Биохимический состав мышц и мышечного сокращения
Морфологическая организация поперечно-полосатой мышечной ткани. Химический состав мышечной ткани взрослых животных и человека. Механизм мышечного сокращения. Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке. Механизмы обеспечения работы мышц.
Рубрика | Биология и естествознание |
Вид | реферат |
Язык | русский |
Дата добавления | 17.02.2013 |
Размер файла | 65,9 K |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Размещено на http://www.allbest.ru
Размещено на http://www.allbest.ru
Содержание
Введение
Химический состав поперечно-полосатой мышечной ткани
Механизм мышечного сокращения
Регуляция мышечного сокращения
Механизмы обеспечения работы мышц. Энергетика мышц
мышца сокращение ткань
Введение
Мышечная ткань составляет 40-42% от массы тела. Основная динамическая функция мышц - обеспечить подвижность путем сокращения и последующего расслабления. При сокращении мышц осуществляется работа, связанная с превращением химической энергии в механическую. Различают три типа мышечной ткани: скелетную, сердечную и гладкую мышечную ткань. Существует также деление на гладкие и поперечно-полосатые (исчерченные) мышцы. К поперечно-полосатым мышцам, помимо скелетных, относятся мышцы языка и верхней трети пищевода, внешние мышцы глазного яблока и некоторые другие. Морфологически миокард относится к поперечно-полосатой мускулатуре, но по ряду других признаков он занимает промежуточное положение между гладкими и поперечно-полосатыми мышцами.
Морфологическая организация поперечно-полосатой мышечной ткани
Поперечно-полосатая мышца состоит из многочисленных удлиненных волокон, или мышечных клеток. Двигательные нервы входят в различных точках в мышечное волокно и передают ему электрический импульс, вызывающий сокращение. Мышечное волокно обычно рассматривают как многоядерную клетку гигантских размеров, покрытую эластичной оболочкой - сарколеммой. Диаметр функционально зрелого поперечно-полосатого мышечного волокна обычно составляет от 10 до 100 мкм, а длина волокна часто соответствует длине мышцы.
В каждом мышечном волокне в полужидкой саркоплазме по длине волокна расположено, нередко в форме пучков, множество нитевидных образований - миофибрилл (толщина их обычно менее 1 мкм), обладающих, как и все волокно в целом, поперечной исчерченностью. Поперечная исчерченность волокна, зависящая от оптической неоднородности белковых веществ, локализованных во всех миофибриллах на одном уровне, легко выявляется при исследовании волокон скелетных мышц в поляризационном или фазово-контрастном микроскопе.
Химический состав поперечно-полосатой мышечной ткани
Химический состав мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды. Около 20-28% от массы мышцы приходится на долю сухого остатка, главным образом белков. Помимо белков, в состав сухого остатка входят гликоген и другие углеводы, различные липиды, экстрактивные азотсодержащие вещества, соли органических и неорганических кислот и другие химические соединения.
Функциональная единица -саркомера. Она состоит из толстых и тонких нитей.
Толстая нить состоит из молекул белка миозина. Миозин-крупный олигомерный белок состоит из 6 субъединиц, попарно одинаковых.
Тяжелая цепь: на С-конце - альфа-спираль, на N-конце - глобула. При соединении двух тяжелых цепей С-концевыми участками образуется суперспираль. Две легкие цепи входят в состав глобулы (головки). Стержневой участок суперспирали имеет 2 отдела, где спирали оголены - эти места открыты для действия протеолитических ферментов и имеют повышенную подвижность.
Свойства миозина:
1. В физиологических условиях (оптимальные pH, температура, концентрации солей) молекулы миозина спонтанно взаимодействуют между собой своими стержневыми участками ("конец в конец", "бок в бок") с помощью слабых типов связей. Взаимодействуют только стержни, головки остаются свободными.
2. Молекула миозина обладает ферментативной активностью (АТФ-азная активность: АТФ+Н2О----->АДФ+Ф). Активные центры расположены на головках миозина.
1-я стадия. Сорбция субстрата. В ходе этой стадии АТФ фиксируется на адсорбционном участке активного центра головки миозина.
2-я стадия. Гидролиз АТФ. Происходит на каталитическом участке активного центра головки. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке.
Примечание: чистый миозин обладает АТФ-азной активностью, но она очень низка.
3-я стадия. Миозин способен взаимодействовать с актином тонких нитей. Присоединение актина к миозину увеличивает АТФазную активность миозина, в результате скорость гидролиза АТФ возрастает в 200 раз. Ускоряется именно 3-я стадия катализа. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.
