Термообработка мяса. Процессы, происходящие при термообработке
Изменения физико-химических показателей и биологической ценности мяса и мясопродуктов при тепловой обработке. Влияние температуры и способа нагрева на денатурацию белков. Изменение жиров, экстрактивных веществ, витаминов. Формирование вкуса и запаха.
Рубрика | Кулинария и продукты питания |
Вид | реферат |
Язык | русский |
Дата добавления | 03.06.2014 |
Размер файла | 286,2 K |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Размещено на http://www.allbest.ru/
- Содержание
- Введение
- 1. Цель термообработки
- 2. Изменения физико-химических показателей и биологической ценности мяса и мясопродуктов при тепловой обработке
- 2.1 Изменение белков мяса в процессе нагрева
- 2.2 Изменение жиров при нагреве мяса
- 2.3 Изменение экстрактивных веществ
- 2.4 Изменения витаминов
- 2.5 Изменение водоудерживающей способности
- 3. Цветообразование
- 4. Формирование вкуса и запаха
- 5. Органолептические показатели
- Заключение
- Литература
Введение
Тепловая обработка - один из наиболее часто применяемых технологических процессов в мясном производстве. Основная цель тепловой обработки заключается в доведении продукта до состояния кулинарной готовности. Поскольку при этом повышается стойкость продукта к микробиальной порче, тепловую обработку применяют как один из методов консервирования. Мясо и мясопродукты обычно нагревают от 60 до 180"С. Действие высоких температур (выше 100"С), является самым надежным методом консервирования, позволяющим получать консервы, которые можно хранить 3-5 лет. При более низких температурах барьерный эффект тепловой обработки снижается, что сказывается на сроках храпения. Так, вареные продукты не могут долго храниться, их следует быстро реализовывать.
Тепловая обработка продуктов осуществляется разными способами: погружением в жидкую среду, воздействием паровоздушной смеси, острою пара, электроконтактным нагревом, энергией СВЧ, инфракрасным нагревом, а также комбинированием перечисленных способов.
По технологическому назначению эти способы можно разделить на основные и вспомогательные.
Под основными способами тепловой обработки понимают такое изменение свойств продукта, в результате которого он становится пригодным в пищу (колбасно-кулинарные изделия, консервы) или переходит в другое качественное состояние (вытопка жира, экстракция желатина и т. п.).
К вспомогательным способам относят такие, при которых обрабатываемое сырье не претерпевает существенных изменений (шпарка, опаливание, подсушка и т.п.) или приобретает специфические свойства (обжарка, бланширование и т.д.), необходимые для выработки соответствующего продукта. Такая обработка, как правило, имеет незначительный барьерный эффект.
Консервирование тепловым воздействием включает стерилизацию, пастеризацию, варку и запекание.
Стерилизация -- основное звено технологического процесса при изготовлении баночных консервов. Она заключается в тепловой обработке мяса при температуре выше 100 "С, в результате чего уничтожается микрофлора.
Пастеризация проводится при температуре 100 °С и ниже. Она также обеспечивает микробиологическую безвредность консервов и способность их храниться. Сроки хранения пастеризованных консервов меньше, чем стерилизованных.
Варку широко используют при производстве колбас, ветчинных и других изделий. В процессе варки уничтожается до 99 % микрофлоры, поэтому она не гарантирует полного уничтожения микрофлоры и особенно спор. Следовательно, вареные продукты не могут долго храниться, их следует быстро реализовать.
Стерилизацию и варку проводят во влажной греющей среде (вода, пар), паровоздушная смесь). Запекание относят к сухим способам нагрева.
Запекание осуществляют горячим воздухом до температуры в центре готового продукта 68-70°С, что так же, как и при варке ограничивает срок хранения готовых изделий.
1. Цель термообработки
Основные цели термообработки:
1) зафиксировать структуру мясопродукта;
2) довести продукт до состояния кулинарной готовности;
3) уничтожить вегетативные формы микроорганизмов и повысить стойкость продукции к хранению;
4) сформировать требуемые органолептические характеристики готового изделия (внешний вид, цвет, вкус, запах, консистенцию), -- достигается путем использования различных технологических приемов с определённым целевым назначением.
Тепловая обработка мяса и мясопродуктов вызывает в них структурные, физико-химические и другие изменения, глубина которых зависит от температуры.
2. Изменения физико-химических показателей и биологической ценности мяса и мясопродуктов при тепловой обработке
В процессе тепловой обработки в сырье и мясопродуктах происходят сложные изменения, связанные с проникновением теплоты в продукт и неоднозначно отражающиеся на качестве готового продукта (рис. 1).
Рис. 1. Изменения, происходящие в продукте во время тепловой обработки
Глубина этих изменений, зависит главным образом от достигаемой внутри продукта температуры, длительности и способа нагрева, наличия воды в самом продукте или в греющей среде и т. д.
