Белки, лактоза, мальтоза и ферменты

Размещено на http://www.allbest.ru/

Физические свойства белков

Белки в твердом состоянии белого цвета, а в растворе бесцветны, если только они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы, как, например, гемоглобин. Растворимость в воде у разных белков сильно варьирует. Она изменяется также в зависимости от рН и от концентрации солей в растворе, так что можно подобрать условия, при которых один какой-нибудь белок будет избирательно осаждаться в присутствии других белков. Этот метод «высаливания» широко используется для выделения и очистки белков. Очищенный белок часто выпадает в осадок из раствора в виде кристаллов.

В сравнении с другими соединениями молекулярная масса белков очень велика - от нескольких тысяч до многих миллионов дальтон. Поэтому при ультрацентрифугировании белки осаждаются, и притом с разной скоростью. Благодаря присутствию в молекулах белков положительно и отрицательно заряженных групп они движутся с разной скоростью и в электрическом поле. На этом основан электрофорез - метод, применяемый для выделения индивидуальных белков из сложных смесей. Очистку белков проводят и методом хроматографии.

Химические свойства белков

Строение. Белки - это полимеры, т.е. молекулы, построенные, как цепи, из повторяющихся мономерных звеньев, или субъединиц, роль которых играют у них аминокислоты. Общая формула аминокислот



где R - атом водорода или какая-нибудь органическая группа.

Белковая молекула (полипептидная цепь) может состоять всего лишь из относительно небольшого числа аминокислот или из нескольких тысяч мономерных звеньев. Соединение аминокислот в цепи возможно потому, что у каждой из них имеются две разные химические группы: обладающая основными свойствами аминогруппа, NH2, и кислотная карбоксильная группа, СООН. Обе эти группы присоединены к атому углерода. Карбоксильная группа одной аминокислоты может образовать амидную (пептидную) связь с аминогруппой другой аминокислоты:

После того как две аминокислоты таким образом соединились, цепь может наращиваться путем добавления ко второй аминокислоте третьей и т.д. Как видно из приведенного выше уравнения, при образовании пептидной связи выделяется молекула воды. В присутствии кислот, щелочей или протеолитических ферментов реакция идет в обратном направлении: полипептидная цепь расщепляется на аминокислоты с присоединением воды. Такая реакция называется гидролизом. Гидролиз протекает спонтанно, а для соединения аминокислот в полипептидную цепь требуется энергия.

Карбоксильная группа и амидная группа (или сходная с ней имидная - в случае аминокислоты пролина) имеются у всех аминокислот, различия же между аминокислотами определяются природой той группы, или «боковой цепи», которая обозначена выше буквой R. Роль боковой цепи может играть и один атом водорода, как у аминокислоты глицина, и какая-нибудь объемистая группировка, как у гистидина и триптофана. Некоторые боковые цепи в химическом смысле инертны, тогда как другие обладают заметной реакционной способностью.

Синтезировать можно многие тысячи различных аминокислот, и множество различных аминокислот встречается в природе, но для синтеза белков используется только 20 видов аминокислот: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в белках цистеин может присутствовать в виде димера - цистина). Правда, в некоторых белках присутствуют и другие аминокислоты, помимо регулярно встречающихся двадцати, но они образуются в результате модификации какой-нибудь из двадцати перечисленных уже после того, как она включилась в белок.

Оптическая активность

У всех аминокислот, за исключением глицина, к атому углерода присоединены четыре разные группы. С точки зрения геометрии, четыре разные группы могут быть присоединены двумя способами, и соответственно есть две возможные конфигурации, или два изомера, относящиеся друг к другу, как предмет к своему зеркальному отражению, т.е. как левая рука к правой. Одну конфигурацию называют левой, или левовращающей (L), а другую - правой, или правовращающей (D), поскольку два таких изомера различаются направлением вращения плоскости поляризованного света. В белках встречаются только L-аминокислоты (исключение составляет глицин; он может быть представлен лишь одной формой, поскольку у него две из четырех групп одинаковы), и все они обладают оптической активностью (поскольку имеется только один изомер). D-аминокислоты в природе редки; они встречаются в некоторых антибиотиках и клеточной оболочке бактерий.