Чистый миозин обладает ферментативной активностью, но она очень низкая.
3. Миозин своими головками способен взаимодействовать с актином (актин- сократительный белок), входящим в состав тонких нитей.
Присоединение актина к миозину мгновенно увеличивает АТФ-азную активность миозина (больше,чем в 200 раз). Актин является аллостерическим активатором миозина.
Тонкие нити состоят из белков:
- сократительный белок актин
- регуляторный белок тропомиозин
- регуляторный белок тропонин
Актин-небольшой глобулярный белок. G-актин представляет собой глобулу. В физиологических условиях его молекулы способны к спонтанной агрегации, образуя F-актин.
В состав тонкой нити входят две F-актиновые нити, образуется суперспираль (2 перекрученные нити). В области Z-линий актин прикрепляется к a-актинину.
Механизм мышечного сокращения
1-я стадия2-я стадия3-я стадия4-я стадия
1-я стадия. Фиксация АТФ на головке миозина.
2-я стадия. Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению.
3-я стадия. Образование комплекса “актин-миозин”. Он очень прочен. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ.
4-я стадия Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.
Головки миозина ”работают” циклично, как плавники у рыбы или как весла у лодки, поэтому этот процесс называется “вёсельным механизмом” мышечного сокращения.
Исследователь Дьерди впервые выделил чистые актин и миозин. Им были созданы необходимые физиологические условия, при которых наблюдалось спонтанное образование толстых и тонких нитей, затем был добавлен АТФ - в пробирке происходило мышечное сокращение.
Регуляция мышечного сокращения
Тропомиозин-фибриллярный белок. Имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается тропомиозин в желобке между двумя спиралями G-актина. Соединяется тропомиозин "конец в конец", цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина.
Тропонин-глобулярный белок, имеет 3 субъединицы: тропонин "Т", тропонин "С" и тропонин "I". Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина.
Тропонин Т (ТнТ) - отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин "Т" конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин.
Тропонин С (ТнС) -связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция.
Тропонин I (ТнI) - ингибиторная субъединица - это ненастоящий ингибитор - он только лишь создает пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин "С" не связан с Са2+.
Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке
Сокращение:
1. Мышечное сокращение начинается с нервного импульса. Под воздействием ацетилхолина развивается возбуждение клеточной мембраны и резко повышается ее проницаемость для Са2+.
2. Са2+ поступает в цитоплазму мышечной клетки (саркоплазма) из депо - цистерн цитоплазматического ретикулума. Концентрация Са2+ в саркоплазме мгновенно увеличивается в 100 раз (с 10-7М до 10-5М).
3. Кальций связывается с тропонином "С". Это приводит к конформационным изменениям молекулы тропонина, в результате устраняется пространственное препятствие в виде тропонина "I", в результате конформационных изменений тропонина "Т" молекула тропомиозина оттягивается в сторону и открывает на поверхности актина миозин-связывающие центры. Дальше мышечное сокращение идет по схеме.
Расслабление, чтобы произошло расслабление мышцы, необходимы следующие условия:
- Освобождение тропонина "С" от Са2+ - для этого работает мембрано-связанный фермент Са2+-зависимая АТФаза. Этот фермент использует энергию гидролиза АТФ для переноса Са2+ обратно в цистерны против градиента их концентраций. Накоплению ионов кальция в цистернах помогает белок Кальсеквестрин. Кальсеквестрин - связывает Са2+ в цистернах. Когда мышца готова к сокращению, концентрация Са2+ в цистернах велика.
Не только процесс сокращения, но и процесс расслабления нуждается в АТФ, потому что если нет АТФ, то не работает Са2+-зависимая АТФаза. В этих условиях кальций связан с тропонином "С" - вся система находится в активном состоянии, нет распада актомиозинового комплекса - мышца постоянно находится в состоянии сокращения. Такая ситуация наблюдается после смерти человека в состоянии "трупного окоченения".
Запасы АТФ в клетке значительны, но их хватает для обеспечения мышечной работы только в течение 0.1 секунды. Но в мышечной клетке идет очень быстрый ресинтез АТФ.
Особенность мышечной ткани - очень быстрые изменения концентрации АТФ (в 100 и более раз).
Механизмы обеспечения работы мышц. Энергетика мышц
Виды образования энергии:
1. Специальные реакции субстратного фосфорилирования.
2. Гликолиз, гликогенолиз.
3. Окислительное фосфорилирование.
