Строение и функции белков

Характеристика белков как высокомолекулярных полимерных азотсодержащих веществ, мономерами которых являются аминокислоты. Анализ основных функций белков. Классификация аминокислот. Характеристика особенностей растительных и животных белков.

Рубрика Биология и естествознание
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 02.04.2020
Размер файла 2,5 M

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

1. ОБМЕН БЕЛКОВ

Жизнь - есть форма существования белковых тел (Ф. Энгельс). Белки - это высокомолекулярные полимерные азотсодержащие вещества, мономерами которых являются аминокислоты.

Функции белков

1.Каталитическая (ферментативная). Все ферменты - белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента.

2.Транспортная. Пример: гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и СО2 от тканей к легким. В клеточных мембранах есть белки, переносящие глюкозу, аминокислоты внутрь клетки.

3.Пищевая и запасная (резервная). Пример: яичный альбумин - источник питания. Казеин молока и глиадин пшеницы - источник аминокислот.

4.Рецепторная. Пример: белки биомембран.

5.Сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин - белки мышечной ткани.

6.Структурная. Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (сосуды), фосфолипопротеины (белки биологических мембран).

7.Защитная. Пример: антитела сыворотки крови - образуются в ответ на поступление в организм чужеродных веществ (антигенов).

8.Регуляторная. Пример: инсулин регулирует содержание глюкозы в крови.

9.Когенетическая. Совместно с нуклеиновыми кислотами участвуют в хранении и передаче наследственной информации.

10.Сохраняют онкотическое давление в клетках крови, поддерживают физиологическое значение PH внутренней среды организма.

Строение белков отличается большой сложностью. При гидролизе белок расщепляется до аминокислот, общее число которых более двадцати пяти. Помимо аминокислот, в состав различных белков входят и многие другие компоненты (фосфорная кислота, углеводные группы, липоидные группы, специальные группировки). Питательная ценность белков зависит от их аминокислотного состава.

Классификация аминокислот:

По биологическому и физиологическому значению аминокислоты разделяют на 3 группы:

1.незаменимые - не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому должны поступать с пищей.

2.полузаменимые - образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично должны поступать с пищей.

3.заменимые - синтезируются в организме из незаменимых или других соединений.

Из 20 аминокислот, содержащихся в пищевых белках, 8 являются незаменимыми. Это триптофан, лизин, метионин, валин, треонин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, а для детей раннего возраста также гистидин. Незаменимые аминокислоты участвуют в синтезе тканевых белков, оказывают влияние на прирост массы тела. Кроме того, каждая из них выполняет еще и свои специфические функции. Лизин, триптофан необходимы для роста. Лизин и гистидин связаны с функцией кроветворения, лейцин и изолейцин - щитовидной железы, фенилаланин - щитовидной железы и надпочечников, Метионин оказывает существенное влияние на обмен жиров и фосфатидов, обеспечивает антитоксичную функцию печени, играет большую роль в деятельности нервной системы. Отсутствие любой из незаменимых аминокислот в пище отрицательно сказывается на растущем организме ребенка. Они не синтезируются в организме и должны поступать с пищей. Потребность в них у детей относительно выше, чем у взрослых. Суточная потребность детей в аминокислотах (мг на 1 кг массы тела) следующая: триптофан - 22, лизин - 150, метионин - 65-85, лейцин - 150, изолейцин - 90, фенилаланин - 90, треонин - 60, валин - 93, гистидин - 32.

Классификация белков: животные, растительные

Белки животного происхождения лучше усваиваются организмом, поскольку в них содержатся все аминокислоты, необходимые организму. Растительные белки являются менее ценными. В состав круп, хлеба, овощей и фруктов входят белки с неполным набором незаменимых аминокислот. Некоторые из них содержатся в незначительных количествах. Наибольшее количество полноценных белков в сое, горохе, фасоли, гречихе, ржи, рисе, картофеле. Биологическая ценность белка в пищевом рационе значительно увеличится, если правильно сочетать различные продукты животного и растительного происхождения. Так, богатый лизином молочный белок, дополняя аминокислотный состав муки, бедной лизином, повышает питательную ценность и усвояемость хлеба. Изделия из муки целесообразно сочетать также с рыбой или мясом, белки которых богаты лизином и метионином. В равной мере оправдано приготовление блюд, в которых молоко сочетается с крупами. Белковая ценность яйца увеличивается при употреблении его с картофелем.

