Нуклеїнові кислоти

Размещено на http://www.allbest.ru/

1. Нуклеїнові кислоти

Нуклеїнові кислоти (лат. nucleus - ядро). Ці речовини вперше було виявлено і виділено з ядер клітин. Є два види нуклеїнових кислот: дезоксирибонуклеїнова (ДНК) і рибонуклеїнова (РНК). Основна кількість ДНК зосереджена в хромосомах клітини і лише невелика її кількість міститься в мітохондріях і пластидах. РНК міститься в ядерцях, а також у цитоплазмі.

Нуклеїнові кислоти - це біополімери, які виконують найважливіші біологічні функції - збереження спадкової інформації та її реалізації протягом життя клітини. У більшості організмів функцію збереження спадкової інформації виконує ДНК (дезоксирибонуклеїнова кислота). При поділі клітин дочірні клітини одержують точну копію спадкової інформації. Різні види РНК (рибонуклеїнових кислот) забезпечують реалізацію спадкової інформації в клітині протягом її існування шляхом участі в синтезі специфічних білків, закодованих в структурі ДНК. За хімічною будовою нуклеїнові кислоти є полінуклеотидами, а за хімічним складом характеризуються постійним вмістом фосфору (8 - 10%) і нітрогену (15 - 16% за масою).

Функції нуклеїнових кислот - збереження, відтворення в точних копіях і передача генетичної інформації в ряді клітинних поколінь. ДНК розташована переважно в ядрі і містить код (інформацію) на синтез білка - порядок розміщення амінокислот у поліпептидному ланцюгу, а також регулює процеси транскрипції - «переписування» інформації з ДНК на інформаційну РНК.

Структура ДНК: 1 - з'єднання нуклеотидів за принципом комплементарного спарування азотистих основ (А - аденіновий, Г - гуаніновий, Т - тиміновий, Ц - цитозиновий нуклеотиди), 2 - «подвійна спіраль», 3 - просторова структура ДНК.

Нуклеотиди - природні сполуки, з яких, як з цеглин, побудовані ланцюжки нуклеїнових кислот. Також нуклеотиди входять до складу найважливіших коферментів (органічні сполуки небілкової природи - компонент деяких ферментів) та інших біологічно активних речовин, служать в клітинах переносниками енергії.

Молекула кожного нуклеотиду (мононуклеотид) складається з трьох хімічно різних частин.

1. Це п'ятивуглецевий цукор (пентоза):

- рибоза - в цьому випадку нуклеотиди називаються рибонуклеотидами і входять до складу рибонуклеїнових кислот, або РНК;

- або дезоксирибоза (нуклеотиди називаються дезоксирибонуклеотидів і входять до складу дезоксирибонуклеїнової кислоти, або ДНК).

2. Пуринова або піримідинова азотна основа пов'язана з вуглецевим атомом цукру, утворює сполуку, що називається нуклеозид.

3. Один, два або три залишки фосфорної кислоти, приєднані ефірними зв'язками до вуглецю цукру, утворюють молекулу нуклеотиду (в молекулах ДНК чи РНК один залишок фосфорної кислоти).

Азотисті основи нуклеотидів ДНК - це пурини аденін і гуанін і піримідинові цитозин і тимін. Нуклеотиди РНК містять ті ж основи, що і ДНК, але тимін в них замінений близьким за хімічною будовою урацилом.

Азотисті основи, і, відповідно, нуклеотиди, які їх включають, в біологічній літературі прийнято позначати початковими літерами (латинськими або українськими/російськими) відповідно до їх назв:

- аденін - А (А);

- гуанін - G (Г);

- цитозин - С (Ц);

- тимін - Т (Т);

- урацил - U (У).

Поєднання двох нуклеотидів називається динуклеотид, кількох - олігонуклеотидом, множини - полінуклеотид, або нуклеїнової кислотою.

