Протеиногенные аминокислоты

Размещено на http://allbest.ru

Белорусский государственный университет

Учреждение образования «Международный государственный экологический институт имени А. Д. Сахарова» Белорусского государственного университета

Факультет экологической медицины

Специальность «Медицинская экология»

Кафедра экологической химии и биохимии

Контрольная работа

Тема: Протеиногенные аминокислоты

Дисциплина: биохимия

Выполнил: студент 2 курса

Шостак Юлия Андреевна

Минск 2019

Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции.

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами. Этот термин введен в 1838 г. и образован от греч.слова proteos - первостепенный. Белки составляют значительную часть тканей живого организма: до 25% сырой и до 45 - 50% сухой массы. Они содержат 50- 59% углерода, 6,5 - 7,3% водорода, 15 - 18% азота, 21 - 24% кислорода, до 2,5% серы.

Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. Этот показатель используют для расчета количественного содержания белка. Для этого массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100 : 16 = 6,25). В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы. Все протеиногенные АК имеют два названия: научное и традиционное. Научные названия аминокислот построены в соответствии с правилами, разработанными Международным союзом чистой и прикладной химии. Согласно научной номенклатуре ИЮПАК название соединения однозначно отражает его структуру.

На практике пользуются традиционными наименованиями аминокислот, происхождение которых исторически связано с названием объекта, в котором они впервые были обнаружены, или какими-либо их особыми свойствами. Используют также сокращенные трехбуквенные обозначения традиционных названий аминокислот или однобуквенные (таблица 1).

Строение аминокислот

Общая структурная особенность АК- наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же б-углеродным атомом.

R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение (рисунок 1)

Рисунок 1 - Структура аминокислот

Аминокислоты различаются по структуре бокового радикала (R), а, следовательно, и по физико-химическим свойствам, присущим этим радикалам.

По электрохимическим (кислотно-щелочным) свойствам АК в зависимости от количества NH2-и СООН-групп в молекуле делятся на три группы:

· кислые - с дополнительными карбоксильными группами в боковом радикале (моноаминодикарбонови кислоты: аспарагиновая и глутаминовая)

· щелочные - диаминомонокарбонови (лизин, аргинин ) и гистидин;

· нейтральные - остальные аминокислот, в которых боковой радикал не проявляет ни кислых, ни щелочных свойств. Некоторые авторы считают, что в цистеина и тирозина сульфгидрильных и гидроксильная группы в боковом радикале имеют слабо кислые свойства.

Классификация по химическому строению радикала

Таблица 1 - Классификация по химическому строению радикала

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов

Она включает 4 класса аминокислот:

· Неполярные (гидрофобные), боковые радикалы которых не имеют родства с водой. К ним относятся аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин;

· Полярные (гидрофильные) незаряженные - глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин;

· Полярные отрицательно заряженные - аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

· Полярные положительно заряженные - лизин, аргинин, гистидин.

По биологическому значению АК подразделяются на заменимые, полузаменимые и незаменимые.

· Заменимые АК синтезируются в организме человека в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин.

ь Аланин -- дает мышцам энергию, участвует в обмене углеводов, снижает уровень сахара в крови, активизирует иммунитет.

ь Серин -- улучшает обмен жиров и повышает иммунитет.

ь Глицин -- благодаря данному веществу синтезируются желчные и нуклеиновые кислоты. Он оказывает благотворное воздействие на функцию мозга и психологическое состояние.

ь Аспарагиновая кислота -- требуется для усвоения организмом минеральных солей.

· Полузаменимые АК образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому их недостаток должен восполняться белковой пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются тирозин, аргинин, гистидин, глутамин, цистеин, пролин.

ь Аргинин -- принимает участие в возникновении оксида азота, способствует расширению кровеносных сосудов, активизирует работу иммунной системы, понижает содержание в крови холестерина.

ь Гистидин -- мощный антиоксидант.

ь Глутамин -- иммуномодулятор, отличный восстановитель поврежденных мышц.

ь Тирозин -- повышает работоспособность, выносливость, препятствует возникновению явления перетренированности у спортсменов.

ь Цистеин -- требуется для поддержания упругости кожи, для нормализации веса за счет сжигания жиров, обеспечивает рост мышц.

ь Пролин -- делает кожу более плотной, без него невозможен процесс заживления ран.

· Незаменимые АК в организме человека не синтезируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.

ь Фенилаланин -- спазмолитик, облегчает депрессивный синдром.

ь Валин, изолейцин, лейцин -- аминокислоты ВСАА, защищающие мышечные волокна от разрушений при занятиях спортом и стимулирующие рост мышц.