У ребенка за исключением первых 2-3 дней жизни имеется положительный азотистый баланс. Потребность грудного ребенка в белке на 1 кг массы примерно в 3 раза больше, чем у взрослого человека. Инфекции, травмы, перегревание, желудочно-кишечные расстройства сопровождаются потерей белка, увеличивая потребность в нем в среднем на 10%. Лихорадка любого происхождения всегда сопровождается потерей азота вследствие усиленного распада белка, поэтому в период выздоровления необходимо обеспечить организм достаточным количеством белка, чтобы восстановить потерянный тканевой белок. В этом случае азотистый баланс становится положительным, и идет быстрая прибавка в весе. При хронических заболеваниях потребность организма в белке обеспечивается главным образом за счет собственного мышечного белка, вследствие чего замедляется рост ребенка, снижается масса тела, замедляется нервно-психическое развитие, возникают отеки вследствие гипопротеинемии, нарушается пищеварение вследствие уменьшения содержания ферментов в панкреатическом и тонкокишечном соке, развивается жировая инфильтрация печени, нарушаются процессы дезаминирования. При белковой недостаточности снижается иммунологическая реактивность и фагоцитарная активность, что способствует развитию у ребенка инфекций. Белковый дефицит вызывает задержку физического и психического развития, гипорефлексию, неустойчивость условных рефлексов, слабость основных нервных процессов, парадоксальные реакции. Избыточное введение белка новорожденным и недоношенным создает условия для развития ацидоза, который может компенсироваться посредством мобилизации ионов кальция и фосфора из костей, что может привести к нарушению формирования костей и становлению статических функций. В результате несовершенства барьерной функции кишечника у маленьких детей могут всасываться из кишечника нерасщепленные белки, поэтому перекармливание белком создает условия, способствующие энтеральной сенсибилизации.Усиливается работа пищеварительного тракта , значитаельная активация обмена веществ, синтеза мочевины в печени,увеличивается нагрузка на почки ,связанную с усиленным выведением ими конечных продуктов азотичстого обмена. Таким образом, для развивающегося организма опасен как недостаток белка, так и его избыток, поэтому стремятся поддерживать оптимальное для каждого возраста количество белка в пищевом рационе.

белок аминокислота вещество полимерный

Показатели (в сут.)

Возрастные группы

0 - 3 мес.

4 - 6 мес.

7 - 12 мес.

от 1 года до 2 лет

от 2 до 3 лет

от 3 до 7 лет

от 7 до 11 лет

от 11 до 14 лет

от 14 до 18 лет

мальчики

девочки

юноши

девушки

1

Энергия, ккал

115 <*>

115 <*>

100 <*>

1 200

1 400

1 800

2 100

2 500

2 300

2 900

2 500

2

Белок, г

-

-

-

36

42

54

63

75

69

87

75

<*>в т.ч. животный (%)

-

-

-

70

65

60

60

60

60

60

<**> г/кг массы тела

2,2

2,6

2,9

-

-

-

-

-

-

-

-

% по ккал

-

-

-

12

Белковые фракции.

АЛЬБУМИН

Белок синтезируется почти исключительно в печени. Значение альбумина в крови заключается:

1.В поддержании коллоидно-осмотического давления;2.Он является богатым и быстро реализуемым резервом белка;3.Транспортная.

б1-ГЛОБУЛИНЫ

Во фракции б1-глобулинов наиболее исследованными являются б1-антитрипсин, б1-липопротеин и б1-гликопротеин, б1-фетопротеин, б1-антихимотрипсин.

1. б1-антитрипсин (б1-протеиназный ингибитор), гликопротеин, образуется в печени, белок острой фазы, является ингибитором протеиназ (трипсина, химотрипсина, калликреина, плазмина, эластазы лейкоцитов) и обуславливает 92-94% от общей антипротеолитической функции крови.

