Химический состав мышц

Размещено на http://www.allbest.ru/

Химический состав мышц

В мышечной ткани взрослого человека 72 -- 80% воды, 16 -- 21% белка, 3 -- 4% небелковых веществ: углеводов, липидов, экстрактивных азотсодержащих веществ, солей органических и неорганических кислот и других химических соединений.

Белки. Основными функциями мышечных белков: структурная, регуляторная (билкиензимы) и сократительная. В мышечной ткани различают следующие белки:

Белки мышц различаются растворимостью в воде и солевых растворах.

Белки сарколеммы: липопротеины, коллаген и эластин. Они нерастворимы в воде, обеспечивают эластичность, прочность и избирательную проницаемость сарколеммы для ионов и других веществ. При мышечного сокращения эластин и коллаген формируют в сарколемму упругие силы, которые при расслаблении возвращают мышечную клетку к предыдущей формы и размера.

Белки саркоплазмы растворимые в воде и слабых солевых растворах. Их разделяют на альбумины и глобулины. Альбумины основном представлены ферментами гликолиза, КФК, глобулины -- ферментами и запасными белками, которые во время тренировки способны превращаться в сократительные белки миофибрилл. К саркоплазматического белкам относят также хромопротеины миоглобин, который депонирует кислород в мышечной ткани.

Белки ядер экстрагируют из мышечной ткани щелочными растворами, относятся к нуклеопротеидов, участвуют в сохранении и реализации генетической информации.

Белки митохондрий представлены ферментами цикла лимонной кислоты, дыхательной цепи, окисления жирных кислот.

Белки миофибрилл -- это сократительные белки: миозин, актин, актомиозин. Они растворяются в солевых растворах с высокой ионной силой. В группу миофибриллярных белкам относят также регуляторные белки -- тропомиозин, тропонин, б и вактинины, которые создают единый комплекс с актомиозин. Все вышеназванные белки участвуют в мышечном сокращении.

Миозин -- фибриллярный сократительный белок мышц, доля которого составляет 55% общего количества всех мышечных белков. Он образует толстые протофибрилл -- миофиламенты -- путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина. В молекуле миозина различают сильно вытянутую в длину фибриллярную часть и глобулярную «головку». Фибриллярная часть миозина имеет двуспиральной структуру. Молекула миозина скадаеться из шести субъединиц: двух тяжелых полипептидных цепей и четырех легких, расположенных в глобулярных головке.

Тяжелые цепи образуют длинную закрученную бспираль -- «хвост» молекулы. Конец каждого тяжелой цепи вместе с легкими цепями образует глобулу -- головку молекулы, способную соединяться с актином.

Фибриллярная часть миозина с помощью слабых связей образует толстые протофибрилл. Стержни молекул спонтанно взаимодействуют между собой «конец в конец», «бок о бок», при этом головки остаются свободными.

Легкие цепи миозина, образуют головку, гетерогенные по составу, их емкость зависит от вида животных и типа мышц. На «головке» молекулы миозина расположены:

-- Актинзвьязувальний центр -- обеспечивает взаимодействие с актиновыми филаментами;

-- Активный центр фермента АТФазы -- за счет него миозин гидролизует АТФ:

АТФ + Н2О > АДФ + Фн.

Миозин вместе с другими аминокислотами содержит много остатков цистеина, глаутамату, лизина, лейцина. Цистеин -- донор свободных сульфгидрильных групп (SH), которые участвуют в формировании головок миозина. В пространстве между головками к молекуле миозина с помощью ионов Mg + + прикреплены ионы АТФ, которые в состоянии покоя заряжены отрицательно (АТФ2).

При мышечного сокращения миозин выполняет две функции:

1. Сократительной -- образует с молекулами актина актомиозиновий комплекс, способный выполнять механическую работу.

2. Регуляторную -- регулирует расщепление АТФ посредством миозиновои АТФазы. Благодаря этому химическая энергия АТФ трансформируется в механическую работу мышц.

Актин образует тонкие протофибрилл, существует в двух, способных переходить друг в друга, формах: глобулярный (Gактин) и фибриллярный (Fактин). Молекула Gактину состоит из одной полипептидной цепи, содержащий 374 аминокислотные остатки. При мышечного сокращения при наличии К + и Mg + + происходит Нековалентные полимеризация Gактину и он превращается в нерастворимый Fактин. Последний легко присоединяется к миозина. Волокна Fактину похожи на две нити ожерелья, закрученные одна вокруг другой.

