Строение белков, качественные реакции на белки
Белки как высокомолекулярные органические вещества. Классификация и строение белков, их реакции и физико-химические свойства. Денатурация и ренатурация, гидратация белков и факторы, влияющие на их растворимость. Белковые препараты и аминокислоты.
| Рубрика | Химия |
| Вид | реферат |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 05.04.2015 |
| Размер файла | 1,2 M |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Размещено на http://www.allbest.ru/
Государственное Бюджетное Образовательное Учреждение
Высшего профессионального образования
«Сибирский Государственный медицинский Университет»
Министерства Здравоохранения и Социального Развития Российской Федерации
Кафедра химии
Реферат
на тему: Белки
Выполнила: Темнова М.Д.
Проверила: Прищепова О.Ф.
Томск, 2015г.
Оглавление
1. Белки
2. Классификация белков
3. Строение белков
4. Качественные реакции на белки
5. Физико-химические свойства белков
6. Белковые препараты, аминокислоты и заменители Белка
Вывод
Список литературы
1. Белки
Белки - это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.
Общая формула:
Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.
Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).
Растения синтезируют белки (и их составные части -аминокислоты) из углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.
Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты) могут синтезироваться непосредственно животными организмами.
Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов -- ферментов, регулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осуществляют мышечное сокращение.
В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)--NH, названные пептидными (теория русского биохимика А.Я.Данилевского).
Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев[4].
белковый химический гидратация аминокислота
2. Классификация белков
Классификация белков в значительной мере условна и построена на различных, часто случайных, признаках. Белки разделяют на животные, растительные и бактериальные, на фибриллярные и глобулярные, мышечные, нервной ткани и т. п. Учитывая исключительное многообразие белков, ни одну классификацию нельзя считать удовлетворительной, поскольку многие индивидуальные белки не подходят ни к одной группе. Обычно принято делить Б. на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот, и сложные (протеиды), содержащие также простетические (небелковые) группы.
· Простые белки (протеины).
· 1) Альбумины -- глобулярные белки. Растворимы в чистой воде и солевых растворах. Осаждаются при насыщении раствора сернокислым аммонием. Типичные представители: яичный альбумин, альбумин сыворотки крови.
· 2) Глобулины -- глобулярные белки, но более высокого молекулярного веса. Растворимы в разведенных растворах солей, не растворимы в чистой воде. Осаждаются в полунасыщенном растворе сернокислого аммония. К этой группе относятся глобулины сыворотки крови, молока, эдестин конопли и ряд других животных и растительных белков.
· 3) Проламины (глиадины) -- белки семян злаков. Растворимы в 70--80% спирте и не растворимы в воде. Относительно богаты пролином и глютаминовой кислотой. Типичные представители: глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы.
· 4) Глютелины -- белки злаков. Растворимы в разведенных кислотах или щелочах, но не в нейтральных растворах.
· 5) Склеропротеины (альбуминоиды, протеиноиды) -- нерастворимые в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах, главным образом животного происхождения, несущие структурные (чаще опорные) функции. Склеропротеины -- обычно фибриллярные белки, весьма устойчивые к действию пищеварительных ферментов. К ним относятся фибриллярные белки соединительной ткани, коллагены, содержащиеся в костях, коже, сухожилиях. Для коллагенов характерно образование при нагревании с водой желатины, которая застывает в гель при охлаждении, плавится при нагревании. Коллагены содержат много пролина и особенно оксипролина. Другую группу соединительнотканных белков представляют эластины. К склеропротеинам относятся также кератины волос, шерсти, богатые цистином, и фиброины шелка, паутины и т. п.
· 6) Протамины -- белки основного характера, содержащиеся в сперме некоторых рыб и других животных в виде комплексов с ДНК. Имеют сравнительно небольшой молекулярный вес, содержат очень много аргинина и немного некоторых моноаминомонокарбоновых кислот. Иногда в их состав входят лизин и гистидин. Наиболее изучены клупеин (протамин из спермы сельди), сальмин (из спермы лосося).
