Биосинтез аминокислот и их регуляция

Размещено на http://www.allbest.ru/

Содержание

Введение

1. Характеристика аминокислот

2. Продуценты аминокислот

3. Биосинтез аминокислот

3.1 Одноступенчатый метод получения аминокислот

3.2 Двухступенчатый метод получения аминокислот

3.3 Получение аминокислот с помощью иммобилизованных ферментов и клеток

4. Промышленный синтез аминокислот

4.1 Микробиологический синтез

4.2 Химический синтез

5. Регуляция аминокислот - регуляция белкового обмена

6. Применение аминокислот

Заключение

Список литературы

аминокислота микробиотехнология

Введение

Современный уровень развития биотехнологии обусловлен общим прогрессом науки и техники, особенно - в течении последних 50 лет. Достаточно отметить лишь такие события, как установление структуры и функций нуклеиновых кислот, обнаружение ферментов рестрикции ДНК и выявление их значения в жизни клеток с последующим использованием в генно - инженерных работах, создание гибридом и получение моноклональных антител, внедрение ЭВМ и компьютерной техники в биотехнологические процессы.

Промышленный биосинтез аминокислот относится к микробиотехнологии. По сути своей микробиотехнология тождественна промышленной (технической) микробиологии. Ее объектами являются микробы - вирусы ( включая вироиды и фаги ), бактерии, грибы, лишайники, протозоа. В ряде случаев биообъектами являются первичные метаболиты микробного происхождения - ферменты, каталитическая активность которых лежит в основе инженерной энзимологии.

В сравнении с растительным и животным клеткам микробы размножаются, как правило, быстрее и, следовательно, у них быстрее протекают все метаболические (обменные) процессы. Относительные преимущества большинства микробов как биообъектов следующие:

1) большая « простота» организации генома,

2) достаточно легкая приспособляемость (лабильность) к среде обитания в естественных и искусственных условиях,

3) выраженные скорости протекания ферментативных реакций и нарастания клеточной массы в единицу времени.

Первое преимущество обеспечивает микробным клеткам лучшие возможности для измерения и перестроек наследственного материала, например, включение в него чужеродной генетической информации, привнесение в клетки или, напротив, элиминации из них плазмид.

Второе преимущество, связанное с лабильностью микробов, можно показать на примере бактерий и грибов. Так, применительно к температуре микробы подразделяются на психофилымезофиллы и термофилы.[1]

1. Характеристика аминокислот

Аминокислоты играют большую роль в. здравоохранении, животноводстве и легкой промышленности. По значению для макроорганизма аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые. К незаменимым относятся те аминокислоты, которые не синтезируются в животном или человеческом организме, они должны быть привнесены с пищей или кормом для животным (табл. 1 ).

Таблица 1: Заменимые и незаменимые аминокислоты

Незаменимые	Заменимые
Аргинин	Аланин
В алии	Аспарагин
Гистидин	Апарагиновая кислота
Изолейцин	Глицин
Лейцин	Глутамин
Лизин	Глутаминовая кислота
Метионин	Пролин
Треонин	Серии
Триптофан	Тирозин
Фенилаланин	Цистеин

Заменимые синтезируются из аммиака и различных источников углерода. Микроорганизмы сами синтезируют все необходимые им аминокислоты из аммиака и нитратов, а углеродные « скелеты » - из соответствующих интермедиаторов.

Исходя из оценки аминокислот, ученые давно стремятся использовать способности микроорганизмов продуцировать заменимые и незаменимые аминокислоты в ощутимых количествах.

Потребность людей в аминокислотах достаточно велика и этим определяется уровень их производства в мире (порядка 500 тыс. тонн в год).

Большинство микроорганизмов и зеленые растения способны синтезировать de novo все двадцать аминокислот. Углеродные скелеты аминокислот образуются из промежуточных продуктов обмена.

