Сущность растворимости и гидратации как различных свойств белка

Размещено на http://www.allbest.ru

Размещено на http://www.allbest.ru

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ,

МОЛОДЕЖИ И СПОРТА УКРАИНЫ

Донецкий национальный университет экономики и торговли

имени Михаила Туган-Барановского

Севастопольский экономико-технологический факультет

Кафедра общеэкономических дисциплин

Контрольная работа

по дисциплине «Технология питания»

на тему: «Сущность растворимости и гидратации как различных свойств белка»

Севастополь 2013

Содержание

Введение

Сущность растворимости белков

Сущность гидратации белков

Заключение

Список литературы

Введение

Белки играют в питании человека чрезвычайно важную роль, так как они являются главной составной частью клеток всех органов и тканей организма.

Основное назначение белков пищи - это построение новых клеток и тканей, обеспечивающих развитие молодых растущих организмов. В зрелом возрасте, когда процессы роста уже полностью завершены, остается потребность в регенерации изношенных, отживших клеток. Для этой цели требуется белок, причем пропорционально изнашиваемости тканей. Установлено, что чем выше мышечная нагрузка, тем больше потребности в регенерации и соответственно в белке.

Белки - сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты.

Белки в организме человека выполняют несколько важных функций - пластическую, каталитическую, гормональную, функцию специфичности и транспортную. Важнейшей функцией пищевых белков является обеспечение организма пластическим материалом. Организм человека практически лишен резервов белка. Единственным источником их являются белки пищи, вследствие чего они относятся к незаменимым компонентам рациона.

Сущность растворимости белков

Подавляющее большинство белков обладает гидрофильными свойствами, т.е. способностью легко взаимодействовать с молекулами воды. Гидрофильность белков обусловлена полярными заряженными и полярными незаряженными группами, расположенными на поверхности их молекул. Полярными заряженными группами в молекуле белка являются радикалы лизина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот; полярными незаряженными - радикалы серина, треонина, тирозина, цистеина, аспарагина, глутамина и др.  Гидрофильные вещества легко растворяются в воде и водных растворах.

Растворимость белков в растворителях неодинакова и зависит от многих факторов: природы, состава и рН растворителя, ионной силы и температуры раствора, структурных особенностей молекулы данного белка и других факторов. В результате чего одни белки хорошо растворимы в воде, другие - в водных растворах нейтральных солей, третьи  -  в слабых растворах кислот или щелочей, четвертые  -  в смеси воды и органических растворителей (например, этанола или ацетона). В большинстве чистых органических растворителей белки не растворяются. Среди белков есть и нерастворимые во всех перечисленных растворителях. Это связано с особенностью их структуры.

Большое значение для растворимости белка имеет ионная сила раствора ( в частности, концентрация электролита). При низких ионных  силах растворимость белка увеличивается, а при высоких - уменьшается. Зависимость растворимости большинства белков от рН при данной ионной силе описывается  U -образной кривой с минимумом растворимости вблизи изоэлектрической точки и увеличенной растворимостью при значениях рН меньше и больше изоэлектрической точки. С повышение температуры до определенной величины (например, от 0 до 25 - 40О С) растворимость  большинства белков повышается ( это правило имеет исключение).

При растворении белков в воде и водных растворах происходит гидратация каждой белковой молекулы, т.е. взаимодействие полярных групп белка с водой. При этом например,  -СО-NH- группы связывают по одной молекуле воды, карбоксильные группы - по четыре молекулы воды, аминогруппы - по одной молекуле воды.

В результате гидратации вокруг заряженных молекул белка образуется электрозаряженный водный слой (гидратная оболочка), состоящая из молекул воды, ориентированных по отношению к молекуле белка строго определенным образом.

Чем дальше молекулы воды удалены от поверхности молекулы белка, тем беспорядочнее их расположение в растворе. Вокруг электронейтральных молекул белка гидратная оболочка не образуется.

Гидратная оболочка препятствует агрегации белковых частиц и тем самым способствует устойчивсти раствора белка. Таким образом, заряд и гидратная оболочка являются важными факторами, обусловливающими устойчивость белковых растворов.

Сущность гидратации белков

Одним из важнейших функционально-технологических свойств белков в пищевых системах является их водосвязывающая и водоудерживающая способность, которая определяется их возможностью к гидратации.

Взаимодействие белковых частиц и молекул воды называется гидратацией белка молекулами воды. Это взаимодействие возможно благодаря тому, что и вода, и полипептидные цепи белков, построенные из остатков аминокислот, полярны. Полярными являются пептидные группы (--СО--NH--), заряженные аминокислотные остатки. Так, в боковых группах остатков аргинина, лизина и гистидина аминогруппа может находиться (примерно при нейтральных значениях pH) в ионизированной форме (--NH3+, заряд +1), а в боковых группах аминокислотных остатков аспарагиновой и глутаминовой моноаминодикарбоновых кислот --карбоксильная группа (--СОСГ, заряд --1). Небольшие заряды содержат боковые группы, например серина --СН2ОН.

