Строение, функции и значение белков

Размещено на http://www.allbest.ru/

Содержание

Введение

Раздел 1. Физиологическая роль белка

1.1 Структурная функция белков

1.2 Обмен белков в организме человека

1.3 Азотистое равновесие

Раздел 2. Белковый обмен при различных состояниях организма

2.1 Обмен белков при мышечной деятельности

2.2 Нарушение аминокислотного обмена

Введение

Важнейшим компонентом питания являются белки. Белки представляют основу структурных элементов клетки и тканей. С белками связаны основные проявления жизни: обмен веществ, сокращения мышц, раздражимость нервов, способность к росту, размножению, мышлению. Связывая значительные количества воды, белки образуют плотные коллоидные структуры, определяющие конфигурацию тела. Помимо структурных белков, к белковым веществам относятся гемоглобин - переносчик кислорода в крови, ферменты -важнейшие ускорители биохимических реакций, некоторые гормоны, нуклеопротеиды - определяющие направление синтеза белка в организме, являющиеся носителями наследственных свойств.

Полноценный белок состоит из 20 аминокислот, сочетание которых в молекулах белка может обусловить их огромное разнообразие. Единственным источником образования белков в организме являются аминокислоты белков пищи. О полноценности снабжения организма белком судят по показателям азотистого баланса.

Белки являются единственным источником усвояемого организмом азота. Учитывая количества поступающего с пищей и выделяющегося из организма азота, можно судить о благополучии или нарушении белкового обмена. В организме взрослых здоровых людей, наблюдается азотистое равновесие, это когда количество поступающего с пищей азота' уравнивается с количеством азота, выделяемого из организма. У детей азотистый баланс характеризуется накоплением белков в теле. При этом количество поступающего, с пищей азота значительно превышает его выделение с продуктами распада. В этом случае положительный азотистом баланс. Положительный азотистый баланс наблюдается в организме ребенка, юноши и девушки.

У людей, получающих недостаточное количество белка с пищей или у тяжелобольных, в организме которых белок усваивается плохо, наблюдается потеря азота, то есть отрицательный азотистые баланс. Для взрослого человека минимальная норма составляет 40-50г усеваемого белка в день. Если работа не связана с интенсивным физическим трудом, организм взрослого человека в среднем нуждается в получении с пищей примерно 1-1,2г белка на 1кг веса тела. Это означает, что человек, весящий 70-75кг, должен получать от 70 до 90г белка в сутки. С увеличением интенсивности физического труда возрастают и потребности организма в белке.

Пищевая ценность белков различных видов зависит от их аминокислотного состава. Полноценный белок состоящий из 20 аминокислот имеют лишь 8, которые являются незаменимыми в питании для взрослого человека (и на одну больше для ребенка раннего возраста). - Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме и должны обязательно в определенных количествах поступать в организм с пищей. В соответствии с концепцией сбалансированного питания можно назвать следующие величины, характеризующие минимальные потребности в каждой из незаменимых аминокислот для организма взрослого человека и их оптимальные соотношения, обеспечивающие использования белка.

Если какого-либо: из аминокислот в белках пищи будет меньше, то он не будет синтезироваться, но тогда и другие аминокислоты не могут быть полностью использованы организмом. Аминокислотный состав белков яиц был принят за идеальный, так как их усвоение организмом человека приближается к 100%. Очень высока степень усвоения и других продуктов животного происхождения: молока (75-80%), мяса (70-75%), рыбы (70-80%) и т.д.

Многие растительные продукты, особенно злаковые, содержат белки пониженной биологической ценности. В большинстве растительных материалов обнаруживается недостаток серосодержащих аминокислот.

Раздел 1. Физиологическая роль белка

1.1 Структурная функция белка

Белки сложные органические соединения, построенные из аминокислот. В состав белковых молекул входят азот, углерод, водород и некоторые другие вещества. Аминокислоты характеризуются наличием в них аминогруппы (NH2).

Белки отличаются друг от друга по содержанию в них разных аминокислот. В связи с этим белки обладают специфичностью, т. е. выполняют разные функции. Белки животных разных видов, разных индивидуумов одного и того же вида, а также белки разных органов и тканей одного организма отличаются друг от друга. Специфичность белков позволяет вводить их в организм лишь через органы пищеварения, где они расщепляются до аминокислот и в таком виде всасываются в кровь. В тканях из доставляемых кровью аминокислот образуются белки, свойственные данным тканям. Белки являются основным материалом, из которого построены клетки организма (Абрамова Т. 1994)

Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в отдельных случаях несколько, как правило, взаимосвязанных функций. Об одной из центральных функций, участии их в подавляющем большинстве химических превращений в качестве ферментов или важнейшего компонента ферментов. Ферменты в большинстве своем обеспечивают протекание необходимых для жизнедеятельности процессов при невысоких температурах и рН, близких к нейтральным.

Самая большая функциональная группа белков - ферменты. Каждый фермент в той или иной степени специфичен, т.е. функционально приспособлен к какому-то определенному субстрату, иногда к определенному типу химических связей. Под влиянием различных воздействий структура белковой молекулы может меняться, в связи с чем меняется и активность фермента. Например, существует зависимость скорости ферментативной реакции от изменения температуре и рН.

