Белки. Общие сведения. Биологические свойства

Размещено на http://www.allbest.ru/

Тема: Белки. Общие сведения. Биологические свойства

План

Вопрос 1. Химическое строение белков и свойства входящих в них компонентов

Вопрос 2. Полипептидная теория химического строения белков

Вопрос 3. Пространственное строение белков. Типы химических связей в белках

Вопрос 4. Биологические функции белков

Вопрос 1. Химическое строение белков и свойства входящих в них компонентов

Белки или «протеины» - важнейший класс органических соединений, построенных из аминокислот и играющих основополагающую роль в жизнедеятельности любой живой клетки. На их долю приходится не менее 50% сухой массы органических веществ клетки. Учитывая разнообразие живых организмов можно судить о существовании нескольких миллиардов химически индивидуальных белков, отличающихся как структурой, так и функциями. Например, клетка кишечной палочки содержит 3000 различных белков, а человеческий организм ~1млн.

Средний элементарный состав большинства белков (%): углерод - 50-54; азот - 15-18; кислород - 20-23; водород - 6-8; сера 0,3-2,5.

Роль структурных элементов белках выполняют б-аминокислоты, отличающиеся друг от друга боковыми радикалами. Именно их специфические особенности придают каждому белку индивидуальность и влияют на его биологические и физико-химические свойства.

Классификация аминокислот.

Физико-химические свойства аминокислот. Аминокислоты проявляют амфотерные свойства (проявляют свойства кислот и оснований). Основными группами служат:

Карбоксилат-ион

Аминогруппа

Размещено на http://www.allbest.ru/

Для каждой аминокислоты имеется, как минимум две константы кислотной диссоциации рКа: одна для карбоксильной группы (в пределах 1,8-5,5), а другая - для протонированной аминогруппы (в пределах 9-13). Состояние аминокислоты, когда её суммарный электрический заряд равен нулю, называется электрическим, а значение рН, обуславливающее это состояние называется изоэлектрической точкой аминокислоты рI (для каждой аминокислоты строго определенное). Для аминокислот рI совпадает с изоионной точкой (pJ) - величиной рН, при которой молекула белка содержит равное число положительно и отрицательно заряженных групп, образовавшихся в результате свертывания основных групп с протонами и соответствующей диссоциации кислых групп (у основных аминокислот pJ в щелочной среде, у кислых - в кислой, у нейтральных - в нейтральной).

На кривой титрования изоэлектрическая точка соответствует точке перегиба и выражается половиной суммы значений рКа для карбоксильной и аминогруппы.

Задача 1. На основе строения аминокислот аланина, фенилаланина и валина предскажите какой изоэлектрической точкой они будут обладать. Рассчитайте их.

Задача 2. Каплю раствора, содержащего смесь лейцина, аспарагиновой кислоты и аргинина нанесли на полоску бумаги, предварительно смоченную буфером с рН 6,0, и концам полоски приложили электрическое напряжение. Какая аминокислота будет двигаться к аноду, к катоду и останется на старте?

Химические свойства аминокислот:

1) Реакция со спиртами, с образованием сложных эфиров:

2) Реакция с кислотами, с образованием оксикислот (реакция Ван-Слайка):

3) Реакция с формалином, используется для количественного определения аминокислот в молоке:

4) Реакция с нингидрином, используется для обнаружения и количественного определения аминокислот:

5) Реакция Майяра - реакция меланоидинообразования протекает при нагревании растворов аминокислот и редуцирующих сахаров с образованием меланоидинов, которые участвуют в формировании вкуса, запаха и цвета пищевых продуктов (корка испеченного хлеба, цвет кваса, пива, мясные изделия).

Вопрос 2. Полипептидная теория химического строения белков

белок аминокислота полипептидная цепь

Полипептидную теорию строения белка разработал и экспериментально обосновал Э.Фишер. Разработав метод синтеза он установил, что аминокислоты в белках соединены пептидной связью (кислотноамидной):

Полипептидные цепи различных белков отличаются друг от друга только лишь по характеру боковых радикалов, присоединенных к стержню. Короткие пептидные цепочки из 2-10 аминокислотных остатков - олигопептиды, от 10 до 20 - пептиды; от 20 до 50 полипептиды, свыше 50 - белки.

