Будова й механізми функцій білків

Роль білків в життєдіяльності організмів. Амінокислоти як структурні елементи білків. Будова поліпептидних ланцюгів й властивості білків. Загальний принцип біологічної функції білків. Процес біосинтезу білків у клітинах. Синтез поліпептидного ланцюга.

Рубрика Биология и естествознание
Вид реферат
Язык украинский
Дата добавления 26.08.2013
Размер файла 16,8 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

6

Реферат

на тему: "Будова й механізми функцій білків"

Г.X. Мацука

БІЛКИ (Б.) - біополімери, що є основою життєдіяльності організмів. З Білками нерозривно пов'язані процеси обміні речовин і перетворень енергії. Обмін речовин здійснюють Б-ферменти, які специфічно каталізують хімічні перетворення, властиві живому. Використовуючи енергію певних реакцій розпаду, ферменти (звичайно в комплексі з ін. специфічними Б.) ефективно виконують різну роботу: механічну (напр., при скорочуванні м'язів), осмотичну (при перенесенні речовин проти градієнта концентрації), хімічну (при синтезі ряду речовин, у т. ч. нуклеїнових кислот і самих Б.). До складу організму входять тисячі білків, кожний з яких має свою унікальну структуру. Завдяки інформації, що міститься в цій структурі, Б. функціонують за різноманітними індивідуальними програмами, їм належить провідна роль у молекулярних механізмах усіх проявів життєдіяльності. Інформація, що міститься в Б., величезна; вона записана у формі довгих послідовностей амінокислотних залишків і надходить з генетичного апарата клітини при біосинтезі Б. Білки с найважливішими поживними речовинами для людини й тварин, їх застосовують у ряді галузей виробництва як сировину. Б. - ферменти широко використовуються як високоефективні каталізатори в різних галузях промисловості.

Будова й властивості Б. Структурними елементами Б. є амінокислоти. Порівняно прості молекули амінокислот містять кислотні групи - СООН, основні групи - NH2 та бічні ланцюги - R. У Б. амінокислоти представлені залишками, що з'єднані зв'язками - СО - NН. Для Б. характерні саме такі амінокислотні (поліпептидні) ланцюги, але кожен ланцюг складається з десятків, а то й сотень ланок. Молекула білка містить один або кілька з'єднаних між собою поліпептидних ланцюгів. У біосинтезі їх використовуються амінокислоти 20 певних видів. Довжина поліпептидного ланцюга в різних Б. неоднакова. Різниться також склад амінокислот і їхня послідовність у ланцюгу. Відображуючи відмінності довжини поліпептидних ланцюгів, мол. м. білків коливається приблизно від десяти тисяч до багатьох сотень тисяч дальтонід. Через відмінності амінокислотного складу несталий і вміст окремих елементів у Б.: вуглецю 50-55 %, кисню 6,5-7,3 %, азоту 15,0-17,6 %, сірки 0,3-2,5 %. Якщо молекули різних Б. неоднакові, то молекули даного виду Б. ідентичні, вони не різняться ні за довжиною ланцюгів, ні за складом, ні за послідовністю амінокислоти Будова поліпептидного ланцюга - первинна структура - є основною характеристикою кожного індивідуального Б. Вона точно визначається відповідним геном, у якому всю послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу записано за допомогою нуклеотидного триплетного коду.

Будову поліпептидних ланцюгів багатьох Б. повністю розшифровано. Амінокислоти - структурні компоненти Б. - дуже різняться за характером бічних ланцюгів R. Одні з них гідрофільні, споріднені з водою (розчинником), інші - навпаки, гідрофобні. Першим властива тенденція занурюватися в розчинник, другим - відокремлюватися від розчинника, контактуючи між собою. Є гідрофільні ланцюги R, що несуть позитивні або негативні електричні заряди. Деякі ланцюги R, а також групи - СО й - NH пептидних зв'язків створюють між собою т. з. водневі містки. Тісний контакт гідрофобних ланцюгів усередині молекули Б., взаємне притягнення протилежних зарядів і утворення водневих містків, як правило, утворюють у молекулі Б. компактну структуру. Хоч кожна з цих взаємодій окремо є слабкою, сукупність їх у молекулі достатня для того, щоб забезпечити стійку просторову організацію системи й створити певну, часто дуже складну, конфігурацію. В просторовій організації Б. розрізняють: а) вторинну структуру - спіралізовані й витягнуті дільниці ланцюга, фіксовані водневими містками між - CO й - NH-групами пептидного ланцюга; о) третинну структуру - внутрішньомолекулярну упаковку, що виникає внаслідок різних взаємодій амінокислотних залишків; якщо кілька молекул Б. утворюють міцний комплекс, це називають четвертинною (просторовою) структурою. Доведено, що просторова організація Б. має вирішальне значення для їхніх біол. функцій, що ця організація створюється системою внутрішньо молекулярних взаємодій, яка, в свою чергу, визначається первинною структурою. білок амінокислота поліпептидний біосинтез

