Применение активаторов в регуляции активности ферментов

Анализ механизмов синтеза ферментов в организме, их основные типы. Способы регуляции активности метаболических путей. Свойства аллостерического активатора. Модификация первичной структуры проферментов. Расщепление пептидных связей токсическими веществами.

Рубрика Химия
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 01.11.2016
Размер файла 302,2 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://allbest.ru

Санкт-Петербургская государственная академия ветеринарной медицины

Кафедра биохимии и физиологии

Реферат по биохимии на тему:

Применение активаторов в регуляции активности ферментов

Выполнила: Студентка 2го курса

Шилова Анастасия Дмитриевна

Проверил: Преподаватель

Бахта Алеся Александровна

Санкт-Петербург

2016

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ВИДЫ АКТИВАТОРОВ

РЕГУЛЯЦИЯ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

ОСНОВНЫЕ СПОСОБЫ РЕГУЛЯЦИИ

АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

Активность ферментов в реакции определяется также присутствием в среде активаторов и ингибиторов, которые соответственно повышают или тормозят реакцию.

Многие ферменты синтезируются в организме в неактивном состоянии. В частности, это относится к протеолитическим ферментам, синтез которых непосредственно в активном состоянии вызывал бы расщепление белков синтезирующего эти ферменты органа.

Активаторы увеличивают скорость ферментативной реакции, способствуя образованию активного центра, и наиболее часто эту роль выполняют металлы, такие, как Mn2+, Mg2+,Zn2+, Co2+.

Активация аллостерических ферментов, которые состоят из субъединиц, является важнейшим процессом контроля полиферментных систем. Обычно она достигается за счет их взаимодействия с различными органическими соединениями.

активатор синтез фермент метаболический

ВИДЫ АКТИВАТОРОВ

1. Вещества, влияющие на область активного центра. К ним относятся ионы металлов (Na+, K+, Fe2+, Co2+, Cu2+, Ca2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+ и др.). В ряде случаев ионы металлов выполняют функцию кофактора фермента. В других случаях они способствуют присоединению субстрата к активному центру фермента. Ионы металлов оказываются активаторами только в условиях дефицита их в организме.

2. Аллостерические эффекторы, которые связываются с аллостерическим (регуляторным) участком апофермента. Это связывание вызывает конформационные изменения в молекуле белка, приводящие к изменению структуры активного центра, что сказывается на связывании и превращении субстрата в активном центре. При этом активность фермента либо увеличивается (это аллостерические активаторы), либо уменьшается (это аллостерические ингибиторы). Аллостерическими эффекторами ферментов наиболее часто выступают различные метаболиты, а также гормоны, ионы металлов, нуклеозиды - АТФ, АДФ, АМФ.

3. Вещества, вызывающие модификации, не затрагивающие активный центр фермента. Возможно несколько вариантов таких модификаций:

- активация путём присоединения специфической модифицирующей группы к молекуле фермента. Пример: регуляция активности липазы, этом случае фосфатная группа присоединяется к гидроксильным группам аминокислот, находящихся в белковой части фермента. Отрицательно заряженные фосфатные группы могут разрывать слабые водородные и ионные связи в третичной структуре белка-фермента и влиять на конформационное состояние его активного центра. В зависимости от природы фермента фосфорилирование может его активировать или, наоборот, инактивировать. Реакции присоединения фосфатной группы катализируют ферменты протеинкиназы, а отщепления - фосфатазы. Активность этих ферментов в свою очередь находится под контролем гормональной системы.

- активация путём перехода неактивного предшественника - профермента в активный фермент за счёт частичного протеолиза.

Некоторые ферменты синтезируются в клетке первоначально неактивными и после секреции из клетки переходят в активную форму. Неактивные предшественники называются проферменты (зимогены). Под действием активатора происходит частичный гидролиз профермента с отщеплением от него неактивного пептида, в результате чего открывается активный центр. Так происходит активация ферментов желудочно-кишечного тракта, переваривающих белки пищи. Например, фермент пепсиноген, синтезированный в клетках желудка, затем в просвете желудка под действием соляной кислоты превращается в активный пепсин путём удаления неактивного участка полипептидной цепи.

- активатор вызывает диссоциацию субъединиц фермента, имеющего четвертичную структуру (отщепление одной из субъединиц фермента).