Исходным материалом для синтеза аминокислот служат простые промежуточные продукты катаболизма (пируват, 2 - оксиглутарат, оксалоацетат и фумарат, эригрозо - 4 - фосфат, рибозо - 5 - фосфат и АТР ). При синтезе большинства аминокислот аминогруппа вводится только на последнем этапе путем трансаминирования. Некоторые аминокислоты образуются в результате ряда превращений других аминокислот, и в этих случаях трансаминирование не требуется.

Белки синтезируются на рибосомах из аминокислот по информации м - РНК, которая переписана (путем транскрипции ) с генов ДНК.[1,5]

2. Продуценты аминокислот

Специфические ферменты, регулирующие биосинтез аминокислот, широко распространены у бактерий; они с определенной глубиной изучены у Escherichia coli. Salmonella typhimurium, Bacillus subtilis и прочие. У грибов, на аминокислотное лимитирование, отмечается некоординированное, параллельное возрастания уровня ферментов, катализирующих реакции биосинтеза различных аминокислот. Этот « общий контроль биосинтеза аминокислот » был также назван « метаболическим интерблоком », или « перекрестнопутевой регуляцией », впервые выявленной у Neurospora crassa в 1965 году М. Карсиотисом и сотрудниками, а позднее - у Saccharomyces cerevisiae, Aspergillus nidulasи других грибов.

В гиперпродукции отдельных аминокислот культурами Escherichia coli, Serratia marcescens и другие важную роль играют Feedak - репрессия, например, при биосинтезе ароматических аминокислот на последних стадиях.

В любом живом организме аминокислоты расходуются прежде всего на биосинтез первичных метаолитов - ферментных и неферментных белков. Следовательно, кроме биосинтеза аминокислот de novo, возможен другой путь их получения, а именно - из гидролизатов соответствующих белков ( триптофан разрушается при кислотном гидролизе ), в том числе из нативной биомассы микробных клеток.

Природные аминокислоты являются, как правило, оптически активными L - и D - формами, которые трудно разделить. Вот почему микробный синтез с помощью коринебактерий и некоторых других микробов является ныне основным и экономически выгодным. Первое место здесь по праву занимает Япония, где лишь глутаминовой кислоты изготавливается свыше 100 тысяч тонн в год; большинство природных незаменимых аминокислот производит фирма «Такеда». С. Киношита, впервые в 50-е годы открывший и доказавший перспективность микробного синтеза, уже 1963 году признавал: «Мало сомнения в том, что недалеко то время, когда с помощью микроорганизмов будет возможно производить все известные аминокислоты». Это время наступило уже к 70 -м годам. Получены микробы - суперпродуценты из родов Brevibacterium, Corynebacterium, Micrococcus и другие, с помощью которых освоено крупнотоннажное производство не только глутамата, но и L - лизина, L - валина, L - гистидина и других. При суперпродукции уровень экспрессии клонированного гена выражается в синтезе специфического белка в количестве 2 % от всех растворимых белков клетки - хозяина. В настоящее время имеются продуценты, у которых количество синтезируемого специфического белка достигает 10-15% (здесь важнейшую роль играют многокопийные плазмиды, несущее встроенный гены). Генно - инженерными методами во ВНИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов ( Москва ) был получен штамм Escherichia coli, обладающий сверхпродукцией L - треонина (30 г / л за 40 часов ферментации ).

С любым штаммом - продуцентом какой - либо аминокислоты необходимо внимательное и бережное обращение в целях поддерживания ее в активном состоянии в течении длительного времени.

Получен штамм Escherichia coli, продуцирующий за 48 часов 27 г / л- пролина, и штамм, продуцирующий до 22,4 г / л L - фениланина.

3. Биоситез аминокислот

Технология получения аминокислот базируется на принципах ферментации продуцентов и выделении вторичных метаболитов, то есть размножают маточную культуру вначале на агаризованной среде в пробирках, затем - на жидкой среде в колбах, инокуляторах и посевных аппаратах, а затем в головных (основных ) ферментаторах. Обработку культуральных жидкостей и выделение аминокислот проводят по схеме, аналогичной схеме получения антибиотиков. Изолированные чистые кристаллы целевого продукта обычно высушивают под вакуумом и упаковывают.