Крім того що нуклеотиди утворюють ланцюги ДНК і РНК, вони є коферментом, а нуклеотиди, що несуть три залишку фосфорної кислоти (нуклеозидтрифосфат), - джерелами хімічної енергії, укладеної в фосфатних зв'язках. Надзвичайно велика в усіх процесах життєдіяльності роль такого універсального переносника енергії, як аденозинтрифосат (АТФ).

Нуклеотиди входять до складу: нуклеїнових кислот (полінуклеотиди), найважливіших коферментів (НАД, НАДФ, ФАД, КоА) та інших біологічно активних сполук. Вільні нуклеотиди у вигляді нуклеозид моно-, ди- і трифосфату в значних кількостях містяться в клітинах.

Нуклеозидтрифосфат - нуклеотиди що містять 3 залишки фосфорної кислоти, є багатий енергією акумулюванню в макроергічних зв'язках. Особливу роль відіграє АТФ - універсальний акумулятор енергії. Високоенергетичні фосфатні зв'язки нуклеозидтрифосфатів використовуються в синтезі полісахаридів (уридинтрифосфат, АТФ), білків (ГТФ, АТФ), ліпідів (цитидинтрифосфат, АТФ). Нуклеозидтрифосфат є також субстратами для синтезу нуклеїнових кислот. Уридиндифосфат бере участь в обміні вуглеводів, як переносник залишків моносахаридів, цитидиндифосфат (переносник залишків холіну і етаноламіну) - в обміні ліпідів.

Важливу регуляторну роль в організмі відіграють циклічні нуклеотиди. Вільні нуклеозидмонофосфати утворюються шляхом синтезу або при гідролізі нуклеїнових к-т під дією нуклеаз. Послідовне фосфорилювання нуклеозидмонофосфатів призводить до утворення відповідних нуклеозидтрифосфатів. Розпад нуклеотидів відбувається під дією нуклеотидази (при цьому утворюються нуклеозиди), а також нуклеотидпірофосфорилаз, які каталізують оборотну реакцію розщеплення нуклеотидів до вільних основ та фосфорибозилпірофосфата.

ДНК

Перший дослідник нуклеїнових кислот, швейцарський лікар Фрідріх Мішер виділив у 1868 році з ядер гною так званий нуклеїн - комплекс нуклеїнових кислот та білків. Відокремити нуклеїнові кислоти тваринних клітин від білків вдалося вперше Р. Альтману, а рослинних клітин - А.М. Білозерському. Р. Альтман також довів, що нуклеїн має кислі властивості і запропонував у 1889 р. назву - нуклеїнові кислоти.

На початку XX ст. вже був відомий нуклеотидний склад нуклеїнових кислот та спосіб об'єднання мононуклеотидів між собою. Однак уявлення про просторову структуру нуклеїнових кислот та їх роль в збереженні та реалізації спадкової інформації живих організмів сформувались лише порівняно недавно, в 50-ті роки. До цього вважалось, що загадка спадковості пов'язана з білками, і варто вивчити структуру білків, як молекулярні основи спадковості стануть зрозумілими. Але сталося так, що хімічна природа спадкового матеріалу була доведена ще раніше, ніж з'ясували просторову структуру білків.

Вирішальним в доведенні спадкової функції нуклеїнових кислот був дослід А. Херші і М. Чейз, які за допомогою радіоактивної кишкової палички (Escherichia coli) в клітину попадає саме нуклеїнова кислота віруса, а не його білок.

В переважній більшості організмів функцію збереження спадкової інформації відіграє ДНК. Вміст ДНК в різних клітинах організму однаковий і лише в статевих клітинах - вдвічі менший. В клітинах ссавців міститься 6-7? 10-12 г. ДНК, бактерій - 0,01? 10-12. В клітині ДНК зосереджена в ядрі, а також міститься у незначній кількості в мітохондріях і хлоропластах.

До складу ДНК входять азотисті основи аденін, гуанін, тимін, цитозин і пентоза дезоксирибоза.