РЕГУЛЯЦИЯ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

В живой клетке скорость ферментативных реакций находится под строгим контролем, что позволяет каждой метаболической цепочке реакций постоянно изменяться, приспосабливаясь к меняющимся потребностям клетки в продукте.

Метаболическая цепь: А, В, С, D - метаболиты, Е1, Е2, Е3, Е4 - ферменты

В каждой метаболической цепи есть фермент, который задает скорость всей цепочке реакций. Он называется регуляторным ферментом. Существует несколько способов регуляции действия ферментов:

1) изменение активности фермента при его постоянной концентрации;

2) изменение концентрации фермента, обычно в результате ускорения (индукции) или торможения (репрессии) синтеза фермента.

ОСНОВНЫЕ СПОСОБЫ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

Аллостерическая регуляция. Фермент изменяет активность с помощью нековалентно связанного с ним эффектора. Связывание происходит в участке, пространственно удаленном от активного (каталитического) центра. Это связывание вызывает конформационные изменения в молекуле белка, приводящие к изменению определенной геометрии каталитического центра. Активность может увеличиться - это активация фермента, или уменьшиться - это ингибирование.

Аллостерическая активация фермента

«Сообщение» о присоединении аллостерического активатора передается посредством конформационных изменений каталитической субъединице, которая становится комплементарной субстрату, и фермент «включается».

При удалении активатора фермент вновь переходит в неактивную форму и «выключается».

Аллостерическая регуляция является основным способом регуляции метаболических путей.

Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования. Фермент изменяет активность в результате ковалентной модификации.

Регуляция активности липазы

В этом случае фосфатная группа - ОРО32- присоединяется к гидроксильным группам в остатках серина, треонина или тирозина. В зависимости от природы фермента фосфорилирование может его активировать или, наоборот, инактивировать. Реакция присоединения фосфатной группы и ее отщепление катализируют специальные ферменты - протеинкиназы и протеинфосфатазы.

Регуляция путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте. Этот процесс иногда начинается с ковалентной или нековалентной модификации одной из субъединиц. Например, фермент протеинкиназа в неактивной форме построена как тетрамер R2C2 (R и С - разные субъединицы).

Активная протеинкиназа представляет собой субъединицу С, для освобождения которой необходима диссоциация комплекса. Активация фермента происходит при участии cAMP (циклоаденозинмонофосфорная кислота), которая способна присоединиться к субъединице R, после чего изменяется конформация, комплементарность субъединиц R и С и происходит диссоциация комплекса:

R2C2 + 2cАМР 2С + 2(R -сАМР)

Циклический АМР является продуктом АТР, превращение которой катализирует фермент аденилатциклаза: АТРс АМР + Н4Р2О7

Аденилатциклазная система. Аденилатциклаза и протеинкиназа катализируют взаимосвязанные реакции, которые составляют единую регуляторную систему.

Аденилатциклазная система

С помощью этой системы в клетку передаются сигналы из внеклеточной среды, и в нужном направлении изменяется метаболизм клетки. Внеклеточным вестником сигнала могут быть разные молекулы, в том числе и гормоны. Эти молекулы не проникают внутрь клетки, но «узнаются» мембранными рецепторами. При активации аденилатциклазы происходят следующие этапы:

· изменение конформации рецептора после присоединения к нему сигнальной молекулы и увеличение его сродства к регуляторному G-белку. В результате образуется комплекс рецептора и протомеров G-белка;

· образование этого комплекса приводит к изменению конформации a -протомера G-белка, который теряет сродство к GDP и происходит замена GDP на GTP. В результате комплекс протомеров G-белка распадается;

· a -протомер взаимодействует с аденилатциклазой, что ведет к изменению ее конформации и как следствие этого - активации;

· после этого аденилатциклаза катализирует синтез cAMP, который в свою очередь активирует cAMP-зависимую протеинкиназу. Активация последней связана с диссоциацией комплекса входящих в нее протомеров после присоединения cAMP. Протеинкиназа фосфорилирует соответствующие ферменты, изменяет их активность и, следовательно, скорость метаболизма в клетке.

Активация ферментов путем частичного протеолиза. Некоторые ферменты синтезируются первоначально неактивными и лишь после секреции из клетки переходят в активную форму. Неактивный предшественник называется проферментом. Активация профермента включает модификацию первичной структуры с одновременным изменением конформации.

