Віруси та пріони

Размещено на http://www.allbest.ru/

Реферат

на тему: «Віруси та пріони»

учениці 10-Ж класу

ФТЛ при ХНТУ та ДНУ

Шаповал Ксенії

2012 р.

Віруси

Основними формами життя на Землі є організми клітинної будови. Цей тип організації характерний для всіх видів живих істот, за винятком вірусів, які розглядають як неклітинні форми життя.

Віруси настільки малі, що лише в кілька разів перевищують розміри великих молекул білків. Віруси мають розміри 10--275 нм. їх можна побачити лише під електронним мікроскопом. Вони легко проходять крізь пори спеціальних фільтрів, що затримують усі бактерії і клітини багатоклітинних організмів.

Віруси у середньому в 50 разів менше за бактерій. Їх не можливо побачити за допомогою світлового мікроскопу. Вони проходять через фільтри які не пропускають бактерій.

Історія виникнення вірусів

Віруси були відкриті у 1892 р. російським фізіологом рослин і мікробіологом Д. І. Івановським під час вивчення хвороби тютюну. Почавши в 1887 вивчення захворювань тютюну на території Бессарабії та Нікітського ботанічного саду, розрізнив раніше змішуються так звані рябуха і мозаїчну хворобу. З'ясував (1892), що збудник останньої, на відміну від бактерій, невидимий в мікроскоп при найсильнішому збільшенні, проходить через фарфорові фільтри і не росте на звичайних живильних середовищах. Виявив в клітинах хворих рослин кристалічні включення («кристали Іванівського»), відкривши, таким чином, особливий світ збудників захворювань не бактериальної і непротозойної природи, названих згодом вірусами. Іванівський розглядав їх як найдрібніші живі організми.

Палочковидна частинка

вірус тютюнової мозаїки.

Цифрами позначені:

(1) РНК-геном вірусу,

(2) капсомер, який складається лише з одного протомера,

(3) зріла ділянка капсиду.

Будова вірусів

Повноцінна за будовою і інфекційна, тобто здатна викликати зараження, вірусна частка поза клітини називається віріоном. Серцевина («ядро») віріона містить одну молекулу, а іноді дві або кілька молекул нуклеїнової кислоти. Білкова оболонка, що покриває нуклеїнову кислоту віріона і захищає її від шкідливих впливів навколишнього середовища, називається капсидом. Нуклеїнова кислота віріона є генетичним матеріалом вірусу (його геномом) і представлена дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК) або рибонуклеїнової кислоти (РНК), але ніколи двома цими сполуками відразу. (Хламідії, рикетсії і всі інші «істинно живі» мікроорганізми містять одночасно ДНК і РНК.) Нуклеїнові кислоти самих дрібних вірусів містять три або чотири гени, тоді як найбільші віруси мають до ста генів.

У деяких вірусів на додаток до капсиду є ще й зовнішня оболонка, що складається з білків і ліпідів. Вона утворюється з мембран зараженої клітини, що містять вбудовані вірусні білки. Терміни «голі віріони» і «позбавлені оболонки віріони» використовуються як синоніми. Капсиди самих дрібних і просто влаштованих вірусів можуть складатися лише з одного або кількох видів білкових молекул. Кілька молекул одного або різних білків об'єднуються в субодиниці, звані капсомерами. Капсомери, в свою чергу, утворюють правильні геометричні структури вірусного капсида. У різних вірусів форма капсида є характерною особливістю (ознакою) віріона.

Схематична будова віруса:

1 - сердцевина (однонитчаста РНК);

2 - білкова оболонка (капсид);

3 - допоміжна ліпопротеїдна оболонка;

4 - капсомери (структурні частини капсиду).

Схематичне зображення розміщення капсомерів у капсиді вірусів Спіральный тип симетрії має вірус грипу - а. Кубічний тип симетрії у вірусів: герпеса - б, аденовіруса - в, поліомієліту - г.

А

Б

В

Г

Цікаві факти:

Перший опис вірусного захворювання дав Гіппократ - епідемічний паротит (свинка)

У геномі людини виявлено близько 20 000 відбитків вірусів. Вони з'явились шляхом симбіозу в процесі еволюції.

Найдужчою отрутою зараз уважається токсин бацили D. 20 мг його досить, щоб отруїти все населення Землі.