2.б1-антихимотрипсин (ранее б1-гликопротеин Шульца) является одним из реагирующих первыми белков острой фазы (уровень в сыворотке может удваиваться в течение нескольких часов), представляет собой слабый специфический ингибитор химотрипсина, вместе с тем отмечена его активность по отношению и к другим протеазам. 

3.Орозомукоид (кислый б1-гликопротеин) является белком острой фазы и синтезируется в печени. Функцией является связывание стероидов (прогестерон, тестостерон) и лекарств (пропранолол и лидокаин). 

4.б1-фетопротеин - синтезируется в печени и желудочно-кишечном тракте плода. Функцией белка является поддержание осмотического давления крови, связывание материнских эстрогенов и предохранение плода от ее иммунной системы, участие в развитии печени. Диагностическое значение имеет, в первую очередь, для оценки правильного развития плода и срока беременности: увеличивается при многоплодной беременности, пороках развития и смерти плода.

5.б-липопротеины 

б2-ГЛОБУЛИНЫ

Во фракции б2-глобулинов наиболее важными для диагностики являются б2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин. Также к этой фракции относятся ангиотензиноген, б2-гликопротеин связанный с беременностью, б2-HS-гликопротеин, б2-антиплазмин, белок A связанный с беременностью.

1.б2-макроглобулин - цинксодержащий белок острой фазы, содержит 4 идентичных субъединицы и включает углеводный компонент. Белок синтезируется в печени и в иммунокомпетентных клетках. Белок контролирует развитие инфекций и воспалительных процессов, является ингибитором протеиназ (как свертывающей системы крови, так и других) - плазмина, пепсина, трипсина, химотрипсина, эндопептидаз, катепсина D, тромбина, калликреина.

2.Гаптоглобин - типичный представитель белков острой фазы, синтезируется в печени и в низких концентрациях присутствует во многих жидкостях организма - ликворе, лимфе, синовиальной жидкости, желчи.

Белок обладает следующими функциями: связывает б- и в-димеры гемоглобина плазмы и предохраняет организм от потери железа, данный комплекс разрушается в клетках РЭС и печени,

 выполняет неспецифическую защитную функцию, комплексируясь с белковыми и небелковыми веществами, появляющимися при распаде клеток, участвует в транспорте витамина В12.

3. Церулоплазмин (ферроксидаза), содержит 8 атомов меди. Это белок острой фазы, содержит 90% всей меди плазмы и способствует насыщению железом апотрансферрина, участвует в обмене биогенных аминов (адреналина, норадреналина, серотонина) и аскорбиновой кислоты, регулирует уровень симпатических медиаторов мозга, как сывороточный антиоксидант ликвидирует супероксидные радикалы кислорода, восстанавливает О2 до воды и предотвращает окисление ненасыщенных жирных кислот.

в-ГЛОБУЛИНЫ

Фракция в-глобулинов содержит трансферрин, гемопексин, компоненты комплемента. В свежей сыворотке эта фракция часто разделена, меньшая в2-фракция в основном обусловлена в-липопротеинами.

1.Трансферрин - гликопротеин плазмы, имеет два центра связывания железа, присоединяет только трехвалентное железо вместе с анионом гидрокарбоната, синтезируется в печени и РЭС. Функции белка заключаются в связывании железа, превращении его в деионизированную форму и транспорте между тканями, в основном, между печенью и костным мозгом.

2.Гемопексин - гемсвязывающий гликопротеин, синтезируется в гепатоцитах, также связывает порфирин, гемсодержащие хромопротеины (гемоглобин, миоглобин, каталазу), доставляя их в печень, где происходит распад гема и связывание железа с ферритином.

3.Стероид-связывающий в-глобулин синтезируется в печени, транспортирует половые гормоны тестостерон (около 60% циркулирующего гормона), эстрадиол, другие 17-в-гидроксистероиды, что регулирует свободную (активную) фракцию гормонов. Синтез белка стимулируется эстрадиолом, подавляется андрогенами. 