· 7) Гистоны -- белки менее выраженного основного характера, богатые диаминомонокарбоновыми кислотами. Входят в состав нуклеопротеидов клеточных ядер.
· Сложные белки (протеиды).
· Нуклеопротеиды -- комплексы белка с нуклеиновыми кислотами. Имеют очень высокий молекулярный вес. Играют важнейшую роль в биосинтезе белка в организме, в передаче наследственных признаков и т. п.
· 1) Мукопротеиды -- белки, содержащие мукополисахариды -- углеводные группировки кислого характера (муцины, мукоиды). Содержатся главным образом в слизях, слюне, синовиальной жидкости и т. п.
· 2) Фосфопротеиды содержат фосфорную кислоту, обычно в виде сложного эфира с оксигруппой серина. Главные представители: казеин молока, вителлин яичного желтка.
· 3) Металлопротеиды -- комплексы белков с металлами или органическими группировками, содержащими атомы металлов. К ним относятся многие хромопротеиды (белки, содержащие окрашенные группировки), например гемоглобин и другие пигменты крови, многие ферменты, например оксидазы, содержащие железо или медь, и др.
· 4) Липопротеиды -- комплексы белков с различными липидами. В крови играют большую роль в переносе липидов. Входят в состав клеточных оболочек и внутренних мембран клеточных структур[5].
Также существует классификация белков в зависимости от выполняемых функций по классам:
|
Каталитическая. Наиболее многочисленная группа белков - это белки-ферменты, катализирующие биохимические реакции. С помощью белков-ферментов в живой клетке достигается закономерная последовательность химических превращений веществ, обеспечивающая жизнедеятельность организмов. |
Оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы) |
|
|
Транспортные. Переносят специфические молекулы или ионы. |
Гемоглобин (связывает кислород и переносят его к периферическим тканям), гемоцианин, альбумин, миоглобин |
|
|
Структурные. Входят в состав покровных тканей растений. Они составляют также структурную основу биомембран клеток, обеспечивая сохранение органеллами клетки необходимой последовательности биохимических реакций. |
Коллаген Кератин Эластин Гистоны, фиброин |
|
|
Регуляторные. Эти белки участвуют в регуляции обменных реакций. |
Соматотропин, инсулин, глюкагон, тропомиозин, тиротропин, гонадотропин, паратгормон |
|
|
Защитные. Защитные белки предохраняют живой организм от разрушения или способствуют его выживанию при повреждении. Защитная функция белков - токсинов, вырабатываемых растениями, заключается в том, что они защищают растения от поедания их животными, а также ингибируют протеолитические ферменты насекомых-вредителей, повреждающих семена многих растений. |
Иммуноглобулин, интерфероны, фибриноген, фибрин, протромбин, тромбин |
|
|
Запасные. Запасные белки в больших количествах накапливаются в клетках зерна и семян при созревании на растении, а затем при прорастании гидролизуются до аминокислот или молекулярных пептидов, используемых затем клеткой для формирования нового растения на ранних стадиях развития. В животном организме белки в запас не откладываются поэтому должны поступать вместе с пищей ежедневно в необходимых количествах. |
У животных - ферритин, альбумин, казеин У растений - легумины и вицилины (семена гороха), глютен, пролин, серин (семена пшеницы), оризенин (семена риса) |
|
|
Сократительные. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза). |
Миозин, актин, тубулин[2] |
3. Строение белков
Среди органических веществ белки, или протеины, -- самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 -- 80% сухой массы клетки.
Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты.
Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (--NH2) с основными свойствами, другая -- карбоксильной группой (--COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.
Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации[3].
1. Первичная структура.
Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в в-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию -- транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание -- серповидноклеточная анемия.
Методы изучения первичной структуры белка.
Изучение первичной структуры белков имеет важное общебиологическое и медицинское значение. Изучая порядок чередования аминокислотных остатков в индивидуальных белках и сопоставляя эти знания с особенностями пространственного расположения молекулы, можно выявить общие фундаментальные закономерности формирования пространственной структуры белков.