3.1 Одноступенчатый метод получения аминокислот

Известны два способа получения аминокислот: одноступенчатый и двухступенчатый. Согласно первому способу, например, мутантный полиауксотрофный штамм - продуцент аминокислоты культивируют на оптимальной для биосинтеза среде. Целевой продукт накапливается в культуральной жидкости, из которой его выделяют согласно схеме на рисунке 1

Рис. 1. Примерная технологическая схема получения аминокислот.

1 - ферментатор,

2 - охладитель, 3,9 - рефрижераторы,

4 - емкость для предварительной обработки,

5 - центрифуга,

6 - вакуум - упариватель,

7 - аппарат прямой

8 - барабанный фильтр, А,Б - пути ( при необходимости смыкающиеся ),

10 - аппарат для ультрофилырации,

11 - емкость для консервации раствора фермента,

12 - мембранный фильтр,

13 - накопитель жидкого консерванта, 14-емкость для осаждения фермента,

15 - фильтр - пресс,

16 - распылительная сушилка,

17 - накопитель сухого концентрата.

3.2 Двухступенчатый метод получения аминокислот

В двухступенчатом способе микроб - продуцент культивируют в среде, где он получается и синтезирует все необходимые ингредиенты для последующего синтеза ( в идиофазу ) целевого продукта.

Если ферменты биосинтеза аминокислоты накапливаются внутриклеточно, но после 1 - ой ступени клетки сепарируют, дезинтегрируют и применяют клеточный сок. В других случаях для целей биосинтеза целевых продуктов применяют непосредственно клетки.

3.3 Получение аминокислот с помощью иммобилизованных ферментов и клеток

Экономически целесообразным являются способы получения аминокислот с помощью иммобилизованных ферментов и клеток. Сравнительно давно реализован процесс получения L - аспаргиновой кислоты из фумаровой и аммиака в одну стадию с помощью иммобилизованных клеток Е. coli или Pseudomonas aeruginosa, обладающая аспартазной активностью (см схему)



Аспартаза катализирует реакцию присоединения аммиака к фумаровой кислоте. Фермент в иммобилизованном состоянии сохраняет активность на исходном уровне 2 -2,5 недель и более.

L - Аспаргиновую кислоту можно получить и с помощью иммобилизованных клеток, что существенно повышает длительность функционирования системы, производительность которой по целевому продукту составляет около 2000 кг с 1м реактора. Периодические ферментации используют при получений других L - аминокислот (глутаминовой, фенилаланина, лизина, триптофана и др. ). При этом культивируют обычно специальные мутантные штаммы, метаболизм которых по целевому продукту изучен достаточно полно. Так, например, установлено, что лимитирующем агентом коринебак герий, образующих глутаминовую кислоту, является биотип в дозе 1 - 5 мкг/ л. Биотин индуцирует структурно - функциональные изменения в клеточной мембране, благодаря чему увеличивается ее проницаемость для глутаминовой кислоты, выходящей из клетки в культуральную жидкость. Отдельные штаммы продуцентов способны накапливать ее более 50 г/л на мелассных средах.

Роль биотина аналогична в случае получения пролина, являющимся производным глутаминовой кислоты.

Несложность этой технологии и ее преимущества по сравнению с глубинной ферментацией наглядно иллюстрируют опыт японской фирмы «Танабе Сейяку ». В 1973 году эта фирма разработала способ получения аспарагиновой кислоты при помощи иммобилизованных бактериальных клеток, обладающих аспартазной активностью. Аспартаза катализирует присоединение аммиака по двойной связи фумаровой кислоты, т.е. аспарагиновая кислота образуется в одной стадии и данный биотехнологический процесс можно отнести к категории биотрансформации органических соединений. Иммобилизованный в геле фермент функционировал хорошо, длительность его полуинактивации составила 1 месяц. Затем в геле иммобилизовали клетки продуцента, дополнительно стабилизируя их путем химического связывания между собой и с гелем. Длительность полуинактивации клеток в этом случае увеличивалась до 4 месяцев. Технологию биотрансформации фумаровой кислоты, таким образом, можно представить в такой последовательности: выращивание клеток методом глубинной ферментации и их выделение центрифугированием; иммобилизация клеток биокатализатора в геле в виде гранул размером 2 -3 мм; биотрансформация фумарата аммония в колонке с катализатором в проточном режиме и получение раствора аспарагиновой кислоты; кристаллизация, центрифугирование и промывка кристаллов.

