Аминокислоты соединяются пептидной связью

Размещено на http://www.allbest.ru/

РЕФЕРАТ

АМИНОКИСЛОТЫ СОЕДИНЯЮТСЯ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗЬЮ

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот -полипептид, если более 40 аминокислот - белок.

Пептидная связь - это связь между б-карбоксильной группой одной аминокислоты и б-аминогруппой другой аминокислоты.

Аминокислоты в этих белках соединены ковалентно обычной пептидной связью в субъединицы, состоящие из нескольких сотен или тысяч аминокислотных остатков. Специфическая мембрана должна бытьпостроена из множества таких белковых субъединиц, скрепленных междусобой более слабыми силами, чем ковалентные связи. Природа и прочность этих связей зависят от типа аминокислот. Количественные характеристикиэтих сил притяжения, влияющих на сцепление белков и липидов, будут обсуждаться в следующем разделе. [c.47]

Связи, при помощи которых белок соединен с липидами в комплексе липопротеинов, принадлежат, вероятно, к различным типам. До сих пор не удалось приготовить подобные комплексы путем простого смешения белков с липидами. Эти комплексы, вероятно, образуются в организме в момент формирования макромолекулы белка. Можно представить себе, что липиды при этом проникают между свертывающимися пептидными цепями. Расщепление подобного комплекса может поэтому произойти только после развертывания пептидных цепей. Другая возможность, которую следует принять во внимание, заключается в том, что липиды образуют центр мицеллы и обволакиваются белками.

Белки -- непериодические полимеры, мономерами которых являются б-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов б-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты -- могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты -- не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными -- содержат весь набор аминокислот; неполноценными -- какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (-СООН), 2) аминогруппу (-NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот -- различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды -- органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом -- свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

2. Ферменты имеют белковую природу

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные. белоковый соединение аминокислотный фермент

Простые ферменты состоят только из аминокислот - например, пепсин , трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот - апофермент, и небелковую часть - кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза (содержит гем).

Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоят из одной субъединицы, иполимерами, состоящими из нескольких субъединиц.

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр - комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

якорный (контактный, связывающий) - отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,

каталитический - непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

Схема формирования сложного фермента

2. Аллостерический центр (allos - чужой) - центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Схема строения аллостерического фермента

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество (см "Регуляция активности ферментов").

Изоферменты

Изоферменты - это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента. Различные изоферменты определяют скорость и направление реакции благодаря разному сродству к субстрату.

Например, димерный фермент креатинкиназа (КК) представлен тремя изоферментными формами, составленными из двух типов субъединиц: M (англ. muscle - мышца) и B (англ. brain- мозг). Креатинкиназа-1 (КК-1) состоит из субъединиц типа B и локализуется в головном мозге, креатинкиназа-2 (КК-2) - по одной М- и В-субъединице, активна в миокарде, креатинкиназа-3 (КК-3) содержит две М-субъединицы, специфична для скелетной мышцы.

Изоферменты креатинкиназы

Изоферменты лактатдегидрогеназы

Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы (роль ЛДГ) - фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart - сердце) и М (англ. muscle - мышца). Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н₄) и 2 (H₃M₁) присутствуют в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват. ЛДГ-4 (H₁M₃) и ЛДГ-5 (М₄) находятся в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат. В тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H₂M₂).

Мультиферментные комплексы

В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.

Строение мульферментного комплекса

Например,

пируватдегидрогеназный комплекс (пируватдегидрогеназа), превращающий пируват в ацетил-SКоА,

б-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (в цикле трикарбоновых кислот) превращающий б-кетоглутарат в сукцинил-SКоА,

комплекс под названием "синтаза жирных кислот" (или пальмитатсинтаза), синтезирующий пальмитиновую кислоту.

Патология тканевого дыхания

Наука»Биохимия

9.02.2012DARK-ADMIN

Патология тканевого дыхания. Различают ингибиторы электронного транспорта, ингибиторы и разобщители окислительного фосфорилирования в митохондриях.

а) ингибиторы электронного транспорта - это вещества, которые взаимодействуют с компонентами дыхательной цепи и нарушают транспорт электронов по ней. Они являются клеточными токсинами, вызывают тканевую гипоксию. К ним относятся: 1) Ротенон (инсек тицид), снотворные препараты амобарбитал (амитал) и секобарбитал - тормозит транспорт электронов через НАДНКоQредуктазу; 2) Пиерицидин А (антибиотик), блокирует НАД Н КоQредуктазу; 3) Антимицин А (антибиотик), блокирует дыхательную цепь на уровне III комплекса (цитохром b-цитохром с); 4) Цианиды (ионы СN) - образуют комплексы с Fe3+ цитохромоксидазы, тормозят восстановление до Fe2+ в ЦХО; 5) Монооксид углерода (СО) - блокирует ЦХО, связываясь с гемом тормозит его взаимодействие с кислородом.

Тканевое дыхание угнетается также в том случае, если в организм с пищей поступает недостаточное количество витаминов РР и В2 (эти витамины являются предшественниками НАД и ФМН), а также микроэлементов железа и меди (Fe и Cu входят в состав цитохромов).

б) ингибиторы окислительного фосфорилирования

Олигомицин (антибиотик), ингибитор Н+АТФсинтазы (ее Fофрагмента).

в) разобщители окислительного фосфорилирования - это вещества, нарушающие образование электрохимического потенциала. Они, с одной стороны, усиливает поглощение митохондриями кислорода, а с другой стороны, снижается скорость (или прекращается) ге нерация АТФ. Развивается феномен неконтролированного дыхания митохондрий.

К разобщителям относятся липофильные вещества имеющие подвижный атом водорода. Они легко встраиваются в митохондриальную мембрану и функционируют там, как перенос чики ионов водорода, снижая тем самым трансмембранный градиент ионов водорода и син тез АТФ. К разобщителям относят: тироксин, динитрофенол, салициловая кислота, дикума рин и др. Так, при гиперфункции щитовидной железы у людей усиливается продукция тироксина и повышается температура тела. Тироксин, будучи разобщителем уменьшает обра зование АТФ в митохондриях и одновременно усиливая окисление субстратов в дыхатель ной цепи и продукцию тепла. Этот эффект может иметь и положительное значение: при пре бывании в холодной воде усиление продукции тироксина способствует согреванию человека

«Специфичность действия ферментов амилазы и сахаразы»

Вывод: амилаза слюны катализирует расщепление крахмала, но не действует на сахарозу. Дрожжевая сахараза катализирует расщепление сахарозы, но не действует на крахмал.

Общий вывод: ферменты обладают высокой специфичностью действия. Каждый фермент выполняет строго отведённые ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций. Это объясняется точным взаимным пространственным соответствием молекул субстрата и активного центра фермента.

Амилаза слюны расщепляет крахмал до дисахарида - мальтозы и не расщепляет дисахарид - сахарозу, сахараза расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу и не гидролизует крахмал.

крахмал не расщепляется сахаразой, а сахароза -- амилазой

Амилаза переваривает крахмал и гликоген до мальтоз, которые под влиянием фермента мальтазы расщепляются до глюкозы. Сахараза расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу. Большинство ферментов обладает очень высокой специфичностью действия по отношению к определенным веществам (субстратам) или определенным типам химических связей. Так, амилаза слюны расщепляет крахмал, но не действует на другой полисахарид -- целлюлозу. Для осуществления взаимодействия молекул фермента и субстрата, на который воздействует фермент, нередко необходимо участие неорганических ионов. Эти ионы выступают в роли активаторов ферментов.

Размещено на Allbest.ru