2.1 Изменение белков мяса в процессе нагрева
Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физико-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагуляции, глубина которых зависит от температуры, продолжительности тепловой обработки и некоторых других факторов.
Белки животного происхождения термолабильны: их денатурация начинается при 40°С и быстро возрастает с повышением температур. В основном процесс денатурации большей части мышечных белков завершается при температурах 68-70°С, а при 80°С мышечные белки денатурируют практически полностью.
Денатурация мышечных белков, сваривание и гидротермическая дезагрегация коллагена находят свое внешнее выражение в изменении структурно-механических характеристик нагреваемых продуктов, а также их геометрических размеров.
При тепловой обработке продуктов с неразрушенной клеточной структурой целостность мышечных волокон сохраняется, но они уплотняются и уменьшаются в диаметре вследствие денатурации белков. В начале нагрева коллагеновые волокна сарколеммы становятся прозрачными, уменьшается их извитость, увеличивается толщина. При температуре 650С пучки сокращаются, теряют волокнистые очертания, становятся менее плотными, более стекловидными. Появляются участки с разрушенным коллагеном, заполненные глютином, а зачем разрушенная ткань приобретает зернистое строение. Степень разрушения зависит от свойств соединительной ткани, температуры и продолжительности тепловой обработки. Чем грубее соединительнотканные оболочки, тем устойчивее они к нагреву.
Тепловая обработка мяса, содержащего незначительное количество соединительной ткани, ведет к уплотнению структуры мяса в результате коагуляции мышечных белков.
Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков
Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов. Денатурация тормозится при добавлении определенных веществ, таких, как пирофосфат, многоатомные спирты, сахара и Р-актин, хотя механизмы торможения различны. Скорость денатурации АТФазы увеличивается при расщеплении мышечного протеина в результате уменьшения размера, плотности и симметрии молекул. Скорость денатурации белков зависит и от некоторых других факторов. Например, денатурация фибриногена мочевиной ускоряется при увеличении концентрации мочевины и при понижении рН ниже 7, однако в интервале рН 7,0...8,6 скорость реакции почти постоянна. Присутствие тяжелой воды стабилизирует нативную структуру ферментов, обусловленную наличием водородных связей, уменьшая скорость инактивации.
В настоящее время установлено, что белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каждого белка температуры (таблица 1). Наиболее чувствителен к нагреву миозин. В интервале температур 45...50°С денатурирует основная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (55...70°С). Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (большая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген.
Таблица 1
Белки мяса |
Температура денатурации,0С |
|
Миозин |
45-55 |
|
Актин |
50-55 |
|
Актомиозин |
42-48 |
|
Миоген |
55-56 |
|
Миольбумин |
45-47 |
|
Глобулин X |
50-80 |
|
Миоглобин |
60-70 |
|
Коллаген |
58-65 |
|
Эластин |
125 |
Установлено, что денатурация происходит ступенчато, т. е. при достижении белком определенной температуры он приобретает соответствующую структуру с определенными свойствами.
Изменение заряженных групп и рН белков в процессе тепловой обработки мяса
В процессе тепловой денатурации и последующей коагуляции происходят структурные изменения белков, разрыв прежних и образование новых связей при участии водородных связей, сульфгидрильных, дисульфидных, кислых и основных групп белков и гидрофобных взаимодействий.
Р. Гамм показал, что нагрев мяса в воде от 20 до 70°С вызывает ступенчатое уменьшение числа карбоксильных групп в белках миофибрилл при существенно не изменяющемся количестве основных групп. Достоверные изменения кислых групп начинаются при температуре 40°С. В интервале 40...50°С количество их снижается, при 50...55°С оно остается неизменным. При температуре выше 55°С число кислых групп продолжает уменьшаться, а при температуре около 60°С оно уменьшается очень значительно. Общее снижение числа кислых групп при нагревании до 70°С составляет 85%. При температуре от 70 до 120°С наряду с дальнейшим сокращением числа кислых групп начинается уменьшение числа основных.
Изменение соотношения заряженных (кислых и основных) групп в результате денатурации и постденатурационных превращений связано с изменением рН. В то же время установлен факт прямой корреляционной зависимости между значением рН сырья, водоудерживающей способностью и выходом готового продукта. Чем выше исходное значение рН сырья, тем лучше качество (сочность) готового продукта. Величина изменений рН зависит от температуры и способа нагрева, исходного значения рН сырого мяса.
На величину смещения рН влияет также анатомическое происхождение мышц. С повышением температуры нагрева изменяется водоудерживающая способность и сдвигается изоточка фибриллярных белков к более высоким значениям рН, увеличивается число основных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям рН, видимо, вследствие расщепления водородных связей и освобождения дополнительных положительных зарядов.
