Свойства белковых веществ

Размещено на http://www.allbest.ru/

1.Классификация белков

белок органический соединение гидролиз

Белковыми веществами называются высокомолекулярные органические соединения, молекулы которых состоят из остатков 20 различных а- аминокислот. Белки играют огромную роль в деятельности живых организмов, в том числе и человека. Наиболее важными функциями белков являются:

- структурная функция (соединительные ткани, мышцы, волосы и т.д.); каталитическая функция (белки входят в состав ферментов);

- транспортная функция (перенос кислорода гемоглобином крови); защитная функция (антитела, фибриноген крови),

- сократительная функция (миозин мышечной ткани); гормональная (гормоны человека);

- резервная (ферритин селезенки). Резервная или питательная функция белков заключается в том, что белки используются организмом человека для синтеза белков и биологически активных соединений на основе белка, которые регулируют процессы обмена в организме человека.

Белки состоят из остатков а - аминокислот соединенных пептидной связью (- СО - 1ЧН -), которая образуется за счет карбоксильной группы первой аминокислоты и а - аминогруппы второй аминокислоты.

Существует несколько видов классификации белков.

Классификация по строению пептидной цепочки:

Различают спиралевидную форму в виде а - спирали и складчатую структуру в виде (3 - спирали.

Классификация по ориентации белковой молекулы в пространстве:

1. Первичная структура представляет собой соединение аминокислот в простейшую линейную цепь за счет только пептидных связей.

2. Вторичная структура представляет собой пространственное расположение полипептидой цепи в виде а - спирали или (3 - складчатой структуры. Структура удерживается за счет возникновения водородных связей между соседними пептидными связями.

3. Третичная структура представляет собой специфическое укладывание а - спирали в виде глобул. Структура удерживается за счет возникновения связей между боковыми радикалами аминокислот.

4.Четвертичная структура представляет собой соединение нескольких глобул, находящихся в состоянии третичной структуры, в одну укрупненную структуру, обладающую новыми свойствами, не характерными для отдельных глобул. Глобулы удерживаются за счет возникновения водородных связей.

Поддержание характерной пространственной третичной структуры белковой молекулы осуществляется за счет взаимодействия боковых радикалов аминокислот между собой с образованием связей: водородных, дисульфидных, электростатических, гидрофобных. Конфигурации перечисленных связей приведены на рисунке 2.1.

Классификация по степени растворимости белка.

- Водорастворимые белки имеют небольшую молекулярную массу, их представляют альбумины яйца.

- Солерастворимые белки растворяются в 10 % растворе хлорида натрия, их представляют глобулины: белок молока казеин, белок крови глобулин.

- Щелочерастворимые белки растворяются в 0,2 % растворе гидроксила натрия, их представляют глютелины: белок клейковины пшеницы.

- Спирторастворимые белки растворяются в 60-80 % спирте, их представляют проламины: белки злаковых культур.

Классификация по строению белка

Белки по строению белковой молекулы разделяются на простые или протеины и сложные или протеиды. В состав простых белков входят только аминокислоты, в состав сложных белков входят аминокислоты (апобелок) и вещества небелковой природы (простетическая группа), которая включает: фосфорную кислоту, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и т.д.

Белки находят применение в производстве пищевых продуктов не только как питательные ингредиенты, они обладают специфическими свойствами - функциональными свойствами, которые обеспечивают структуру, влияют на технологию производства пищевого продукта.

Рис. 2.1 Виды связей в молекуле белка

Водородные: 1- между пептидными группами; 2 - между карбоксильной группой (аспарагиновая и глютаминовыя кислоты) и спиртовым гидроксилом (серин); 3- между фенольным гидроксилом и имидозолом. Электростатическое взаимодействие: 4 -между основанием и кислотой (аминогруппой лизина и карбоксильной группой аспарагиновой и глютаминовой аминокислот). Гидрофобные: 5 -при участии лейцина, изолейцина, валина, аланина; 6 - с участием фенилаланина.

Водосвязывающая способность или гидратация

Белки способны связывать воду, то есть проявляют гидрофильные свойства. При этом белки набухают, увеличивается их масса и объем. Гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна и муки. Цитоплазма клетки представляет стабилизированную суспензию из молекул белка. В процессе технологической переработки сырья происходит связывание воды, продукты увеличиваются в объеме - набухают.

Денатурация белков - это процесс изменения пространственной структуры белка под влиянием внешних факторов: нагревание, механическое воздействие, химическое воздействие, физическое воздействие и т. д. При денатурации распадается четвертичная, третичная, вторичная структура белка, но сохранятся первичная структура и не изменяется химический состав белка. При денатурации меняется физические свойства белка: снижается

растворимость и водосвязывающая способность, теряется биологическая активность белка. Одновременно увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается ферментативный гидролиз белка.