В 1950 році Ервін Чаргафф із співробітниками встановили кількісні співвідношення, які носять назву правил Чаргаффа:

1. Кількість пуринових основ в ДНК дорівнює кількості піримідинових основ (А+Г=Т+Ц).

2. Кількість аденіну в ДНК дорівнює кількості тиміну (A=Т).

3. Кількість гуаніну в ДНК дорівнює кількості цитозину (Г=Ц).

До цих правил можна додати ще одне співвідношення, встановлене А.М.Білозерським: кількісне співвідношення (Г+Ц)/(А+Т) є постійним для певного виду організмів, а отже, може служити видовою характеристикою. Для тварин це співвідношення становить 1,3-1,5, рослин - 1,1-1,7, і найбільший діапазон має для бактерій: від 0,35 до 2,7.

Молекула ДНК - це дуже довгий полінуклеотидний ланцюг, довжина його може досягати десяти міліметрів. Так, вважають, що сумарна довжина молекул ДНК 46 хромосом однієї клітини людини становить 170-180 см. Відповідно дуже велика і молекулярна маса ДНК (сотні мільйонів умовних одиниць). Кожна молекула ДНК складається з двох сполучених між собою ланцюгів нуклеотидів. До складу кожного нуклеотиду входять азотиста основа, дезоксирибоза і фосфорна кислота. Всього в ДНК є чотири види азотистих основ: аденін (А), гуанін (Г), тимін (Т) і цитозин (Ц) (мал. 1).

Мал. 1. Схема будови молекули ДНК (/) та її спіральної структури (II): 1 - залишок фосфорної кислоти; 2 - дезоксирибоза, 3 - азотисті основи

Азотиста основа разом із дезоксирибозою чи рибозою складає нуклеозид, а після приєднання до нуклеозида фосфатної групи формується нуклеотид.

Будова нуклеозида, нуклеотида і половини «щаблів», з яких складаються молекули ДНК

У дезоксирибонуклеїновій кислоті (ДНК) є такі пуринові основи, як аденін і гуанін та піримідинові основи - тимін і цитозин. У рибонуклеїновій кислоті (РНК) замість тиміну є урацил. ДНК - це подвійний ланцюг, в якому азотисті основи поєднуються за принципом комплементарності (взаємодоповнюваності), тобто аденін з'єднується з тиміном, а гуанін з цитозином.

РНК відрізняється тим, що складається з однотяжевого ланцюга, тоді як ДНК - з подвійного. Другою різницею є відмінність у піримідинових основах (замість тиміну - урацил). Третя відмінність - у пентозах: в ДНК є дезоксирибоза, тоді як у РНК - рибоза.

2. Структура ДНК

Молекули ДНК дуже великі, навіть в порівнянні з іншими біополімерами. Так ДНК з клітини людини містить близько трьох трильйонів азотистих основ. Тому їх структуру доцільно зображати за допомогою поняття про рівні укладки.

Первинна структура ДНК - це послідовність мононуклеотидних залишків у полінуклеотидному ланцюгу. Полінуклеотид можна зобразити схематично, позначивши азотисті основи першими буквами їх українських або міжнародних назв, пентози - прямою лінією, а 3/-5/-фосфодиестерні зв'язки - косими лініями з буквою Ф (Р) посередині:

Розшифровка первинної структури молекули ДНК вперше була здійснена Ф. Сенгером (1977 р.), який за цю роботу одержав свою другу Нобелевську премію. Зараз первинну структуру ДНК визначають за допомогою прилада секвенатора, який автоматично розшифровує біля одного млн нуклеотидів за добу. Одним із прикладів практичного застосування знань про первинну структуру ДНК є реконструкція ходу еволюції на підставі порівняння нуклеотидних послідовностей ДНК різних видів.

В первинній структурі ДНК відкриті ділянки паліндроми, тобто послідовності, які однаково читаються в прямому і оберненому напрямі. Відомими прикладами паліндромів у мові є «А роза упала на лапу Азора», «Аргентина манит негра», «Madam, in Eden I'm Adam». Паліндроми мають внутрішню вісь симетрії відносно якої можуть утворюватись комплементарні (див. нижче) вирости - «шпильки», які виконують регуляторну роль.

