МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ УКРАЇНИ

Запорізький національний технічний університет

КОНТРОЛЬНА РОБОТА

На тему: Біохімія

Виконав:

Ст.гр. УФКС-119Кудлай І.

Запоріжжя 2010

План

• Вступ
• 1. Природне значення білків
• Будова та склад білків
• Фізичні та хімічні властивості білків
• Природне значення білків
• 2. Характеристика жиророзчинних вітамінів
• Висновки
• Література

Вступ

Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул в 18 столітті в результаті робіт французького хіміка Антуана де Фуркруа та інших учених, в яких було відмічено властивість білків коагулювати при нагріванні або під дією кислот. У той час були досліджені такі білки, як альбумін з яєчних білків, фібрин з крові і глютен із зерна пшениці. Перші структури білків, засновані на методах рентгеноструктурного аналізу на рівні окремих атомів, були отримані в 1960-х роках, а за допомогою ЯМР-спектроскопії -- в 1980-х роках. У 2006 році Банк даних білків (Protein Data Bank) містив біля 40 000 структур білків. В даний час кріоелектрона мікроскопія великих білкових комплексів за роздільною здатністю наближається до атомного рівня. Особливістю досліджень білків початку 21-го століття є одночасне отримання даних про білковий склад цілих клітин, тканин або організмів -- протеоміка. В результаті необхідності аналізу цих даних та росту можливостей обчислювальних технологій активно розвиваються методи біоінформатики аналізу та порівняння білкових структур та обчислювальні методи передбачення структури білків, наприклад, методи молекулярної динаміки, призначені замінити в майбутньому експериментальне визначення білкових структур.

Вітаміни (лат. Vita - життя) - група органічних речовин різного хімічного походження, що проявляють біологічну активність у дуже малих кількостях та абсолютно необхідні для забезпечення життєвих функцій. Вітаміни надходять в організм з рослинними або тваринними продуктами, Деякі вітаміни синтезуються мікрофлорою кишечнику.

1. Природне значення білків

Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з б-L-амінокислот (які є мономерами цих полімерів) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (щоправда модифікації відбуваються вже після синтезу білка на рибосомі).

Рис.1. Схематичне зображення утворення пептидного зв'язку. Подібна реакція відбувається на рибосомі -- молекулярній машині по збиранню білків.

Для позначення амінокислот в науковій літературі використовуються одно- або трьохбуквені скорочення. Хоча на перший погляд може здатися, що використання "всього" 20 основних типів амінокислот обмежує різноманітність білкових структур, насправді кількість варіантів важко переоцінити: для ланцюжка всього з 5 амінокислот воно складає вже більше 3 мільйонів, а ланцюжок з 100 амінокислот (невеликий білок) може бути представлений більш ніж в 10130 варіантах. Поліпептидні ланжюжки завдовжки від двох до кількох десятків амінокислотних залишків зазвичай називають пептидами, при більшому ступені полімеризації -- власне білками або протеїнами, хоча цей поділ вельми умовний.

При утворенні білка в результаті взаємодії б-аміногрупи (-NH2) однієї амінокислоти з б-карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти утворюються пептидні зв'язки. Кінці білка називають С- і N- кінцями (залежно від того, яка з груп кінцевої амінокислоти вільна: -COOH чи -NH2, відповідно). При природному синтезі білка на рибосомі, нові амінокислоти приєднуються до C-кінця, тому назва пептиду або білка дається шляхом перерахування амінокислотних залишків починаючи з N-кінця.

Послідовність амінокислот в білку відповідає інформації, що міститься в гені даного білка. Ця інформація представлена у вигляді нуклеотидної послідовності, причому одній амінокислоті відповідає одна або декілька послідовностей з трьох нуклеотидів -- так званих кодонів. Те, яка амінокислота відповідає даному кодону в ДНК та мРНК (проміжній ланці біосинтезу білків), визначається генетичним кодом, який може дещо відрізнятися у різних організмів.

Гомологічні білки (що виконують одну функцію і мають загальне еволюційне походження, наприклад, гемоглобіни) різних організмів мають в багатьох місцях ланцюжка різні амінокислотні залишки, які називають варіабельними, на противагу консервативним, спільним залишкам. За ступенем гомології можна оцінити еволюційну відстань між таксонами, до яких належать організми.