Последовательность аминокислот. Аминокислоты в полипептидной цепи располагаются не случайным образом, а в определенном фиксированном порядке, и именно этот порядок определяет функции и свойства белка. Варьируя порядок расположения 20 видов аминокислот, можно получить огромное число разных белков, точно так же, как из букв алфавита можно составить множество разных текстов.

В прошлом на определение аминокислотной последовательности какого-нибудь белка уходило нередко несколько лет. Прямое определение и теперь достаточно трудоемкое дело, хотя созданы приборы, позволяющие вести его автоматически. Обычно проще бывает определить нуклеотидную последовательность соответствующего гена и вывести из нее аминокислотную последовательность белка. К настоящему времени уже определены аминокислотные последовательности многих сотен белков. Функции расшифрованных белков, как правило, известны, и это помогает представить себе возможные функции сходных белков, образующихся, например, при злокачественных новообразованиях.

Сложные белки

Белки, состоящие из одних только аминокислот, называют простыми. Часто, однако, к полипептидной цепи бывают присоединены атом металла или какое-нибудь химическое соединение, не являющееся аминокислотой. Такие белки называются сложными. Примером может служить гемоглобин: он содержит железопорфирин, который определяет его красный цвет и позволяет ему играть роль переносчика кислорода.

В названиях большинства сложных белков содержится указание на природу присоединенных групп: в гликопротеинах присутствуют сахара, в липопротеинах - жиры. Если от присоединенной группы зависит каталитическая активность фермента, то ее называют простетической группой. Нередко какой-нибудь витамин играет роль простетической группы или входит в ее состав. Витамин А, например, присоединенный к одному из белков сетчатки, определяет ее чувствительность к свету.

Третичная структура

Важна не столько сама аминокислотная последовательность белка (первичная структура), сколько способ ее укладки в пространстве. По всей длине полипептидной цепи ионы водорода образуют регулярные водородные связи, которые придают ей форму спирали либо слоя (вторичная структура). Из комбинации таких спиралей и слоев возникает компактная форма следующего порядка - третичная структура белка. Вокруг связей, удерживающих мономерные звенья цепи, возможны повороты на небольшие углы. Поэтому с чисто геометрической точки зрения число возможных конфигураций для любой полипептидной цепи бесконечно велико. В действительности же каждый белок существует в норме только в одной конфигурации, определяемой его аминокислотной последовательностью. Структура эта не жесткая, она как бы «дышит» - колеблется вокруг некой средней конфигурации. Цепь складывается в такую конфигурацию, при которой свободная энергия (способность производить работу) минимальна, подобно тому как отпущенная пружина сжимается лишь до состояния, соответствующего минимуму свободной энергии. Нередко одна часть цепи бывает жестко сцеплена с другой дисульфидными (-S-S-) связями между двумя остатками цистеина. Отчасти именно поэтому цистеин среди аминокислот играет особо важную роль.

Сложность строения белков столь велика, что пока еще невозможно вычислить третичную структуру белка, если даже известна его аминокислотная последовательность. Но если удается получить кристаллы белка, то его третичную структуру можно определить по дифракции рентгеновских лучей.

У структурных, сократительных и некоторых других белков цепи вытянуты и несколько лежащих рядом слегка свернутых цепей образуют фибриллы; фибриллы, в свою очередь, складываются в более крупные образования - волокна. Однако большинство белков в растворе имеет глобулярную форму: цепи свернуты в глобуле, как пряжа в клубке. Свободная энергия при такой конфигурации минимальна, поскольку гидрофобные («отталкивающие воду») аминокислоты скрыты внутри глобулы, а гидрофильные («притягивающие воду») находятся на ее поверхности.

Многие белки - это комплексы из нескольких полипептидных цепей. Такое строение называется четвертичной структурой белка. Молекула гемоглобина, например, состоит из четырех субъединиц, каждая из которых представляет собой глобулярный белок.