Вторинна структура ДНК була розшифрована на основі рентгеноструктурного аналізу і співставлення його результатів з кількісними співвідношеннями, виведеними Е. Чаргаффом. Застосування рентгеноструктурного аналізу, успішне для білка, у випадку ДНК ускладнилось тим, що довгий час не вдавалось виділити її кристали.

В результаті довготривалої копіткої праці М. Уілкінса, Р. Франклін та ін. була одержана велика кількість рентгенівських знімків, які фіксували взаємне розташування частинок в різних ділянках ДНК. Найбільш вдала рентгенограма Р. Франклін демонструє хрестоподібне розташування рефлексів, що вказує на спіральну структуру. Затемнені зони відповідають основам, які ідуть одна за іншою. Аналіз цих знімків був блискуче виконаний Джоном Уотсоном і Френсісом Кріком. В результаті в 1953 р. була сформульована гіпотеза про подвійну спіраль. Вона добре узгоджувалась з фактичними даними і пояснювала функції ДНК. Запропоновану структуру з деякими виправленнями приймають і зараз, а Ф. Крік, Дж. Уотсон і М. Уілкінс одержали в 1962 р. Нобелівську премію за встановлення молекулярної структури ДНК і її ролі в передачі генетичної інформації.

Напроти аденіну завжди розташовується тимін, а напроти гуаніну - цитозин, що узгоджується з правилами Чаргаффа. Така строга просторова відповідність азотистих основ називається комплементарністю. Обидва ланцюги молекули, в цілому, комплементарні, тобто доповнюють один одного. Завдяки комплементарності всі «сходинки» спіралі мають однакову ширину - її діаметр становить 2,0 нм. Спіраль стабілізується водневими зв'язками між комплементарними основами: двома між аденіном і тиміном і трьома між гуаніном і цитозином:

Між площинами ароматичних кілец існують також гідрофобні, так звані «стекінг» - взаємодії, завдяки яким пари основ утримуються як стовпчик монет.

Спіраль правозакручена, плектономічна, тобто ланцюги не можна роз'єднати, не розкрутивши спіраль. Відомі розміри спіралі: відстань між парами азотистих основ складає 0,34 нм, а на один оберт спіралі, висота якого 3,4 нм, припадає 10 нуклеотидних пар.

Зараз відомо декілька форм спіралі, які, ймовірно, відповідають різним функціональним станам ДНК. Так, описана вище В-форма, як вважають, сприятлива для подвоєння ДНК. Більш компактна форма А (з розташуванням основ під нахилом і 11 парами основ на виток) ймовірно утворюється при біосинтезі РНК, а більш розтягнена форма С типова для інертного хроматину. Форми А і С правоcпіральні. Відома також лівоспіральна зигзагоподібна форма Z, яка може виконувати роль регуляторного сигналу.

Відкриття Уотсона і Кріка привело до створення нової природничої науки - молекулярної біології, яка розкриває молекулярні механізми біологічних функцій і робить можливим практичне втручання в ці процеси. Термін «молекулярна біологія» ввів у 1940 р. У. Астбюрі, який вперше висунув припущення про тримірну структуру ДНК.

Третинна структура ДНК. Розрахунки показують, що подвійна спіраль ДНК з ядра однієї клітини людини займає відстань 1,8 м. Зрозуміло, що в ядрі діаметром 5 мк вона повинна бути укладена дуже компактно у третинну структуру. Така структура у еукаріот утворюється за участю молекул білків. В результаті формується нуклеопротеїд хроматин. Укладка досягається шляхом суперспіралізації і здійснюється в три етапи: Перший, нуклеосомний підрівень нагадує буси, де кожна бусинка - це нуклеосома, яка формується накручуванням подвійної спіралі ззовні, як нитки на котушку, на октамери (поєднання восьми молекул) білків гістонів. Кожна нуклеосома має діаметр 10 - 11 нм і містить до 160 нуклеотидних пар. 85% ДНК знаходиться в складі нуклеосом. Між «бусинками» - нуклеосомами розташовуються ділянки з'єднуючої «нитки» - лінкерна ДНК, що містять 20 - 120 нуклеотидних пар. Посередині цієї ділянки розташована ще одна маленька «бусинка» - молекула гістону. Упаковочний коефіцієнт для нуклеосом становить 5-7.

