Биохимия молока и мяса

Размещено на http://www.allbest.ru

1. Белки, их состав и свойства

Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 4%. Белки молока разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и биологическим функциям. Они необходимы для обеспечения нормального развития теленка, а также имеют особое значение в питании людей.

В молоке содержится целая система белков, среди которых выделяют две главные группы: казеины и сывороточные белки.

К первой основной группе относится казеин, содержащий 4 фракции и их фрагменты. Вторая группа представлена сывороточными белками - в-лактоглобулином, б-лактоглобулином, иммуноглобулинами и альбумином сыворотки крови. Кроме того, в нее входят лактоферрин и некоторые другие, так называемые минорные, белки. К третьей группе относятся белки оболочек жировых шариков, составляющие всего около 1% всех белков молока.

Основная часть белков молока (78-85%) представлена казеинами (казеином). Благодаря использованию современных методов биохимического анализа белков, в том числе электрофореза в различных средах, стал известен состав компонентов (фракций) казеина, а также генетические варианты главных компонентов.

Компонентами сывороточных белков являются в-лактоглобулин и б-лактоглобулин, а также альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, протеозо-пептоны и лактоферрин.

К белкам молока следует отнести ферменты, некоторые гормоны (пролактин и др.) и белки оболочек жировых шариков. Казеины являются пищевыми белками. Они максимально расщепляются пищеварительными протеиназами в нативном состоянии, в то время как обычно глобулярные белки приобретают эту способность только после денатурации. Казеины обладают свойством свертываться в желудке новорожденного с образованием сгустков высокой степени дисперсности. Кроме того, они являются источником кальция и фосфора, а также целого ряда физиологических активных пептидов. Так, при частичном гидролизе казеина под действием химозина в желудке освобождаются гликомакропептиды, регулирующие процесс пищеварения (уровень желудочной секреции). Физиологическая активность присуща и растворимым фосфопептидам, образующимся при гидролизе казеина.

Не менее важными биологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, являясь носителями пассивного иммунитета, лактоферрин и другой белок - лизоцим, относящийся к ферментам молока, обладают антибактериальными свойствами. Лактоферрин и в-лактоглобулин выполняют транспортную роль - переносят в кишечник новорожденного железо, витамины и другие важные соединения.

Сывороточный белок б-лактоглобулин имеет специфическую функцию: он необходим для процесса синтеза лактозы.

Казеин. Среднее количество его в молоке составляет 81% от общего содержания белков в молоке. Химически чистый казеин - белое аморфное вещество без запаха и вкуса - практически не растворяется в воде. Казеин, получаемый в промышленности, имеет желтоватый оттенок вследствие наличия в нем некоторых веществ, попадающих в него из молока (например, жира), и изменения белка при сушке. Высушенный казеин гигроскопичен, и хранить его нужно в закрытой таре в сухом помещении. В молекулу казеина входит углерод, азот, водород, кислород, сера и фосфор. Фосфор находится в виде фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с оксиаминокислотами (серином и треонином) казеиновой молекулы. На этом основании многие рассматривают казеин как сложный белок.

Молекулярный век казеина около 30000.

Казеин, как и все белки - сложное соединение аминокислот, в которых имеются свободные аминные (основные) и кислотные группы. Таким образом, казеин - амфотерный электролит, способный диссоциировать как кислота и как основание в зависимости от реакции среды. При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, вследствие чего он способен реагировать с кислотами.

Вследствие того, что количество карбоксильных групп больше, чем аминных, реакция казеина кислая; для нейтрализации его в растворе нейтральных солей при индикаторе фенолфталеине требуется около 8,1 мл 0,1 н. раствора щелочи на 1 г казеина.

В кислотах как минеральных, так и органических (уксусная, муравьиная и т. д.) казеин растворяется. Растворы казеина - это вязкие коллоидные трудно фильтрующиеся жидкости. Из соединений казеина наибольший интерес представляют соли щелочных и щелочноземельных металлов.