Обе формы актина ферментативно неактивны. Каждая молекула Gактину связывает один ион Са + +, что участвует в инициации мышечного сокращения. Кроме того, Gактин связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Зьязування АТФ из Gактином сопровождается его полимеризацией и образованием Fактину и одновременным расщеплением АТФ:

n (GактинАТФ) > (GактинАДФ) + Fактин + nФн

Fактин стимулирует АТФазу миозина, создает движущую силу для процесса сокращения. В состоянии покоя активные центры актина содержат отрицательно заряженные ионы АДФ. В покое миозин и актин между собой не взаимодействуют.

Актомиозин образуется при соединении миозина с Fактином. Молярное соотношение актин: миозин в составе актомиозинового комплекса 1:1. Нить Fактину способна связывать большое количество молекул миозина. Актомиозиновий комплекс диссоциирует при наличии АТФ и ионов Mg2 +. Актомиозину присуща АТФазная активность, которая отличается от такой миозина:

-- Ферменты имеют разные оптимальные значения рН;

-- Энзим актомиозин активируется ионами Mg2 + и ингибируется этилендиаминтетраацетата (ЭДТА) и АТФ;

-- АТФазная активность миозина ингибируется ионами Mg2 +, активируется ЭДТА, НЕ ингибируется АТФ;

-- АТФазная активность миозина значительно возрастает при наличии Fактину.

Внутри миофибриллы молекулы миозина и актина расположены в определенном порядке: толстые протофибрилл сортируются и свободно лежат в матриксе миофибриллы, многократно повторяясь по ее длине.

Внутри толстых нитей есть небольшое вздутие в обе стороны, от которого расположены головки миозина, содержащих сульфгидрильные группы. Концы толстых нитей с обеих сторон заходят в зону тонких нитей на 1/3 их длины. Тонкие нити также лежат сортируются, многократно повторяясь по длине миофибриллы, однако посередине они пересечены мембраной (Z), что соединяет их между собой и прикреплена с обеих сторон до оболочки миофибриллы. Расстояние между двумя ближайшими мембранами -- это саркомер).

Тропомиозин и тропонин -- водорастворимые фибриллярные белки с регуляторными функциями. Особенно много их в гладких мышцах. При отсутствии ионов кальция они блокируют связывание миозина с актином.

Тропомиозин (Тм) -- фибриллярный белок актиновых нити, состоящий из двух бспиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм, что обвивает актиновые нити. В тонкой нити на одну молекулу тропомиозином приходится семь молекул Gактину. Тропомиозин располагается в желобках между двумя спиралями Gактину. Тропомиозин соединяется «конец в конец» в непрерывную цепочку. Молекула тропомиозином закрывает активные центры связывания на поверхности глобул актина. На концах каждой молекулы тропомиозином расположены белки тропонинов системы, характерна только для поперечнополосатых мышц. На долю тропомиозином приходится 4 -- 7% всех белков миофибрилл.

Тропонин (Тн) -- это глобулярный белок, доля которого в скелетных мышцах составляет около 2% от всех миофибриллярных белков. Он располагается на тропомиозином с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозином. Тропомиозин состоит из трех субъединиц:

ТнI (ингибирующее) -- ингибиторная субъединица (ложный ингибитор). Он создает пространственную препятствие мешает взаимодействия актина с миозином в момент, когда тропонин С связан с Са + +. мышечный белок сокращение

ТНС (кальцийзвьязувальний) -- Са + + связывающий протеин вроде кальмодулина. Он связывает четыре ионы кальция. При наличии кальция меняется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения тропонина Т относительно актина, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

ТНТ (тропомиозинзвьязувальний) обеспечивает связь тропонина с тропомиозином. Через ТНТ конфирмацийни изменения тропонина передаются на тропомиозин.

Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует тропомиозинового комплекс, который прикрепляется к актиновых филаментов и предоставляет актомиозину скелетных мышц чувствительность к ионам Са + +.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно мышц состоит из Fактину, тропомиозином, трех тропонинов компонентов -- ТНС, тные, ТНТ28).