Другий підрівень, супербідний, утворюється завдяки утворенню супервитків діаметром до 30-35 нм. Це своєрідний соленоїд, на один виток якого припадає 6-8 нуклеосом. Ця структура стабілізується за рахунок розташованого вздовж осі фібрили гістонового стрижня.

Третій підрівень, - це петлева структура. Соленоїдні структури випетлюються від білкового стрижня хромосоми. В результаті цього лінійні розміри ДНК зменшуються ще у 180 разів. Таким чином, сама ДНК має біспіральну організацію і досягає висококомпактного стану суперспіралі при взаємодії з білками і утворюючи разом з ними хроматин, в якому на білок припадає близько 60%, ДНК - 35%, РНК - 5% за масою.

3. Будова ферментів

Усі відомі ферменти (за винятком рибозима) - це білки, тому вони мають велику молекулярну масу і можуть мати три або чотири рівні структурної організації. Молекулярна маса ферментів знаходиться в межах від 10000 до 2000000. Ферменти, для яких властива четвертинна структура, називають олігомерними.

Залежно від будови ферменти поділяють на дві групи:

1) прості;

2) складні.

Прості ферменти мають лише білкову частину, складні - білкову та небілкову складові. Значна кількість відомих ферментів - складні, робота яких потребує обов'язкової наявності небілкового компонента.

Таким чином, холофермент - це активний комплекс ферменту, обов'язковою складовою якого є кофактор. Залежно від хімічної природи та міцності зв'язків між білковою та небілковою частинами ферменту можна виділити три групи кофакторів:

кофермент - небілкова органічна молекула, яка нековалентно зв'язана з апоферментом та може легко відділятися від нього;

простетична група - небілкова органічна молекула, яка міцно, тобто ковалентно, зв'язана з білковою частиною ферменту, та не може бути відділена від неї;

іони металів (K⁺, Fe⁺⁺, Fe⁺⁺⁺, Cu⁺⁺, Co⁺⁺, Zn⁺⁺, Mn⁺⁺, Mg⁺⁺, Ca⁺⁺, Mo⁺⁺⁺⁾, які називають кофакторами.

Для пояснення деталей будови та функціонування ферментів необхідно ввести такі поняття, як «субстрат» та «продукт» реакції.

Субстратом (S) називають молекулу, яка під дією ферменту перетворюється на кінцевий продукт реакції (P): S>P. Для утворення продукту фермент може зв'язувати один або декілька субстратів.

Відповідно формування третинної структури ферменту відбувається так, щоб утворювати щілину або заглиблення для зв'язування субстрату і перетворення його у продукт. Тобто кожний фермент має функціонально активну ділянку - активний центр (для зв'язування та перетворення субстрату). Як правило субстрат приєднується до функціональних груп в активному центрі нековалентно, іноді можуть утворюватися короткотривалі ковалентно зв'язані комплекси.

У функціонуванні активного центру задіяні нуклеофільні групи бокових радикалів амінокислот (імідозольна гістидину, гідроксильна група серину або тирозину, іонізовані карбоксильні групи аспартату та глутамату, тильна група цистеїну та ін.). В активному центрі складного ферменту розташований кофактор, без якого каталітичні перетворення неможливі.

Активний центр має дві ділянки:

якірну (контактна), де відбувається зв'язування субстрату з функціональними групами активного центру;

каталітичну - в цій ділянці безпосередньо відбуваються каталітичні перетворення.