Соли казеина со щелочными и щелочноземельными металлами называют казеинатами. Соли казеина со щелочными металлами, растворяясь в воде, образуют прозрачные или слегка опалесцирующие (рассеивающие свет) жидкости.

В молоке казеин находится в форме кислых солей - кальциевых казеинатов.

Альбумин. В молоке альбумина не много - около 0,4%. Количество его повышается в молозиве, где оно достигает в первый день после отела иногда 2%, а затем в молозивный период равно 0,5 - 0,8%. Значительно больше, чем в коровьем молоке, содержится альбумина в молоке ослиц, кобылиц.

Молочный альбумин (лактоальбумин) в противоположность казеину растворим в воде, но выпадает из раствора при нагревании его до 70-800С. Такой выпавший альбумин вновь в воде не растворяется, так как при нагревании происходит изменение в строении белковой молекулы альбумина - денатурация его. Когда пастеризуют или просто нагревают молоко, то на стенках аппарата, посуды, в которых проводят нагревание, образуется осадок - молочный камень, который состоит в основном из выпавшего альбумина. В кислых растворах при нагревании альбумин выделяется хлопьями.

В нейтральных жидкостях (например, в некислой молочной сыворотке) альбумин может быть высален насыщенным раствором сернокислого аммония, сернокислым натрием, танином и рядом других веществ.

Молекулярный вес альбумина близок к молекулярному весу казеина. При действии сычужного фермента альбумин не свертывается. В молекуле альбумина фосфора нет, поэтому он относится к простым белкам.

Растворимость альбумина в молоке и то, что он не коагулирует в изоэлектрической точке, объясняется тем, что молекулы и частички альбумина сильно гидротированы.

Такие молекулы и частички белка при большой гидратированности могут находиться в растворе, несмотря на уменьшение их электрического заряда или даже при полном отсутствии его. Гидратация понижает поверхностную энергию коллоидной частицы. Вокруг коллоидной части белка группируются молекулы воды, причем первый слой боле плотно соединен с коллоидной частицей. Связь последующих слоев воды с коллоидной частицей постепенно ослабевает.

При недостаточной гидратации частиц белка водный слой становится слабым и частицы их при потере электрического заряда стремятся соединиться, укрупняясь и коагулируя.

Частицы альбумина гидратированы в большей степени, чем казеина, поэтому в изоэлектрической точке они не коагулируют, хотя устойчивость их вследствие нейтрализации электрических зарядов уменьшается. Спирт, отнимая от белков, в частности от альбумина, воду, нарушает его устойчивость в растворе, и альбумин выпадает в осадок. Реакция альбумина кислая, по величине близкая к казеину. В химическом отношении он также аналогичен казеину, образует соединения, как со щелочами, так и с кислотами.

Молочный глобулин - это третий белок молока, количество его еще меньше, чем альбумина, - всего около 0,2%.

Между глобулинами молока различают собственно молочные глобулины - 0,15% и имунные глобулины - 0,05%.

Выделить глобулины можно при полном насыщении молочной сыворотки сернокислым магнием, осадок глобулина надо отфильтровать и диализом освободить от минеральных солей.

Глобулин, выделяемый в чистом виде из молока, представляет собой порошок, растворимый в воде, содержащей соли.

В молоке глобулин находится в растворенном состоянии. При нагревании раствора, имеющего слабокислую реакцию, до 750С глобулин выпадает в осадок. Обычно осаждение его при пастеризации происходит вместе с альбумином молока.

По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структуры показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит б-спиралей; б-лактальбумин и в-лактоглобулин содержат большее количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, которая обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

Табл. 1 - Белковый состав молока

2. Минеральные вещества молока

Основными минеральными веществами молока являются кальций, магний, калий, натрий, фосфор, хлор и сера, а также соли -- фосфаты, цитраты и хлориды.

