Размещено на http://www.allbest.ru/

Министерство Сельского Хозяйства РФ

ФГБОУ ВПО «Санкт-Петербургская Государственная Академия Ветеринарной Медицины»

Кафедра Биологической химии и Физиологии

Реферат

на тему: «Класс трансфераз. Представители, строение и их роль в жизнедеятельности»

Работу выполнила:

студентка 2 курса 19 группы

ФВМ

Головачева Татьяна Андреевна

Работу проверил:

Фёдоров Борис Михайлович

Санкт-Петербург

2015

Введение

Трансферамзы -- отдельный класс ферментов, катализирующих перенос функциональных групп и молекулярных остатков от одной молекулы к другой. Широко распространены в растительных и животных организмах, участвуют в превращениях углеводов, липидов, нуклеиновых и аминокислот.

Реакции, катализируемые трансферазами, в общем случае выглядят так:

A--X + B - A + B--X.

фермент организм кислота нуклеиновый

Молекула A здесь выступает в качестве донора группы атомов (X), а молекула B является акцептором группы. Часто в качестве донора в подобных реакциях переноса выступает один из коферментов. Многие из катализируемых трансферазами реакций являются обратимыми.

Это один из наиболее обширных классов: он насчитывает около 500 индивидуальных ферментов.

Согласно международной классификации и номенклатуре ферментов трансферазы относятся ко 2 классу, в пределах которого выделяют девять подклассов:

* КФ 2.1 включает ферменты, переносящие одноуглеродные группы;

* КФ 2.2 -- ферменты, переносящие альдегидные и кетонные группы;

* КФ 2.3 -- переносящие ацильные остатки (ацилтрансферазы);

* КФ 2.4 -- переносящие остатки сахаров (гликозилтрансферазы);

* КФ 2.5 -- переносящие алкильные и арильные группы за исключеним метильного остатка;

* КФ 2.6 -- переносящие группы атомов, содержащие азот;

* КФ 2.7 -- переносящие фосфор-содержащие остатки;

* КФ 2.8 -- переносящие группы, содержащие серу;

* КФ 2.9 -- переносящие группы, содержащие селен.

Основные представители класса трансфераз

ТРАНСФЕРАЗЫ, класс ферментов, катализирующих перенос фрагментов молекул (напр., метила, ацетила, гликозила) с одного соединения (донора), на другое соединение (акцептор). Во многих случаях промежуточным донором является кофермент, присоединяющий группу, подлежащую переносу.

Подклассы трансфераз (их 8) различают по характеру групп, переносимых на акцептор. К подклассу трансфераз, катализирующих перенос одноуглеродных фрагментов, относятся метил-трансферазы, трансферазы гидроксиметильных, формальных и др. родственных групп, карбоксил- и карбамоилтрансферазы и др. Перенос группы СН3 осуществляется, напр., с 5-метил-тетрагидрофолиевой кислоты на гомоцистеин HSCH2CH2CH(NH2)COOH на последней стадии биосинтеза метионина. Универсальный донор групп СН3при трансметилировании - S-аденозилметионин - субстрат метил-трансфераз, модифицирующих нуклеиновые кислоты; эти ферменты играют важную роль в функционировании генетического аппарата клетки. Известны также трансферазы, катализирующие метилирование жирных кислот, ненасыщенными фосфолипидов, полисахаридов и др. Многие трансферазы, катализирующие перенос гидроксиметильных и формильных остатков (напр., серин-гидрокси-метилтрансфераза), содержат в качестве кофермента пирид-оксальфосфат (см. Витамин В6). Универсальные доноры в этих реакциях-5,10-метилен- или 5-формилтетрагидрофо-лиевая кислота. Донор карбамоильного остатка для многих трансфераз -карбамоилфосфат (HO)2P(O)OC(O)NH2 (метаболит в биосинтезе уридиновой кислоты и аргинина). Наиболее исследованный фермент этого подкласса - аспартат-карбамоил-трансфераза, катализирующая биосинтез К-карбамоил-L-аспарагиновой кислоты (основа метаболита в синтезе пиримидиновых оснований).