Изменение растворимости мышечных и дезагрегация соединительнотканных белков
Растворимость белков -- один из показателей, характеризующих их денатурационные изменения. Известно, что нагрев сопровождается уменьшением растворимости белков. Разорвавшиеся при денатурации внутримолекулярные связи взаимодействуют межмолекулярно, в результате чего происходит агрегирование частиц. Иными словами, денатурационные изменения макромолекул белка, изменяя поверхностный слой молекулы, ведут к нарушению соотношения гидрофильных и гидрофобных группировок в сторону повышения последних, что и приводит к уменьшению растворимости.
При традиционных методах нагрева выпадение саркоплазматических белков наблюдается при температуре около 40°С, причем наиболее сильно -- при рН 5,5. Основная масса этих белков коагулирует в интервале 55...65°С. Имеются сведения о наличии термостойких белков: например, аденилкиназа выдерживает температуру около 100°С.
Изменение коллагена под воздействием тепла -- сложный процесс, складывающийся из двух этапов: сваривания и гидролиза коллагена. Коллаген является гликопротеидом, в котором содержание ковалентно связанных углеводов варьирует в зависимости от источника получения белка. Растворимая часть коллагена -- проколлаген и нерастворимая -- колластромин различаются температурами денатурации и характером денатурационных превращений. Денатурация проколлагена протекает двухстадийно и заканчивается при температуре 36,5°С, образуя при этом гомогенную прозрачную массу, переходящую в раствор. Колластромин переходит в гомогенное состояние при более высокой температуре или при более длительном тепловом воздействии.
В интервале температур 62...64°С при нагреве в воде происходит мгновенное сморщивание коллагеновых волокон, которые, складываясь втрое по отношению к своей первоначальной длине, превращаются в резиноподобную массу. В процессе сморщивания трехспиральная структура пептидных цепей отдельных молекул коллагена приобретает форму клубка. Однако неструктурированные пептидные цепи еще связаны ковалентными связями и не могут перейти в раствор.
В результате влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада. При медленном нагреве преобладают высокомолекулярные соединения, при интенсивном -- соединения с меньшей молекулярной массой. При сваривании коллагена в раствор переходит около 60% содержащихся в ткани мукоидов.
Так как сваривание и гидротермическая дезагрегация коллагена снижают прочностные свойства, то мясо, содержащее много соединительной ткани, после нагрева становится менее жестким. Однако если степень разрушения структуры тканей слишком велика, мясо распадается на отдельные волокна вследствие нарушения связи между пучками мышечных волокон, объединяемых соединительнотканными прослойками.
Отсюда следует, что достижению кулинарной готовности продукта должна отвечать определенная степень распада коллагена, достаточная для размягчения тканей, но не более той, при которой начинается их заметный распад. По данным Института питания Российской академии медицинских наук состояние кулинарной готовности достигается, когда распадается 20-45% коллагена соединительной ткани.
Для изделий, в которых содержится мало соединительной ткани, кулинарная готовность определяется денатурацией растворимых белков, так как с увеличением времени нагрева их жесткость и обезвоживание тканей возрастают. Практически для этого достаточно прогреть продукт на всю глубину примерно до 70°С.
На дезагрегацию коллагена в процессе нагрева влияют и некоторые другие факторы. Смещение рН мяса от изоэлектрической точки усиливает дезагрегацию, увеличение возраста животных от одного до полутора лет снижает ее примерно в 2 раза. Таким образом, степень дезагрегации коллагена и образование продуктов распада зависят не только от температуры, до которой нагревается продукт, состояния и состава мяса, но и от скорости, а, следовательно, и способа нагрева.
Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения и структуру мясопродуктов
Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и высвобождением свободных радикалов, в связи с чем возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, что ведет к уменьшению растворимости белков.
Внутренняя перестройка белковой молекулы -- собственно денатурация -- проявляется в агрегировании полипептидных цепей. Процесс агрегирования протекает в две стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагуляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или изменение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности мяса. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непрерывного пространственного каркаса готового продукта.
Перестройка белковой молекулы при денатурации ухудшает гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства ткани, следовательно, защитное (стабилизирующее) действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок ослабляется. Внутримолекулярные связи заменяются межмолекулярными, образуется нерастворимый сгусток, т. е. происходит коагуляция белков (из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентрированных -- коагель).
Процесс денатурации белков сопровождается разрушением структуры воды, вследствие чего действующие между протофибриллами вторичные силы (силы Ван-дер-Ваальса) придают молекуле миозина более компактную форму, при этом выделяется часть жидкости.
В результате денатурации и коагуляции мышечных белков прочностные свойства мяса возрастают, а сваривание коллагена и последующий его гидролиз, напротив, их ослабляют.
2.2 Изменение жиров при нагреве мяса
Тепловая обработка мяса и мясопродуктов вызывает разрушение сложной внутриклеточной коллоидной системы, в составе которой содержится жир. Он при этом плавится, а затем коалесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли. Если жировые клетки были разрушены до тепловой обработки или разрушаются в процессе нагрева, расплавленный жир оттекает, сливаясь в единую объемную фазу. В тех случаях, когда нагрев происходит в водной среде, небольшая часть жира образует с водой эмульсию.
