Химическое строение и свойства аминокислот

Размещено на http://www.allbest.ru/

Размещено на http://www.allbest.ru/

Доклад

на тему

Химическое строение и свойства аминокислот

Выполнил: Гиндулин Виктор

2010 год

Общие сведения об аминокислотах

аминокислота органическое соединение химическое

Аминокисломты (аминокарбомновые кисломты) -- органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Общие химические свойства

1. Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа -- в виде -COO?. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

1. Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-66.

2. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

3. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов б-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе б-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (которыми, видимо, были представлены органические молекулы на древней Земле) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно. выбор одной из форм (L или D) -- просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним «приспособились» соответствующие ферменты.

D-аминокислоты в живых организмах

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий -- низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо. в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты. которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Химические формулы стандартных аминокислот

Открытие аминокислот в составе белков

Источник: Овчинников Ю.А. «Биооорганическая химия» М:Просвещение, 1987. -- 815 с., стр. 25.

Альфа-аминокислоты белков

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших б-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Часто для запоминания однобуквенного обозначения используется мнемоническое правило (последний столбец)

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных. В последнее время к стандартным аминокислотам иногда причисляют селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O)

Классификация стандартных аминокислот

* Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин, глицин

* Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: аспарагин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

* Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

* Полярные заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

По функциональным группам

* Алифатические

o Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин

o Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

o Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

o Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

o Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд

o Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин

* Ароматические: фенилаланин, тирозин

* Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)

* Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)

По аминоацил-тРНК-синтетазам

* Класс I

лейцин, изолейцин, валин, цистеин, метионин, аргинин, глутаминовая кислота, глутамин, тирозин

* Класс II

аланин, глицин, пролин, гистидин, треонин, серин, аспарагин, аспарагиновая кислота, лизин, фенилаланин

По способности человека синтезировать их из предшественников

* Незаменимые: Триптофан Фенилаланин Лизин Треонин Метионин Лейцин Изолейцин Валин Аргинин Гистидин

* Заменимые: Тирозин Цистеин Глицин Аланин Серин Глутаминовая кислота Глутамин Аспарагиновая кислота Аспарагин Пролин

Некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и должны поступать с пищей.

«Миллеровские» аминокислоты

Обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. По всей видимости имеют отношение к интенсивно обсуждаемой «доклеточной» эволюции генетического кода.

лейцин, изолейцин, валин, аланин, глицин, пролин, треонин, серин, глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота

Размещено на Allbest