Структурные белки благодаря своей линейной конфигурации образуют волокна, у которых предел прочности на разрыв очень высок, глобулярная же конфигурация позволяет белкам вступать в специфические взаимодействия с другими соединениями. На поверхности глобулы при правильной укладке цепей возникают определенной формы полости, в которых размещены реакционноспособные химические группы. Если данный белок - фермент, то другая, обычно меньшая, молекула какого-то вещества входит в такую полость подобно тому, как ключ входит в замок; при этом меняется конфигурация электронного облака молекулы под влиянием находящихся в полости химических групп, и это вынуждает ее определенным образом реагировать. Таким способом фермент катализирует реакцию. В молекулах антител тоже имеются полости, в которых различные чужеродные вещества связываются и тем самым обезвреживаются. Модель «ключа и замка», объясняющая взаимодействие белков с другими соединениями, позволяет понять специфичность ферментов и антител, т.е. их способность реагировать только с определенными соединениями.



Белки у разных видов организмов

Белки, выполняющие одну и ту же функцию у разных видов растений и животных и потому носящие одно и то же название, имеют и сходную конфигурацию. Они, однако, несколько различаются по своей аминокислотной последовательности. По мере того как виды дивергируют от общего предка, некоторые аминокислоты в определенных положениях замещаются в результате мутаций другими. Вредные мутации, являющиеся причиной наследственных болезней, выбраковываются естественным отбором, но полезные или по крайней мере нейтральные могут сохраняться. Чем ближе друг к другу два каких-нибудь биологических вида, тем меньше различий обнаруживается в их белках.

Некоторые белки меняются относительно быстро, другие весьма консервативны. К последним принадлежит, например, цитохром с - дыхательный фермент, имеющийся у большинства живых организмов. У человека и шимпанзе его аминокислотные последовательности идентичны, а в цитохроме с пшеницы иными оказались лишь 38% аминокислот. Даже сравнивая человека и бактерии, сходство цитохромов с(различия затрагивают здесь 65% аминокислот) все еще можно заметить, хотя общий предок бактерии и человека жил на Земле около двух миллиардов лет назад. В наше время сравнение аминокислотных последовательностей часто используют для построения филогенетического (генеалогического) древа, отражающего эволюционные связи между разными организмами.

Денатурация

Синтезированная молекула белка, складываясь, приобретает свойственную ей конфигурацию. Эта конфигурация, однако, может разрушиться при нагревании, при изменении рН, под действием органических растворителей и даже при простом взбалтывании раствора до появления на его поверхности пузырьков. Измененный таким образом белок называют денатурированным; он утрачивает свою биологическую активность и обычно становится нерастворимым. Хорошо знакомые всем примеры денатурированного белка - вареные яйца или взбитые сливки. Небольшие белки, содержащие всего лишь около сотни аминокислот, способны ренатурировать, т.е. вновь приобретать исходную конфигурацию. Но большинство белков превращается при этом просто в массу спутанных полипептидных цепей и прежнюю конфигурацию не восстанавливает.

Одна из главных трудностей при выделении активных белков связана с их крайней чувствительностью к денатурации. Полезное применение это свойство белков находит при консервировании пищевых продуктов: высокая температура необратимо денатурирует ферменты микроорганизмов, и микроорганизмы погибают.

Полноценные белки

Путь: Увеличение производства пищевых продуктов > Полноценные белки

Белки, содержащие весь комплекс незаменимых аминокислот, называются полноценными. Они содержатся в молоке, курином яйце, мясе, рыбе, сое. Белки, в составе которых отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, называются неполноценными.

В зависимости от состава белки условно делят на две группы - простые (протеины) и сложные (протеиды).

Простые белки состоят только из аминокислот. К ним относят альбумины (содержатся в молоке, яйцах), глобулины (в мясе, яйце и т. д.), глютенины (в пшенице).

Сложные белки состоят из простых белков и небелковой части (углеводов, фосфатидов, красящих веществ и др.). Наиболее распространенными сложными белками являются казеин молока, вителлин яйца и др.

Лактоза (молочный сахар)

Лактоза (от лат. lactis - молоко) С12Н22О11 -- углевод группы дисахаридов, содержится в молоке и молочных продуктах. Молекула лактозы состоит из остатков молекул глюкозы и галактозы.

Лактозу иногда называют молочным сахаром. При кипячении с разбавленной кислотой происходит гидролиз лактозы. Получают лактозу из сыворотки молока. Применяют для приготовления питательных сред, например при производстве пенициллина. Используют в качестве вспомогательного вещества (наполнителя) в фармацевтической промышленности.