Кальций является наиболее важным макроэлементом молока. Он содержится в легкоусвояемой форме и хорошо сбалансирован с фосфором. Содержание кальция в коровьем молоке колеблется от 100 до 140 мг %. Его количество зависит от рационов кормления, породы животного, стадии лактации и времени года. Летом содержание Са ниже, чем зимой.

Са присутствует в молоке в трех формах:

1. в виде свободного или ионизированного кальция -- 10% от всего кальция (8,5?11,5 мг%)

2. в виде фосфатов и цитратов кальция -- около 68%

3. кальция, прочно связанного с казеином -- около 22%

До сих пор не выяснено, в какой форме находятся в молоке фосфаты и цитраты Са. Это могут быть фосфат Са, гидроксофосфат Са, дигидроксофосфат Са и более сложные соединения. Однако, известно, что большая часть этих солей находится в коллоидном состоянии и небольшая (20-30%) -- в виде истинных растворов.

Фосфор. Содержание Р колеблется от 74 до 130 мг %. Оно мало меняется в течение года, лишь незначительно снижается весной, а больше зависит от рационов кормления, породы животного и стадии лактации. Р содержится в молоке в минеральной и органической формах. Неорганические соединения представлены фосфатами кальция и других металлов, их содержание составляет около 45?100 мг %. Органические соединения -- это фосфор в составе казеина, фосфолипидов, фосфорных эфиров углеводов, ряда ферментов, нуклеиновых кислот.

Магний. Количество магния в молоке незначительно и составляет 12?14 мг %. Mg является необходимым компонентом животного организма -- он играет важную роль в развитии иммунитета новорожденного, увеличивает его устойчивость к кишечным заболеваниям, улучшает их рост и развитие, а также необходим для нормальной жизнедеятельности микрофлоры желудка рубца, положительно влияет на продуктивность взрослых животных. Mg, вероятно, встречается в молоке в тех же химических соединениях, что и Са. Состав солей Mg аналогичен составу солей Са, но на долю солей, находящихся в истинном растворе, приходится 65?75% Mg.

Калий и натрий. Содержание К в молоке колеблется от 135 до 170 мг %, Na -- от 30 до 77 мг %. Их количество зависит от физиологического состава животных и незначительно изменяется в течение года -- к концу года повышается содержание натрия и понижается калия.

Соли калия и натрия содержатся в молоке в ионно-молекулярном состоянии в виде хорошо диссоциирующих хлоридов, фосфатов и нитратов. Они имеют большое физиологическое значение.

Хлориды натрия и калия обеспечивают определенную величину осмотического давления крови и молока, что необходимо для нормальных процессов жизнедеятельности.

Их фосфаты и карбонаты входят в состав буферных систем молока, поддерживающих постоянство концентрации водородных ионов в узких пределах. Кроме того, фосфаты и цитраты калия и натрия создают в молоке условия для растворения плохо растворимых в чистой воде солей кальция (и магния).

Таким образом, они обеспечивают солевое равновесие, то есть определенное соотношение между ионами кальция и анионами фосфорной и лимонной кислот, способствующих растворению.

Железо содержится в гемоглобине крови, находится в скелетных мышцах, печени, селезенке, костном мозге, а также в составе ферментов. Его основная функция -- связывание кислорода.

Йод является одним из важнейших микроэлементов, необходимых для синтеза гормонов щитовидной железы человека. Недостаточное поступление йода вызывает у детей заторможенность, физическую и умственную отсталость, ослабление внимания и памяти.

Кобальт входит в состав витамина В12. Медь молибден, марганец, фтор, йод и бром входят в состав важных ферментов и биологически активных соединений, количество ионизированного кальция, который в свою очередь влияет на дисперсность мицелл казеина и их тепловую стабильность.

3. Структурно-механические свойства масла

Важными физико-химическими показателями жировой основы масел являются: температура плавления, твердость и содержание твердой фазы в определенном интервале температур.

