Строение клетки

Исследование уровней организации молекул белков. Изучение биологической роли белков в клетке и во всех жизненных процессах организма. Характеристика строения дезоксирибонуклеиновой и рибонуклеиновой кислот. Строительная и транспортная функции белков.

Рубрика Биология и естествознание
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 16.09.2014
Размер файла 94,4 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Реферат

по теме «Строение клетки»

Белки

Из всех органических веществ в клетке ведущая роль принадлежит белкам. На долю белков приходится 50-80% сухой массы. Молекулярная масса белков огромна (от десятков тысяч до многих сотен тысяч условных единиц): у белка яйца -- альбумина -- она составляет 36 000, у гемоглобина -- 65 000, а у сократительного белка мышц (актомиозина) -- 1 500 000, в то время как у молекулы глюкозы она равна 180. Молекула белка представляет собой цепь из нескольких десятков или сотен аминокислот, поэтому она имеет огромные размеры и называется макромолекулой (гетерополимером).

Белки наиболее специфичны и важны для организма. Они относятся к непериодическим полимерам. В отличие от других полимеров, их молекулы состоят из сходных, но нетождественных мономеров -- 20 аминокислот.

Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойство. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

белок биологический рибонуклеиновый кислота

Молекула аминокислоты состоит из специфической части -- радикала R и части, одинаковой для всех аминокислот, включающей аминогруппу -- NH2 с основными свойствами и карбоксильную группу -- COOH с кислотными свойствами.

Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании полимера -- белка.

В строении молекул белков различают четыре уровня организации.

Структура белковой молекулы

1. Первичная структура -- полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определенной последовательности прочными пептидными связями (возникающими между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой). В результате образуется длинная полипептидная цепь.

2. Вторичная структура -- полипептидная цепь, закрученная в виде спирали. В ней между пептидными связями соседних витков возникают малопрочные водородные связи.

3. Третичная структура -- представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию -- глобулу (клубок), в которой переплетаются участки белковой цепи.

4. Четвертичная структура -- типична не для всех белков. Она возникает при соединении нескольких макромолекул, образующих агрегаты. Например, гемоглобин крови представляет агрегат из четырех макромолекул белка. Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.

Нарушение структуры белка называется денатурацией. Она возникает под воздействием высокой температуры, лучистой энергии, химических веществ и других факторов и может быть частично обратимой.

Биологическая роль белков в клетке и во всех жизненных процессах очень велика. Прежде всего, белки -- это катализаторы, ускоряющие клеточные реакции в десятки, сотни миллионов раз. Все биокатализаторы (они называются ферментами, или энзимами) -- вещества белковой природы.

Строительная функция белков сводится к их участию в формировании всех клеточных органоидов и мембраны.

Следующая функция белка -- сигнальная, обусловленная способностью к обратимым изменениям структуры под влиянием раздражителей, которая лежит в основе важного свойства живого -- раздражимости.

Сократительная функция белка состоит в том, что все виды двигательных реакций клетки выполняются особыми сократительными белками мышц.

Транспортная функция белков выражается в способности специфических белков (гемоглобин, альбумин и др.) крови обратимо соединяться с органическими и неорганическими веществами и доставлять их в разные органы и ткани.

Белки выполняют и защитную функцию. В организме в ответ на проникновение в него чужеродных веществ вырабатываются антитела -- особые белки, которые нейтрализуют, обезвреживают чужеродные белки. Белки при расщеплении в клетке до аминокислот выделяют энергию, необходимую для жизненных процессов в клетке.

Нуклеиновые кислоты -- это высокомолекулярные органические соединения, имеющие первостепенное биологическое значение. Впервые они были обнаружены в ядре (в конце XIX в.), отсюда и получили название («нуклеус» -- ядро). Нуклеиновые кислоты хранят и передают наследственную информацию и определяют синтез белка.

Существует два вида нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК). Основное место нахождения ДНК -- ядро клетки. ДНК обнаружена также в некоторых органоидах (пластиды, митохондрии, центриоли). РНК встречается в ядрышках, в рибосомах и цитоплазме клеток.