Кроме того, многие генетические болезни - результат нарушения в аминокислотной последовательности белков. Информация о первичной структуре нормального и мутантного белка может быть полезна для диагностики и прогнозирования развития заболевания.
Установление первичной структуры белков включает 2 основных этапа:
* определение аминокислотного состава изучаемого белка;
* определение аминокислотной последовательности в белке.
2. Вторичная структура.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между--CO- и --NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль -- вторичная структура белка. При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: б-спираль и в-структура.
б-Спираль
В данном типе структуры пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали. На один виток б-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.
В образовании водородных связей участвуют практически все атомы кислорода и водорода пептидных групп. В результате б-спираль «стягивается» множеством водородных связей. Несмотря на то что данные связи относят к разряду слабых, их количество обеспечивает максимально возможную стабильность б-спирали. Так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е. способность образовывать водородные связи с водой) б-спиралей уменьшается, а их гидрофобность увеличивается. б-Спиральная структура - наиболее устойчивая конформация пептидного остова, отвечающая минимуму свободной энергии. В результате образования б-спиралей полипептидная цепь укорачивается, но если создать условия для разрыва водородных связей, полипептидная цепь вновь удлинится.
в-Структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями. в-Структура образует фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой», - в-складчатый слой.
Когда водородные связи образуются между атомами пептидного остова различных полипептидных цепей, их называют межцепочечными связями. Водородные связи, возникающие между линейными участками внутри одной полипептидной цепи, называют внутрицепочечными. В в-структурах водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи.
Если связанные полипептидные цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная в-структура, если же N- и С-концы полипептидных цепей совпадают, образуется структура параллельного в-складчатого слоя[7].
3. Третичная структура.
Третичная структура -- трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация --глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.
4. Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном -- третичная, а затем -- вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой[6].
4. Качественные реакции на белки
· РЕАКЦИЯ ПИОТРОВСКОГО (БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ)
В белках аминокислоты связаны друг с другом по типу полипептидов и дикетопиперазинов. Образование полипептидов из аминокислот происходит путем отщепления молекулы воды от аминогруппы одной молекулы аминокислоты и карбоксильной группы другой молекулы:
Образующаяся группа -С(О)-NН- называется пептидной группой, связь С-N, соединяющая остатки молекул аминокислот, - пептидной связью. При взаимодействии дипептида с новой молекулой аминокислоты получается трипептид и т. д. Дикетопиперазины образуются при взаимодействии двух молекул аминокислот с отщеплением двух молекул воды:
Дикетопиперазины были выделены из белков Н.Д.Зелинским и В.С.Садиковым в 1923 г.
Наличие в белке повторяющихся пептидных групп подтверждается тем, что белки дают фиолетовое окрашивание при действии небольшого количества раствора медного купороса в присутствии щелочи (биуретовая реакция).
· КСАНТОПРОТЕИНОВАЯ РЕАКЦИЯ
Эта реакция используется для обнаружения -аминокислот, содержащих ароматические радикалы. Тирозин, триптофан, фенилаланин при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой образуют нитропроизводные, имеющие желтую окраску. В щелочной среде нитропроизводные этих -аминокислот дают соли, окрашенные в оранжевый цвет:
· РЕАКЦИЯ ФОЛЯ
Это реакция на цистеин и цистин. При щелочном гидролизе «слабосвязанная сера» в цистеине и цистине достаточно легко отщепляется, в результате чего образуется сероводород, который, реагируя со щелочью, даёт сульфиды натрия и калия. При добавлении ацетата свинца (II) образуется осадок сульфида свинца (II) серо-черного цвета:
· НИНГИДРИНОВАЯ ПРОБА (реакция Руэманна)
-Аминокислоты реагируют с нингидрином, образуя сине-фиолетовый комплекс (пурпур Руэманна), интенсивность окраски которого пропорциональна количеству аминокислоты:
· РЕАКЦИЯ САКАГУЧИ
Эта реакция на аминокислоту аргинин основана на взаимодействии аргинина с a-нафтолом в присутствии окислителя. Ее механизм еще полностью не выяснен. По-видимому, реакция осуществляется по следующему уравнению:
· РЕАКЦИЯ МИЛЛОНА
Эта реакция на аминокислоту тирозин. Реактив Миллона (раствор HgNO3 и Hg(NO2)2 в разбавленной HNO3, содержащей примесь HNO2) взаимодействует с тирозином с образованием ртутной соли нитропроизводного тирозина, окрашенной в розовато-красный цвет:
ртутные соли нитропроизводного тирозина (розовый цвет)
· РЕАКЦИЯ АДАМКЕВИЧА
Цветная качественная реакция на триптофан и триптофансодержащие белки, основанная на фиолетово-синем окрашивании их растворов после добавления глиоксиловой и концентрированной серной кислот.