Кроме белков, в состав мышц входят азотистые небелковые вещества, безазотистые органические вещества и минеральные соли.

Азотистые небелковые вещества

Азотистые небелковые вещества представлены в мышцах:

* креатином, из которого образуется креатинфосфат. Эти соединения составляют 60% небелкового азота мышц;

* креатинина -- продуктом катаболизма креатинфосфата и креатина;

* нуклеотидами -- АТФ, АДФ, АМФ и др..;

* специфическими дипептидами ансерином и карнозином:

Карнозин (валанилLгистидин) Ансерин (Nметилкарнозин)

Карнозин и ансерин увеличивают амплитуду мышечного сокращения, которая предварительно была снижена утомлением, путем повышения эффективности работы ионных насосов мышечной клетки;

* трипептидом глутатионом;

* свободными аминокислотами, из которых преобладают глутаминовая кислота и глутамин, участвующего в обезвреживании и транспорте аммиака;

* фосфоглицеридов мембран: фосфатидилхолина, фосфатидилсерина, фосфатидилэтаноламин и др..;

* другими азотистыми соединениями, которые являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и находятся в мышечной ткани в небольшом количестве: мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин, гипоксантин.

Безазотистые органические вещества мышц

Безазотистые органические вещества мышц представлены углеводами и липидами.

Среди внутримышечных углеводов преобладает гликоген -- до 2%, свободная глюкоза -- встречается только в следовых концентрациях, незначительное количество промежуточных продуктов углеводного обмена -- глюкозофосфатив, фруктозофосфатив, пировиноградной кислоты, лактата и других карбоновых кислот. Углеводы обеспечивают работу мышц в условиях дефицита кислорода.

На долю липидов приходится около 1% мышечной массы. Они представлены триацилглицеролов, холестерола, свободными жирными кислотами, фосфолипидами. Липиды используются как строительный и энергетический материал. Их окисление происходит только при достаточном обеспечении мышц кислородом.

Минеральные соли в мышцах

Минеральные соли составляют от 0,1 до 1,5% мышечной массы и представлены различными ионами. С катионов преобладают К +, Na +, в меньшем количестве -- Са + +, Mg + +, Fe3 +. Анионы представлены РО43, НРО42, Н2РО4, Cl, SО42, HCO3, а также анионами органических кислот (молочной, лимонной, уксусной и других). Мышечная ткань содержит также микроэлементы: кобальт, алюминий, никель, бор, цинк и другие.

Химический состав мышц изменяется в зависимости от возраста, типа ткани, физической нагрузки.

В эмбриональной мышечной ткани по сравнению со зрелой больше воды, белков стромы, ДНК, РНК, нуклеопротеинов, в ней меньше миофибриллярных белков -- актина и актомиозина, низкая концентрация АТФ, креатинфосфата, витсутни дипептиды ансерин и карнозин. В процессе развития эмбриона количество миофибриллярных белков растет, повышается их АТФазная активность, однако уменьшается содержание нуклеопротеидов и нуклеиновых кислот. Ансерин и карнозин появляются по мере развития мышечной функции -- появлением двигательных рефлексов, Са + + чувствительности актомиозину, началом работы ионных насосов и др.. В процессе развития эмбриональной мышечной ткани изменяется ее изоферментный спектр -- активность лактатдегидрогеназы (ЛДГ), гексокиназы и других энзимов. В первые месяцы развития эмбриона в скелетных мышцах преобладают изоферментные ЛДГ2, ЛДГ3, по мере развития постепенно возрастает активность ЛДГ4, ЛДГ5.

По химическому составу сердечный и гладкие мышцы несколько отличаются от скелетных. У них значительно меньше миофибриллярных белков, но большая концентрация белков стромы. Кроме того, миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры значительно отличаются по своим физико-химические свойствам от аналогичных белков скелетных мышц. Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда содержит более Миоальбумин.

По химическому составу сердечную мышцу занимает промежуточное положение между скелетными и гладкими. Содержание АТФ, гликогена в нем ниже, чем в скелетной, и выше, чем в гладкой мускулатуре. В сердечной и гладких мышцах найдены лишь следы ансерину и карнозина. Миокард отличается от других мышц значительным содержанием фосфоглицеридов.

Размещено на Allbest.ru