ь Треонин -- нужен для образования эластина и коллагена, для укрепления зубов, костей, сердца, связок.

ь Триптофан -- действует как болеутоляющее, ему свойственен успокоительный и снотворный эффект.

ь Метионин -- работает как жиросжигатель, снабжает организм человека серой, предотвращает развитие болезней сердца.

ь Лизин -- нужен для производства гормона роста, ускоряет заживление слизистых оболочек, сравнительно быстро восстанавливает мышцы.

Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его биологической функцией. В настоящее время определен аминокислотный состав многих сотен белков.

Классификация по путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться различными путями. Кроме того, совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

· Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.

· Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.

· Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.

· Семейство серина: серин, цистеин, глицин.

· Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

· Фенилаланин, тирозин, триптофан в некоторых случаях выдеяют в семейство шикимата.

Классификация по характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти различными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

· Глюкогенные - при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, -кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат

· Кетогенные - распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды

· Глюко-кетогенные - при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

· Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.

· Кетогенные: лейцин, лизин.

· Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан

Свойства аминокислот

Аминокислоты - амфотерные соединение, поскольку в состав их молекулы входит как кислотная - карбоксильная группа, так и основная - аминогруппа. В сильнокислой среде диссоциация карбоксильной группы подавляется, аминогруппа протонированна. Наоборот, в сильнощелочной среде аминогруппа находится в виде свободного основания, а карбоксильная группа - в виде карбоксилат-аниона. В нейтральном растворе АК существуют в виде цвиттер-иона, где протон с карбоксильной группы перенесен на аминогруппу (рисунок 2).

Рисунок 2 - Кислотно-основное равновесие в растворе б?аминокислот

Состояние аминокислоты, когда она нейтральна, называется изоэлектрическим состоянием. Значение рH, при котором аминокислота находится в изоэлектрическом состоянии называют изоэлектрической точкой (pI). У кислых аминокислот pI лежит в кислой среде, у основных аминокислот - в щелочной среде. Практически важно, что в изоэлектрической точке аминокислоты обладают наименьшей растворимостью. белок биосинтез протеиногенный аминокислота

Все АК, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода (т.е. атом углерода с четырьмя различными заместителями) и поэтому являются оптически активными соединениями. Все АК, встречающиеся в белках, принадлежат к L-ряду.

Следует учитывать, что символы L и D относятся к абсолютной конфигурации аминокислот, а не к направлению вращения плоскости по­ляризации света, которое в настоящее время принято обозначать знаком (+) или (--).

Такие L-аминокислоты, как гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, в нейтральных водных растворах являются левовращающими, в то время как аланин, валин, изолейцин, аргинин, лизин и некоторые другие - правовращающими.

Межмолекулярное взаимодействие a-аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух a-аминокислот образуется дипептид (рисунок 3).

Рисунок 3 - Образование дипептида

Межмолекулярное взаимодействие трех a-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO-NH - пептидной связью.

Функции аминокислот

В живых организмах аминокислоты выполняют множество функций

1. Структурные элементы пептидов и белков. В состав белков входят 20 протеиногенных аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и постоянно обнаруживаются в белках. Некоторые из них подвергаются посттрансляционной модификации, то есть могут быть фосфорилированы, ацилированы или гидроксилированы.

2. Структурные элементы других природных соединений. Аминокислоты и их производные входят в состав коферментов, желчных кислот, антибиотиков.

3. Переносчики сигналов. Некоторые из аминокислот являются нейромедиаторами или предшественниками нейромедиаторов, медиаторов или гормонов.

4. Метаболиты. Аминокислоты -- важнейшие, а некоторые из них жизненно важные компоненты питания. Некоторые аминокислоты принимают участие в обмене веществ, например, служат донорами азота. Непротеиногенные аминокислоты образуются в качестве промежуточных продуктов при биосинтезе и деградации протеиногенных аминокислот или в цикле мочевины.

Список использованной литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. -- 3-е изд., перераб. и доп.. -- М.: Медицина, 1998. -- 704 с.

2. Биоорганическая химия : учебник / Н. А. Тюкавкина, Ю. И. Бауков, С. Э. Зурабян. - 2010. - 416 с.

3. Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена // Природа. -- 2005. -- № 3. -- С. 34--43.

4. Кольман Я., Рем К.- Г. // Наглядная биохимия, - М.: Мир, 2000.

5. Ленинджер А. // Основы биохимии (в 3-х т.), - М.: Мир, 1985.

6. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. // Биохимия человека (в 2-х т.), - М.: Мир, 1993.

Размещено на Allbest.ru