· РЕКЦИЯ ЭРЛИХА
Взаимодействие 4-диметиламинобензальдегида (т.н. реагент Эрлиха) с триптофаном или его остатками в белках (пептидах) по схеме[8]:
5. Физико-химические свойства белков
Аминокислотный состав и пространственная организация каждого белка определяют его физико-химические свойства. Белки обладают кислотно-основными, буферными, коллоидными и осмотическими свойствами.
Коллоидные и осмотические свойства белков
Поведение белков в растворах имеет некоторые особенности. Обычные коллоидные растворы устойчивы только в присутствии стабилизатора, который препятствует осаждению коллоидов, располагаясь на границе раздела "растворенное вещество -- растворитель".
Водные растворы белков являются устойчивыми и равновесными, они со временем не выпадают в осадок (не коагулируют) и не требуют присутствия стабилизаторов. Белковые растворы гомогенны и, в сущности, их можно отнести к истинным растворам. Однако высокая молекулярная масса белков придает их растворам многие свойства коллоидных систем:
· характерные оптические свойства (опалесценция растворов и способность их рассеивать лучи видимого света)
· малая скорость диффузии
· неспособность проникать через полупроницаемые мембраны
· высокая вязкость растворов
· способность к образованию гелей
Гидратация белков и факторы, влияющие на их растворимость
Белки -- гидрофильные вещества. Если растворять сухой белок в воде, то сначала он, как всякое гидрофильное высокомолекулярное соединение, набухает, а затем молекулы белка начинают постепенно переходить в раствор. При набухании молекулы воды проникают в белок и связываются с его полярными группами. Плотная упаковка полипептидных цепей разрыхляется. Набухший белок можно считать как бы обратным раствором, т. е. раствором молекул воды в высокомолекулярном веществе -- белке. Дальнейшее поглощение воды приводит к отрыву молекул белка от общей массы и растворению. Но набухание не всегда ведет к растворению; некоторые белки, например коллаген, так и остаются в набухшем виде, поглотив большое количество воды.
Растворение связано с гидратацией белков, т. е. связыванием молекул воды с белками. Гидратная вода так прочно связана с макромолекулой белка, что отделить ее удается с большим трудом. Это говорит не о простой адсорбции, а об электростатическом связывании молекул воды с полярными группами боковых радикалов кислых аминокислот, несущих отрицательный заряд, и основных аминокислот, несущих положительный заряд.
Факторы, влияющие на растворимость белков. Растворимость разных белков колеблется в широких пределах. Она определяется их аминокислотным составом (полярные аминокислоты придают большую растворимость, чем неполярные), особенностями организации (глобулярные белки, как правило, лучше растворимы, чем фибриллярные) и свойствами растворителя. Например, растительные белки -- проламины -- растворяются в 60-80%-ном спирте, альбумины -- в воде и в слабых растворах солей, а коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей.
Денатурация (денативация) и ренатурация (ренативация)
При действии различных веществ, нарушающих высшие уровни организации белковой молекулы (вторичную, третичную, четвертичную) с сохранением первичной структуры, белок теряет свои нативные физико-химические и, главное, биологические свойства. Это явление называется денатурацией (денативацией). Оно характерно только для молекул, имеющих сложную пространственную организацию. Синтетические и природные пептиды не способны к денатурации.