Некоторые биологические молекулы способны ускорять или ингибировать (от лат. inhibere - сдерживать, останавливать), т. е. подавлять активность ферментов - это один из способов регуляции ферментативных реакций. (Комов В.П. 2004)

Белки являются химическими структурами, представляющими собой линейную последовательность аминокислот, сформировавшуюся в ходе серии реакций конденсации, в которых задействованы а-карбоксильная и а-аминная группы смежных аминокислот. Образующиеся в результат этих реакций связи называются пептидными . Две аминокислоты образуют дипептид, а более длинные цепи - полипептиды. Каждая полипептидная цепь имеет одно аминное и одно карбоксильное окончание, которые могут образовывать последующие пептидные связи с другими аминокислотами. Многие белки состоят из более чем одной полипептидной цепи, каждая из которых формирует субъединицу. Порядок, в котором аминокислоты располагаются в цепи, определяется в процессе белкового синтеза последовательностью нуклеотидных оснований в специфической ДНК, содержащей генетическую информацию, относящуюся к этому белку. Последовательность аминокислот детерминирует окончательную структуру, поскольку боковые цепи компонента аминокислот притягиваются, отталкиваются либо служат физическим препятствием друг для друга, что «заставляет» молекулу складываться и принимать окончательную, соответствующую ей форму. Первичная структура белка - это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка. Расшифровка первичной структуры белка имеет большое практическое значение, так как открывает возможность синтеза его в лаборатории. Благодаря расшифровке структуры гормона инсулина и иммуноглобулина эти белки получают синтетически и широко применяют в медицине. Изучение первичной структуры гемоглобина позволило выявить изменения его структуры у людей при отдельных заболеваниях. В настоящее время расшифрована первичная структура более 1000 белков, в том числе ферментов рибонуклеазы, карбоксипептидазы, миоглобина, цитхромо в и многих других.

Вторичная структура белка - это пространственная укладка полипептидной цепи. Выделяют три типа вторичной структуры: а-спираль, слоистоскладчатая спираль (или В-спираль) и коллагеновая спираль.

При образовании а-спирали полипептидная цепь спирализуется за счет водородных связей таким образом, что витки пептидной цепи периодически повторяются. При этом создается компактная и прочная структура полипептидной цепи белка.

Слоисто-складчатая структура белка представляет собой линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно и прочно связанные водородными связями. Такая структура является основой для фибриллярных белков.

Коллагеновая спираль белка выделяется более сложной укладкой полипептидных цепей. Отдельные цепи спирализованы и закручены одна вокруг другой, образуя суперспираль. Такая структура характерна для коллагена. Коллагеновая спираль имеет высокую упругость и прочность стальной нити. («Основы биохимии» 1986)

Третичная структура Общее расположение, взаимную укладку различных областей, доменов и отдельных аминокислотных остатков одиночной полипептидной цепи называют третичной структурой данного белка. Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако под третичной структурой понимают стерические взаимосвязи между аминокислотными остатками, далеко отстоящими друг от друга по цепи. Четвертичная структура если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой не ковалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между остатками, находящимися на поверхности полипептидных цепей. Подобные белки называют олигомерами, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи-протомерами, мономерами или субъединицами.

Многие олигомерные белки содержат два или четыре протомера и называются димерами или тетрамерами соответственно. Довольно часто встречаются олигомеры, содержащие более четырех протомеров, особенно среди регуляторных белков (пример - транскарбамоилаза). Олигомерные белки играют особую роль во внутриклеточной регуляции: их протомеры могут слегка менять взаимную ориентацию, что приводит к изменению свойств олигомера.

Структурная функция белков или пластическая, функция белков заключается в том, что протеины являются главной составной частью всех клеток и межклеточных структур. Белки также входят в состав основного вещества хрящей, костей и кожи. Биосинтез белков определяет рост и развитие организма.

Каталитическая или ферментная, функция белков состоит в том, что протеины способны ускорять биохимические реакции в организме. Все известные в настоящее время ферменты являются белками. От активности белков-ферментов зависит осуществление всех видов обмена веществ в организме.

Защитная функция белков проявляется в образовании иммунных тел (антител) при поступлении в организм чужеродного белка (например, бактерий). Кроме того, белки связывают токсины и яды, попадающие в организм, и обеспечивают свертывание крови и остановку кровотечения при ранениях.

Транспортная функция белков заключается в том, что белки принимают участие в переносе многих веществ. Так, снабжение клеток кислородом и удаление углекислого газа из организма осуществляется сложным белком-гемоглобином, липопротеиды обеспечивают транспорт жиров и т.д.

Передача наследственных свойств в которой ведущую роль играют нуклеопротеиды, является одной из важнейших функций белков. В состав нуклеопротеидов входят нуклеиновые кислоты. Различают два основных типа нуклеиновых кислот: рибонуклеиновые кислоты (РНК), содержащие аденин, цитозин, урацил, рибозу и фосфорную кислоту, и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), в состав которых входят дезоксирибоза вместо рибозы и тимин вместо урацила. Важнейшей биологической функцией нуклеиновых кислот является их участие в биосинтезе белков. Нуклеиновые кислоты не только необходимы для самого процесса биосинтеза белка, они обеспечивают также образование белков, специфичных для данного вида и органа.

Регуляторная функция белков направлена на поддержание биологических констант в организме, что обеспечивается регулирующими влияниями различных гормонов белковой природы.