Как пептидные группы главной цепи, так и полярные боковые группы выступают донорами и акцепторами водородных связей. Они могут образовывать водородные связи друг с другом или с молекулами воды. Пептидная связь связывает одну молекулу воды, карбоксильная -- 4 молекулы воды, аминогруппа (--NH3+) -- одну молекулу воды.

Поскольку гидрофильные группы (свободные и связанные) находятся на поверхности белковой частицы (глобулярные белки), их взаимодействие с молекулами воды может идти в двух направлениях.

Первое -- молекулы воды взаимодействуют со связанными полярными группами белка (пептидные связи, гидроксильные группы) за счет образования с ними водородных связей. Каждая молекула воды может образовать четыре водородные связи. Такая адсорбция называется молекулярной. Молекулярная адсорбция является величиной постоянной для каждого вида белка и характеризует его специфичность.

Второе -- диполи воды притягиваются электростатическим полем свободных полярных групп (аминогруппы диаминомонокарбоновых кислот, карбоксильные группы моноаминодикарбоновых кислот) за счет их диссоциации в растворе, и это определяет суммарный заряд белковой молекулы. Такое взаимодействие диполей воды с заряженными группами называется ионной адсорбцией.

На характер взаимодействия белок -- вода (скорость и прочность связывания воды белком) оказывают влияние такие факторы, как: pH системы (характеризует уровень ионизации белка); концентрация, вид и состав белка (наличие гидрофильных и гидрофобных групп); концентрация солей в системе, влияние которых зависит от вида катионов и анионов; конформация белка (степень денатурации); степень пористости, которая определяет общую площадь поверхности сорбции.

Изменяя pH раствора белка можно повысить или понизить его водосвязывающую способность за счет изменения величины ионной адсорбции. Ионная адсорбция отсутствует (равна нулю), когда суммарный заряд белка равен нулю, т. е. в изоэлектрической точке (ИЭТ). Белки пищевых продуктов имеют ИЭТ при разных начениях pH: например, белки молока: казеин -- 4,6; лактоглобулин -- 5,4; белки мяса:

глобулин X -- 5,0; миозин -- 5,4; миоген -- 6,0...6,5; миоальбумин -- 3,0...3,5, яичный альбумин -- 4,55; глиадин пшеничного зерна -- 7,1; зеин кукурузного зерна -- 6,2; пепсин -- 2,75. В ИЭТ белки характеризуются наименьшей набухаемостью и растворимостью.

Если сдвинуть pH раствора в ту или другую сторону от ИЭТ, то водосвязывающая способность системы повысится за счет адсорбции диполей воды ионизированными группами белка, что приводит к образованию вокруг белковой молекулы гидратной оболочки, которая придает устойчивость белковым растворам и препятствует ее осаждению.

В кулинарной практике часто используют пищевые кислоты (уксусную, лимонную) или сок лимона, содержащий смесь пищевых кислот, для маринования мяса. Это делается для снижения pH мяса ниже ИЭТ, что вызывает дополнительное набухание белка коллагена, приводящее к разрыхлению его структуры и повышению качества изделия после жарки. Введение в мясной фарш пищевых фосфатов в небольших количествах (0,3 % массы фарша) приводит к смещению pH в нейтральную и слабощелочную сторону, т. е. выше ИЭТ мышечных белков, что также повышает водосвязывающую способность дисперсной системы (фарша).

Добавление лимонной кислоты в процессе приготовления теста (снижение pH системы), используемого в дальнейшем для приготовления мучных кондитерских изделий из слоеного теста, способствует лучшей набухаемости белков клейковины, делая ее более эластичной (растяжимой), что улучшает структуру теста и готовых изделий. Белки пищевых продуктов по отношению к воде подразделяются на растворимые и нерастворимые. Общим для тех и других является их набухание, которое предшествует растворению, если белок растворим.

Набухание -- это самопроизвольный процесс присоединения воды молекулами белка, сопровождающийся увеличением его объема и массы. Набухание предшествует растворению потому, что молекулы белка имеют в тысячу раз большой размер, чем молекула воды. Поэтому скорость передвижения молекул белка во много раз меньше, чем воды.

Молекулы воды проникают в погруженный в нее белок вследствие того, что цепочные молекулы белка гибкие, их звенья, изгибаясь, создают неплотную упаковку макромолекул. Молекулы воды занимают свободное пространство между частицами белка, отодвигая их друг от друга. Молекулы воды благодаря их высокой диэлектрической проницаемости взаимодействуют с полярными группами белка, что приводит к образованию на поверхности белковых частиц гидратного слоя.