Из лактозы получают лактулозу - ценный препарат для лечения кишечных расстройств, например, запора.

Непереносимость лактозы

Несмотря на употребление лактозы в лечебных целях, у многих людей лактоза не усваивается и вызывает нарушения в работе пищеварительной системы, в том числе понос, боли и вздутие живота, тошноту и рвоту после употребления молочных продуктов. У этих людей отсутствует или производится в недостаточном количестве фермент лактаза. Назначение лактазы - расщепление лактозы на ее части, глюкозу и галактозу, которые должны затем адсорбироваться тонкой кишкой. При недостаточной функции лактазы она остается в кишечнике в исходном виде и связывает воду, что вызывает понос. Кроме того, кишечные бактерии вызывают брожение молочного сахара, в результате которого вздувается живот.

Непереносимость молочного сахара довольно распространена. В Западной Европе она встречается у 10-20 процентов населения, а в некоторых азиатских странах до 90 процентов людей не могут ее переварить.

"У человека активность лактазы начинает снижаться в конце первого года жизни (до 24 мес. она обратно пропорциональна возрасту), причем наибольшей интенсивности этот процесс достигает в течение первых 3-5 лет жизни. Снижение активности лактазы может продолжаться и в дальнейшем, хотя, как правило, проходит медленнее. Представленные закономерности лежат в основе лактазной недостаточности (ЛН) взрослого типа (конституциональной ЛН), причем темпы снижения активности фермента генетически предопределены и в большой степени определяются этнической принадлежностью индивидуума. Так, в Швеции и Дании непереносимость лактозы встречается примерно у 3% взрослых лиц, в Финляндии и Швейцарии -- у 16%, в Англии -- у 20-30%, во Франции -- у 42%, а в странах Юго-Восточной Азии и у афро-американцев в США -- почти у 100%. "Высокая частота конституциональной ЛН (НЛ) среди коренного населения Африки, Америки и ряда стран Азии в определенной степени связана с отсутствием в этих регионах традиционного молочного животноводства. Так, только в племенах масаев, фулани и тасси в Африке с древних времен выращивают молочный скот, а у взрослых представителей этих племен ЛН встречается относительно редко. Частота конституциональной ЛН (НЛ) в России составляет в среднем около 15%.

Лактозный оперон. Природа и синтез лактозы

Лактозный оперон (lac operon) - последовательность генов у многих бактерий, которая кодирует ферменты, необходимые для расщепления лактозы до глюкозы и галактозы, т.е. для утилизации сахара. Исследования этого оперона сыграли важную роль в развитии молекулярной генетики.

Лактоза (молочный сахар) по современной номенклатуре углеводов относится к классу олигосахаридов, а именно дисахаридов (биоз).

Первые сведения о молочном сахаре как составной части молока встречаются в работе итальянского ученного Фабрицио Бертоллети (1633 год).

Выпаривая молочную сыворотку он получил из нее «важнейшую соль молока», которое писал под названием «манна» - кашице - образная масса. Молочным сахаром полученное вещество назвал Шель (1780 год) установил, что молочный сахар относится к углеводам, и внес его в этот ряд под названием лактоза.

Химическая формула лактозы С12Н22О11.

Лактоза содержит 12 связанных атомов углеродов 22 атома водорода, 9 гидроксильных атомов, 1 эфирный и 1 карбоксильный. Лактоза может синтезироваться химическим и биологическим путем. Теоретический химический синтез лактозы может быть осуществлен по равенству С6Н12О6 + С6Н12О6 (С12Н22О11 + Н2О глюкоза галактоза лактоза вода.

Механизм биологического образования лактозы в организме лактирующего животного до конца еще не выяснил. Если предложить, что лактоза синтезируется в организме, то единственным источником синтеза ее является глюкоза крови, приносимая к вымени. Глюкоза пространственной перестройкой (галактозогенезом) превращается в галактозу. В молоке, кроме лактозы, содержится другие углеводы и их производные. Из моносахаридов (моноз) молока важное значение имеет глюкоза и галактоза, являющиеся структурными элементами молекулы лактоза и ее гидролиза.