Температура плавления жировой фазы определяет легкоплавкость продукта, которая характеризуется полнотой расплавления жира при температуре тела человека, т. е. этот показатель должен находиться в интервале температур до 36 °С. Применение в жировой композиции высокоплавких жиров, не расплавляющихся при 35-36 °С, ухудшает качественные показатели готового продукта, придавая ему салистый вкус.

Твердость жировой основы, определяемая при 15°С, корректируется содержанием твердой фазы и характеризует одно из важнейших свойств твердых жиров и масел - способность приобретать необходимую структуру при данной температуре, выше содержание твердой фракции в данном жире, тем выше его твердость. Так, содержание твердой фракции 30, 40, 50 % твердость жировой основы составляет ответственно 75, 200, 300 г/см.

В интервале температур от 5 до 35°С содержание твердой фазы определяет пластичность жировой продукции, которая характеризует способность жира под влиянием механического воздействия изменять форму без разрыва структуры, т. е. способность сохранять форму после снятия напряжения.

Жир с хорошей пластичностью не меняет соотношения содержания твердых и жидких глицеридов в широком температурном интервале. Высокие упруго-пластичные свойства сливочного масла обусловливаются составом его твердой фракции, она неоднородна и переход жидкое состояние в широком интервале температур. В связи с этим сливочное масло легко деформируется при механическом воздействии.

Требования к жировым основам комбинированных масел определяются областью применения последних. Так, для комбинированных масел, предназначенных для кулинарных целей, характерна плотная, твердая консистенция. Отличительной особенностью бутербродных комбинированных масел является однородная пластичная консистенция при комнатной температуре и способность хорошо намазываться непосредственно после извлечения из домашнего холодильника.

Для диетического питания людей с нарушениями липидного обмена жировые основы комбинированных масел, как правило, содержат повышенное количество натурального растительного масла, при этом содержание линолевой кислоты составляет до 20% от общего содержания жирных кислот.

Такие жировые основы с повышенным содержанием глицеридов линолевой кислоты имеют пониженную твердость (30-50 г/см), их фасуют методом налива в полиэтиленовую тару. Эти продукты в течение длительного времени сохраняют мелкокристаллическую структуру и однородную пластичную консистенцию в широком диапазоне температур, что обеспечивается, прежде всего, подбором глицеридного состава жировой основы.

Вместе с тем внесение в жировую основу большого количества жидких растительных масел снижает стойкость жиров к окислению, в связи с чем, необходимо уделять особое внимание подбору эффективных композиций антиокислителей, определяющих стабильность жировой фазы продукта в процессе хранения.

Свойства жировых основ комбинированных масел, полученных из различных композиций молочного жира с растительными маслами и жирами, будут различаться в зависимости от состава.

Характеристика жиров и масел, а также композиций жировых основ для комбинированных масел представлена в таблице.

При конструировании жировой основы комбинированных масел необходимо учитывать качество, состав и свойства каждого составляющего ингредиента. Так, внесение гидрированных жиров позволяет наиболее максимально приблизить жирно-кислотный состав создаваемого продукта к гипотетически идеальному. Значительное присутствие в гидрированных жирах мононенасыщенных жирных кислот (до 75%) повышает стойкость жировой фазы к окислению. Однако содержание гидрированных жиров в рецептурной композиции регламентируется и определяется с учетом массовой доли в них трансизомеризованных жирных кислот, количество которых в готовом продукте не должно превышать 8-10%.

Отличительной особенностью переэтерифицированных жиров являются высокая пластичность и способность кристаллизоваться в устойчивой мелкокристаллической полиморфной форме.

Внесение таких жиров в жировую основу существенно улучшает структурно-механические свойства готовых комбинированных масел и позволяет получать разнообразную продукцию из ограниченного ассортимента жирового сырья.

Варьирование доли жидкого растительного масла оказывает существенное влияние на консистенцию комбинированных масел, изменяя ее от плотной до пластичной и мягкой.