За елементарним складом білки відрізняються від жирів і вуглеводів тим, що, крім вуглецю, водню і кисню, їх молекули містять азот. Крім того, всі рослинні і більшість тваринних білків мають у своєму складі сірку (0,3 - 2,5%). Деякі фізіологічно важливі білки містять фосфор (0,5-0,6%).

Білки - вислкомолекулярні сполуки. Найбільш точно можна обчислити молекулярні масу білків за швидкістю дифузії їх з розчину в чистий розчинник через пористу скляну перетинку і за швидкістю осідання в ультрацентрифугах, що дають до 80 000 обертів в хвилину. Визначена різними методами молекулярна маса коливається від кількох тисяч до 10 і більше міліонів (віруси сказу, віспи).

За формулою молекул розрізняють білки фіблилярні (нитчасті) і глобулярні (кулясті). До першої групи належать білки волосся, вовни, мускульної тканини, до другої - більшість білків рослинних і тваринних організмів.

Фізичні та хімічні властивості білків

Одні білки розчиняються у воді, інші в слабких розчинах нейтральних солей чи в 70%-му спирті, деякі - в розбавлених розчинах кислот або лугів. Є й такі білки, що в названих рідинах на розчиняться.

Розчинені білки у воді утримують значну кількість зв'язаної води. Завдяки цьому водні розчини білків в'язкі і при певних умовах можуть загусати. Розчини білків нестійкі. Білки з них під впливом різних чинників легко виділяються в осад. Розрізняють оборотне і необоротне осадження білків.

Оборотне осадження

Виникає при добавленні до водних розчинів білків великих кількостей нейтральних солей і тому називаються висолюванням. Осад білка, що випав, при внесенні в дистильовану воду знов розчиняється. Різні білки висолюються при неоднаковому насиченні їх розчинів нейтральною сіллю. Цим користуються при відокремленні білків один від одного. Наприклад, глобуліни крові осаджуються при напівосиченні її сірчанокислим амонієм, а альбуміни - при повному насичені.

При необоротному осадженні, яке можна викликати нагріванням, добавлення солей важких металів тощо, в природному білку відбувається внутрішньо молекулярні зміни, внаслідок чого змінюються його властивості, втрачається здатність розчинятися у воді. Необоротна зміна властивостей природного білка називається денатурацією його. Денатуруються білки також під впливом ультрафіолетових променів, ультразвукових хвиль, радіоактивного випромінювання, сильного струшування тощо. Денатурація згубно впливає на біологічні функції білка. Білки можуть утворювати солі при реакціях з кислотами і основами, тобто мають амфотерний характер. Амфотерність білків пояснюється наявністю в їх молекулах карбоксильних груп -СООН.

Для виявлення білків у різних матеріалах застосовують кольорові реакції, найважливішими з яких є ксантопротеїнова і біуретова.

Ксантопротеїнова реакція. Твердий білок або його розчин під впливом концентрованої азотної кислоти при нагріванні жовтіє. Якщо до пожовтілого білка добавити розчин аміаку, то забарвлення переходить в оранжеве. Ксантропротеїнова реакція вказує на наявність у білковій молекулі бензольних ядер, отже, залишків ароматичних сполук, які під впливом концентрованої кислоти утворюють продукти нітрування жовтого кольору.

Біуретова реакція. При добавлені до водного розчину білка концентрованого лугу і кількох краплин розбавленого розчину CuSO4 з'являється фіолетове забарвлення.

Усі білкові речовини поділяють на прості білки, або протеїни, і складні білки, або протеїди. Простими називають білки, які при повному гідролізі дають тільки амінокислоти. Складні білки становлять собою сполуки білка з небілковою речовиною.

Протеїни, в свою чергу, поділяють на кілька підгруп:

Протаміни - найпростіші біли з сильно вираженим основним характером. Водні розчини їх мають лужну реакцію. Протаміни є в молочку та ікрі риб.

Гістони - розчиняються у воді і дуже розбавлених кислотах; проявляють слабкий основний характер; зустрічаються в зв'язаному стані, як і протаміни, в ядрах тваринних клітин.

Глобуліни - найбільш поширені білки. Вони розчиняються в слабких розчинах нейтральних солей, проявляють слабкий кислотний зароктер. До глобулінів належать: міозиноген м'язів, фібриноген кров'яної плазми.

Нуклеопротеїди - надзвичайно поширені в біологічному відношенні: з ними пов'язані процеси синтезу білків, поділ клітини і передача спадкових властивостей, з них побудовані віруси, що викликають різні захворювання.