Белок начинает набухать, поглощая определенное количество воды, что приводит к увеличению объема и массы белка. При увеличении количества контактируемой с белком воды вблизи гидрофильных центров образуется несколько слоев воды. Расстояние между молекулами белка увеличивается. Когда силы взаимодействия между диполями превышают такие же силы между белковыми молекулами, происходит растворение белка. Молекулы начинают отрываться и переходить в раствор.

Одни белки набухают ограниченно, тогда как другие неограниченно.

Процесс неограниченного набухания не имеет предела набухания и заканчивается растворением.

У ограниченно набухающих белков объем и масса достигают определенных значений, и последующий их контакт с водой не приводит к каким либо изменением, т. е. белок не растворяется. Ограниченное набухание, таким образом, заканчивается лишь образованием эластичного студня (геля).

Ограниченно набухают фибриллярные белки (коллаген, миозин, актин). Внедрение диполей воды в молекулу фибриллярного белка (например, коллагена) приводит к ослаблению водородных и солевых связей между полипептидными цепочками, что облегчает его деструкцию при последующей тепловой обработке.

Ограниченно набухают белки муки, крупы и бобовых культур. В муке, крупах и бобовых белки находятся в состоянии сухого бесструктурного геля (частицы высохшей протоплазмы и алейроновые зерна) и способны поглотить значительное количество воды. Для ускорения варки бобовых (фасоли, гороха) и некоторых круп (перловая, овсяная и др.) рекомендуется их замачивать в воде в течение определенного времени. При замачивании происходит увеличение массы продуктов за счет набухания белков, которые превращаются в более или менее обводненные гели. Вода при этом связывается продуктом адсорбционно и осмотически. Структура продукта разрыхляется и продолжительность последующей тепловой обработки (варки) значительно сокращается.

При замесе теста белки муки поглощают и удерживают около 200 % воды (к массе белка), что способствует образованию клейковины, формирующей структуру теста и в конечном счете качество мучных изделий (пирожков, ватрушек, булочек, пирожных и др.).

Белки пищевых продуктов гидратированы в разной степени. В одних они находятся в виде золя различной концентрации (от долей до нескольких процентов), в других -- в состоянии геля от высокообводненного до сухого бесструктурного. В золях с низкой концентрацией белка (например, молоко) они полностью гидратированы, тогда как в концентрированных золях (например, белки яиц, мяса, рыбы и др.) белки не полностью обводнены и могут дополнительно связать некоторое количество воды. Так, 1 г белка куриного яйца удерживает около 6 г воды. Для того чтобы консистенция готового омлета была более нежной, в омлетную смесь добавляют воду или молоко (около 40 % к массе яйца). В процессе приготовления рубленых полуфабрикатов из мяса, птицы и рыбы добавляют воду или молоко, которые связываются белками продуктов, что способствует формированию структуры, обеспечивающей получение кулинарных изделий высокого качества (по сочности и консистенции).

Следует отметить, что некоторые вещества (например, сахар, жир и др.) понижают степень набухания белков (например, белков муки при введении их в тесто).

Целенаправленное изменение связывания воды белоксодержащими пищевыми продуктами позволяет регулировать такие показатели, как выход готовых изделий, уровень потерь воды и питательных веществ при тепловой кулинарной обработке, органолептические показатели качества продукции и т. д.

растворимость гидратация белок набухание

Заключение

Белки являются важнейшим компонентом пищевых продуктов, определяя их биологическую ценность, а также структуру многих продуктов. Пищевые продукты различаются не только по количественному содержанию белков, но и по их качественному составу и функционально-технологическим свойствам. Знание последних позволяет вести технологический процесс производства продукции общественного

питания в заданном направлении, используя для этого различные способы кулинарной обработки пищевых продуктов.

Функционально-технологические свойства белков обусловлены особенностями аминокислотного состава и конформацией белковой

молекулы, которые и определяют взаимодействие белок -- вода (гидратация),

белок -- белок (гелеобразование), белок -- липиды (жиропоглощение, жироудержание), а также поведение белка на границе раздела фаз -- поверхностно-активные свойства: образование пен и эмульсий.

Функционально-технолоические свойства белков пищевых продуктов проявляются в процессе производства продукции общественного питания при их механической (гидратация, геле- и пенообразующая способность, эмульгирующая способность), тепловой (денатурация, свертывание, деструкция) и химической (маринование -- гидратация, брожение -- пенообразующая способность и др.) кулинарной обработке, которые в конечном счете формируют ее качество.

Список литературы

Технология продукции общественного питания: Учебник / Мглинец А. И., Акимова Н. А., Дзюба Г. Н. и др.; Под ред. А. И. Мглинца. -- СПб.: Троицкий мост, 2010. -- 736 с.; ил. ISBN 978-5-904406-15-8

Размещено на www.allbest.