При этом количественное соотношение твердых жиров и жидких растительных масел не только влияет на структуру и консистенцию готового продукта, но и определяет эссенциальный фактор и степень сбалансированности жировой композиции.

Использование различных групп растительных масел и модифицированных жиров позволяет регулировать состав, органолептические показатели, биологическую ценность и физико-химические свойства комбинированных масел.

Табл. 2

4. Миофибриллярные белки мышечной ткани

Миофибриллярные, или солерастворимые белки нерастворимы в воде, но большинство растворяется в растворах поваренной соли концентрацией более 1%. Эта группа состоит примерно из 20 отдельных белков, входящих в состав миофибрилл сократительной мышцы. Миофибриллярные белки могут быть разделены на три группы в зависимости от выполняемой функции: сократительные, которые ответственны за мышечные сокращения, регуляторные, участвующие в управлении процессом сокращения, и цитоскелетные, скрепляющие миофибриллы и способствующие сохранению их структурной целостности.

Миозин -- фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц -- миофибрилл. Составляет 40--60% общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком миофибрилл (актином) образуется актомиозин -- основной структурный элемент сократительной системы мышц. Другое важное свойство миозина -- способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) (В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова, 1939). Благодаря АТФ-азной активности миозина, химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса миозина около 500 000. При действии протеолитических ферментов миозин распадается на фрагменты -- тяжёлый меромиозин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000). С помощью меченного тяжёлого меромиозиона при цитологических исследованиях выявляется местоположение актиновых микрофиламентов в клетке.

Актин -- белок, полимеризованная форма которого образует микрофиламенты -- один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц -- актомиозиновые комплексы саркомеров.

G-актин. Показаны связанные с ним молекула АДФ и двухвалентный катион, F-актин; модель актинового микрофиламента, показаны 13 субъединиц

Водорастворимый глобулярный белок (М 42 000), состоящий из 376 аминокислотных остатков (G-актин). С каждой молекулой G-актина связана одна молекула АТФ. При добавлении Mg2+ и некоторых других ионов актин быстро полимеризуется (с образованием неорганического фосфата), образуя двунитчатую спиральную структуру -- F-актин, содержащий АДФ. Тонкие филаменты мышцы образованы такими двунитчатыми структурами, внутри которых молекулы актина связаны между собой нековалентными связями.

Актомиозин - комплексный белок мышечных волокон, состоящий из актина и миозина. Актомиозин -- основной сократительный белок мышц, определяющий способность миофибрилл к сокращению.

Тропомиозин - белок, входящий в состав миофибрилл. Наряду с Актином и Миозином относится к главным белкам скелетных мышц (около 11% белка миофибрилл)

5.Основные функционально-технологические свойства крови и ее фракций

Цельную кровь применяют как основное сырьё для производства колбас, зельцев, консервов и других продуктов питания, а также в качестве аддитива, придающего традиционный цвет изделиям при использовании в них белковых препаратов (0,6-1,0%); с этой же целью применяют препарат гемоглобина или смесь форменных элементов после гидратации в воде (1:1).

По сравнению с другими видами белоксодержащего сырья цельная кровь используется недостаточно широко вследствие наличия специфических цвета и вкуса, модифицирующих органолептические характеристики готовых изделий.

В настоящее время ведутся исследования по осветлению крови, однако по ряду причин предложенные способы не нашли практического применения в промышленности.

Функционально-технологические свойства крови и её фракций (плазмы, сыворотки) в первую очередь зависят от их белкового состава. Цельная кровь содержит около 150 протеинов с различными физико-химическими свойствами, преобладающими из которых являются белки форменных элементов, альбумины, глобулины и фибриноген.

Кровь -- жидкая соединительная ткань, наполняющая сердечно-сосудистую систему позвоночных животных, в том числе человека и некоторых беспозвоночных. Состоит из жидкой части плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов.