Например, трипсиноген, синтезированный в поджелудочной железе, затем в кишечнике превращается в трипсин путем удаления фрагмента с N-конца: энтеропептидаза трипсиногентрипсин + Val-(Acn) -Lys Расщепление определенных пептидных связей «запускает» новые взаимодействия R-групп по всей молекуле, приводя к новой конформации, в которой R-группы активного центра занимают оптимальное положение для катализа.

Нарушения структуры какого-либо фермента, ведущие к снижению его активности, приводят к нарушению метаболических путей, в которых участвует этот фермент. Такие нарушения почти всегда проявляются как болезни. Повреждения ферментов бывают двух типов: наследственные дефекты строения фермента и повреждения, вызванные попадающими в организм токсическими веществами, ингибирующими фермент.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Все химические реакции в клетке протекают при участии ферментов. Поэтому, чтобы воздействовать на скорость протекания метаболического пути (последовательного превращения одних веществ в другие), достаточно регулировать количество молекул фермента или их активность. Во многих ситуациях действие ферментов становится необходимым увеличить, т. е. совершить активацию ферментов.

Активаторы -- разнообразные вещества органической и неорганической природы, которые повышают скорость ферментативных реакций.

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Ферменты - белки-катализаторы, регулирующие процессы жизнедеятельности и обмена веществ в организме. Строение ферментов, их специфичность к субстрату, селективность и эффективность, классификация. Структура и механизм действия ферментов; их применение.

    презентация [670,0 K], добавлен 12.11.2012

  • Биологическая роль углеводов, действие ферментов пищеварительного тракта на углеводы. Процесс гидролиза целлюлозы (клетчатки), всасывание продуктов распада углеводов. Анаэробное расщепление и реакция гликолиза. Пентозофосфатный путь окисления углеводов.

    реферат [48,6 K], добавлен 22.06.2010

  • Понятие ферментов как органических катализаторов белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов. Их отличие от катализаторов, условия действия в зависимости от температуры и реакции среды. Значение ферментов.

    презентация [370,7 K], добавлен 15.05.2013

  • История изучения ферментов, специфических белков, выполняющих роль биокатализаторов. Анализ химических реакций в биологических системах. Функциональные участки молекулы фермента. Аминокислотная последовательность в активном центре сериновых ферментов.

    презентация [1,1 M], добавлен 21.01.2016

  • Свойства и строение ферментов - специфических белков, присутствующих во всех живых клетках и играющих роль биологических катализаторов. Их номенклатура и классы. Методы выделения ферментов из клеточного содержимого. Основные этапы цикла лимонной кислоты.

    презентация [221,2 K], добавлен 10.04.2013

  • Сущность понятия "иммобилизованные ферменты". Главные преимущества иммобилизации. Типы связывания ферментов. Главные отличительные признаки химических методов иммобилизации. Применение иммобилизованных ферментов в производстве кукурузного сиропа.

    реферат [10,9 K], добавлен 30.11.2010

  • Способы выделения, очистки и анализа органических веществ. Получение предельных, непредельных и ароматических углеводородов, спиртов, карбоновых кислот. Получение и разложение фенолята натрия. Методы выделения белков. Химические свойства жиров, ферментов.

    лабораторная работа [201,8 K], добавлен 24.06.2015

  • Особенности строения простых и сложных ферментов. Преимущества перед химическими катализаторами. Классификация и номенклатура ферментов по типу катализируемой реакции. Биокатализ, факторы, влияющие на реакции ферментации, особенности биомиметики.

    реферат [39,5 K], добавлен 15.04.2011

  • Характеристика сущности ферментов, которые благодаря своим функциям обеспечивают быстрое протекание в организме огромного числа химических реакций. Особенности строения и функций фермента амилаза. Влияние ингибиторов и активаторов на активность амилазы.

    курсовая работа [1,8 M], добавлен 12.01.2011

  • Ознакомление с понятием, историей открытия и классификацией ферментов; особенности их применения в химической индустрии, промышленной энзимологии и фармацевтической промышленности. Изучение физических и химических свойств белковых катализаторов.

    контрольная работа [129,0 K], добавлен 03.04.2012

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.