Специальные реакции субстратного фосфорилирования
Участие специальных реакций субстратного фосфорилирования в обеспечении энергией мышечной клетки различна - это зависит от интенсивности, продолжительности, мощности и длительности мышечной работы.
Креатинфосфокиназная реакция.
Это самый быстрый способ ресинтеза АТФ. Запасов креатинфосфата хватает для обеспечения мышечной работы в течение 20 секунд.
Максимально эффективен. Не требует присутствия кислорода, не дает побочных нежелательных продуктов, включается мгновенно. Его недостаток - малый резерв субстрата (хватает только на 20 секунд работы). Обратная реакция может протекать в митохондриях с использованием АТФ, образовавшейся в процессе окислительного фосфорилирования.
Мембрана митохондрий хорошо проницаема как для креатина, так и для креатин-фосфата, а креатинфосфокиназа есть и в саркоплазме, и в межмембранном пространстве митохондрий.
Миокиназная реакция. Протекает только в мышечной ткани.
2 АДФ -----------------> АТФ + АМФ
Реакция катализируется миокиназой (аденилаткиназой).Главное значение этой реакции заключается в образовании АМФ - мощного аллостерического активатора ключевых ферментов гликолиза, гликогенолиза, гексозобифосфатный путь распада углеводов (ГБФ-пути).
Гликолиз, гликогенолиз
Не требуют присутствия кислорода (анаэробные процессы). Обладают большим резервом субстратов. Используется гликоген мышц (2% от веса мышцы) и глюкоза крови, полученная из гликогена печени.
Недостатки:
-Небольшая эффективность: 3 АТФ на один глюкозный остаток гликогена.
-Накопление недоокисленных продуктов (лактат).
-Гликолиз начинается не сразу - только через 10-15 секунд после начала мышечной работы.
Окислительное фосфорилирование
Преимущества:
-Это наиболее энергетически выгодный процесс - синтезируется 38 молекул АТФ при окислении одной молекулы глюкозы.
- Имеет самый большой резерв субстратов: может использоваться глюкоза, гликоген, глицерин, кетоновые тела.
- Продукты распада (CO2 и H2O) практически безвредны.
Недостаток: требует повышенных количеств кислорода.
Важную роль в обеспечении мышечной клетки кислородом играет миоглобин, у которого сродство к кислороду больше, чем у гемоглобина: при парциальном давлении кислорода, равном 30 мм.рт.ст., миоглобин насыщается кислородом на 100%, а гемоглобин - всего на 30%. Поэтому миоглобин эффективно отнимает у гемоглобин доставляемый им кислород.
Изменение метаболизма при мышечной работе
1. Уменьшение концентрации АТФ смещает равновесие креатинфосфокиназной реакции вправо: используется креатинфосфат. Далее включается гликолиз, так системе окислительного фосфорилирования необходима 1 минута для запуска. Это пусковая фаза мышечной работы.
2. Дальше изменения метаболизма зависят от интенсивности мышечной работы:
а) если мышечная работа длительная и небольшой интенсивности, то в дальнейшем клетка получает энергию путем окислительного фосфорилирования - это работа в «аэробной зоне» ;
б) если мышечная работа субмаксимальной интенсивности, то - дополнительно к окислительному фосфорилированию включается гликолиз - это наиболее тяжелая мышечная работа - возникает «кислородная задолженность», это - работа «в смешанной зоне»;
в) если мышечная работа максимальной интенсивности, но непродолжительная, то механизм окислительного фосфорилирования не успевает включаться. Работа идет исключительно за счет гликолиза. После окончания максимальной нагрузки лактат поступает из крови в печень, где идут реакции глюконеогенеза, или лактат превращается в пируват, который дальше окисляется в митохондриях (ГДФ-путь). Для окисления пирувата нужен кислород, поэтому после мышечной работы максимальной и субмаксимальной интенсивности потребление кислорода мышечными клетками повышено - возвращается кислородная задолженность.
Таким образом, энергетическое обеспечение разных видов мышечной работы различно. Поэтому существует специализация мышц, причем обеспечение энергией у разных мышечных клеток принципиально различается: есть "красные" мышцы и "белые" мышцы.
Красные мышцы - “медленные” оксидативные мышцы. Они имеют хорошее кровоснабжение, много митохондрий, высокая активность ферментов окислительного фосфорилирования. Предназначены для работы в аэробном режиме. Например, такие мышцы служат для поддержания тела в определенном положении (позы, осанка).