Циркулирует по системе сосудов под действием силы ритмически сокращающегося сердца и непосредственно с другими тканями тела не сообщается ввиду наличия гистогематических барьеров. У всех позвоночных кровь имеет чаще красный цвет (от бледно- до тёмно-красного), которым она обязана гемоглобину, содержащемуся в эритроцитах. У некоторых моллюсков и членистоногих кровь имеет голубой цвет, благодаря гемоцианину

Плазма - бесцветная прозрачная жидкость, состоящая из неорганических и органических веществ (90% вода, 0,9% различные минеральные соли). К органическим веществам плазмы относятся белки - 7%, жиры - 0,7%, 0,1% - глюкоза, гормоны, аминокислоты, продукты обмена веществ. Гомеостаз поддерживается деятельностью органов дыхания, выделения, пищеварения и др., влиянием нервной системы и гормонов. В ответ на воздействия из внешней среды в организме автоматически возникают ответные реакции, препятствующие сильным изменениям внутренней среды.

Сыворотка -- плазма крови, лишённая фибриногена. Сыворотки получают либо путём естественного свёртывания плазмы (нативные сыворотки), либо осаждением фибриногена ионами кальция. В сыворотках сохранена большая часть антител, а за счёт отсутствия фибриногена резко увеличивается стабильность.

Сыворотку выделяют при анализе крови на инфекционные заболевания, при оценке эффективности вакцинации (титр антител), а также при биохимическом анализе крови.

Сыворотки используют в качестве лекарственных препаратов при многих инфекционных заболеваниях (столбняке, дифтерии, гриппе) и отравлениях (яды змей, ботулотоксин).

Форменные элементы крови - плотная фракция крови (См. Кровь), состоящая из эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов. По объёму составляет до 40% крови у низших позвоночных (рыбы, земноводные, пресмыкающиеся) и до 54% - у высших (птицы, млекопитающие, человек).

Наиболее многочисленны эритроциты, содержащие гемоглобин; переносят кислород от органов дыхания к тканям и участвуют в переносе углекислоты в обратном направлении. Обусловливают красный цвет крови. Лейкоциты (бесцветные клетки) очень разнообразны по размерам и функциям; участвуют в защитной функции крови. Тромбоциты и соответствующие им у млекопитающих и человека кровяные пластинки обеспечивают Свёртывание крови.

6. Биохимические основы созревания мяса

Мясо только что убитого животного (парное мясо)-- плотной консистенции, без выраженного приятного специфического запаха, при варке дает мутноватый неароматный бульон и не обладает высокими вкусовыми качествами. Более того, в первые часы после убоя животного мясо окоченевает и становится жестким. Спустя 24--72 ч после убоя животного (в зависимости от температуры среды, аэрации и других факторов) мясо приобретает новые качественные показатели: исчезает его жесткость, оно приобретает сочность и специфический приятный запах, на поверхности туши образуется плотная пленка (корочка подсыхания), при варке дает прозрачный ароматный бульон, становится нежным и т. д.

Происходящие в мясе процессы и изменения, в результате которых оно приобретает желательные качественные показатели, принято называть созреванием мяса.

Созревание мяса представляет собой совокупность сложных биохимических процессов в мышечной ткани и изменений физико-коллоидной структуры белка, протекающих под действием его собственных ферментов.

Процессы, происходящие в мышечной ткани после убоя животного, можно условно подразделить на три следующие фазы: послеубойное окоченение, созревание и автолиз.

Фаза собственного созревания во многом определяет интенсивность течения физико-коллоидных процессов и микроструктурных изменений мышечных волокон, которые бывают в фазе автолиза. Автолиз при созревании мяса понижают в широком смысле слова и связывают его не только с распадом белков, но и с процессом распада любых составных частей клеток. В связи с этим процессы, происходящие в фазе собственного созревания, невозможно отделить или обособить от таковых при автолизе. Тем не менее, в результате комплекса причин (действие протеолитических ферментов, резко кислая среда, продукты автолитического распада небелковых веществ и др.) происходит автолитический распад мышечных волокон на отдельные сегменты.