Химические и биохимические свойства лактозы

Лактоза относится классу активных (восстанавливающих, редуцирующих углеводов). Обладая слабыми кислотными свойствами, она связывает приблизительно 2 моля едкого натра на 1 моль сахара. Различные функциональные группы в структуре лактозы обуславливают ее большую химическую активность. Циклическая форма лактозы может переходить в альдегидную.

Гликозидная связь между монозами в лактозе может быть гидролизована химические или ферментотивно. Химический гидролиз лактозы может быть вызван действием сильных кислот (например соляной). 1 г. лактозы, нагретый до 100 С, полностью гидролизуется на глюкозу и галактозу в течении 1 ч в 100 мл 10 % - ной серной кислоты. Гидролиз соляной кислотой может протекать при низкой температуре (ниже 10 С) и при нагревании. Гидролиз лактозы осуществляется труднее гидролиза сахарозы, на практике считают, что лактоза устойчива в кислых растворах.

В щелочных растворах лактоза окисляется до сахариновых кислот, а затем осмоляется - буреет. Щелочной распад лактозы носят энольный характер а скорость его зависит от температуры. В результате нагревания лактоза и его водные растворы значительно изменяются, что определяет химизм технологических режимов. Кристаллы гидрата при нагревании до 87 С начинают плавиться, при 100 С постепенно теряет кристаллизационную воду, а при 110 С становится безводными.

Повышение температуры, щелочная реакция среды, увеличение концентрации, наличие ионов меди и железа ускоряют образование меланоидинов из сахара, в том числе и из лактозы.

При производстве молочного сахара мелоноидиновая реакция должна быть по возможности исключена.

Лактоза сравнительно легко подвергается воздействию ферментов продуцируемых микроорганизмами. Распад лактозы осуществляется под действием лактазы, продуцируемой стенками кишечника и микроорганизмами.

Теоретически по количеству молочной кислоты в молоке можно судить о степени разложении лактозы. Направленный гидролиз лактозы до моноз осуществляется так же ферментом - галактозидазой. Лактоза не расщепляется ферментом пивных и хлебных дрожжей.

На реакции брожения лактозы основа на производство кисломолочных продуктов, сыров. При получении молочного сахара брожения необходимо исключить.

Использование молочного сахара

Вырабатываемый промышленностью молочный сахар используют при приготовлении медицинских препаратов и в пищевой промышленности. В зависимости от потребителей молочная промышленность производить молочный сахар трех видов: для медицинских препаратов рафинированный ; для антибиотиков, на технические цели и для рафинации - сахар - сырец; для пищевой промышленности - очищенный, или пищевой.

Использование при производстве медицинских препаратов.

При изготовлении медицинских препаратов молочного сахара используют в качестве инертного наполнителя, разбавителя или активного компонента. В этом случае совершенно чистый ингредиент - рафинированный, не влияющий на лечебные свойства препарата. Требования качеству оговариваются в специальной статье Государственной фармакопеи.

Содержание лактозы можно определить расчетным путем (сухие вещества минус примеси, без учета содержания глюкозы): для выработки медицинских препаратов желательно, чтобы лактоза поступала в полиэтиленовых мешках в размолотом виде и без посторонних примесей, бактериально чистой: общее количество клеток в 1 г., не более 1000 сапрофитных бактерий; титр кишечной палочки не ниже 3 г., отсутствие бактерий группы сальмонелла и анаэробов.



Составление сред для ферментации

При производстве антибиотиков одним из главных компонентов сред для ферментации является молочный сахар - сырец или кристаллизат молочного сахара (45 % лактозы). Такое применение молочного сахара обусловлено тем, что он, медленно сбраживаясь, поддерживает реакцию среды, желательную для развития антибиотиков. Сахар должен быть стойким при хранении и иметь стандартный состав без посторонних включений и примесей (особенно белков и солей тяжелых металлов).

Использование в пищевой промышленности

Молочный сахар в пищевой промышленности применяют при производстве некоторых видов карамели, помадки, шоколада и других кондитерских изделий. Лактоза стабилизирует и улучшает их окраску, вкус и запах.