Энергетическая роль белков состоит в обеспечении энергией всех жизненных процессов в организме животных и человека Белки-ферменты определяют все стороны обмена веществ и образование энергии не только из самих протеинов, но и из углеводов и жиров. При окислении 1 г белка в среднем освобождается энергия, равная 16,7 кДж (4,0 ккал).

Белковые тела различных людей имеют индивидуальную специфичность. Это значит что, образование иммунных тел в организме человека при пересадке органов, в результате чего может возникнуть реакция отторжения пересаженного органа.

Индивидуальные различия в составе белков передаются по наследству. Нарушение генетического кода в ряде случаев может явиться причиной тяжелых наследственных заболеваний (Косицкий Г.И. 1985).

1.2 Обмен белков в организме человека

Важный критерий пищевой ценности белков - доступность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения. Исключение составляют белки опорных тканей (коллаген и эластин). Белки растительного происхождения перевариваются в организме плохо, т.к. содержат много волокон и иногда ингибиторы

В зависимости от содержания заменимых и незаменимых аминокислот белки делят на полноценные и неполноценные. Белки, которые содержат все необходимые организму аминокислоты и в необходимых количествах, называют биологически полноценными. Наиболее высока биологическая ценность белков мяса, молока, яиц, рыбы, икры. Белки, в которых отсутствует та или иная аминокислота или содержится, но в недостаточном количестве, называют биологически неполноценными

В организме постоянно происходит распад белков. Разрушаются старые клетки, образуются новые. Поэтому организм нуждается в постоянном поступлении белка с пищей. Потребность в белке резко возрастает у детей в период усиленного роста организма, у беременных женщин, в период выздоровления после тяжелой болезни, во время усиленной спортивной тренировки.

Белки расщепляются в пищеварительном тракте до аминокислот и низкомолекулярных полипептидов, которые всасываются в кровь. С током крови они поступают в печень, где часть из них подвергается дезаминированию и переаминированию; эти процессы обеспечивают синтез некоторых аминокислот и белков. Из печени аминокислоты поступают в ткани тела, где используются для синтеза белка. Избыток белка, поступившего с пищей, превращается в углеводы и жиры. Конечные продукты распада белков - мочевина, аммиак, мочевая кислота, креатинин и другие - выводятся из организма с мочой и потом. (Чусов Ю.Н. 1998)

Белки сложны по своему строению и весьма специфичны. Белки, содержащиеся в пище, и белки в составе нашего тела значительно отличаются по своим качествам. Если белок извлечь из пищи и ввести непосредственно в кровь, то человек может погибнуть. Белки состоят из белковых элементов - аминокислот, которые образуются при переваривании животного и растительного белка и поступают в кровь из тонкого кишечника. В состав клеток живого организма входит более 20 типов аминокислот. В клетках непрерывно протекают процессы синтеза огромных белковых молекул, состоящих из цепочек аминокислот. Сочетание этих аминокислот (всех или части из них), соединенных в цепочки в разной последовательности, и обуславливает бесчисленное количество разнообразных белков.

Аминокислоты делятся на незаменимые и заменимые. Незаменимыми называются те, которые организм получает только с пищей. Заменимые могут быть синтезированы в организме из других аминокислот. По содержанию аминокислот определяется ценность белков пищи. Вот почему белки, поступающие с пищей, делятся на две группы: полноценные, содержащие все незаменимые аминокислоты, и неполноценные, в составе которых отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты. Основным источником полноценных белков служат животные белки. Растительные белки (за редким исключением) неполноценные.

В тканях и клетках непрерывно идет разрушение и синтез белковых структур. В условно здоровом организме взрослого человека количество распавшегося белка равно количеству синтезированного. Так как баланс белка в организме имеет большое практическое значение, разработано много методов его изучения. Баланс белка определяется разностью между количеством белка, поступившего с пищей, и количеством белка, подвергшегося за это время разрушению. Содержание белка в пищевых продуктах различно.

Обмен веществ в организме регулируется нервными центрами, расположенными в области промежуточного мозга. При повреждении некоторых ядер этого отдела мозга усиливается белковый обмен, его баланс становится отрицательным, вследствие чего наступает резкое истощение. Нервная система влияет на белковый обмен через гормоны щитовидной железы, передней доли гипофиза (соматотропный гормон) и других желез внутренней секреции. В процессах жизнедеятельности организма белкам принадлежит особая роль, так как ни углеводы, ни липиды не могут их заменить в воспроизводстве основных структурных элементов клетки, а также в образовании таких важнейших веществ, как ферменты и гормоны. Однако синтез белка из неоргани-

Белки играют в питании человека чрезвычайно важную роль, так как они являются главной составной частью клеток всех органов и тканей организма.

Основное назначение белков пищи - это построение новых клеток и тканей, обеспечивающих развитие молодых растущих организмов. В зрелом возрасте, когда процессы роста уже полностью завершены, остается потребность в регенерации изношенных, отживших клеток. Для этой цели требуется белок, причем пропорционально изнашиваемости тканей. Установлено, что чем выше мышечная нагрузка, тем больше потребности в регенерации и соответственно в белке.

Белки - сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты.

Белки в организме человека выполняют несколько важных функций - пластическую, каталитическую, гормональную, функцию специфичности и транспортную. Важнейшей функцией пищевых белков является обеспечение организма пластическим материалом. Организм человека практически лишен резервов белка. Единственным источником их являются белки пищи, вследствие чего они относятся к незаменимым компонентам рациона.