Производительность системы биотранеформации аспарагиновой кислоты 1 м биореактора 1700 кг.

4. Промышленный синтез аминокислот

Промышленное производство аминокислот осуществляется двумя способами: микробиологическим и химическим.

4.1 Микробиологический синтез

Микробиологический синтез основан на выращивании определенных видов микроорганизмов на питательных средах, имеющих подходящий источник углерода. Чаще всего это сахара, содержащиеся, например, в патоке. Мутированные микроорганизмы с нарушенным азотным обменом выделяют в раствор большое количество какой-либо одной аминокислоты. После окончания процесса ферментации аминокислоту выделяют из раствора химическими методами

Путем микробиологической ферментации получают основное количество глутаминовой кислоты и весь лизин. У этого процесса свои преимущества и свои недостатки. С одной стороны, в нем мало стадий и требуется относительно простая и универсальная аппаратура. С другой стороны, живые микроорганизмы, с которыми приходится работать, очень чувствительны к малейшему изменению условий, а концентрация целевого продукта получается низкой, что ведет к увеличению размеров аппаратуры.

Существует способ микробиологического получения фенилаланина при помощи тирозин - и метиониндефицитного мутанта Brevibacterium lactofermentum. В периодическом процессе ферментации достигнута концентрация продукта 24,8 г/л. Однако для данного процесса требуются сложные и дорогие среды. Определенный интерес представляют биосинтез фенилаланина ауксотрофным мутантом Е. coli, который можно культивировать в глюкозной среде с фосфатами. Процесс ферментации осуществляют доливным методом с рециркуляцией биомассы. Биомасса в реакторе 60 - му часу достигает 45 - 50 г/л, а концентрация фенилаланина - 22,4 - 22,8 г/л. Продуктивность системы 0,72-0,86 г/( лч ); выход продукта 0,11г.

4.2 Химический синтез

Химический синтез более универсален, чем микробиологический, и позволяет получать соединения любой возможной структуры. Здесь используется непищевое минеральное сырье, достигается любая концентрация продукта, однако, как правило, процесс многостадиен и требует более сложной аппаратуры.

Оба способа обеспечивают получение природных аминокислот необходимой степени химической и оптической чистоты. Так что в конечном счете, когда речь идет о промышленном производстве, последнее слово остается за экономикой: по данным зарубежных специалистов, при больших масштабах химические методы становятся более рентабельными.

Наиболее широко разработан промышленный синтез метионина- аминокислоты, главным потребителем которой является птицеводство. Исходным веществом служит пропилен - продукт крекинга нефти. Пропилен окисляется до акролеина, который в результате серии реакций, превращается в рацемический метионин.

В результате химического синтеза обычно получается смесь равных количеств L и D - изомеров аминокислот, в то время как в состав белков входят исключительно L-изомеры. Эти же изомеры питательны. D-изомеры организмом, как правило, не усваиваются и являются балластом. Следовательно, необходимо разделение, что неминуемо отрицательно сказывается на экономике. В последнее время в области расщепления рацемических смесей аминокислот достигнуты серьезные успехи. В работах СВ. Рогожина и В.А. Даванкова показано, что оптически неактивные аминокислоты, будучи ковалентно присоединены к нерастворимому полимерному носителю, легко образуют комплексы с медью, никелем и т.п. другая рацемическая аминокислота, находящаяся в растворе, занимает два вакантных координационных места у атома металла, причем прочность комплексов L - и D - изомеров различна. Сколь ни мало это различие, будучи повторенным многократно в процессе хромотографии, оно обеспечивает полное или частичное разделение оптических антиподов. Наилучшие результаты получены с DL - пролином, который может быть препаративно разделен на оптические изомеры.