Природне значення білків

Білки є насамперед незамінним пластичним матеріалом, потрібнимс для побудови клітини і тканини. Вони відіграють веоику роль у процесах росту, розмноженням, передачі організмом спадкових властивостей. Білки входять до складу ферментів і гормонів. Білки, як і жири та вуглеводи, є важливим джерелом енергії в організмі. Енергетична роль білків має особливе значення при тяжких захворюваннях, на останніх стадіях голодування організму тощо.

У кожному організмі є невелика кількість білків, які виконують дві чи більше операцій. Найчастіше ці операції належать до одного функціонального блоку. Наприклад, лізил-тРНК-синтетаза ссавців є інформаційним білком, що приєднує лізин до тРНК і також регулює реплікацію ДНК і транскрипцію кількох генів. Білок CtrA бактерії Caulobacter crescentus контролює клітинний цикл через регуляцію реплікації і транскрипції. Аналіз геномів показав, що у різних організмів існує велика різниця у кількості білків, що виконують ту чи іншу функцію. Особливо це стосується операційних білків від яких залежить адаптація організму до його екологічної ніши. Цікаво, що у людини та деяких інших організмів частина білків не повністю закодована в унаслідованому геномі. Так, велика різноманітність імуноглобулінів досягається за рахунок рекомбінації та мутацій відповідних генів, що триває на протягу усього життя в клітинах імунної системи. Також не треба забувати, що виявлення функцій білків ще не закінчилося: у будь якому організмі 20% чи більше білків виконують функції, про які ще нічого не відомо.

2. Характеристика жиророзчинних вітамінів

До жиророзчинних вітамінів належать вітаміни А, Д, Е, К.

Вітамін А. Ще в 1892 році припустили, що куряча сліпота проявляється в результаті жирового голодування. Степп (1090 -1911 рр.) на основі штучної діти прийшов до висновку, що для нормального протікання життєвих процесів необхідний фактор А.

Було виявлено, що при недостачі цього вітаміну припиняється ріст, а також виникають тяжкі захворювання очей, які пізніше були ідентифіковані, як ксерофантальмія і керотомаляція. У дітей, які живуть біля моря і харчуються рибою та її ікрою, ці захворювання не виявляють.

Морі (1904 р.) і Блок (1939 р.) показали, що керотомаляція і ксерофантальмія викликані недостатнім харчуванням.

Якщо в раціон харчування ввести жовтки яєць, молоко, масло, риб`ячий жир, то ці захворювання зникнуть. В зв`язку з цим жиророзчинний вітамін А назвали аниксерофтальмічним.

Дуже довгий час думали, що аниксерофтальмічна дія надає лиш ліпорозчинний вітамін, який знаходиться в риб`ячому жирі і продуктах тваринного походження. Але в 1920 році Мендель і Стінбок виявили, що східною дією володіє речовина, добута із рослин, які здатні ферментативним шляхом перетворитися в організмі на вітамін А. Зараз ця точка зору не викликає сумнівів. В 1931 році дійшли до висновку, що каротин може замінити вітамін А і вже в дозі 5-10 мг надає значний позитивний ефект на ріст тварин.

Вітамін А в організм людини потрапляє з тваринною їжею тваринного походження, особливо з маслом і молоком. І в цих продуктах знаходження вітаміну А залежить від пори року. Тому літнє масло в порівнянні із зимовим більш жовте від присутності каротину. В літній період, коли людина вживає багато овочів і зелені, де знаходиться каротин, куряча сліпота майже не спостерігається.

Вітамін Д. Назву антирахітний цей вітамін дістав тому, що при його відсутності в організмі розвивається так звана англійська хвороба або рахіт. Грецьке слово "rachis" означає "хребет". Цим підкреслюється захворювання кісток хребетного стовпа.

На сьогоднішній день відомо, що під впливом ультрафіолетових променів сонця і кварцової лампи в організмі виробляється вітамін Д із особливих тканин, так званих провітамінів. От чому діти, які бувають достатньо на сонці, або їх освічує кварцова лампа, не хворіють рахітом, а хворі виліковуються. Найважливішою ознакою цього авітамінозу являється ураження кісток всього скелету.