В молочноконсервной промышленности лактозу применяют в качестве затравки для кристаллизации при производстве сгущенного молока. Используют «рафинированный молочный сахар, тщательно измельченный в тонкий порошок, который просеивают через сито не меньше чем 200 меш, т.е. с 80 ячейками на 1 пог. сита.

Доказано, что существует обратная зависимость между количеством затравки и размером кристаллов лактозы в сгущенном молоке.

Рафинированная лактоза для производства сгущенных молочных консервов должна отвечать следующим требований:

Размер кристаллов для затравки до 3 - 4 мкм обусловлен тем, что максимальные кристаллы лактозы в молочных консервах равны 10 - 25 мкм.



Производство молочного сахара - сырца из очищенной сыворотки

Первоначальная технологическая схема получения молочного сахара - сырца включала огневую выпарку сыворотки с последующим выделением и отделением кристаллов путем прессования. Для осуществления процесса использовали котел и рычажный пресс. Затем Г. Кутырин внедрил схему с выпариванием сыворотки в открытых котлах с кристаллизацией лактозы в ушатах, отделением кристаллов отслоением и сушкой их в сушилках с огневым подогревом. Процесс усовершенствовали Чебатарев (1934) и сотрудники Ленинградского химико- технологического института молочной промышленности, внедрив выпаривание в концентраторах А. Фиалкова.

А. Розанов разработал промышленную схему производства сахара - сырца с включением специального оборудования: подогревателей, вакуум- аппаратов, центрифуг, фильтр - прессов и вакуум-сушилок. По результатам разработки поточно-механизированной линии производства молочного сахара- сырца (А. Фиалков и И. Нейштадт, 1959) были созданы ванны для отваривания альбумина, сушилки, кристаллизаторы.

Сгущение сыворотки осуществляют на вакуум-аппаратах. Аппарат для сгущения сыворотки под вакуумом должен быть герметичным с подводом тепла и удалением из него воздуха (разряжение) до требуемой температуры кипения.

Степень разрежения выражают величиной абсолютного давления, или вакуума.

Вторичный или соковый, пар, образующейся при кипении сыворотки, конденсируется при соприкосновении с холодной водой или стенкой, охлаждаемой водой. Воздух, поступающий в аппарат с сывороткой и через не плотности, удаляют паром паровыми и и механическими вакуум-насосами.

Применяют выпарные аппараты только из нержавеющей стали.



Мальтоза

Мальтоза (от англ. malt -- солод) -- солодовый сахар, 4-О-б-D-глюкопиранозил-D-глюкоза, природныйдисахарид, состоящий из двух остатков глюкозы; содержится в больших количествах в проросших зёрнах (солоде) ячменя, ржи и других зерновых; обнаружен также в томатах, в пыльце и нектаре ряда растений.

Биосинтез мальтозы из в-D-глюкопиранозилфосфата и D-глюкозы известен только у некоторых видов бактерий. В животном и растительном организмах мальтоза образуется при ферментативном расщеплениикрахмала и гликогена (см. Амилазы).

Мальтоза легко усваивается организмом человека. Расщепление мальтозы до двух остатков глюкозы происходит в результате действия фермента a-глюкозидазы, или мальтазы, которая содержится в пищеварительных соках животных и человека, в проросшем зерне, в плесневых грибах и дрожжах. Генетически обусловленное отсутствие этого фермента в слизистой оболочке кишечника человека приводит к врождённой непереносимости мальтозы -- тяжёлому заболеванию, требующему исключения из рациона мальтозы, крахмала и гликогена или добавления к пище фермента мальтазы.

Мальтоза легко растворима в воде, имеет сладкий вкус. Молекулярная масса мальтозы -- 342,32. Температура плавления мальтозы -- 108 (безводная).

Мальтоза является восстанавливающим сахаром, так как имеет незамещённую полуацетальную гидроксильную группу.

При кипячении мальтозы с разбавленной кислотой и при действии фермента мальтаза гидролизуется(образуются две молекулы глюкозы C6H12O6).