Принцип построения белковых молекул обеспечивает неисчерпаемое многообразие белковых структур. Из 20 различных аминокислот можно построить 20*20= 400 дипептидов или 20*20*20= 8000 трипептидов, а в общем случае 20ⁿ.

Задача 3. Рассчитайте сколько дипептидов может быть получено из пяти разных аминокислот, из пяти аминокислот, две из которых одинаковые и из семи, три из которых одинаковые?

При написании формулы линейных пептидов начинают с N-конца и указывают каждый остаток аминокислоты как ацильный заместитель аминогруппы следующего остатка. Названия аминокислотных остатков внутри, кроме С-конца пептидной цепи образуется от названия соответствующей аминокислоты путем замены её окончания на «ил». Например, дипептид состоящий от аланина и глицина:

аланил-глицин

Задача 4. Изобразите полную структуру следующих пептидов и назовите их: мет-гли-глу-гис и фен-асп-фен-три.

Вопрос 3. Пространственное строение белков. Типы химических связей в белках

По способу свертывания и ассоциации полипептидных цепей выделяют четыре уровня пространственной структуры белка:

- первичная структура - линейная последовательность аминокислот (кодируется генетически);

- вторичная структура - способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных связей. Различают две формы вторичной структуры белка: спиральную (б-спираль) - возникающую в одной цепи; слоисто-складчатую (в-складчатая структура) - между смежными полипептидными цепями.

Для глобулярных белков свойственны еще два уровня организации: сверхвторичная - характеризует энергетически предпочтительные, агрегат вторичной структуры и домены - части белка, представляющие собой достаточно обособленные глобулярные области

- третичная структура - специфическая укладка упорядоченных (регулярных) и неупорядоченных (аморфных) участков полипептидной цепи в компактное тело - глобулу;

- четвертичная структура - ассоциация нескольких полипептидных цепей (субъединиц) с определенной конформацией в стабильный агрегат, не имеющий ковалентных связей.

Вторичная, третичная и четвертичная структуры белков не требуют специальной генетической информации, она закодирована в аминокислотной последовательности.

Типы химических связей, участвующих в образовании структур белка:

1) Пептидные;

2) Дисульфидная связь или дисульфидные мостики, образующиеся при окислении НS-групп двух цистеинов, находящихся в разных местах одной полипептидной цепи или в двух соседних при достаточно близком расположении этих групп;

3) Водородные связи, возникающие между электроотрицательными атомами азота и кислорода;

4) Ионные (солеподобные) появляющиеся вследствие электростатического притяжения между кислотными и основными группами;

5) Гидрофобные взаимодействия между неполярным цепями аминокислот.

Вопрос 4. Биологические функции белков

Биологические функции белков разнообразны. К главным из них относится:

1) Ферментативная (каталитическая) функция - действие ферментов.

2) Гормональная функция - пептидные гормоны (инсулин, глюкогон).

3) Транспортная функция - осуществляют связывание и транспортирование веществ между тканями и через мембраны. Например, липопротеиды - переносят липиды, миоглобин и гемоглобин - переносят кислород, пермеазы - связывают глюкозу, аминокислоты и др. питательные вещества и переносят их через мембраны внутрь клеток.

4) Химико-механическая (сократительная) - актин и миозин.

5) Структурная функция - строение различных тканей.

6) Защитная функция - предохраняют организм от гибели. Токсины, вырабатываемые растениями, защищают их от поедания, а животные - от нападения врагов; белки защищающие повреждения кровеносных сосудов путем свертывания крови и образования кровяного сгустка; выработка антител, имеющих высокую специфичность связывания с антигенами (чужеродными веществами) и последующая их нейтрализация; выработка интерферонов, которые связываясь со здоровыми клетками, защищают их от заражения вирусами и др. микроорганизмами.

7) Резервная функция - запасный материал для питания.

8) Специальные функции - рецепторные белки - обеспечивающие передачу импульсов между нервными клетками; белки, предохраняющие кровь рыб, обитающих в холодных водах от замерзания и др.

Размещено на Allbest.ru