Во многих странах население испытывает дефицит в белках. В связи с этим важной задачей становится поиск новых нетрадиционных способов его получения.

Среди растительных продуктов значительным содержанием белка отличаются бобовые. До периода культивирования картофеля в Европе бобовые растения составляли одну из основных частей пищи населения. До сих пор во многих странах бобы, фасоль, горох культивируются на больших площадях. Белки сои богаты всеми незаменимыми аминокислотами, скор которых равен или превышает 100 % по шкале ВОЗ; исключение составляют серосодержащие аминокислоты (скор 71 %). Усвояемость соевых белков равна 90, 7 %. По анаболической эффективности они не уступают белкам животного происхождения.

Белки не могут быть заменены другими пищевыми веществами, так как их синтез в организме возможен только из аминокислот. Вместе с тем белок может замещать собой жиры и углеводы, т. е. использоваться для синтеза этих соединений.

Человек получает белок с пищей. При введении чужеродных белковых веществ непосредственно в кровь, минуя пищеварительный тракт, они не только не могут быть использованы организмом, но и приводят к ряду серьезных осложнений (повышение температуры, судороги и другие явления). При повторном введении чужеродного белка в кровь через 15-20 дней может наступить смерть. (Солодков А.С. 2001)

При отсутствии полноценного белкового питания тормозится рост, нарушается формирование скелета. При белковом голодании вначале происходит усиленный распад протеинов скелетной мускулатуры, печени, крови, кишечника, кожи. Аминокислоты, которые при этом освобождаются, используются для синтеза белков центральной нервной системы, миокарда, гормонов. Однако такое перераспределение аминокислот не может восполнить недостаток пищевого белка, и наступает закономерное снижение активности ферментов, нарушаются функции печени, почек и т. д.

Синтез белков без витаминов группы В заметно снижается. Жиры участвуют в транспортировании белков. Белки различных пищевых продуктов отличаются друг от друга по аминокислотному составу, но в сумме дополняют друг друга. Поэтому для обеспечения организма всем спектром аминокислот в питании человека следует использовать широкий ассортимент белковых продуктов животного и растительного происхождения. Для снабжения организма оптимальным аминокислотным составом можно использовать различные белковые комбинации. Например: ватрушки с творогом, пирожки с мясом, молочная рисовая каша. От биологической ценности белков, используемых в питании, зависит их необходимое количество для удовлетворения потребностей организма.

Чем лучше аминокислотный состав белка, тем быстрее он переваривается и усваивается, тем меньшее количество его требуется. Высокой видоспецифичностью белков, входящих в состав органов и тканей, можно объяснить тот факт, что в условиях полного голодания в организме взрослого человека расщепляется 22-24 г тканевых белков для покрытия минимальных физиологических затрат с образованием отрицательного азотного баланса. Для ресинтеза этого количества белка необходимо ввести с пищей 50-70 г белка. Это большая разница зависит от биологической ценности белков. Недостаточное содержание белков в рационе человека ведет к распаду тканевых белков, что приводит в конечном счете к отрицательному азотному балансу, истощению организма. Это проявляется в виде задержки роста и умственного развития у детей, понижения условно-рефлекторной возбудимости ЦНС, снижения устойчивости к стрессам и инфекциям, угнетения гормональной деятельности, дефицита массы тела, жировой инфильтрации печени, плохой заживляемости ран, снижения иммунитета. Дефицит белков способствует развитию пеллагры, которая проявляется трофическими нарушениями, мышечной слабостью, отеками. На фоне белковой недостаточности у детей развивается заболевание квашиоркор Его симптомы: отеки, задержка роста, остеопороз, мышечная слабость, поносы, полиурия.

Алиментарная белковая недостаточность может возникать при нарушении принципов рационального питания, на фоне острых и хронических заболеваний кишечника, других органов и систем. При нарушении процессов пищеварения ухудшается всасывание и усвоение жиров и углеводов, а это способствует усиленному распаду белка для восполнения энерготрат. Повышенный расход белка возникает при инфекционных заболеваниях, туберкулезе, травмах, операциях, ожогах, опухолевых процессах, массивных кровопотерях. Предотвратить белковую недостаточность может специальная диета.

В то же время для организма вреден и избыток белка в питании. При избыточном употреблении белка с пищей в организме усиливаются гнилостные процессы в кишечнике, происходит перенапряжение в деятельности печени и почек из-за продуктов белкового метаболизма, перенапряжение секреторнойфункции пищеварительных желез.

Потребность в белках для взрослых 1 г на 1 кг нормальной массы тела в день, в среднем 70 г в день. Животные белки должны составлять 50-55% от общего количества белка.

Потребность в белке увеличивается до 100-120 г в день в период выздоровления после тяжелых инфекций, переломов, заболеваниях органов пищеварения, нагноительных заболеваниях легких, прием кортикостероидных и анаболических гормонов. Белок ограничивают при остром нефрите, недостаточности почек и печени, подагре и некоторых других заболеваниях. (Баешко А.А. 1999).

В пищеварительном тракте белки расщепляются ферментами до аминокислот и в тонком кишечнике происходит их всасывание. Одновременно с аминокислотами могут частично всасываться и простейшие пептиды. Из аминокислот и простейших пептидов клетки синтезируют собственный белок, который характерен только для данного организма. Белки не могут быть заменены другими пищевыми веществами, так как их синтез в организме возможен только из аминокислот.