Вирішальне значення первинної структури Б. для його просторової організації та біол. функції підтверджено хім. синтезом двох Б. - гормону інсуліну й ферменту рибонуклеази. Це було здійснено шляхом штучного одержання відповідних поліпептидних ланцюгів з амінокислот. Фізико-хімічні властивості Б. різноманітні. Якщо склад і просторова організація даного Б. забезпечують зосередження на поверхні молекули великої кількості гідрофільних хім. груп, то Б. виявляється водорозчинним. Якщо ж переважають гідрофобні групи, розчинність втрачається. Електричний заряд білкової молекули залежить від кількості наявних у ній груп з позитивним і негативним зарядами. Знак і величина загального заряду Б. залежать і від реакції середовища (рН). Існують Б. здебільшого електропозитивні (лужні) і електронегативні (кислі). Різноманітність Б. залежить ще й від того, що поряд із Б., які складаються тільки з амінокислот (простими Б. - протеїнами), нерідко трапляються й складні Б. - протеїди, що містять у собі нуклеїнові кислоти (нуклеопротеїди), ліпіди (ліпопротеїди), метали (мепгалопротеїди) та ін.

Механізми функцій Б. У стійких упорядкованих молекулах Б. існує певне просторове розміщення хім. груп. Це, звичайно, стосується і до поверхнево розташованих груп, з якими можуть контактувати речовини навколишнього середовища. Виявлено, що окремі ділянки поверхні білкової молекули, де розміщено групи, здатні утворювати слабкі зв'язки різного типу, набувають характеру функціональних одиниць - активних центрів. Центри безпомилково "пізнають" молекули, що їхні хім. групи за своєю природою й геом. розміщенням відповідають їхнім власним групам, і здатні взаємодіяти з ними. Ці взаємодії приводять до комплексоутворення. Кожний із зв'язків, що їх утворює центр, сам по собі надто слабкий, щоб створити комплекс, але сукупність зв'язків має достатню міцність. Таким чином, активний центр подібний до шифру з ряду знаків. Тому він діє вибірково. Комплексоутворення, здійснене за допомогою активного центра Б., може істотно вплинути на стан приєднаної речовини. Остання (у разі Б. - ферментів) активується і зазнає певного хім. перетворення. Функціональні можливості активних центрів збільшуються ще й тим, що хім. реактивність однієї з груп центра може різко підвищитися під впливом комбінованого діяння з боку ін. амінокислотних залишків молекули. Активні центри, що їх раніше вивчали непрямими шляхами, тепер виявляють безпосередньо при з'ясуванні тривимірної структури Б. за допомогою методів рентгеноструктурного аналізу. Виконання специфічних дій за допомогою активних центрів є загальним принципом біол. функцій білків.