При технологической переработке сырья (очистка, перемешивание, варка, обработка химическими реагентами, использование вакуума или повышенного давления) белки подвергаются денатурации, что повышает степень их усвоения.

Пенообразование. Белкис пособны образовывать высококонцентрированные системы жидкость - газ, твердое тело - газ в виде пены. Белки выполняют функцию пенообразователей в кондитерской промышленности (суфле, пастила), в хлебопечении, в производстве пива. Поверхность газовых пузырьков покрывает жидкая или твердая оболочка, состоящая из белков. При истончении этой оболочки газовые пузырьки лопаются, происходит коалисценция или слияние пузырьков, пена становится рыхлой, менее стойкой. Устойчивость структуры пены является важным фактором повышения качества пищевых продуктов, в том числе и пива.

Меланоидинообразование (реакция Майяра). При взаимодействии аминогрупп белков и аминокислот с карбонильными группами углеводов происходит реакция меланоидинообразования. Это окислительно-восстановительный процесс с образованием различных промежуточных продуктов, конечные продукты реакции - меланоидины имеют коричневый цвет, влияют на цвет и вкус готовых продуктов. Реакция Майяра происходит при сушке солода, при кипячении сусла с хмелем, при выпечке хлеба, при варке сахарных сиропов, при переработке овощей и фруктов. Скорость и глубина реакции меланоидинообразования зависит от состава продукта, уровня pH среды (более благоприятна слабощелочная среда), температура, влажность. Меланоидинообразование снижает активность витаминов и ферментов, что приводит к снижению пищевой ценности продуктов.

3.Ферментативный гидролиз белков

Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью. Пепсин расщепляет связь между фенилаланином и тирозином, глутаминовой кислотой и цистином (метионином, глицином), между валином и лейцином. Трипсин расщепляет связь между аргинином (лизином) и другими аминокислотами. Химотрипсин - между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином. Аминопептидазы действуют со стороны N - концевой аминокислоты, карбоксипептидазы со стороны С - концевой аминокислоты. Эндопептидазы разрушают белок внутри молекулы, экзопептидазы - действуют с конца молекулы. Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов.

4.Пищевая ценность белков

Биологическая ценность белков определяется сбалансированностью аминокислотного состава по содержанию незаменимых аминокислот. В эту группу входят аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека. К незаменимым аминокислотам относят аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, триптофан. Аминокислоты аргинин и гистидин относятся к частично заменимым, так как они медленно синтезируются организмом человека. Отсутствие в пище одной или нескольких незаменимых аминокислот приводит к нарушению деятельности центральной нервной системы, останавливают рост и развитие организма, к неполному усвоению других аминокислот. Биологическая ценность белков рассчитывается по аминокислотному скору (а.с.). Аминокислотный скор выражается в процентах, представляющих отношение содержания незаменимой аминокислоты в исследуемом белке продукта к ее количеству в эталонном белке. Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеально соответствует потребностям человека в каждой незаменимой аминокислоте. Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Например, в белке пшеницы лимитирующей является аминокислота лизин, в кукурузе - метионин, в картофеле и бобовых культурах лимитирующими являются метионин и цистин - это серосодержащие аминокислоты.

Животные и растительные белки отличаются по биологической ценности. Аминокислотный состав животных белков близок к аминокислотному составу белков человека, поэтому животные белки являются полноценными. Белки растительные содержат пониженное содержание лизина, триптофана, треонина, метионина, цистина.

Биологическая ценность белков определяется степенью их усвоения в организме человека. Животные белки имеют белее высокую степень усвояемости, чем растительные. Из животных белков в кишечнике всасывается 90 % аминокислот, а из растительных 60 - 80 %. В порядке убывания скорости усвоения белков продукты располагаются в последовательности:

рыба > молочные продукты > мясо > хлеб > крупы

Одной из причин низкой усвояемости растительных белков является их взаимодействие с полисахаридами, которые затрудняют доступ пищеварительных ферментов к полипептидам.

При недостатке в пинте углеводов и липидов требования к белку несколько изменяется. Наряду с биологической ролью белок начинает выполнять энергетическую функцию. При усвоении 1 грамма белка выделяется 4 ккал энергии. При избыточном потреблении белка возникает опасность синтеза липидов и ожирения организма.

Суточная потребность взрослого человека в белках составляет 5 г на 1 кг массы тела или 70 - 100 г в сутки. На долю белков животного происхождения должно приходиться 55 % и растительного происхождения 45 % от суточного рациона человека.

Размещено на Allbest.ru