Пріони

Пріони (англ. proteinacous infection particles -- протеїнові інфекційні частинки) ? загальне визначення збудників категорії пріонових інфекцій, запропоноване англ. ученим С. Прузінером (1982). П. -- клас інфекційних агентів, які складаються тільки зі змінених власних білкових молекул хазяїна. Вони не містять нуклеїнових кислот і таким чином відрізняються від усіх відомих мікроорганізмів, таких як бактерії, гриби, віруси та вірусоподібні частинки. Патогенні П., спроможні до трансмісії, є мутантами клітинної ізоформи нормального пріону - протеїну (Prusiner S.B., 1984). Встановлено 18 різних мутацій гена Pr людини, пов'язаних із різноманітними пріоновими хворобами (Prusiner S. B., 1991). Протеїн-П. (Pr P) -- сіалоглікопротеїд з мол. м. 33 000-35 000 Да, або 33-35 кДа, який кодується єдиним геном, розташованим у людини в 20-й хромосомі. Він складається у людини приблизно з 254 амінокислот. П. Pr-c знайдений у всіх ссавців. П. дуже стійкі до різноманітного фізико-хімічного впливу: до кип'ятіння протягом 30-60 хв, висушування -- до 2 років, заморожування, хімічної обробки спиртами, формальдегідом, кислотами, до УФ-, гамма-випромінення, гідролізу ферментами нуклеазами. PrP-c (клітинна ізоформа Pr P) входить до складу зовнішніх клітинних мембран і бере участь в ендоцитозі та катаболізмі клітин. Найвищий рівень концентрації Pr виявлений у нейронах, але його можуть синтезувати і багато інших клітин організму. П.-протеїни беруть участь у міжклітинному розпізнаванні та клітинній активації, необхідних для регулювання циркадних ритмів. Протеїн-П. (Pr) існує в двох формах: нормальній, яка зустрічається у головному мозку як у нормі, так і в інфікованих хворих. Ця форма позначається як клітинний протеїн-П., або PrP-c. Також є його ізоформа, або PrP-sc (від scrapie -- свербіж овець), яка є патологічною інфекційною формою і накопичується у головному мозку тільки у хворих людей і тварин, що страждають на спонгіформну трансмісивну енцефалопатію. Екзогенні пріонові частинки, які містять PrP-sc, при потраплянні у клітину діють як певні матриці, що сприяють переходу PrP-c у конформацію PrP-sc. Внаслідок екзогенного зараження відбувається поступова акумуляція і полімеризація патогенної ізоформи з утворенням і відкладенням амілоїдних фібрил. Мол. м. ізоформи PrP-sc аналогічна до показника нормальної маси П.-протеїну і кодується тим самим геном. Обидві форми стійкі до дії протеаз, але мають різноманітну конформаційну структуру. Нормальний PrP-c містить ?67 амінокислотних терміналів, у той час як інфекційний PrP-sc -- 27-30. Тільки цей урізаний PrP-sc -- 27-30 може упорядковуватися in vitro у вигляді ланцюжків. Такі полімери протеїну можуть формувати філаментні структури в нейронах і астроцитах. Ланцюжки амілоїдних пластин в інфікованих П. хворих складаються лише з PrP-res (інфекційна ізоформа PrP). Молекули патологічного PrP-res, які містять специфічні структури гліколізату Pr, ідентичні у людей, корів, пацюків, макак і кішок. Існує не менше 4 типів протеїнових білків. Доведено, що 1, 2 і 3-й тип PrP-res зв'язує сімейні та спорадичні форми хвороби Крейтцфельдта -- Якоба, а 4-й тип пов'язаний з новою атиповою формою хвороби і виявляється у хворих корів і лабораторних тварин. Усі встановлені види трансмісивних спонгіформних енцефалопатій людини і тварин пов'язані між собою єдиним збудником і відрізняються лише особливостями механізму передачі інфекції та реакцією макроорганізму на інфект. Основним природним резервуаром інфекції є хворі люди, вівці, кози, корови, а можливо, й інші види тварин.

Пріонові захворювання -- це генетично та інфекційно зумовлена група хронічних, прогресуючих, фатальних синдромів, які характеризуються ураженням центральної нервової системи, м'язової, лімфоїдної та, ймовірно, інших тканин. Причиною цих синдромів є різноманітні патологічні ізоформи П. Найвідомішими з них є пріонові спонгіозні (лат. spongious -- губчастий, пористий) енцефалопатії та П.?асоційовані міопатії. Група пріонових підгострих трансмісивних спонгіозних енцефалопатій людини на цей час включає: хворобу Крейтцфельдта -- Якоба, хворобу Куру, аміотрофічний лейкоспонгіоз, синдром фатального сімейного безсоння, синдром Герстмана - Страусслера - Шейнкера, хронічну прогресуючу енцефалопатію дитячого віку, або хворобу Альперса. До пріонових міопатій відносять міозит з незвичайними тільцями-включеннями (inclusion-body myosytis-IBM). Форми всіх наведених вище пріонових захворювань обумовлені п'ятьма різноманітними мутаціями одного PRNP-гена людини. Пріонові захворювання характерні як для людей, так і для тварин. Найпоширеніша форма хвороби -- це scrapie, виявлена у овець і кіз. З інших пріонових інфекцій відомі трансмісивна енцефалопатія у норок, виснажлива хвороба в оленів, мулів і лосів, котяча спонгіозна енцефалопатія. Найбільш поширеною пріоновою хворобою на сьогодні є хвороба сказу корів, або спонгіформна енцефалопатія корів. Всі форми захворювань людини і тварин надзвичайно інфекційні. Хвороба має тривалий інкубаційний період -- до 40 років при спорадичній формі хвороби Крейтцфельдта -- Якоба, 8-12 років -- при введенні гіпофізарних гормонів, 6 років -- при інфікуванні від рогатої худоби тощо. П. здатні прямо або опосередковано переборювати видовий бар'єр і призводити до розвитку масових захворювань у нових популяціях живих організмів, у тому числі й серед людей. Перспективними напрямками профілактики пріонних інфекцій є: попередження інфікування осіб з груп підвищеного ризику; захист продовольчих продуктів людини та кормів для тварин; захист продукції медичного призначення, парфумерних та косметичних засобів. вірус пріон віріон

1. Размещено на www.allbest.ru