Белки

Разнообразие функций белков в клетках живых организмов. Определение аминокислотной последовательности инсулина методом секвенирования белков. Определение молекулярной массы белков. Анализ процесса синтезирования белков живыми организмами из аминокислот.

Рубрика Биология и естествознание
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 25.05.2015
Размер файла 27,8 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Белким -- высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров -- полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки -- важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка -- инсулина -- методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

Свойства

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах -- килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков -- титин -- является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных вариантов (изоформ) варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа. Титин камбаловидной мышцы (лат. soleus) человека состоит из 38 138 аминокислот.

Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация, электрофорез в полиакриламидном геле, масс-спектрометрический анализ,седиментационный анализ и другие.

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные (водооталкивающие). К гидрофильным относится большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относится большинство белков, входящих в состав биологических мембран, -- интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны (у этих белков, как правило, есть и гидрофильные участки).

Структура

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков б-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации -- белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка в результате взаимодействия б-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с б-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.

Синтез

белок аминоксилота инсулин молекулярный

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислотных остатков, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код представляет собой способ перевода нуклеотидной последовательности ДНК (через РНК) в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Этот код определяет соответствие трёхнуклеотидных участков РНК, называемых кодонами, и определённых аминокислот, которые включаются в состав белка: например, последовательность нуклеотидов АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Три кодона являются незначащими: они служат сигналами остановки синтеза полипептидной цепи и называются терминаторными кодонами, или стоп-кодонами.

Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) ферментами РНК-полимеразами. В подавляющем большинстве случаев белки живых организмов синтезируются на рибосомах -- многокомпонентных молекулярных машинах, присутствующих в цитоплазме клеток. Процесс синтеза полипептидной цепи рибосомой на матрице мРНК называется трансляцией.

Рибосомный синтез белков принципиально одинаков у прокариот и эукариот, но различается в некоторых деталях. Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения. У эукариот же первичный транскрипт сначала должен пройти серию модификаций и переместиться в цитоплазму (к месту локализации рибосом), прежде чем может начаться трансляция. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду.

Ещё до начала трансляции ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы специфично присоединяют аминокислоты к соответствующим им транспортным РНК (тРНК). Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного остатка в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом.

Во время начальной стадии трансляции, инициации, инициаторный (обычно метиониновый) кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициацииприсоединена аминоацилированная метиониновая тРНК. После узнавания стартового кодона к малой субъединице рибосомы присоединяется большая субъединица, и начинается вторая стадия трансляции -- элонгация. При каждом шаге рибосомы от 5'- к 3'-концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между ним и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединён соответствующий аминокислотный остаток. Образование пептидной связи между последним аминокислотным остатком растущего пептида и аминокислотным остатком, присоединённым к тРНК, катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Этот центр позиционирует атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез. В рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.

Контрольные вопросы

1.Что такое белки?

2.В чем может измеряться размер белка?

3.Что представляют собой молекулы белков?

4.Чем синтезируются белки?

5.Какие методы применяют для определения молекулярной массы белков?

Ответы на вопросы:

1. Белким -- высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

2. Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах -- килодальтонах (кДа).

3. Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков б-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы.

4. Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах.

5. Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация, электрофорез в полиакриламидном геле, масс-спектрометрический анализ,седиментационный анализ и другие.

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Фермент.

    реферат [4,0 M], добавлен 15.05.2007

  • Физические, биологические и химические свойства белков. Синтез и анализ белков. Определение первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков. Денатурация, выделение и очистка белков. Использование белков в промышленности и медицине.

    реферат [296,5 K], добавлен 10.06.2015

  • Роль белков в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Виды белков в живых клетках: ферменты, транспортные, пищевые, запасные, сократительные, двигательные, структурные, защитные и регуляторные. Доменная структура белков.

    презентация [578,7 K], добавлен 18.10.2014

  • Аминокислотный состав белков в организмах, роль генетического кода. Комбинации из 20 стандартных аминокислот. Выделение белков в отдельный класс биологических молекул. Гидрофильные и гидрофобные белки. Принцип построения белков, уровень их организации.

    творческая работа [765,3 K], добавлен 08.11.2009

  • Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность.

    реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010

  • Белки - высокомолекулярные органические соединения, их аминокислотный состав. Определение свойств белков их составом и структурой белковой молекулы. Характеристика основных функций белков. Органоиды клетки и их функции. Клеточное дыхание и его строение.

    контрольная работа [22,5 K], добавлен 24.06.2012

  • Понятие и структура белков, аминокислоты как их мономеры. Классификация и разновидности аминокислот, характер пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и выполняемые функции.

    презентация [5,0 M], добавлен 14.04.2014

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.