В отдельный подкласс объединяют трансферазы, катализирующие перенос альдегидных и кетонных групп (фрагментов молекул углеводов). В него входит, например, транскетолаза, переносящая фрагмент НОСН2С(О) в пентозофосфатном цикле.

Подкласс трансфераз составляют ацилтрансферазы, катализирующие перенос ацильной группы с образованием эфиров и амидов. Донором в этих реакциях обычно является ацилкофермент А (см. Пантотеновая кислота). Реакции, катализируемые этими трансферазами, наиболее характерны для метаболизма жирных кислот. Акцепторами ацетила (донор ацетилкофермент А) могут быть аминокислоты, глюкозамин, остаток фосфорной кислоты и др.

Некоторые трансферазы этого подкласса при трансляции в качестве донора используют аминоацил-транспортную РНК. Пример трансфераз этого подкласса-фосфатацетилтрансфераза, катализирующая перенос ацетила на фосфорную кислоту с образованием ацетилфосфорной кислоты.

К отдельному подклассу относят трансферазы, катализирующие перенос гликозильных остатков (гликозилтрансферазы). Некоторые из этих трансфераз обладают также гидролитической активностью, которая может рассматриваться как перенос глико-зильного остатка на молекулу воды. Акцептором может служить также Н3РО4 в случае фосфорилаз. Наиболее распространен перенос остатка углевода от олигосахарида или богатого энергией метаболита на другую молекулу углевода. К наиболее изученным трансферазам этого подкласса можно отнести ферменты синтеза гликогена (напр., гликоген(крахмал),синтетазу и галоктозилтрансферазу).

В отдельный подкласс объединяют трансферазы, катализирующие перенос алкильных групп (отличающихся от СН3), как замещенных, так и не замещенных. Хорошо изученные трансферазы этого подкласса-глутатионтрансферазы, катализирующие перенос различных остатков на глутатион, а также метионин-аденозил- и енолпируват-трансфераза.

Отдельно рассматривают подкласс трансфераз, катализирующих перенос групп, содержащих атом N. Трансферазы этого подкласса ответственны за перенос аминогрупп. Аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с аминокислот на 2-оксокислоты. Эта реакция является, по существу, окислительно-восстановительной. Однако из-за того, что основной функцией этих ферментов считается перенос групп NH2, они классифицируются как трансферазы, а не как оксидоредуктазы. Наиболее изученный фермент этого подкласса-аспартатаминотрансфераза, содержащая в качестве кофермента пиридоксальфосфат.

Важный подкласс трансфераз- ферменты, катализирующие перенос групп, содержащих атом P (этот подкласс называется киназами). Большинство ферментов этого подкласса относятся к фосфотрансферазам, катализирующим перенос остатка фосфорной кислотыты на различные акцепторы. Так, гексокиназа катализирует перенос остатка фосфорной кислотыты с АТФ на группу ОН D-гексозы, 3-фосфоглицераткиназа-с АТФ на карбоксильную группу 3-фосфо-D-глицериновой к-ты. Трансферазы этого подкласса катализируют также перенос нуклеотидных фрагментов (нуклеотидилтрансферазы); например, РНК-полимеразы осуществляют перенос остатков рибонуклеотидов при синтезе РНК. Среди трансфераз этого подкласса известны также ферменты, катализирующие перенос остатка Н3РО4 с регенерацией донора (реакции кажущегося внутримолекулярного переноса); например, фосфоглюкомутаза переносит остаток этой кислоты с a-D-глюкозо-1,6-дифосфата на a-D-глюкозу-1-фосфат с образованием a-D-глюкозо-6-фосфата и молекулы исходного донора.