Белые мышцы - “быстрые”, гликолитические. В них много гликогена, у них слабое кровоснабжение, высока активность ферментов гликолиза, креатинфосфокиназы, миокиназы. Они обеспечивают работу максимальной мощности, но кратковременную.
У человека нет специализированных мышц, но есть специализированные волокна: в мышцах-разгибателях больше "белых" волокон, в мышцах спины больше "красных" волокон.
Существует наследственная предрасположенность к мышечной работе - у одних людей больше "быстрых" мышечных волокон - им рекомендуется заниматься теми видами спорта, где мышечная работа максимальной интенсивности, но кратковременная (тяжелая атлетика, бег на короткие дистанции и т.п.). Люди, в мышцах которых больше "красных" ("медленных") мышечных волокон, наибольших успехов добиваются в тех видах спорта, где необходима длительная мышечная работа средней интенсивности, например, марафонский бег (дистанция 40км). Для определения пригодности человека к определенному типу мышечных нагрузок используется пункционная биопсия мышц.
В результате скоростных тренировок утолщаются миофибриллы, кровоснабжение возрастает, но непропорционально увеличению массы мышечных волокон, количество актина и миозина возрастает, увеличивается активность ферментов гликолиза и креатинфосфокиназы.
Более полезны для организма тренировки "на выносливость". При этом мышечная масса не увеличивается, но увеличивается количество миоглобина, митохондрий и активность ферментов ГБФ-пути.
Размещено на www.allbest.
Подобные документы
Механизм преобразования химической энергии АТФ непосредственно в механическую энергию сокращения и движения. Типы мыщц, их химическое строение. Роль миоцита, цитоплазмы, миофибриллов, рибосомов, лизосомов. Гликоген как основной углевод мышечной ткани.
реферат [255,1 K], добавлен 06.09.2009Строение поперечно-полосатой мышечной ткани. Исследование особенностей развития мышц. Энергообеспечение мышечного сокращения. Подготовка к сдаче анализов крови. Специфические изменения в метаболизме спортсменов в ответ на стандартную физическую нагрузку.
презентация [7,5 M], добавлен 27.03.2016Основные физиологические свойства мышц: возбудимость, проводимость и сократимость. Потенциал покоя и потенциал действия скелетного мышечного волокна. Механизм сокращения мышц, их работа, сила и утомление. Возбудимость и сокращение гладкой мышцы.
курсовая работа [1,1 M], добавлен 24.06.2011Виды мышечных волокон: скелетные, сердечные и гладкие. Функции скелетных и гладких мышц, изометрический и изотонический режимы их сокращения. Одиночное и суммированное сокращения, строение мышечного волокна. Функциональные особенности гладких мышц.
контрольная работа [1,4 M], добавлен 12.09.2009Структурные особенности мышечных тканей. Изучение механизма мышечного сокращения и аппарата передачи возбуждения. Гистогенез и регенерация мышечной ткани. Принципы работы сократительных, проводящих и секреторных кардиомиоцитов сердечной мышечной ткани.
шпаргалка [22,3 K], добавлен 14.11.2010Преобразование химической энергии в механическую работу или силу как основная функции мышц, их механические свойства. Применение закона Гука в отношении малых напряжений и деформаций. Механизм мышечного сокращения. Ферментативные свойства актомиозина.
презентация [3,0 M], добавлен 23.02.2013Строение и типы мышц. Изменение макро- и микроструктуры, массы и силы мышц в разные возрастные периоды. Основные группы мышц, их функции. Механизм мышечного сокращения. Формирование двигательных навыков. Совершенствование координации движений с возрастом.
реферат [15,6 K], добавлен 15.07.2011Физиология и биохимия мышечной деятельности как важная составляющая обмена веществ в организме. Типы мышечной ткани и соответственно мышц, различающихся по структуре мышечных волокон, характеру иннервации. Влияние физических нагрузок разной интенсивности.
реферат [22,0 K], добавлен 16.02.2011Химический состав и пищевая ценность компонентов мышечной ткани курицы. Биохимический механизм автолитических процессов: изменение углеводной, липидной, белковой систем, а также фосфоросодержащих веществ. Определение аминоазота формольным титрованием.
курсовая работа [3,3 M], добавлен 08.01.2014Произвольные и непроизвольные мыщцы. Отведение и вращение внутрь – основные функции мышц. Свойства мышечной ткани: возбудимость, сократимость, растяжимость, эластичность. Функции скелетных (соматических) мышц. Особенности мышц синергистов и антагонистов.
презентация [789,0 K], добавлен 13.12.2010