, ніж у їх природних "родичів", яких природа відбирала мільйони років [14].

Дослідники з Ізраїлю змоделювали еволюцію ферменту in vitro. Вони випадковим чином вносили в послідовності ферментів зміни, після чого аналізували активність одержаних мутантів. Після семи циклів внесення мутацій активність ферменту збільшилася в 200 разів в порівнянні з початковим варіантом, розробленим на основі комп'ютерної моделі. Швидкість реакції у присутності нового фермента зростала на шість порядків. Внесені мутації трохи змінювали структуру активного центру ферментів, що оптимізувало протікання безпосередньо реакції відщеплення, або змінювали гнучкість всього ланцюга, що сприяло прискоренню звільнення продукту реакції. Розроблений ученими алгоритм дозволяє створювати ферменти, що каталізують необхідні реакції, і збільшувати їх активність до рівня природних аналогів. Крім того, отримані результати допоможуть краще зрозуміти принципи роботи ферментів [35,37].

фермент біологічний каталізатор іммобілізований

Висновки

Дослідження ферментів почалось у 19 столітті. Пізніше було введено термін "ензим" вченим В. Кюне. Ферменти за хімічною природою є білками. Ферменти є каталізаторами усіх хімічних реакцій в рослинній клітині. Ферменти широко використовуються і в народному господарстві - харчовій, текстильній промисловості, у фармакології. Одна з найбільш характерних властивостей ферментів - це їх специфічність, в міру якої кожен фермент діє тільки на одну речовину або дуже невелику кількість споріднених речовин. Специфічність дії ферментів - найважливіше біологічне явище, без якого неможливий впорядкований обмін у живій природі, відповідно і саме життя.

Сьогодні наука стрімко розвивається. Вчені виявляють нові ферменти, які досі були невідомі. Для того, щоб не розгубитися у великій кількості назв ферментів, потрібно знати принципи їх класифікації. У рефераті подано сучасну систему класифікації ферментів. Усі ферменти поділяють на шість головних класів.

Рослинна клітина багата на ферменти. Вони локалізовані в органелах рослинної клітини і каталізують життєво важливі процеси. Проте вчені пішли далі і створили штучні ферменти, які каталізують реакції, для яких в природі не існує каталізаторів [36]

Використана література

1. Биологический энциклопедический словарь / [гл. ред. М.С. Гиляров]. - М.: Советская энциклопедия, 1986. - 831 с.

2. От Гераклита до Дарвина. Очерки по истории биологии / [под ред. И.М. Полякова]. - М.: Государственное учебно-педагогическое издательство министерства просвещенияРСФСР, 1960, Т.1. - 480 с.

3. www.refs. co.ua/52294-Fermenty.html

4. Блюгер А. Ф "Ферменти в медицині, харчовій промисловості і сільському господарстві". Київ, 1968р. - 252c.

5. От Гераклита до Дарвина. Очерки по истории биологии / [под ред. И.М. Полякова]. - М.: Государственное учебно-педагогическое издательство министерства просвещения РСФСР, 1960, Т.1. - 480 с

6. www.3w. ldufk.edu.ua/files/kafedry/biohim_gigieny/biokhim/lek/lek_8. pdf

7. Грачева И.М., Кривова А.Ю. Технология ферментных препаратов. - 3-е изд., перераб. и доп. М.: Изд-во "Элевар” 2000.512с. ил.

8. Галич И.П. Амилазы микроорганизмов. - Киев: Наук. думка, 1987. - 192с.

9. Биотехнология / Т.Г. Волова. - Новосибирск: Изд-во Сибирского отделения Российской Академии наук, 1999. - 252 с.

10. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений, т.1. - М.: Мир, 1986. - С.387

11. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты, т.1. - М.: Мир, 1982. - С.331-333, 292-294

12. Мосс Ф. Ферменты. - М.: Мир, 1970. - С.10-13, 57-62.