При достаточно длительном нагреве с водой (в том числе с внутриклеточной) жир претерпевает существенные химические изменения, при умеренном -- они невелики, но легко обнаруживаются. В табл. 2 показаны изменения некоторых характеристик говяжьего жира, который нагревали с водой при 100°С в течение 1 ч в присутствии небольшого количества натрия хлорида.
Таблица
Влияние влажного нагрева жира на изменения некоторых его качественных характеристик
Состояние жира |
Число |
|||
Кислотное |
Йодное |
Ацетильное |
||
До нагрева |
1,01 |
34 |
7,2 |
|
После нагрева |
1,26 |
32,2 |
21 |
Таблица 3
Изменение кислотного числа жира под влиянием высокотемпературного нагрева
Продолжительность нагрева |
Кислотное число жира при температуре, °С |
||
120 |
130 |
||
7 |
0,64 |
0,98 |
|
8 |
0,68 |
1,02 |
|
9 |
0,74 |
1,20 |
|
10 |
0,80 |
1,30 |
Возрастание кислотного числа свидетельствует о гидролитическом распаде жира, уменьшение йодного числа -- о насыщении непредельных связей радикалов жирных кислот, увеличение ацетильного числа -- о присоединении гидроксильных групп к жирнокислотным радикалам. На фоне уменьшения йодного числа увеличение ацетильного числа можно считать свидетельством присоединения гидроксильных групп по месту двойных связей в результате взаимодействия триглицеридов с водой.
Если гидролиз жира в небольших масштабах не ведет к снижению пищевой ценности, то присоединение гидроксильных групп к кислотным радикалам -- прямое свидетельство снижения пищевой ценности части жира.
В условиях влажного и продолжительного нагрева при температурах выше 100°С значительно ускоряются гидролитические процессы, а именно гидролиз триглицеринов и насыщение двойных связей радикалов жирных кислот гидроксильными группами (табл. 3).
При варке мясопродуктов и костей в большом количестве воды при кипении (бульоны, супы) часть выплавленного жира эмульгируется, распределяясь по всему объему бульона в виде мельчайших шариков. Эмульгированный жир придает бульону неприятный салистый привкус и мутность. Эмульгирование жира усиливается при увеличении гидролиза и интенсивности кипения. Периодическое удаление жира с поверхности бульона снижает степень его эмульгирования.
При указанных в табл. 3 параметрах еще более заметно уменьшается йодное число жира и тем интенсивнее, чем выше температура. Поскольку наряду с этим возрастает ацетильное число, есть основания полагать, что происходит образование оксикислот.
Таблица 4
Изменение свойств говяжьего жира, многократно использованного для жарки продуктов
Характеристика жира |
До жарки |
Порядковый номер жарки |
|||
1 |
2 |
3 |
|||
Кислотное число |
2,16 |
2,21 |
2,26 |
1,97 |
|
Число омыления |
195,5 |
197,6 |
199,9 |
201,8 |
|
Неомыляемые вещества |
0,34 |
0,74 |
0,78 |
0,83 |
|
Йодное число |
32,7 |
31,8 |
30,7 |
29,2 |
|
Ацетильное число |
4,7 |
9,0 |
9,7 |
9,6 |
|
Реакция на альдегиды |
Отрицательная |
Положительная |
Положительная |
Ярко выражена |
В условиях сухого нагрева, например при жарке, на первый план выступают окислительные изменения жиров и процессы полимеризации. В табл. 4 приведены некоторые характеристики говяжьего жира, многократно использованного для жарки.
Рост числа омыления свидетельствует о накоплении низкомолекулярных кислот, а ацетильного числа -- об образовании оксикислот.
В процессе нагрева возрастает перекисное число жира и значительно увеличивается содержание в жире акролеина. Цвет жира темнеет, запах ухудшается главным образом в результате перехода в него окрашенных продуктов пирогенетического распада органических веществ. При длительном использовании жира для жарки уменьшается усвояемость в результате накопления в нем продуктов окисления и полимеризации. Нагрев жира до высоких температур даже под вакуумом приводит к небольшому снижению йодного числа и увеличению его вязкости.
Окислению, полимеризации и циклизации подвергаются в первую очередь линоленовая и линолевая кислоты. При этом возможно образование шестичленных непредельных циклических соединений, окисленных полимеров и других веществ, вредных для организма. Эти процессы становятся заметными при высоких температурах нагрева, поэтому при жарке температура жира не должна превышать 170°С.
Прогревание бульона при 100°С в течение часа предохраняет жир от прогоркания. По-видимому, это обусловлено образованием антиокислителей.