У роботі активного центру прямо або опосередковано беруть участь 1/2 - 2/3 амінокислотних залишків білка-ферменту.

Крім активного центру деякі ферменти можуть мати алостеричний (регуляторний) центр - це функціонально активна ділянка ферменту, з якою зв'язуються модифікатори - молекули, що впливають на роботу активного центру. До таких молекул належать активатори (підвищують активність ферменту) та інгібітори (гальмують роботу ферменту).

Властивості ферментів.

Будучи каталізаторами, ферменти мають ряд загальних з небіологічними каталізаторами властивостей:

1. Ферменти не входять до складу кінцевих продуктів реакції і виходять з неї, як правило, в первинному вигляді, тобто вони не витрачаються в процесі каталізу (в даний час доведено, що деякі ферменти в кінці хімічної реакції піддаються модифікації і навіть розпаду, а не звільняються в незмінному вигляді, як постулював Л. Міхаеліс).

2. Ферменти не можуть порушити ті реакції, протікання яких суперечить законам термодинаміки, вони прискорюють тільки ті реакції, які можуть протікати і без них.

3. Ферменти не зміщують положення рівноваги, а лише прискорюють його досягнення.

Специфічні властивості:

1. Звичайно ж, по своїй хімічній будові всі ферменти є білками.

2. Ефективність ферментів набагато вища, ніж небіологічних каталізаторів (швидкість протікання реакції за участю ферменту вище на декілька порядків).

3. Ферменти володіють вузькою специфічністю, вибірковістю дії на субстрати, тобто на речовини, перетворення яких вони каталізують. Висока специфічність ферментів обумовлена конфірмаційною та електростатичною компліментарністю між молекулами субстрату і ферменту і унікальною структурою активного центру ферменту, що забезпечують «пізнавання», високу спорідненість і вибірковість протікання одній якій-небудь реакції з тисячі інших хімічних реакцій, що здійснюються одночасно в живих клітинах.

Залежно від механізму дії розрізняють ферменти з відносною (або груповою) специфічністю і абсолютною специфічністю. Так, для дії деяких гідролітичних ферментів найбільше значення має тип хімічного зв'язку в молекулі субстрату. Наприклад, пепсин розщеплює білки тваринного, і рослинного походження, хоча вони можуть істотно відрізнятися один від одного як по хімічній будові і амінокислотному складу, так і по фізико-хімічним властивостям. Проте пепсин не розщеплює вуглеводи або жири. Пояснюється це тим, що місцем дії пепсину є пептидний - CO-NH - зв'язок. Для дії ліпази, що каталізує гідроліз жирів на гліцерин та жирні кислоти, таким місцем є складноефірний зв'язок. Аналогічною відносною специфічністю володіють також деякі внутріклітинні ферменти, наприклад гексокіназа, що каталізує у присутності АТФ фосфорилування майже всіх гексоз, хоча одночасно в клітках є специфічні для кожної гексози ферменти, що виконують таке ж фосфорилування.

Абсолютною специфічністю дії називають здатність ферменту каталізувати перетворення тільки єдиного субстрату. Будь-які модифікації в структурі субстрату роблять його недоступними для дії ферменту.

Стереохімічна специфічність ферментів обумовлена існуванням оптично ізомерних L- і D-форм або геометричних (цис- і транс-) ізомерів хімічних речовин. «Так, відомі оксідази L- і D-амінокислот, хоча в природних білках виявлені тільки L-амінокислоти. Кожен з видів оксідази діє тільки на свій специфічний стереоізомер. Наочним прикладом стереохімічної специфічності є бактерійна аспартатдекарбоксілаза, що каталізує відщеплювання СО2 тільки від L-аспаргинової кислоти з перетворенням її на L-аланин».

4. Регулювання ферментів як біокаталізаторів. «Через регуляцію ферментативного апарату здійснюється скоординованість всіх метаболічних процесів в часі і просторі, направлена на відтворення живої матерії, підтримку постійності внутріклітинного середовища, на пристосування до змінних зовнішніх умов».