Биологическая ценность белков. В разных природных источниках белка (растительных и животных) насчитывается более 80 аминокислот. В пищевых продуктах, которые использует человек, содержится только 20 аминокислот.

У человека постоянно поддерживается относительное белковое равновесие, т. е. сколько расходуется белка, столько и должно поступить с пищей. О количестве расщепляющегося белка можно судить по количеству выведенного из организма азота, так как в других питательных веществах он почти не содержится. О белковом равновесии в организме судят по азотистому балансу, т. е. по соотношению количества азота, введенного в организм, и азота, выведенного из него. Если это, количество одинаково, то такое состояние называется азотистым равновесием, иди балансом. Оно наблюдается у взрослого здорового, нормально питающегося человека. Состояние, при котором усвоение азота превышает его выведение, называется положительным азотистым балансом. Оно характерно для растущего организма, а также для спортсменов, тренировка которых направлена на развитие скелетных мышц, их силовых качеств. При некоторых заболеваниях и при голодании азота усваивается меньше, чем тратится. Такое состояние называется отрицательным азотистым балансом. Нормальная жизнедеятельность организма возможна лишь при азотистом равновесии или положительном азотистом балансе.

1.3 Азотистое равновесие

Азотистое равновесие - это соотношение между количеством азота, содержащегося в принятой пище, и количеством азота, выведенного из организма. Если обе эти величины равны, организм находится в состоянии азотистого равновесия. Когда в организме происходит расщепление тканевых белков без полного их восстановления, наступает отрицательный азотистый баланс - из организма азота выводится больше, чем поступает. Отрицательный нательный азотистый баланс наблюдается при полном и частичном белковом голодании, а также при некоторых заболеваниях, сопровождающихся увеличением тканевого распада у взрослого человека при полном голодании выделяется в среднем за сутки 3,71 г азота. Это соответствует 23,2 г распадающегося белка. Нормальная жизнедеятельность взрослого организма возможно лишь при азотистом равновесии или при положительном азотистом балансе. Азотистое равновесие наступает, когда в организм введено 60-70 г белка при условии достаточного поступления жиров и углеводов. Это количество белка есть белковая оптимальная суточная норма белка в питании взрослого человека значительно выше белкового минимума и колеблется в зависимости от интенсивности обмена веществ и от характера производимого труда. Для лиц, не занимающихся физическим трудом, белковый оптимум в среднем равен 109 г. При физическом механизированном труде белковая норма должна увеличена в среднем до 122 г. Для лиц физического труда механизированном или не полностью механизированного белковая норма в среднем колеблется от 140 до 163 г. Когда человек занимается спортом, у него повышается обмен и усиливается расщепление и синтез тканевых белков. Потребность в пищевом белке увеличивается, достигая 150-160г в зависимости от вкусов и привычек каждого спортсмена содержание белка в пищевом рационе может колебаться но ни при каких условиях суточное потребление недолжно быть ниже 1,5г на 1 кг веса По данным некоторых авторов, животные белки имеют особенно большое значение для лиц занимающихся силовыми и скоростными упражнениями.

Стремление некоторых спортсменов потреблять большие количества белка (до 250 и даже 300 г в сутки) физиологически не оправдывается. При избыточном поступлении в организм белка его безазотистые компоненты используются как энергетические материалы, А компоненты, содержащие азот, превращаются в вещества не только не безразличные, но даже и вредные для органа. Так, например аммиак, образующийся из аминокислот, ядовитое для организма вещество. Наибольший эффект наблюдается, когда белки в организм вводятся непосредственно после тренировочного занятия или даже лучше до него. В последнем случае нарастание массы и силы работающих мышц происходит наиболее эффективно. (Шмидт 1983).

Азотистое равновесие. О количестве белка, получаемого с пищей или выделяемого из организма, можно судить по количеству потребленного или выделенного азота. Из питательных веществ только белки содержат азот. Известно, что его количество в белке составляет 16%. Отсюда легко вычислить, что 1 г азота содержится в 6,25 г белка (100 : 16). Отсюда, зная количество выделенного или потребленного азота, легко рассчитать соответствующее количество белка.

Понятие «азотистый баланс» означает разницу в количестве азота, введенного в организм с пищей и выведенного с мочой, калом и потом. Дня здорового взрослого человека характерно азотистое равновесие, при котором азотистый баланс равен 0.

Биологическая ценность белков. Различают биологически полноценные и неполноценные белки. Степень ценности белка определяется количеством аминокислот, необходимых для нормального протекания в организме процессов синтеза. Белки, которые содержат в определенном соотношении все необходимые для этого аминокислоты, называют полноценными, а белки, в которых нет нужного набора аминокислот, - неполноценными. К последним относят, например, белок кукурузы и ячменя.

В пищеварительном тракте белки подвергаются распаду до аминокислот, которые всасываются в кровь. Пройдя через сосуды печени, аминокислоты приносятся ко всем органам, в клетках которых вновь синтезируется белок, но уже специфичный для, каждого из них. Для синтеза белка используются также аминокислоты, пептиды и нуклеотидпептиды, образующиеся в процессе распада клеточных белков. Нуклеотидпептидом называют продукт неполного распада белка, состоящий из пептидов и нуклеотидной группировки. Для синтеза белка используются также аминокислоты, которые синтезируются в организме. В организме из продуктов распада белков одного вида могут синтезироваться белки другого вида.