Дезоксирибонуклеиновая кислота

Молекула ДНК имеет сложное строение. Она состоит из двух спирально закрученных нитей. Ее мономерами служат нуклеотиды. Каждый нуклеотид -- химическое соединение, состоящее их трех веществ: азотистого основания, пятиатомного сахара дезоксирибозы и остатка фосфорной кислоты.

Фосфорная кислота и углевод (дезоксирибоза) у всех нуклеотидов одинаковы, а азотистые основания бывают четырех типов: аденин, гуанин, цитозин и тимин. Они и определяют название соответствующих нуклеотидов: адениловый (А), гуаниловый (Г), тимидиловый (Т) и цитидиловый (Ц).

Каждая цепь ДНК представляет полинуклеотид, состоящий из нескольких десятков тысяч нуклеотидов.

Азотистые основания в молекуле ДНК соединены между собой неодинаковым количеством водородных связей. Аденин-тимин образуют две водородные связи, гуанин-цитозин соединяются тремя водородными связями.

Способность к избирательному взаимодействию аденина с тимином, а гуанина с цитозином, основанная на особенностях расположения в пространстве атомов этих молекул, называется комплементарностъю (дополнительностью). Это объясняется тем, что А и Т и Г и Ц строго соответствуют друг другу, как две половинки разбитого стекла, дополняют друг друга, отсюда и название комплементарность (от греч. «комплемент» -- дополнение).

Если известно расположение нуклеотидов в одной цепи, то по принципу комплементарности можно определить порядок нуклеотидов во второй цепи. Например, если последовательность нуклеотидов в одной цепи будет А--А--А--Ц--Т--Т--Г--Г--Г, то на соответствующем участке второй цепи последовательность нуклеотидов обязательно будет следующей: Т-Т-Т--Г-А--А-Ц-Ц-Ц.

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность.

    реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010

  • Основные виды нуклеиновых кислот. Строение и особенности их строения. Значение нуклеиновых кислот для всех живых организмов. Синтез белков в клетке. Хранение, перенос и передача по наследству информации о структуре белковых молекул. Строение ДНК.

    презентация [628,3 K], добавлен 19.12.2014

  • Биологическая роль воды. Функции минеральных солей. Простые и сложные липиды. Уровни организации белков. Строительная, энергетическая, запасающая и регуляторная функции липидов. Структурная, каталитическая, двигательная, транспортная функции белков.

    презентация [383,4 K], добавлен 21.05.2015

  • Белки - высокомолекулярные органические соединения, их аминокислотный состав. Определение свойств белков их составом и структурой белковой молекулы. Характеристика основных функций белков. Органоиды клетки и их функции. Клеточное дыхание и его строение.

    контрольная работа [22,5 K], добавлен 24.06.2012

  • Физические методы исследования строения белков. Зависимость биологической активности белков от их первичной структуры. Уравнение реакции переаминирования гистидина и глиоксиловой кислоты. Биологически активные производные гормона адреналина, их биосинтез.

    контрольная работа [172,9 K], добавлен 10.07.2011

  • Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Фермент.

    реферат [4,0 M], добавлен 15.05.2007

  • Роль белков в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Виды белков в живых клетках: ферменты, транспортные, пищевые, запасные, сократительные, двигательные, структурные, защитные и регуляторные. Доменная структура белков.

    презентация [578,7 K], добавлен 18.10.2014

  • Физические, биологические и химические свойства белков. Синтез и анализ белков. Определение первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков. Денатурация, выделение и очистка белков. Использование белков в промышленности и медицине.

    реферат [296,5 K], добавлен 10.06.2015

  • Понятие и структура белков, аминокислоты как их мономеры. Классификация и разновидности аминокислот, характер пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и выполняемые функции.

    презентация [5,0 M], добавлен 14.04.2014

  • История исследования белков. Белки: строение, классификация, обмен. Биосинтез белка. Функции белков в организме. Роль в жизнедеятельности организма. Высокомолекулярные органические соединения. Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.

    реферат [29,2 K], добавлен 05.10.2006

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.