5. Термолабільність ферментів. Швидкість хімічних реакцій залежить від температури, реакції, що тому каталізують ферментами, також чутливі до змін температури. Проте унаслідок білкової природи ферменту теплова денатурація при підвищенні температури знижуватиме ефективну концентрацію ферменту з відповідним зниженням швидкості реакції. Таким чином, термолабільність, або чутливість до підвищення температури є однією з характерних властивостей ферментів, що різко відрізняють їх від неорганічних каталізаторів. При 100 °С майже всі ферменти втрачають свою активність (виняток становлять, очевидно, тільки один фермент м'язової тканини - міокіназа, яка витримує нагрівання до 100 °С). При низьких температурах (0 °С і нижче) ферменти, як правило, не руйнуються, хоча активність їх падає майже до нуля. У всіх випадках має значення час дії відповідної температури. В даний час для пепсину, трипсину і ряду інших ферментів доведено існування прямої залежності між швидкістю інактивації ферменту і ступенем денатурації білка. На термолабільність ферментів певний вплив має концентрація субстрату, рН середовища і інші чинники.

6. Залежність активності ферментів від рн середовища. Ферменти зазвичай найбільш активні в межах вузької зони концентрації водневих іонів, відповідної для тваринних тканин в основному виробленим в процесі еволюції фізіологічним значенням рН середовища 6.0 - 8.0 рН - оптимум дії ферментів лежить в межах фізіологічних значень. Виняток становить пепсин, рН - оптимум якого рівний 2.0. Пояснюється це тим, що пепсин входить до складу шлункового соку, що містить вільну соляну кислоту, яка створює оптимальне кисле середовище для дії цього ферменту. З іншого боку, рН - оптимум аргінази лежить в сильно лужній зоні (близько 10.0); такого середовища немає в клітках печінки, отже, in vivo аргіназа функціонує, мабуть, не в своїй оптимальній зоні рН середовища. Вплив змін рн середовища на молекули ферменту полягає в дії на стан і ступінь іонізації кислотних і основних груп (СООН - групи дикарбонових амінокислот, SH-групи цистеїну, імідазольного азоту гістидіна і ін.). При різних значеннях рН середовища активний центр може знаходитися в частково іонізованій або в неіонізованій формі, що позначається на третинній структурі білка і відповідному формуванні активного ферментно-субстратного комплексу. Крім того, має значення і стан іонізації субстратів і кофакторів.

Класифікація ферментів.

Детальніше: Код КФ

За типом реакцій, що каталізують, ферменти підрозділяються на 6 класів згідно з ієрархічною класифікацією ферментів (КФ або EC - Enzyme Commission code). Класифікацію було запропоновано Міжнародним союзом біохімії і молекулярної біології (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Кожен клас містить підкласи, так що фермент описується сукупністю чотирьох чисел, розділених крапками. Наприклад, пепсин має код КФ 3.4.23.1. Перше число описує клас реакцій, що каталізує фермент:

КФ 1: Оксидоредуктази - ферменти, що каталізують окислення або відновлення. Приклад: каталаза, алкогольдегідрогеназа.

КФ 2: Трансферази - ферменти, що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстрата на іншу. Серед трансфераз особливо виділяють кінази, що переносять фосфатну групу, як правило, з АТФ.

Список літератури

1. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. - М., 2003.

2. Марри Р, Греннер Д, Мейес П, Родуэлл В. 1993. Биохимия человека. - М., 1993.

3. Флорентьев ВЛ. Биохимия. - М., 2004

4. Блюгер А.Ф «Ферменти в медицині, харчовій промисловості і сільському господарстві». Київ, 1968 р.

5. Проф. М.А. Базарнова Проф. В.Т. Морозова «Клінічна біохімія» Київ, 1986 р.

клітина молекула дезоксирибонуклеїновий молекулярний

Размещено на Allbest.ru