Интенсивность синтеза белка довольно высока. Ежесуточно в развивающемся организме человека синтезируется 100 г белков. Однако не все аминокислоты, образовавшиеся при распаде белка, используются для его синтеза. Часть аминокислот подвергается распаду, конечными продуктами которого являются NH3, СО2 и Н2О. Обезвреживание аммиака осуществляется также в печени посредством синтеза мочевины - вещества, относительно безвредного для организма, удаляемого с мочой. Продукты неполного распада одних аминокислот могут использоваться в организме в качестве строительного материала для синтеза других аминокислот. В организме постоянно происходят синтез и распад не только простых белков, но и сложных.

Конечными продуктами обмена нуклеопротеидов являются мочевина, мочевая кислота, углекислый газ и вода. Важнейшими азотистыми продуктами распада белков, которые выделяются с мочой и потом, являются мочевина, мочевая кислота и аммиак.

Окисление аминокислот происходит путем отщепления от них азота в виде аммиака. Аммиак является очень токсичным веществом для центральной нервной системы и других тканей организма. Однако аммиак обезвреживается в тканях печени и мозга: в печени путем образования мочевины, в ткани мозга за счет превращения в глутамин.

В крови печеночной вены содержится втрое меньше аммиака, чем в воротной вене. Следовательно, в печени значительная часть аммиака превращается в мочевину. Удаление печени приводит к гибели от аммиачного отравления. Мочевина же представляет собой относительно безвредный продукт и выводится из организма с мочой.

Часть аммиака обезвреживается путем превращения в глутаминовую кислоту и глутамин. В крови здоровых людей циркулирует лишь незначительное количество аммиака.

При нарушении синтеза мочевины в печени увеличивается концентрация аммиака, аминокислот и полипептидов в крови, что вызывает возбуждение центральной нервной системы, появление судорог, спутанность сознания и даже коматозное состояние и смерть. (Шмидт Р. 1983)

Раздел 2. Белковый обмен при различных состояниях организма

2.1. Обмен белков при мышечной деятельности

Белки - основной материал для построения клеток и тканей. В рационе юного спортсмена, организм которого растет и формируется, количество белковой пищи должно быть достаточным - более 3 г в сутки на каждый килограмм массы тела. С возрастом эта величина уменьшается: так, в 15-17-летнем возрасте достаточно 2,5 г, а с 18 лет - 2,0 г и меньше на 1 кг массы тела. Источником белка являются мясо, рыба, яйца, сыры, молоко, горох, бобы, фасоль, гречневая и другие крупы. (Смирнов В.М. 2002)

Белки вносят незначительный вклад в энергетику мышечной деятельности, поскольку обеспечивают только 10-15 % общего энергопотребления организма. Тем не менее они играют важную роль в обеспечении сократительной функции скелетных мышц и сердца, в формировании долговременной адаптации к физическим нагрузкам, создании определенного композиционного состава мышц.

Физические нагрузки вызывают изменения в процессах синтеза и распада белков в тканях, особенно в скелетных мышцах и печени, степень им раженности которых зависит от интенсивности и длительности физических нагрузок, а также от тренированности организма. Изменение внутритканевого обмена белков определяют обычно по концентрации в крови отдельных незаменимых аминокислот, которые в организме не синтезируются и образуются при распаде тканевых белков. В качестве специфическою показателя распада сократительных белков актина и миозина используется-3-метилгистидин.

Однократные физические нагрузки вызывают угнетение синтеза белка и усиление их катаболизма. Так, например, при беге на тредмиле в течение часа скорость синтеза белка в печени снижалась на 20 %, а при предельной работе - на 65 %. Такая закономерность наблюдается и в скелетных мышцах.

Под воздействием физических нагрузок усиливается распад мышечных белков (преимущественно структурных), хотя отдельные виды нагрузок усиливают распад и сократительных белков.

При систематических физических нагрузках в мышцах и других тканях активируется адаптивный синтез белка, увеличивается содержание структурных и сократительных белков, а также миоглобина и многих ферментом. Это приводит к увеличению мышечной массы, поперечного сечения мышечных волокон, что рассматривается как гипертрофия мышц. Увеличение количества ферментов создает благоприятные условия для расширения энергетического потенциала в работающих мышцах, что, в свою очередь, усиливает биосинтез мышечных белков после физических нагрузок и улучшает двигательные способности человека.

Нагрузки скоростного и силового характера усиливают в большей степени синтез миофибриллярных белков в мышцах, а нагрузки на выносливость -- митохондриальных ферментов, обеспечивающих процессы аэробного синтеза АТФ. Тип физической нагрузки (плавание, бег) также во многом определяет величину изменений белкового синтеза.

Под влиянием тренировки в скелетных мышцах происходит адаптивная активация всех основных звеньев синтеза белка, приводящая к общему увеличению клеточного белоксинтезирующего потенциала. В индукции адаптивного синтеза белка при тренировке важная роль принадлежит гормонам: глюкокортикоидам, адреналину, соматотропину, тироксину, инсулину. Они участвуют в обеспечении перехода срочных адаптивных реакций в долговременную адаптацию.