Во время стерилизации жиры и продукты их окисления взаимодействуют с белками, образуя комплексы -- протеолипиды и липонротеиды. Эти процессы наряду с образованием оксикислот снижают пищевую ценность мясопродуктов.
2.3 Изменение экстрактивных веществ
Экстрактивные вещества мяса при его тепловой обработке претерпевают существенные изменения, которые играют решающую роль в образовании специфических аромата и вкуса вареного мяса. Тщательно отмытое от растворимых в воде веществ мясо после варки обладает очень слабым запахом, а водная вытяжка из него имеет вкус и запах вареного мяса. После диализа эта вытяжка почти утрачивает запах, присущий вареному мясу.
Изменения, обусловливающие появление такого запаха, еще не полностью изучены. Известно, однако, что важную роль в этом играют глутаминовая кислота и продукты распада инозиновой кислоты. Глутаминовая кислота и ее натриевая соль даже в незначительных количествах (0,03%) придают продукту вкус, близкий к вкусу мяса.
При нагревании усиливается распад инозиновой кислоты: при 95°С через 1 ч распадается около 80% кислоты с образованием преимущественно гипоксантина. При этом несколько возрастает количество неорганического фосфора в результате образования фосфорной кислоты.
В процессе варки изменяется также содержание других экстрактивных веществ. Около 1/3 креатина, обладающего горьковатым вкусом, превращается в креатинин. Распадается около 10... 15% холина. В результате распада соединений, содержащих лабильно связанную серу, в вареном мясе образуется сероводород, количество которого зависит от вида и состояния мяса, а также от условий варки. Оно возрастает с повышением температуры и увеличением продолжительности нагрева. В вареной говядине сероводорода меньше, чем в свинине, а в ней меньше, чем в телятине, в мороженом мясе больше, чем в охлажденном. Выделение сероводорода при умеренных температурах связывают с распадом глутатиона (трипептид, образуемый глицином глутаминовой кислоты и цистином), так как он возникает при исчезновении серы глутатиона. Одновременно с выделением сероводорода в результате распада глутамина и глутатиона образуется глутаминовая кислота. Введение окислителей (нитрита, нитрата) уменьшает скорость образования сероводорода. При варке мяса в бульон выделяются вещества, в состав которых входят карбонильные группы, обладающие различным ароматом. В бульоне обнаружены ацетальдегид, ацетоин, диацетил. Эти вещества возникают благодаря реакции взаимодействия свободных аминокислот с редуцирующими сахарами (в том числе глюкозой), которая приводит к образованию меланоидинов.
В ходе сложной окислительно-восстановительной реакции в качестве побочных продуктов выделяются карбонильные соединения.
В бульоне, полученном варкой обезжиренной говядины, с помощью хроматографического метода обнаружены низкомолекулярные жирные кислоты (муравьиная, уксусная, пропионовая, масляная, изомасляная), также обладающие ясно выраженным ароматом.
Можно полагать, что специфичность запаха вареного мяса связана с составом липидной фракции мышечной ткани, так как запах различных видов обезжиренного мяса мало различается.
Вопрос о том, какие именно вещества придают мясу его специфические аромат и вкус после тепловой обработки, еще до конца не решен. Однако экспериментально доказана связь вкуса мяса с содержанием в нем свободных пуринов, в частности гипоксантина. Количество этих веществ в мышечной ткани различно и зависит от глубины развития посмертных изменений в тканях. Запахом бульона обладает также кетомасляная кислота.
2.4 Изменения витаминов
Тепловая обработка продуктов животного происхождения при умеренных температурах (до 100 °С) уменьшает содержание в них некоторых витаминов из-за химических изменений, но главным образом в результате потерь во внешнюю среду. В зависимости от способа и условий тепловой обработки мясо теряет, %: тиамина 30...60, пантотеновой кислоты и рибофлавина 15...30, никотиновой кислоты 10...35, пиридоксина 30...60, часть аскорбиновой кислоты. При варке изделий в оболочке потери витаминов несколько меньше. Так, при паровой варке теряется 25...26% тиамина и 10...20% рибофлавина, а при варке в воде -- 10% тиамина и 14% рибофлавина.
Таким образом, тепловая обработка продуктов животного происхождения даже при умеренных температурах приводит к некоторому снижению их витаминной ценности. Нагрев при температуре выше 100°С вызывает различное по степени разрушение многих витаминов, содержащихся в мясе.
Таблица 5
Изменение содержания витаминов в свинине при разной температуре и продолжительности нагрева (% первоначального содержания)
Температура нагрева, 0С |
Продолжительность нагрева, мин |
Тиамин (В1) |
Рибофлавин (В2) |
Никотиновая кислота |
Пантотеновая кислота |
|
100 |
23 |
16 |
13 |
0 |
1 |
|
110 |
23 |
28 |
9 |
1 |
4 |
|
73 |
44 |
9 |
1 |
7 |
||
118 |
28 |
33 |
4 |
5 |
27 |
|
68 |
55 |
4 |
6 |
20 |
||
127 |
13 |
30 |
9 |
14 |
20 |
|
48 |
64 |
4 |
34 |
27 |
Степень разрушения зависит от природы витаминов, температуры и продолжительности нагрева. В табл. 5 приведены результаты изменения витаминов в процессе нагрева свинины в зависимости от температуры и длительности нагрева.