Мальтоза (солодовый сахар) -- дисахарид, состоящий из двух молекул глюкозы, соединенных между собой. Мальтоза хорошо растворима в воде, нерастворима вэтиловом спирте и эфире. В организме животных мальтоза образуется при ферментативном расщеплении крахмала и других полисахаридов (например, в процессе пищеварения или под действием солода). Мальтоза применяется в пищевой промышленности, особенно при изготовлении продуктов детского питания, а также изготовлении питательных сред в микробиологии. См. также Дисахариды.

Мальтоза (синоним солодовый сахар) -- б-1,4-D-глюкозидо-D-глюкоза. Относится к группе дисахаридов. Мальтоза построена из двух остатков D-глюкозы; существует в б- и в-формах. б-М.-- кристаллы с t°пл 108°; в-М. образует кристаллический гидрат с t°пл 102 --103°. М. хорошо растворима вводе, нерастворима в этиловом спирте и эфире; восстанавливает растворы Фелинга, азотнокислого серебра; гидролизуется кислотами и ферментом мальтазой, которая содержится в слюне, соке поджелудочной железы, кишечном соке, мышцах, печени и крови, распространена в растениях и микроорганизмах.Мальтоза встречается в свободном виде в некоторых растениях. Получают при гидролизе (осахаривании) крахмала в-амилазой (солодовой диастазой), содержащейся в солоде (высушенные проросшие зерна злаков), или ферментацией крахмала при помощи особого грибка. М. образуется в желудочно-кишечном тракте при ферментативном расщеплении крахмала, гликогена и других углеводов и гидролизуется далее до глюкозы, в виде которой всасывается. М. применяется в пищевой промышленности, особенно для изготовления продуктов детского питания, в пивоварении и винокурении (в виде неочищенного продукта -- мальтозной патоки), а также в микробиологии. См. также Дисахариды.

Мальтоза (солодовый сахар). Молекула мальтозы состоит из двух остатков глюкозы. Она является восстанавливающим дисахаридом:

Мальтоза довольно широко распространена в природе, она содержится в проросшем зерне и особенно в больших количествах в солоде и солодовых экстрактах. Отсюда и ее название (от лат. maltum - солод). Образуется при неполном гидролизе крахмала разбавленными кислотами или амилолитическимн ферментами, является одним из основных компонентов крахмальной патоки, широко используемой в пищевой промышленности. При гидролизе мальтозы образуются две молекулы глюкозы.

Этот процесс играет большую роль в пищевой технологи, например при брожении теста как источник сбраживаемых сахаров.

Сахароза (тростниковый сахар, свекловичный сахар). При ее гидролизе образуются глюкоза и фруктоза.

Следовательно, молекула сахарозы состоит из остатков глюкозы и фруктозы. В построении молекулы сахарозы глюкоза и фруктоза участвуют своими полуацетальными гидроксилами. Сахароза - невосстанавливающий сахар.

Классификация и номенклатура ферментов

Каждый фермент имеет 2 названия. Первое - короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного использования. Второе (более полное) - систематическое, применяемое для однозначной идентификации фермента.

А. Рабочее название

В названии большинства ферментов содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или к названию химического превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Согласно российской классификации ферментов (КФ), названия ферментов пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.

Б. Классы ферментов

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно которой все ферменты разбиты на 6 основных классов в зависимости от типа катализируемой химической реакции. Каждый класс состоит из многочисленных подклассов и подподклассов с учётом преобразуемой химической группы субстрата, донора и акцептора преобразуемых группировок, наличия дополнительных молекул и т.д. Каждый из 6 классов имеет свой порядковый номер, строго закреплённый за ним.

1. Оксидоредукпшзы

Катализируют различные окислительно-восстановительные реакции с участием 2 субстратов (перенос е- или атомов водорода с одного субстрата на другой).

Систематическое наименование ферментов составляют по формуле "донор: акцептороксидоредуктаза", рабочее - субстрат-подкласс оксидоредуктаз.

Дегидрогеназы. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода). В качестве акцепторов электронов используются коферменты NAD+, NADP+, FAD, FMN (см. ниже). Все ферменты этой группы обладают высокой субстратной специфичностью. Пример реакции:

Оксидазы. Акцептором электрона служит молекулярный кислород. Пример реакции, катализируемой цитохромоксидазой:



Оксигеназы (гидроксилазы) - атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату. Пример реакции:

80

2. Трансферты

Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют в зависимости от переносимой группы.