Начало биохимической адаптации связано с повышенном активности ряда ферментов и увеличением количества энергетических субстратов. Усиление энергетического обмена ведет к образованию метаболитов - индукторов белкового синтеза на генетическом уровне. Индукторами могут служить АДФ, АМФ, креатин, некоторые аминокислот, циклический АМФ и др. Повышение активности генома вызывает усиление процессов трансляции либо синтеза структурных сократительных или ферментативных белков, что, в свою очередь, обеспечивает высокую функциональную активность мышц тренированного организма при выполнении мышечной работы.

Существенный вклад в энергетику мышечной деятельности, особенно длительной, вносят аминокислоты - продукты распада эндогенных белков. Их количество в тканях во время выполнения длительной физической работы может увеличиваться в 20-25 раз. Эти аминокислоты окисляются и восполняют АТФ либо вовлекаются в процесс новообразования глюкозы и способствуют поддержанию ее уровня в крови, а также уровня гликогена в печени и скелетных мышцах

Процессы распада белков и окисления аминокислот сопровождаются усиленным образованием аммиака (NH3) при мышечной деятельности, который связывается в печени в цикле синтеза мочевины и выводится из организма. Поэтому физические нагрузки вызывают увеличение содержания мочевины в крови, а нормализация ее уровня в период отдыха свидетельствует о восстановлении процессов распада и синтеза белков в тканях.

Систематические занятия физическими упражнениями оказывают выраженное специфическое влияние на метаболизм белков в организме. Физическая тренировка, направленная на развитие силы, способствует увеличению мышечной массы и повышению содержания в мышцах актина и миозина. В то же время тренировочные занятия, направленные на развитие выносливости, мало влияют на мышечную массу, однако повышают содержание в мышечной ткани митохондриальных белков, особенно тех, которые связаны с окислительным метаболизмом. Эти изменения носят избирательный характер и зависят от направленности тренировочных воздействий.

Физические нагрузки способны также оказывать острые воздействия увеличение мышечной массы и повышению содержания в мышцах актина и миозина. В то же время тренировочные занятия, направленные на развитие выносливости, мало влияют на мышечную массу, однако повышают содержание в мышечной ткани митохондриальных белков, особенно тех, которые связаны с окислительным метаболизмом. Эти изменения носят избирательный характер и зависят от направленности тренировочных воздействий.

Физические нагрузки способны также оказывать острые воздействия на белковый метаболизм. Проявляющиеся в ответ на напряженную мышечную деятельность реакции во многом могут быть сходны с реакциями, характерными для острой фазы при инфекции или ранении.

Мышцы обладают ограниченной способностью к окислению аминокислот. Так, скелетные мышцы млекопитающих могут окислять только шесть из них -- аланин, аспартат, глутамат, лейцин, изолейцин и валин (три последние относятся к аминокислотам с разветвленной цепью), и их окисление мышцами приводит к возникновению проблемы устранения аминогрупп, часть которых в реакции трансаминирования переносится к пирувату с образованием аланина. Последний поступает в печень и затем включается в цикл мочевины (рис. 1).

В неактивных мышцах вклад окисления аминокислот в ресинтез АТФ составляет не более 10 % общего количества используемых энергетических источников, однако при физических нагрузках величина этого вклада снижается. В условиях же ограничения поступления других видов «топлива» окисление аминокислот для энергообеспечения снова приобретает более весомое значение. При этом скорость окисления отдельных аминокислот возрастает неодинаково (например, скорость окисления лейцина может повыситься в пять раз). Тем не менее степень увеличения скорости окисления лейцина требует уточнения, поскольку использование изотопной техники в данном случае не позволяет получить достаточно надежные данные.

Рисунок 1. Окисление аминокислот с разветвленной цепью как важный энергетический источник для сокращающихся мышц (аминогруппы от этих аминокислот транспортируются в печень для включения в цикл мочевины)

строение функция значение белок

При пролонгированных физических нагрузках умеренной интенсивности вклад белкового метаболизма в энергопродукцию составляет, очевидно, не более 6 % общей потребности в энергии. Однако в пище жителей западных регионов планеты в среднем около 12-15 % потребляемой энергии приходится на долю белков. Этот факт позволяет пред положить, что систематическая мышечная деятельность в меньшей стоящи повышает потребность в поступлении в организм белков по сравнению с потребностью поступления углеводов и жиров. При очень напряженных физических занятиях, когда для прироста мышечной массы спортсмены, занимающиеся бодибилдингом, используют большое количество протеиновых добавок, все же отсутствуют доказательства, что такое питание может стимулировать усвоение чрезмерно потребляемого белка тканями организма. Однако подобного рода добавки по-прежнему остаются популярными и применяются на фоне повышенного потребления других субстанций (включая инсулин и такие Ь-агонисты, как клен-бутерол), которые способствуют поступлению аминокислот в мышцы и образованию из них белков.

2.2 Нарушение аминокислотного обмена

Наиболее часто встречающимися болезнями, связанными с нарушением аминокислотного обмена, являются фенилкетонурия и альбинизм.

В норме аминокислота фенилаланин (ФА) с помощью фермента фенилаланингидроксилазы превращается в аминокислоту тирозин, которая в свою очередь под действием фермента тирозиназы может превращаться в пигмент меланин. При нарушении активности этих ферментов развиваются наследственные заболевания человека фенилкетонурия и альбинизм.