Спостерігаються порушення і в кістках черепа, хребетного стовпа та ребер. У таких дітей довго не ростуть зуби, інколи викривляється хребет, на кістково-хрящовій границі ребер появляються потовщення. При рахіті порушується також і м`язова система. М`язи втрачають силу скорочення, стають в`ялі та розслаблені. Тому живіт у дітей хворих рахітом, різко збільшений.

Діти при рахіті худі, ноги у них криві, голова і живіт великі. Дорослі теж хворіють Д - авітамінозом, але значно рідше. Авітаміноз Д легко виліковується при призначенні риб`ячого жиру, в якому є багато вітаміну Д.

Вітамін Е. В 1922 році на мишах було доказано існування вітаміну Е. При його відсутності миші втрачають плідність. Причиною цього являється ураження статевих залоз як у самця, так і у самки. Крім того при Е - авітамінозі спостерігається ураження м`язів - м`язова дистрофія. При цьому порушується в м`язах обмін речовин. Порушується функція залоз внутрішньої секреції. Як протікає Е - авітаміноз у людини, точно ще не досліджено. У людини це захворювання зустрічається рідко, тому що люди добре забезпечені цим вітаміном. Останнім часом вітамін Е почали приймати при різних нервово-м`язевих порушеннях, наприклад при атрофії м`язів. Багаті вітаміном Е зелені частини рослин і зародки пшениці, в жовтку яйця, в маслі та молоці.

Вітамін К. Існування вітаміну К було доказано в дослідах на курчатах. Потім було встановлено, що к - авітамінозом хворіють люди і ссавці. Вітамін К знаходиться в продуктах як тваринного так і рослинного походження.

Для всмоктування вітаміну К, який поступає з їжею, необхідна наявність жовчі в кишечник. Всі жиророзчинні вітаміни відкладаються в організмі, головним чином в печінці у вигляді великих запасів. Для організму потрібні вітаміни в певних дозах. Недостача одного вітаміну призводить до порушення функції другого вітаміну.

Висновки

У кожному організмі є невелика кількість білків, які виконують дві чи більше операцій. Найчастіше ці операції належать до одного функціонального блоку. Наприклад, лізил-тРНК-синтетаза ссавців є інформаційним білком, що приєднує лізин до тРНК і також регулює реплікацію ДНК і транскрипцію кількох генів. Білок CtrA бактерії Caulobacter crescentus контролює клітинний цикл через регуляцію реплікації і транскрипції.

Аналіз геномів показав, що у різних організмів існує велика різниця у кількості білків, що виконують ту чи іншу функцію. Особливо це стосується операційних білків від яких залежить адаптація організму до його екологічної ніши. Цікаво, що у людини та деяких інших організмів частина білків не повністю закодована в унаслідованому геномі.

Так, велика різноманітність імуноглобулинів досягається за рахунок рекомбінації та мутацій відповідних генів, що триває на протягу усього життя в клітинах імуної системи. Також не треба забувати, що виявлення функцій білків ще не закінчилося: у будь якому організмі 20% чи більше білків виконують функції, про які ще нічого не відомо.

При недостатньому надходженні в організм вітамінів з продуктами харчування розвивається захворювання - авітаміноз. Симптоматика його є специфічною і залежить від того, в яких видах обміну бере участь даний вітамін. Причинами розвитку авітамінозу та гіповітамінозу може бути повна відсутність або недостатнє надходження вітаміну з їжею. Такий гіпоавітаміноз називається первинним.

В основі розвитку вторинного гіпо- та авітамінозу лежать ендогенні фактори. Наприклад, при недостатньому надходженні в кишечник жовчі порушується всмоктування жиророзчинних вітамінів.

При захворюваннях кишечнику, інтенсивній антибактеріальній терапії порушується утворення вітамінів кишечною мікрофлорою.

Причиною ендогенного гіповітамінозу може бути підвищена потреба організму у вітамінах - у період росту, вагітності, лактації, при інфекційних захворюваннях, тиреотоксикозі та ін.

Література

1. Метаболизм в процессе физической деятельности / Под ред. М. Харгривса. -- К.: Олимпийская лит. 1998. -- 288 с.

2. Мохан Р., Глессон М., Гринхафф П. Л. Биохимия мышечной деятельности и физической тренировки. -- К.: Олимпийская лит., 2001. -- 295 с.

3. Степанов В.М.. Молекулярная биология. Структура и функция белков. - М.: Наука., 2005.-346 с.

4. Яковлев Н. Н. Биохимия спорта. -- М.: Физкультура и спорт, 1974. -- 285 с.