Аскорбиновая кислота (витамин С) также разрушается и тем больше, чем выше температура и продолжительнее нагрев. Из числа жирорастворимых витаминов наименее устойчив витамин D, который при температуре выше 100°С начинает разрушаться. Содержание витамина А в отсутствие кислорода мало изменяется при нагреве вплоть до 130°С. Витамины Е и К наиболее устойчивы к нагреву.
Сухой нагрев в контакте с воздухом, например при жарке мясопродуктов, вызывает еще более интенсивное разрушение витаминов, в особенности тех, которые легко окисляются (витамины А, Е, С).
2.5 Изменение водоудерживающей способности
Вода -- естественный компонент мяса, образующий устойчивые структурированные системы с другими его частями. Формы и прочность связи воды в этих системах влияют на свойства мяса, в том числе на водоудерживающую способность, по характеру изменения которой можно судить об изменении потерь массы в процессе тепловой обработки и о качестве продукта. В настоящее время под водоудерживающей способностью мяса понимается сила, с которой часть его собственной воды или собственной с небольшим количеством добавленной воды удерживается белками, а также другими веществами и структурными системами мяса при воздействии на него каких-либо сил извне.
На изменение водоудерживающей способности мяса в процессе его тепловой обработки влияют многие факторы: температура, до которой оно нагревается, длительность выдержки при ней, температура среды, способ тепловой обработки, скорость нагрева, величина рН обрабатываемого сырья, реологические характеристики, химический состав продукта, количество добавленной поваренной соли, воды, вид мяса, анатомическое происхождение мышц, возраст животных и др.
Большинство исследователей связывают снижение водосвязывающей способности и потери влаги в процессе нагрева мяса только с изменением конформационной структуры белка.
Изменения белков мышечной и соединительной тканей при нагреве приводят к усадке и уменьшению объема мяса и мясопродуктов с неразрушенной структурой, что связано с выделением воды. Величина потерь влаги продуктом влияет не только на жесткость, но и определяет выход продукта.
На потери воды существенно влияет степень развития коагуляционных явлений, которые сопровождаются уменьшением водосвязующей способности.
Исследования зависимости снижения содержания влаги от температуры и рН образца фарша показали, что отделение влаги начинается уже при температуре 35°С. Однако, начиная с температур 45...50°С, влага выделяется более интенсивно. Это объясняется изменением, с одной стороны, структуры воды при указанных температурах, с другой -- конформацией белковой макромолекулы, которая обусловлена комплексом внутри- и межмолекулярных водородных связей и гидрофобных взаимодействий.
Поскольку нагрев сопровождается разрушением структур воды (водородных связей и гидрофобных взаимодействий), действующие между протофибриллами вторичные силы Ван-дер-Ваальса стягивают молекулу белка в более компактную форму, т.е. происходят полимеризация дискретных белков и увеличение их молекулярной массы. При этом с повышением температуры контакт воды с углеводородом приводит к энергетически менее выгодной замене взаимодействия вода--вода взаимодействием углерод -- вода, структура белка уплотняется, что вызывает значительное выделение влаги в виде бульона.
Наиболее важным в сокращении потерь влаги является выбор таких режимов тепловой обработки, которые должны быть лишь минимально необходимыми соответственно особенностям состава и свойств продукта. Это связано с тем, что повышение температуры в диапазоне 75-90°С на 1°С вызывает увеличение потерь массы в среднем на 0,37% против 0,25% при нагреве от 65 до 75°С и 0,14% -- при нагреве от 55 до 65°С
Водосвязующую способность мясопродуктов, подвергаемых тепловой обработке, можно увеличить, используя парное или хорошо созревшее мясо, а также сдвигая рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белков (фосфаты, органические кислоты). Поваренная соль в относительно небольших количествах увеличивает водосвязующую способность, в больших -- уменьшает.
Кроме изменения структуры воды, денатурационных изменений мышечных белков и дезагрегации коллагена существенное влияние на изменение водоудерживающей способности оказывает рН сырья.
На изменение рН в процессе нагрева мяса более сильное влияние, чем температура греющей среды, оказывают рН исходного сырья и температура образца. Несмотря на то, что с повышением последней прирост рН возрастает (величина прироста зависит от рН исходного фарша), водоудерживающая способность его снижается, так как параллельно происходит сдвиг изоэлектрической точки фибриллярных белков к более высоким значениям рН.