Фенилкетонурия (ФКУ) встречается в различных популяциях людей с частотой 1:6000--1:10 000. Она наследуется по аутосомно-рецессивному типу; больные - рецессивные гомозиготы (аа). Мутантный ген, который отвечает за синтез фермента фенилаланингидроксилазы, картирован (12q22-q24), идентифицирован и секвенирован (определена последовательность нуклеотидов).

Фенилаланин принадлежит к числу незаменимых аминокислот. Только часть ФА используется для синтеза белков; основное количество этой аминокислоты окисляется до тирозина. Если фермент фенилаланингидроксилаза не активен, то ФА не превращается в тирозин, а накапливается в сыворотке крови в больших количествах в виде фенилпировиноградной кислоты (ФПВК), которая выделяется с мочой и потом, вследствие чего от больных исходит «мышиный» запах. Высокая концентрация ФПВК приводит к нарушению формирования миелиновой оболочки вокруг аксонов в ЦНС.

Дети с фенилкетонурией рождаются здоровыми, но в первые же недели жизни у них развиваются клинические проявления заболевания. ФПВК является нейротропным ядом, в результате чего повышаются возбудимость, тонус мышц, развиваются гиперрефлексия, тремор, судорожные эпилептиформные припадки. Позже присоединяются нарушения высшей нервной деятельности, умственная отсталость, микроцефалия. У больных наблюдается слабая пигментация из-за нарушения синтеза меланина.

Альбинизм встречается в разных популяциях с разной частотой - от 1:5000 до 1:25 000. Наиболее распространенная его форма - глазо-кожный тирозиназонегативный альбинизм -наследуется по аутосомно-рецессивному типу. Основными клиническими проявлениями альбинизма в любом возрасте являются отсутствие меланина в клетках кожи (молочно-белый ее цвет), очень светлые волосы, светло-серая или светло-голубая радужная оболочка глаз, красный зрачок, повышенная чувствительность к УФ-облучению (вызывает воспалительные заболевания кожи). У больных на коже отсутствуют какие-либо пигментные пятна, снижена острота зрения. Диагностика заболевания не представляет затруднений.

Болезни аминокислотного обмена

Самая многочисленная группа наследственных болезней обмена веществ. Почти все они наследуются по аутосомно-рецессивному типу. Причина заболеваний - недостаточность того или иного фермента, ответственного за синтез аминокислот. К ним относится:

· фенилкетонурия - нарушение превращения фенилаланина в тирозин из-за резкого снижения активности фенилаланингидроксилазы;

Фенилкетонуримя (фенилпировиноградная олигофрения) - наследственное заболевание группы ферментопатий, связанное с нарушением метаболизма аминокислот, главным образом фенилаланина; сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНС, проявляющемуся в виде нарушения умственного развития. В большинстве случаев (классическая форма) заболевание связано с резким снижением или полным отсутствием активности печёночного фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, который в норме катализирует превращение фенилаланина в тирозин.

Вследствие метаболического блока активируются побочные пути обмена фенилаланина, и в организме происходит накопление его токсичных производных - фенилпировиноградной и фенилмолочной кислот, которые в норме практически не образуются. Кроме того, образуются также почти полностью отсутствующие в норме - фенилэтиламин и ортофенилацетат, избыток которых вызывает нарушение метаболизма липидов в головном мозге. Это ведёт к прогрессирующему снижению интеллекта у таких больных вплоть до идиотии.

· алкаптонурия - нарушение обмена тирозина вследствие пониженной активности фермента гомогентизиназы и накоплением в тканях организма гомотентизиновой кислоты;

· глазо-кожный альбинизм - обусловлен отсутствием синтеза фермента тирозиназы.

Алкаптомнуримя - рецессивно наследуемое заболевание обусловленное выпадением функций оксидазы гомогентезиновой кислоты.

При алкаптонурии отмечается охроноз - потемнение хрящевых тканей и быстрое потемнение мочи при её подщелачивании вследствие окисления гомогентезиновой кислоты с образованием тёмноокрашенных пигментов.

В нормальных условиях гомогентезиновая кислота - промежуточный продукт распада тирозина и фенилаланина - переводится малеилацетоуксусную кислоту, из которой в конечном счёте образуются фумаровая и ацетоуксксная кислоты, вступающие в другие биохимические циклы. Из-за дефекта фермента этот процесс тормозится, и остающаяся в избытке гомогентезиновая кислота превращается полифенолоксидазой в хиноновые полифенолы (алкаптон), которые и выводятся почками. Не полностью экскретируемый мочой алкаптон откладывается в хрящевой и другой соединительной ткани, обусловливая их потемнение и повышенную хрупкость. Чаще всего вперёд появляется пигментация склер и ушных хрящей.

Радикального лечения нет, используется симптоматическая терапия и большие дозы аскорбиновой кислоты.

· гомоцистинурия. Этиология и патогенез. Наследственная энзимопатия.

В основе заболевания лежит недостаточность фермента цистатионинсинтетазы, вследствие чего в крови накапливаются метионин и гомоцистин, оказывающие токсическое действие на организм ребенка. Различают две формы гомоцистину-рии: пиридоксинзависимую и пиридоксинрезистент-ную. На 2-м году жизни симптомы заболевания могут отсутствовать. Затем появляется некоторое отставание в физическом и умственном развитии. Отмечаются костные деформации, подвывих хрусталика, неврологические симптомы, дефицит массы тела. В моче повышено содержание гомо-цистина. В крови -- высокий уровень гомоцистина и метионина.

Размещено на Allbest.ru