Созревание мяса совершается в течение 24--72 часов при температуре +4°. Однако не всегда удастся выдерживать мясо при +4°. Иногда приходится хранить его в обычных условиях (не в остывочных) при температуре +6--8° и выше; при повышенной температуре процессы посмертного окоченения и разрешения мышц протекают быстрее. Скорость созревания мяса зависит также от вида и состояния здоровья убитого животного, его упитанности и возраста; но эти вопросы требуют дальнейшего наблюдения и изучения.

При созревании мяса происходит расщепление некоторых нуклеидов (азотистых экстрактивных веществ). Образуются летучие вещества, эфиры и альдегиды, придающие аромат мясу. Появляются адениловая и инозиновая кислоты, аденин, ксантин, гипоксантин, от которых и зависят вкусовые качества мяса. Меняется реакция среды мяса в сторону кислотности (рН 6,2--5,8). Это способствует набуханию коллоидов протоплазмы, благодаря чему мясо приобретает мягкость, нежность и хорошо поддается кулинарной обработке. Мясо такого качества, получается через 1--3 суток его хранения при температуре от 4 до 12° (в зависимости от возможностей предприятий).

На первом этапе этого процесса обнаруживается сегментация в отдельных мышечных волокнах при сохранении эндомизия волокон. При этом в сегментах сохраняется структура ядер, поперечная и продольная исчерченность.

На втором этапе сегментации подвергается большинство мышечных волокон. Как и на первом этапе, эндомизий волокон, а в сегментах структура ядер, поперечная и продольная исчерченность продолжают сохраняться. Наконец, на третьем этапе (фаза глубокого автолиза) обнаруживается распад сегментов на миофибриллы, а миофибрилл на саркомеры.

Саркомеры при микроскопии срезов, сделанных из такого Мяса, просматриваются в виде зернистой массы, заключенной в эндомизий.

Морфологические и микроструктурные изменения в тканях также являются причиной размягчения и разрыхления мяса в процессе его созревания, благодаря чему пищеварительные соки более свободно проникают к саркоплазме, что улучшает ее переваримость. Необходимо отметить, что соединительнотканные белки при созревании мяса почти не подвергаются протеолитическим процессам. Поэтому при равных условиях созревания нежность различных отрубов мяса одного и того же животного, а также одинаковых отрубов различных животных оказывается неодинаковой; нежность мяса, содержащего много соединительной ткани, невелика, а мясо молодых животных нежнее, чем старых. В результате комплекса автолитических превращений различных компонентов мяса при его созревании образуются и накапливаются вещества, обусловливающие аромат и вкус созревшего мяса. Определенный вкус и аромат придают созревшему мясу азотсодержащие экстрактивные вещества -- гипоксантин, креатин и креатинин, образующиеся при распаде АТФ, а также накапливающиеся свободные аминокислоты (глутаминовая кислота, аргинин, треонин, фенилаланин и др.). В образовании букета вкуса и аромата, по-видимому, участвуют пировиноградная и молочная кислоты.

сывороточный казеин гемоглобин жировой

Список литературы

1. Антипова Л.В. Методы исследования мяса мясных продуктов / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, И.А. Рогов - М.: Колос, 2001.

2. Соколов А.А. Физико-химические свойства и биохимические основы технологии мясопродуктов. / А.А. Соколов - М.: Пищевая промышленность, 1965.

3. Горбатова К.К. Биохимия молока и молочных продуктов / К.К. Горбатова 3-е изд. Перераб. И доп. - СПб.: ГИОРД, 2001.

4. Антипова Л.В. Биохимия мяса и мясных продуктов / Л.В. Антипова, Н.А. Жеребцов - Воронеж: Издательство ВГУ, 1991.

Размещено на Allbest.ru