физический химический биологический тепловой мясо
3. Цветообразование
При тепловой обработке мышечной ткани очень важное значение имеют изменения миоглобина, от чего зависит окраска мяса: при 60 0С красная окраска сохраняется внутри мяса, при 60-70 0С, соответствующей температуре денатурации миоглобина, идет интенсивное окрашивание эмульсии в розовый цвет. В результате денатурации теряется окраска миоглобина, он становится нерастворимым.
Необходимо отметить, что чем выше температура нагрева, тем менее стабильна окраска мясопродуктов. Превышение регламентирующего уровня конечной температуры в центре продукта при варке (до 75-80 0С) приводит к изменению цвета мяса и получению серо-коричневого оттенка.
С окисью азота миоглобин образует соединение, цвет которого (красный) при нагревании не изменяется. Этим объясняется устойчивая окраска солонины, сосисок, сарделек, т. к. в подсоленную смесь добавляют селитру.
4. Формирование вкуса и запаха
В образовании вкуса вареного мяса важную роль играет глютаминовая кислота. Появление ее при тепловом воздействии на мясо возможно в результате освобождения аминокислот из белков и дезаминирования глютамина, который находится в мышечной ткани.
Важное значение в образовании аромата и отчасти вкуса мяса при нагревании играет реакция меланоидинообразовапия, или реакция Майяра. Эта реакция взаимодействия между аминогруппами свободных аминокислот, полипептидов или белков и карбоксильными группами углеводов.
Реакция Майяра -- это серия реакций, в результате которой образуются промежуточные продукты, обуславливающие появление характерного запаха -- карбонильные соединения (альдегиды, кетоны, летучие кислоты), серосодержащие соединения и др. Конечными продуктами этих реакций являются меланоидины -- полимеры темно-коричневого цвета (рис. 2).
Рис. 2. Схема образования меланоидин
В обычных условиях эта реакция протекает очень медленно, её последствия сказываются лишь при длительном хранении. Нагрев резко ускоряет ее течение. Интенсивность образования меланоидинов и их промежуточных продуктов зависит от температуры и продолжительности воздействия теплоты. Поэтому в наиболее наглядной форме последствия этой реакции проявляются при стерилизации, запекании и жарении.
С потребительской, технологической и медико-биологической точек зрения влияние меланоидинов на пищевые продукты оценивается неоднозначно. Они положительно воздействуют на аромат при умеренных температурах нагрева и отрицательно сказываются на цвете, вызывая покоримневение консервов и жареных продуктов. Меланоидины, образующиеся при кулинарной обработке продуктов, не расщепляются пищеварительными ферментами человека.
Серосодержащие аминокислоты, входящие в состав белка, при деструкции выделяют сероводород, образуются и другие соединения -- меркаптаны. Серосодержащие соединения играют ведущую роль в формировании запаха вареного мяса. Так, в летучих компонентах вареного мяса обнаружено более 25 серосодержащих веществ. При тепловой обработке мяса фосфатиды и фосфопротеиды при деструкции расщепляются с образованием фосфина (РН3). Также нагревание мяса связано с выплавлением жира и с частичным его эмульгированием. Одновременно с выплавлением жира освобождаются некоторые летучие соединения, придающие аромат мясу и бульону. В состав высокомолекулярных соединений вареного продукта входят также летучие низкомолекулярные жирные кислоты (муравьиная, уксусная, пропионовая, масляная и др.).
Характер формирования вкусоароматичских веществ мяса, а также их потерь при тепловой обработке существенно зависят от вида продукта, его структуры, способа и техники нагрева, от наличия или отсутствия защитной оболочки па поверхности продукта. Установлено, что чем мягче режимы термообработки, тем более выражен мясной аромат готовых изделий.
5. Органолептические показатели
В результате тепловой обработки мясо приобретает новые характерные вкусовые, ароматические качества, плотную консистенцию, становится более стойким при хранении и обычно лучше усваивается. При этом происходит изменение его биологической ценности.
Именно нагрев вызывает изменения составных частей мяса, ответственных за появление мясного вкуса и аромата. Решающую роль в образовании вкуса и запаха вареного мяса играют экстрактивные вещества. Количественные изменения многих экстрактивных веществ обусловлены двумя противоположно направленными процессами: их накоплением в результате распада высокомолекулярных соединений и уменьшением вследствие их собственного распада под влиянием нагрева и потерь в окружающую среду.
Потери водорастворимых белков и экстрактивных веществ при варке обусловливают вкус и аромат бульона. При погружении мяса в холодную воду массовая доля этих веществ значительно выше, чем при погружении в кипящую воду. В последнем случае происходит быстрая коагуляция белков в поверхностном слое. Поэтому в колбасном производстве продукты погружают в кипящую или нагретую до 95°С воду.