13.В. Л Яровенко, В. А Марчиненко, В. А Смирнов и др. Под редакцией проф.В. Л Яровенко. Технология спирта. - М.: Колос "Колос-Пресс”, 2002.

14. Жеребцов Н.А. Амилолитические ферменты в пищевой промышленности.

16. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. - М., 1989

17. Клесов А.А. Инженерная энзимология и проблемы биотехнологического производства // Антибиотики и медицинская биотехнология. - 1986. - № 2. - C.89-93.

18. Клесов А.А. Инженерная энзимология на промышленном уровне // Итоги науки и техники. Биотехнология. - 1989. - 18. - С.184-191.

19. Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республ. науч. конф. - Симферополь, 1987. - 152 с.

20. Лукашева Е.В., Трешалина Е.М., Березов Т.Т. Перспективы использования ферментов в терапии // Матер. конгресса "Биотехнология: состояние и перспективы”. - М., 2005. - 166 с.

21. Назаров Н.М., Доронина Н.В., Троценко Ю.А. и др. Биотрансформация органических веществ ассоциативной бактериальной культурой // Авиокосм. и экол. медицина. - 2004. - № 5. - С.42-46.

22. Пирог Т.П., Шевчук Т.А., Волошина И.В., Грегирчак Н.Н. Использование иммобилизованных на керамзите клеток нефтеокисляющих микроорганизмов для очистки воды от нефти // Прикл. биохимия и микробиология. - 2005. - 41, № 1. - С.58-63.

23. Рахимов М.М. Из опыта применения иммобилизованных ферментов в пищевой промышленности // Тез. докл. ВНИТИ антибиотиков и ферментов медицинского назначения "Получение и применение иммобилизованных ферментов в научных исследованиях, промышленности”. - Л., 1980. - С.132.

24. Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Терентьева Т.Г. и др. Получение и адсорбция на неорганических носителях интактных клеток Arthrobacter sp. - продуцента глюкозоизомеразы // Междунар. научн. конф. "Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии”. - Минск-Раков, 2006. - С.385-388.

25. Ткачук В.А. Клиническая биохимия. - М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. -

С.59-81.

26. Лаврешин П.М., Гобеджишвили В.К., Хутов А.Б. и др. Прогнозирование избыточного рубцеобразования в хирургии // Хирургия. - 2007. - 8, № 5. - С.38-42.

27. Торчилин В.П., Максименко А.В., Тищенко Е.Г. и др. Лекарственные препараты иммобилизованных ферментов с повышенным сродством к месту действия // Антибиотики и мед. биотехнология. - 1986. - № 2. - С.122-127.

28. Валуев И.Л., Валуев Л.И., Платэ Н.А. Новые возможности метода биоспецифической хроматографии // Прикл. биохимия и микробиология. - 2003 - 39, № 4. - С.478-482.

29. Panarin E. Drugs based on polydisperse polymer systems // Biotechnology: state and perspective of development. - M., 2005. - P.49-52.

30. Патент 2260046, Россия. МПК С 12 Т 11/08. Клеточный микрочип и его применение в способе исследования живых клеток / А.Д. Мирзабеков, Т.В. Наседкина, Д.О. Фесенко. - Опубл.10.09.05, Бюл. № 25.

31. Патент 6984397, США. МПК А 61 К 9/127. Liposome preparation / Jiro F., Hajime K., Akihiro K., Kazumi O.: Fujisawa Pharmaceutical Co. - № 10/636731; Заявл.08.09.03; Опубл.10.01.06; НПК 424/450. - 3 с

32. Патент 6855277, США. МПК В 01 J 13/02. Method and apparatus for liposome production / Baker M., Heriot W.: Optime Therapeutics. Inc. - № 10/298143: Заявл.15.11.02; Опубл.15.02.05; НПК 264/43. - 2 с

33. Патент 2260046, Россия. МПК С 12 Т 11/08. Клеточный микрочип и его применение в способе исследования живых клеток / А.Д. Мирзабеков, Т.В. Наседкина, Д.О. Фесенко. - Опубл.10.09.05, Бюл. № 25.

34. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология / Пер. с англ. - М.: НИИ Биомедицинской химии РАМН, 2000. - С.281-291

35. Мусієнко М.М. Фізіологія рослин. - К.: Вища школа, 1995. - С.33-34,186-187

36. http://sciencereview.org

37. http://uk. wikipedia.org

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Вивчення джерел одержання амілолітичних ферментів, з продуцентів – прокаріотів, дріжджеподібних і мікроскопічних грибів. Характеристика властивостей, структури та механізму дії амілолітичних ферментів. Фірми-виробники амілолітичних ферментних препаратів.

    курсовая работа [838,8 K], добавлен 14.06.2010

  • Джерела інгібіторів ферментів. Історія відкриття, номенклатура і будова рослинних флаваноїдів. Біологічний синтез кверцетину і його глікозидної форми - рутину. Модульовані лікарські засоби на їх основі. Вітапектин, застосування в профілактиці захворювань.

    курсовая работа [722,3 K], добавлен 27.05.2015

  • Дослідження впливу ферментів і різних високоактивних речових шлунково-кишкового тракту, складу і температури їжі, алкоголю, тютюну та інших ліків на терапевтичну ефективність дії лікарських речовин, що потрапили до організму людини пероральним шляхом.

    реферат [263,9 K], добавлен 06.09.2011

  • Активність ферментів енергетичного обміну ембріональної очеревини, шкіри та остеобластів до та після алотрансплантації зрілому реціпієнту. Гісто-морфологічні дослідження вільно пересаджених зрілому реціпієнту алогенних ембріональних трансплантатів.

    автореферат [28,8 K], добавлен 07.03.2009

  • Стрес як природний фізіологічний стан, необхідний для нормальної життєдіяльності людини. Системи організму, які реалізують стрес. Роль активації вільнорадикального окиснення в механізм дії оксидативного стресу. Характеристика антиоксидантних ферментів.

    курсовая работа [583,0 K], добавлен 06.10.2015

  • Вивчення ферментних препаратів, які здатні розщеплювати целюлозу. Відомі промислові способи гідролізу деревини до глюкози, що призводять до часткової деградації глюкози і утворення небажаних домішок. Джерела отримання ферментів та мінеральні речовини.

    реферат [19,9 K], добавлен 07.12.2010

  • Функціонально-біохімічний стан нирок та взаємозв’язки між показниками функції нирок при хронічному нефриті Мазугі. Роль пероксидного окиснення ліпідів, ферментів антиоксидантного захисту, окиснювальної модифікації білків, фактора некрозу пухлин-альфа.

    автореферат [159,0 K], добавлен 24.03.2009

  • Удосконалення комплексного хірургічного лікування хворих на гострий калькульозний холецистит ускладнений коломіхуровим інфільтратом. Порушення у хворих стану білковосинтезуючої функції печінки, гуморального імунітету, ферментів цитолізу гепатоцитів.

    автореферат [41,5 K], добавлен 21.03.2009

  • Оксидативний стрес внаслідок інтенсивного утворення у клітинах активних форм кисню. Участь нервової, ендокринної та імунної систем в адаптації організму до стресових чинників та підтриманні гомеостазу. Дія ферментів глутатіонової антиоксидантної системи.

    автореферат [134,1 K], добавлен 24.03.2009

  • Клініко-лабораторне обстеження хворих на розповсюджений псоріаз. Вивчення стану психо-соціальної адаптації пацієнтів. Розробка вдосконаленого, патогенетично обґрунтованого методу лікування хворих на псоріаз. Вивчення рівня печінкових ферментів.

    автореферат [36,1 K], добавлен 18.03.2009

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.