4.в- и прев-липопротеины 

ФРАКЦИЯ г-ГЛОБУЛИНОВ

Содержит иммуноглобулины G, A, M, Е, D.

Иммуноглобулины G - основные иммуноглобулины сыворотки, осуществляют гуморальную защиту организма от бактерий и вирусов и их растворимых токсинов (антигенов).

Активно транспортируются через плаценту. У детей должная концентрация достигается только к 1,5-2 годам.

Иммуноглобулины А осуществляют местный иммунитет на слизистых поверхностях дыхательных путей (носовой и бронхиальный секрет) и кишечного тракта. Они присутствуют в женском молозиве, слезе, слюне. После рождения количество секреторного IgA (на слизистых) достигает уровня взрослых уже на 2-3 неделе жизни, сывороточного IgA - только к 14-15 годам.

Иммуноглобулины М появляются в процессе формирования иммунного ответа, являясь первичными антителами. Вскоре после рождения их уровень нарастает, достигает максимума к 9 месяцу жизни, после чего снижается и восстанавливается только к 20-30 годам.

Иммуноглобулины Е вырабатываются плазматическими клетками и участвуют в аллергических реакциях организма.

Иммуноглобулины D не имеют четкой сформированной функции. Предполагается, что они регулируют активность других иммуноглобулинов.

ОСОБЕННОСТИ КОЛИЧЕСТВА БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ У ДЕТЕЙ

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем

У взрослых, и становится минимальной к концу первого месяца жизни (48 г/л). Ко второму третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. Между вторым и двенадцатым месяцами возникает временное превышение концентрацией б2-глобулинов взрослого уровня.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Регуляция белкового обмена

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Фермент.

    реферат [4,0 M], добавлен 15.05.2007

  • Понятие и структура белков, аминокислоты как их мономеры. Классификация и разновидности аминокислот, характер пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и выполняемые функции.

    презентация [5,0 M], добавлен 14.04.2014

  • Понятие белков как высокомолекулярных природных соединений (биополимеров), состоящих из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Функции и значение белков в организме человека, их превращение и структура: первичная, вторичная, третичная.

    презентация [564,0 K], добавлен 07.04.2014

  • Белки - высокомолекулярные органические соединения, их аминокислотный состав. Определение свойств белков их составом и структурой белковой молекулы. Характеристика основных функций белков. Органоиды клетки и их функции. Клеточное дыхание и его строение.

    контрольная работа [22,5 K], добавлен 24.06.2012

  • Физические, биологические и химические свойства белков. Синтез и анализ белков. Определение первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков. Денатурация, выделение и очистка белков. Использование белков в промышленности и медицине.

    реферат [296,5 K], добавлен 10.06.2015

  • Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность.

    реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010

  • Изучение функций белков - высокомолекулярных органических веществ, построенных из остатков аминокислот, которые составляют основу жизнедеятельности всех органов. Значение аминокислот - органических веществ, которые содержат амин- и карбоксильную группы.

    презентация [847,2 K], добавлен 25.01.2011

  • Проблемы сборки мембранных белков, методы исследования и условия переноса белков через мембраны. Сигнальная и мембранная (триггерная) гипотеза встраивания белков в мембрану. Процесс сборки мультисубъединичных комплексов и обновление мембранных белков.

    курсовая работа [289,5 K], добавлен 13.04.2009

  • Обмен нуклеопротеинов - сложных белков, небелковым компонентом которых являются нуклеиновые кислоты – ДНК или РНК. Катаболизм пиримидиновых азотистых оснований. Роль аминокислот в синтезе мононуклеотидов. Ферменты, катализирующие реакции реутилизации.

    презентация [895,5 K], добавлен 22.01.2016

  • Аминокислотный состав белков в организмах, роль генетического кода. Комбинации из 20 стандартных аминокислот. Выделение белков в отдельный класс биологических молекул. Гидрофильные и гидрофобные белки. Принцип построения белков, уровень их организации.

    творческая работа [765,3 K], добавлен 08.11.2009

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.