При денатурации разрываются связи, стабилизирующие четвертичную, третичную и даже вторичную структуры. Полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе или в развернутом виде, или в виде беспорядочного клубка. При этом теряется гидратная оболочка и белок выпадает в осадок. Однако осажденный денатурированный белок отличается от того же белка, осажденного путем высаливания, так как в первом случае он утрачивает нативные свойства, а во втором сохраняет. Это указывает на то, что механизм действия веществ, вызывающих денатурацию и высаливание, разный. При высаливании сохраняется нативная структура белка, а при денатурации разрушается.
Денатурирующие факторы делятся на:
· физические;
· химические;[1]
6. Белковые препараты, аминокислоты и заменители Белка
Глобулины неспецифические (нормальные). Водный раствор глобулиновой фракции белка сыворотки крови животных. Прозрачный раствор. Содержит гамма- и бетаглобулины.
Действует стимулирующе, ускоряет рост и развитие животных.
Применяют для ускорения развития молодняка животных и предупреждения желудочно-кишечных заболеваний. Для лечения легочных и желудочно-кишечных заболеваний лучше использовать с химиотерапевтическими средствами. Препарат назначают подкожно или внутримышечно с первых дней жизни.
Нормальный иммуноглобулин. Комплексный препарат гамма-глобулина сыворотки крови (свиней) и серноватистокислого натрия. Слегка опалесцирующий раствор.
Действует и применяют подобно глобулинам неспецифическим.
Назначают для профилактики и лечения желудочнокишечных заболеваний совместно с антибиотиками и сульфаниламидами, для повышения резистентности и ускорения развития новорожденным животным.
Метионин. Белый кристаллический порошок, растворимый в воде. Получают синтетически. Метионин - незаменимая аминокислота, постоянно присутствующая в организме.
Действие. Участвует в обмене веществ, в обезвреживании в организме ядов и продуктов обмена, в синтезе многих гормонов, медиаторов, витаминов.
Применяют для ускорения роста и откорма свиней и птиц, для повышения яйценоскости птиц. Большое количество метионина содержит творог, который также используют цыплятам для ускорения их развития.
Для ускорения восстановительных процессов рекомендуется включать в меню специальные пищевые препараты. К ним относятся: питательная смесь «Эрготон», «Регузал», «Репирол», «Динвитол», сублимационные соки и другие средства, содержащие сбалансированный комплекс белков, жиров, углеводов, витаминов и микроэлементов.
Вывод
Белок в деятельности нашего организма играет важнейшую роль.
Какую?
Он образовывает и формирует ткани наших органов и мышц. Он необходим при синтезе гормонов. Из белка образуются ферменты, без которых клеткам организма - хана. Нервная система тоже не может функционировать без белка, поскольку передача клеточной информации по нервной системе будет нарушена. Мы станем медленно и неправильно двигаться и тупо соображать. Иммунная система ослабнет, и малейшего дуновения ветерка нам хватит, чтобы подхватить ОРЗ. Без белков у вас не свернется кровь и, порезавшись при бритье или неосторожном обращении с ножом, вы рискуете истечь кровью без остатка.
Белок нормализует работу печени и почек и сказывается на здоровье нашей кожи. Если сократить потребление белка в значительной мере, стареть мы станем катастрофически быстро. Белок участвует в энергетических процессах организма и вырабатывает из 1 грамма 4 килокалории энергии.
И вообще, наше ДНК, - это молекулы белка, который является строительным материалом всего организма. Все это значит, что белки, так или иначе, участвуют в большинстве процессов, проистекающих в нашем организме, и без них - никак не обойтись. Белки не жиры, они не накапливаются. Стало быть, поступать в наш организм они должны постоянно и регулярно. Естественно, с пищей, в которой содержится белок.
А где содержится белок?