В подкласс трансфераз объединены также ферменты, катализирующие перенос фрагментов, содержащих атом S (напр., арилсульфотрансфераза катализирует перенос сульфогруппы на производные фенола).

Строение

Сложные ферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот - апофермент, и небелковую часть- кофактор.

Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой.

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию.

1. Активный центр- комбинация амиокислотных остатков, обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре обязательно расположены функциональные группы кофакторов.

В свою очередь в активном центре выделяют два участка: якорный- отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре, каталитический- непосредственно отвечает за осуществление реакции.

2. Аллостерический центр- центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром кокой-либо молекулы( активатором или ингибитором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Роль

Аминотрансферазы принимают участие в переносе аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту, т.е. в процессах переаминирования, или трансаминирования.

Значение переаминирования: 1) образование заменимых аминокислот; 2) взаимосвязь обмена углеводов и аминокислот за счет того, что реакция обратимая; 3) начальная стадия распада аминокислот. Аминотрансферазы органоспецифичные ферменты, например, АЛТ находится преимущественно в печени, АСТ преимущественно в сердце. Это имеет значение для диагностики заболеваний этих органов, т.к. при повреждении клеток аминотрансферазы выходят в кровь.

Пиридоксальфермент катализирует реакцию переаминирования. В результате серии реакций, включающих в себя непременное образование фермент-субстратных комплексов, аспаргиновая кислота переходит в щавелево-уксусную кислоту, а кетоглутаровая - в глутаминовую.

Гликозилтрансферазы. Эти ферменты ускоряют реакции переноса гликозильных остатков из молекул фосфорных эфиров или иных соединений к молекулам моносахаридов, полисахаридов или иных веществ, обеспечивая главным образом, реакции синтеза и распада олиго- и полисахаридов

Ацилтрансферазы переносят остатки карбоновых кислот, чаще остатки уксусной кислоты и их название формируется по названию переносимой кислоты, например, ацетилтрансфераза, бутирилтрансфераза

Фосфотрансферазы, или киназы это ферменты, которые переносят остатки Н3РО4с одного вещества на другое, ускоряя реакции фосфорилирования.

Карбангидраза, или угольная ангидраза. Это двухкомпонентный фермент, коферментом является цинк. Фермент ускоряет обратимую реакцию синтеза и распада угольной кислоты

Заключение

Роль ферментов в жизнедеятельности животных, растений и микроорганизмов колоссальна. Благодаря каталитической функции разнообразные ферменты обеспечивают быстрое протекание в организме и вне его огромного числа химических реакций.

В природе под каталитическим воздействием ферментов осуществляются процессы гидролиза, фосфоролиза, переноса различных групп (метильные радикалы, остатки фосфорной кислоты и т. д.), окисления и восстановления, расщепления и синтеза, изомеризации и т. п. В частности они катализируют реакции синтеза и распада нуклеиновых кислот, участвуют в процессе пищеварения, катализируют реакции анаэробного окисления и процесс свертывания крови. Практически все химические преобразования в живом веществе протекают с помощью ферментов. Естественно поэтому, что каталитическая функция ферментов лежит в основе жизнедеятельности любого организма.

Список литературы

1. Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. -- В 3-х т. -- Пер. с англ. -- Т.1-2. -- М.: Мир

2. Мецлер Д., Биохимия, пер. с англ., т. 2, М., 1980

3. http://www.xumuk.ru/encyklopedia/2

4. Мецлер Д., Биохимия, пер. с англ., т. 2, М., 1980, с. 81-170; The enzymes, ed. by P.O. Boyer, 3 ed., v. 8-9, N.Y.-L., 1973. А.Г. Габибов.

5. Т.Ш.Шарманов, С.М.Плешкова «Метаболические основы питания с курсом общей биохимии», Алматы, 1998 г.

6.Зайцев.С.Ю.,Конопатов Ю.В. «Биохимия животных»

Размещено на Allbest.ru