Размещено на http://www.allbest.ru/

Функции ферментов сводятся к ускорению химических реакций, причем ферменты отличаются от других катализаторов тремя уникальными свойствами:

высокой эффективностью действия;

специфичностью действия;

способностью к регуляции;

химический фермент клетка комплементарность

В живой клетке множество разнообразных соединений, но реакции между ними не беспорядочны, а образуют строго определенные метаболические пути, характерные для данной клетки. Индивидуальность клетки в большой степени определяется уникальным набором ферментов, который она генетически запрограммирована производить. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут иметь очень серьезные отрицательные последствия для организма.

Все ферменты относятся к глобулярным белкам, причем каждый фермент выполняет специфическую функцию, связанную с присущей ему глобулярной структурой. Однако активность многих ферментов зависит от небелковых соединений, называемых кофакторами. Роль кофактора могут выполнять ионы металлов (Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+, Cu2+, K+, Na+) или сложные органические соединения. Органические кофакторы обычно называют коферментами, некоторые из них являются производными витаминов.

Роль кофактора в основном сводится к следующему:

изменение третичной структуры белка и создание комплементарности между ферментом и субстратом;

непосредственное участие в реакции в качестве еще одного субстрата.

В этой роли обычно выступают органические коферменты. Их участие в реакции иногда сводится к тому, что они выступают как доноры или акцепторы определенных химических групп.

Кинетика ферментативных реакций

Кинетика ферментативных реакций определяется образованием фермент-субстратного комплекса:

Распад фермент-субстратного комплекса протекает по уравнению первого порядка, он практически необратим и характеризуется константой скорости k2. Эта стадия процесса является более медленной, т.е. лимитирующей. Начальная скорость (o). При обычных условиях, когда [S] >> [E], начальная скорость прямо пропорциональна концентрации фермента. Максимальная скорость (max). При фиксированной концентрации фермента, скорость реакции стремится к конечному максимальному значению, в то время как концентрация субстрата растет. Насыщение фермента субстратом наступает, когда весь фермент включен в фермент-субстратный комплекс. Константа Михаэлиса (Km). В случае, когда все активные центры заняты, и свободные молекулы фермента отсутствуют, Vo=Vmax. При таком условии говорят о 100% насыщении. При 50% насыщении, когда Vo=1/2 Vmax из уравнения Михаэлиса - Ментен следует: Vmax / 2 = Vmax [S] / Km + [S], или в преобразованном виде: Km + [S] = 2 [S]; Km = [S]. Следовательно, Km имеет размерность концентрации. Таким образом, Кm - это такая концентрация субстрата, которая необходима для связывания половины имеющегося фермента и достижения половины максимальной скорости. Из этого определения следует, что Km можно использовать для оценки сродства фермента по отношению к данному субстрату. Оценить субстратную специфичность можно по такому правилу: чем ниже значение Km, тем лучше (предпочтительнее) субстрат для данного фермента. Km и Vmax - кинетические параметры, отражающие механизмы действия фермента.

Кинетика ферментативных реакций

Vmax отражает эффективность действия фермента. Для сравнения каталитической активности различных ферментов необходимо выразить Vmax через количество каждого фермента. Такое преобразование приводит к величине, которую называют молярной активностью (или числом оборотов фермента). Она выражается числом моль субстрата, реагирующего с одним моль фермента за единицу времени. Активность фермента можно выразить также в единицах (ед. или Е) активности. Одна единица катализирует превращение субстрата со скоростью1 мкмоль /мин. Удельная активность - это активность в единицах, отнесённая к 1 мг белка.

Ингибиторы ферментов

Действие ферментов можно полностью или частично подавить (ингибировать) определенными химическими веществами (ингибиторами). По характеру действия ингибиторы могут быть обратимыми и необратимыми. В основе этого деления лежит прочность соединения ингибитора с ферментом. Другой способ деления ингибиторов основывается на характере места их связывания. Одни из них связываются с ферментом в активном центре, а другие - в удаленном от активного центра месте. Они могут связывать и блокировать функциональную группу молекулы фермента, необходимую для проявления его активности. При этом они необратимо, часто ковалентно, связываются с ферментом или фермент - субстратным комплексом и необратимо изменяют нативную конформацию. Это, в частности, объясняет действие Hg2+, Pb2+, соединений мышьяка. Ингибиторы такого рода могут быть полезны при изучении природы ферментативного катализа. Например, диизопропилфторфосфат ингибирует ферменты, имеющие серин в активном центре. Таким ферментом является ацетилхолинэстераза.

Размещено на Allbest.ru