Біосинтез Б. відбувається в усіх клітинах живих організмів. Він забезпечує оновлення білків, процесії обміну речовин, їхню регуляцію, а також ріст і диференціацію органів і тканин. Інформацію про первинну структуру кожного Б. закодовано в дезокcиpибoнуклеїновій кислоті (ДНК), звідки вона "переписується" на матричну рибонуклеїнову кислоту, мРНК (т. з. процес транскрипції). Після цього РНК надходить до рибосом. Послідовність нуклеотидів мРНК забезпечує чітку послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу. Кожна амінокислота кодується трьома нуклеотидами - т. з триплетом (кодоном). Всього існує 64 кодони; 61 з них кодує 20 властивих білкам амінокислот, а три - закінчення біосинтезу поліпептидного ланцюга. Процес біосинтезу починається з активації амінокислот аденозинтрн фосфорною кислотою, АТФ (Аденозинфосфорні кислоти). Активована амінокислота сполучається зі специфічною для неї транспортною РНК (тРНК), утворюючи за участю ферменту сполуку амінокислоти з тРНК (амінрацилт РНК), яка переносить амінокислоту на рибосому. Тут здійснюється процес синтезу поліпептидного ланцюга на мРНК, т з трансляція. Кожна тРНК має відповідну послідовність із трьох нуклеотндів (антикодон), якою пізнає тільки свій триплет (колон), на мРНК. Аміноацил - тРНК приєднується своїм антикодоном до кодону мРНК в рибосомі. До сусіднього кодону цієї ж мРНК приєднується ін. аміноацил-тРНК. Коли дві аміноацил-тРНК в рибосомі опиняються поруч, амінокислоти приєднуються одна до одної, утворюючи дипептид. Далі до вільного кодону мРНК приєднується третя аміноацил-тРНК, і тоді третя амінокислота з'єднується з дипептидом, утворюючі трипептид. Процес повторюється багато разів, поки не буде "прочитано" всю мРНК. Синтезований поліпептидний ланцюг відділяється від рибосоми, після чого формується його остаточна структура.

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Будова, фізичні та хімічні властивості білків. Для виявлення білків у різних матеріалах застосовують кольорові реакції, найважливішими з яких є ксантопротеїнова і біуретова. Елементарний склад, молекулярна маса білків. Застосування білків у промисловості.

    реферат [296,8 K], добавлен 09.11.2010

  • Визначення терміну життя білків в організмі. Будова протеасоми як спеціального білкового утворення. Роль убіквіну в процесі утилізації білків. Методи виявлення злоякісних утворень або ослаблення імунної системи клітин. Функціональне призначення лізосоми.

    презентация [111,1 K], добавлен 24.09.2014

  • Аналіз сутності, складу, будови, особливостей структури білків - складних високомолекулярних природних органічних речовин, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. Порівняльні розміри білків та пептидів. Функції білків в організмі.

    презентация [357,5 K], добавлен 10.11.2010

  • Процеси, які підтримують постійний зв'язок організму з навколишнім середовищем. Основні процеси біосинтезу. Властивості генетичного коду. Синтез поліпептидних ланцюгів білків по матриці іРНК. Найважливіші органічні речовини в організмі рослин і тварин.

    презентация [1,1 M], добавлен 14.03.2013

  • Синтез мітохондріальних білків і особливості формування мітохондрій. Система синтезу білка в мітохондріях. Продукти мітохондріального білкового синтезу. Синтез мітохондріальних білків у цитоплазмі. Формування окремих компонентів мембран.

    реферат [32,1 K], добавлен 07.08.2007

  • Накопичення продуктів вільнорадикального окислення ліпідів і білків. Ефективність функціонування ферментів першої лінії антиоксидантного захисту. Вільнорадикальні процеси в мозку при експериментальному гіпотиреозі в щурів при фізичному навантаженні.

    автореферат [84,7 K], добавлен 20.02.2009

  • Загальний біоморфологічний опис Gіnkgo bіloba. Поширення рослини в Україні. Орфографічні та кліматичні умови міста Львова. Фармакологічні властивості, будова і функції білків в рослинному організмі. Аналіз методів дослідження і характеристика обладнання.

    дипломная работа [3,9 M], добавлен 09.06.2014

  • Класифікація антигенів, поняття антигенності, імуногенності. Роботи по антигенній структурі глобулярних білків. Послідовні та переривчасті антигенні детермінанти, їх властивості. Блокування зв'язування специфічних антитіл із білком в природному епітопі.

    реферат [23,6 K], добавлен 14.09.2010

  • Характеристика білків позаклітинного матриксу печінки. Порушення структури еластину. Будова та синтез молекули колагену. Стелатні клітини печінки як основні продуценти компонентів позаклітинного матриксу печінки. Накопичення та зберігання вітаміну А.

    курсовая работа [1,1 M], добавлен 25.03.2013

  • Роль білків (білкових речовин) в живій природі, їх структура та біологічні функції. Трансляція і загальні вимоги до синтезу білка в безклітинній системі: рібосоми, аміноацил-тРНК-синтетази, транспортні РНК. Природа генетичної коди. Етапи синтезу білка.

    реферат [31,7 K], добавлен 05.10.2009

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.