Заключение
Пищевая и биологическая ценность мяса и мясопродуктов обусловлена рядом как позитивных, гак и негативных аспектов. Белки мяса после термообработки становятся более доступными действию пищеварительных ферментов, что особенно важно для коллагена. Поэтому нагрев повышает уровень их перевариваемое и усвояемости. В то же время длительный нагрев может увеличивать устойчивость белков к ферментам вследствие развития последенатурационных изменений. Это характерно для стерилизованного мяса.
Нагрев вызывает инактивацию и разрушение витаминов, особенно водорастворимых. В результате выделения влаги теряется часть водорастворимых белков, аминокислот, экстрактивных веществ, жирных кислот. Продукты реакции Майяра трудноусвояемы в организме и могут провоцировать канцерогенность.
При тепловой обработке мяса и мясных продуктов происходят ряд биохимических, физико-химических и микробиологических процессов, в результате которых обеспечивается гигиеническая безопасность продуктов, их кулинарная готовность, формируются органолептические свойства, повышается стабильность при хранении. Принципиальная направленность этих явлений сохраняется для всех видов тепловой обработки. Вместе с тем в силу специфики технологий отдельных видов мясных продуктов каждый из них имеет свои отличительные особенности.
Литература
1. Технология продукции общественного питания. В двух томах. Том 1. Физико-химические процессы, протекающие в пищевых продуктах при их кулинарной обработке; А.С, Ратушный, В.И. Хлебников, Б.А. Баранов; Издательство «Мир», 2003
2. Д.В. Кецелашвили, Технология мяса и мясных продуктов, часть 2; Кемеровский технологический институт пищевой промышленности; 2004
3. Л.Г. Винникова, Технология мяса и мясных продуктов; «Фирма «Инкос» 2006
4. Бирюкова В.В., Н.В. Шевченко Технология производства продукции общественного питания; Омский государственный технический университет 2004
5. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е., Пищевая химия, 2003
Размещено на Allbest.ru
Подобные документы
Ассортимент горячих фирменных мясных блюд, особенности их приготовления. Строение и состав мышечной ткани мяса. Изменение структуры и цвета мяса при тепловой обработке. Формирование вкуса и аромата мяса, подвергнутого тепловой кулинарной обработке.
дипломная работа [726,1 K], добавлен 17.06.2013Характеристика русской кухни. Ассортимент блюд и технология приготовления. Физико-химические процессы, происходящие при тепловой обработке круп. Формирование вкуса и аромата мяса, подвергнутого тепловой обработке. Изменение массы овощей при варке и жарке.
курсовая работа [301,1 K], добавлен 21.11.2014Микробиологические процессы и изменения свойств мяса и мясопродуктов при охлаждении. Охлаждение тушек птицы. Хранение, транспортирование мяса в среде газообразного азота. Влияние замораживания на микроорганизмы. Размораживание мяса и сублимационная сушка.
курсовая работа [760,7 K], добавлен 27.03.2012Основы автолитических превращений мяса. Характеристика фермента, участвующего в гидролитической порче жиров. Влияние температуры и реакции среды (рН) на активность ферментов. Характеристика ферментов класса "гидролаз". Изменение белков мяса при посоле.
реферат [37,4 K], добавлен 29.11.2011История развития казахской национальной кухни. Процессы, происходящие с основными пищевыми веществами при тепловой обработке. Формирование вкуса, запаха и аромата, изменение массы. Расчет рецептур, и разработка технологии приготовления и оформления блюда.
курсовая работа [38,9 K], добавлен 26.04.2011Химический состав мяса животных и птицы. Характеристика основных белков мышечной ткани. Классификация белков мяса и мясопродуктов по морфологическому признаку клеток мышечных тканей животных. Биохимические превращения и свойства мяса. Кислая среда мяса.
реферат [39,6 K], добавлен 10.04.2010Характеристика мяса птицы. Общий химический состав птицы. Теплофизические свойства сырья. Структурно-механические свойства мяса птицы. Технологическая схема. Изменения, происходящие в процессе охлаждения. Физико-химические изменения.
курсовая работа [59,5 K], добавлен 12.01.2005Способы измельчения мяса. Их влияние на структурно-механические показатели фарша. Виды наполнителей, способы их введения. Определение ассортимента и количества кулинарных изделий. Физико-химические изменения, происходящие при приготовлении блюд.
курсовая работа [336,4 K], добавлен 10.04.2014Понятие, виды и способы тепловой обработки продуктов. Изменение пищевой ценности продуктов животного и растительного происхождения в процессе тепловой обработки. Соотношение белков, жиров, углеводов и витаминов в питании детей, подростков и студентов.
реферат [19,8 K], добавлен 24.07.2010Характеристика пищевых, товароведных и технологических свойств мяса дичи и мяса диких животных. Технология производства полуфабрикатов из дичи и мяса диких животных. Анализ физико-химических процессов при тушении мяса. Контроль качества готовой продукции.
курсовая работа [130,1 K], добавлен 28.12.2014