Название этих ферментов составляют по формуле "донор: ацетрофэкспортируемая группатрансфераза". К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтранс-феразы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфо-трансферазы). Примеры реакций (см. схему А).

3. Гидролазы

Катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Подразделяют в зависимости от расщепляемой связи.

Наименование ферментов составляют по формуле "субстрат-гидролаза" или прямым присоединением к названию субстрата суффикса "аза", например протеаза, липаза, фосфолипаза, рибо-нуклеаза. Пример реакции (см. схему Б).

Для отдельных классов гидролаз применимы специальные термины, характеризующие гидролиз определённой химической связи: эстеразы, фосфатазы и др.

4. Лиазы

К лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём определённую группу (при этом могут отщепляться СО2, Н2О, NH2,SН2и др.) или присоединяющие чаще всего молекулу воды по двойной связи.

Наименование ферментов составляют по формуле "субстрат-отщепляемая или присоединяемая группировка". Примеры реакций (см. схему В).

Схема А

Схема Б



Схема В

5. Изомеразы

Катализируют различные внутримолекулярные превращения. Подразделяют в зависимости от типа реакции изомеризации.

Как общее название ферментов этого класса применяют термин "изомеразы", например (см. схему А).

Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции, осуществляя взаимопревращения альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения двойных связей внутри молекулы (см. схему Б).

Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют "мутазой", например (см. схему В).

6. Лигазы (синтетазы)

Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалент-ной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений. В первом случае (при использовании энергии гидролиза АТФ) такие ферменты называют ли-газами, или синтетазами (см. схему Г). В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое соединение (не АТФ), ферменты называют синтазами (см. схему на с. 83).



Схема А

Схема Б

Схема В

Схема Г



Схема

В. Систематическое название

В соответствии с классификацией каждый фермент получил систематическое название, однозначно характеризующее катализируемую им химическую реакцию. Например, D-глицеральдегид-3-фосфат: NAD-оксидоредуктаза (рабочее название - глицеральдегидфосфат дегидрогеназа). Из названия фермента следует, что субстратом этого фермента служит D-глицеральдегид-3-фосфат, тип катализируемой реакции - окислительно-восстановительная в присутствии кофермента NAD+.

В 1972 г. комиссией по номенклатуре биохимических соединений Международного союза теоретической и прикладной химии были предложены "Правила номенклатуры ферментов", имеющие кодовое четырёхзначное цифровое обозначение, где первая цифра обозначает класс фермента, вторая цифра (подкласс) уточняет преобразуемую группировку, третья (подподкласс) - уточняет дополнительных участников реакции (например, донора и акцептора) и четвёртая - порядковый номер фермента в данной подгруппе. Так, фермент малатдегидрогеназа имеет систематическое название L-малат: NAD-оксидоредуктаза и кодовый шифр 1.1.1.38. Шифр означает, что этот фермент относят к первому классу ферментов - оксидоредуктаз, окисляемая группа - гидроксильная группировка (1) в присутствии кофермента NAD+ (1) и порядковый номер фермента в этой подгруппе - 38. Кодовую номенклатуру ферментов в основном используют в научной литературе.



Лигазы

белок лактоза мальтоза фермент

Лигазы (синтетазы) - ферменты, катализирующие присоединение друг к другу двух молекул с использованием энергии высокоэнергетических связей АТФ (или других макроэргов). Лигазы - сложные ферменты. Они содержат нуклеотидные (УТФ), биотиновые (витамин Н), фолиевые коферменты. Выделяют 6 подклассов.

Примером подклассов служат группы ферментов по виду образуемой связи: углерод-кислород, углерод-сера, углерод-азот, углерод-углерод.

Если рассматривать класс в целом, то выделяют 6 подклассов ферментов, формирующих связи:6.1. углерод-кислород;6.2. углерод-сера;6.3. углерод-азот;6.4. углерод-углерод;6.5. фосфор-кислород;6.6. азот-металл. Среди подподклассов выделяют синтезирующие соединения типа кислота-тиол (6.2.1.), амиды (6.3.1.).

Размещено на Allbest.ru