В молоке и рыбе. И быстрее всего переваривается. Белок в мясе переваривается несколько медленнее. И совсем медленно перевариваются белки растительного происхождения. Стало быть, для поддержания в порядке функций организма, основная масса белков должна быть животного происхождения. Соотношения - по науке - должно быть таково: 70% белков, поступающих в организм, должно быть происхождения животного (мясо, молоко, яйца и рыба, к примеру) и 30% - растительного (хлеб, горох, картошка). Причем, белки животного происхождения имеют абсолютно полный набор крайне нужных организму аминокислот, чего не скажешь о белке растительного происхождения. Полноценный белок растительного происхождения содержат только бобы. Так что, садясь на диету или отказываясь от мяса (и рыбы), мы просто губим свой организм, приводя его к разбалансировке и, как следствие, к гибели.
Список литературы
1) Электронный ресурс: [http://bono-esse.ru]
2) Электронный ресурс: [http://cribs.me]
3) Электронный ресурс: [http://edu.glavsprav.ru]
4) Электронный ресурс: [http://works.tarefer.ru]
5) Электронный ресурс: [http://www.medical-enc.ru]
6) Электронный ресурс: [https://ru.wikipedia.org]
7) Биохимия: учебник для вузов/ под ред. Е.С.Северина - 5-е изд., - М. : ГЭОТАР-Медиа, 2009.
8) Полянская А.С., Шевелева А.О. Методическая разработка по лабораторным работам: «Аминокислоты» и «Белки». Л., 1976, 37 с. Электронный ресурс [http://him.1september.ru]
Размещено на Allbest.ru
Подобные документы
Строение и основные свойства белков, их роль в живой природе. Пространственное строение белков. Качественные реакции на белки. Образование сгустков крови при ее свертывании. Белковые компоненты крови. Процесс образования и свертывания казеина.
презентация [1,2 M], добавлен 01.10.2012Строение и общие свойства аминокислот, их классификация и химические реакции. Строение белковой молекулы. Физико-химические свойства белков. Выделение белков и установление их однородности. Химическая характеристика нуклеиновых кислот. Структура РНК.
курс лекций [156,3 K], добавлен 24.12.2010Основные химические элементы, входящие в состав белков. Белки - полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Строение аминокислот, уровни организации белковых молекул. Структуры белка, основные свойства белков. Денатурация белка и ее виды.
презентация [1,7 M], добавлен 15.01.2011Оценка сложившегося административно-территориального устройства России. Исследование белков. Классификация белков. Состав и строение. Химические и физические свойства. Химический синтез белков. Значение белков.
реферат [537,6 K], добавлен 13.04.2003Общая характеристика, классификация, строение и синтез белков. Гидролиз белков с разбавленными кислотами, цветные реакции на белки. Значение белков в приготовлении пищи и пищевых продуктов. Потребность и усвояемость организма человека в белке.
курсовая работа [29,7 K], добавлен 27.10.2010Белки как высокомолекулярные природные соединения, состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Качественный состав белков, их структура и функции. Процессы гидролиза (кислотно-основного, ферментативного) и денатурация белков.
презентация [212,1 K], добавлен 11.02.2015Роль в живой природе. Состав и свойства белков. Классификация белков. Определение строения белков. Определение наличия белка. Идентификация белков и полипептидов. Синтез пептидов. Искусственное получение белка. Аминокислоты.
реферат [16,2 K], добавлен 01.12.2006Строение и уровни укладки белковых молекул, конформация. Характеристика функций белков в организме: структурная, каталитическая, двигательная, транспортная, питательная, защитная, рецепторная, регуляторная. Строение, свойства, виды и реакции аминокислот.
реферат [1,0 M], добавлен 11.03.2009Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК. С помощью белков реализуется генетическая информация. Классификация аминокислот.
реферат [21,6 K], добавлен 17.01.2009Понятие и основатели химии белка. Состав, уровень организации, структура белка. Денатурация, биуретовая реакция, гидролиз белков. Полноценные и неполноценные белки. Белки, жиры и углеводы - основа питания, их необходимое количество для человека.
презентация [7,4 M], добавлен 26.01.2011