Усилие многих исследователей направлены также на разработку такого химического синтеза, который давал бы только один желаемый природный оптически активный изомер - изомер, синтезируемый живой природой, - ассиметрического синтеза. В этом направлении за последние годы достигнуты серьезные успехи. В работах А. Кагана (Франция ) и Е, Корна ( США ) достигнуты практически количественные оптические выходы. Чрезвычайно заманчивым представляется воспроизведение путей синтеза аминокислот природными ферментными системами. Большое количество таких синтезов осуществляется пироксальзависимыми ферментами, причем сразу получается нужный оптический изомер аминокислоты. Большой вклад в изучение этих процессов сделан академиком А.Е. Браунштейном (Россия) и профессором Ю. Снеллом (США).

Российские ученые поставили своей целью найти химические системы, которые могли бы не только моделировать биохимические реакции, но и осуществлять процессы, не проходящие в живом организме. В качестве такой системы были выбраны комплексы шиффовых оснований аминокислот с ионами переходных металлов. Предпологалось, что салициловый альдегид в этих комплексах будет играть роль лиридоксаля, увеличивая реакционную способность С - Н - связи аминокислоты, ион металла будет делать тоже самое, но еще удерживать систему в жестком плоском состоянии, что в природе обеспечивает белок фермента. Общая диссимметрия комплекса позволяла надеяться, что в природе обеспечивает белок фермента. Общая диссиметрия комплекса позволяла надеяться, что реакция может быть проведена стереоспепифически, т.е. в результате дать оптически активную кислоту.

Такие реакции в природе не идут, а практическая ценность их заключается в том, что при этом сразу получается глутаминовая кислота. Таким образом, открывается путь нового общего синтеза аминокислот, проходящего в чрезвычайных условиях.

5. Регуляция аминокислоты - регуляция белкового обмена

Белки - органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Белки являются основным структурным элементом клеток и тканей организма.

функции белков в организме достаточно многочисленны:

• Пластическая - образуют структурную основу всех клеток и субклеточных структур.

• Регуляторная - участвуют в передаче наследственной информации.

• Каталитическая - ускоряют химические процессы.

• Сигнальная - белки-гормоны регулируют процессы жизнедеятельности.

• Создают онкотическое давление, принимают участие в водообмене.

• Защитная - иммуноглобулины принимают участие в защитных реакциях организма.

• Энергетическая - 1 г белка выделяет 4,1 ККал (17,18 КДж).

• Транспортная - мембранные белки участвуют в переносе некоторых молекул через мембрану клетки.

• Моторная - обеспечивают движения организма (сокращение мышц, перемещение клеток внутри организма).

• Выполняют специфические функции, которые лежат в основе дифференциации отдельных физиологических систем (функциональные белки).

Для перинатального периода характерно преобладание процессов катаболизма над процессами знаболизма, в результате чего ребёнок худеет. В этот период выделяется большое количество глюкокортикоидов.

У детей грудного и младшего детского возраста для обеспечения интенсивного роста скелета, мышечной массы и всех органов существенную роль играет гормон роста (соматотропний гормон, СТГ), который:

Стимулирует размножение хондроцитов в эпифизарных хрящах. Увеличивает проницаемость клеточных мембран для аминокислот. Стимулирует синтез РНК.

Увеличивает включение аминокислот в белки костной ткани, мышц, печени, почек. Тормозит активность протеолитических ферментов. Стимулирует факторы роста в органах (нервов, почек и др.).

Опосредствует своё действие через нейротензин, который синтезируется в тканях.

Результатом влияния СТГ является положительный азотистый баланс и анаболический эффект. Для обеспечения анаболических эффектов соматотропного гормона необходимо участие инсулина. Инсулин в свою очередь:

• Увеличивает транспорт аминокислот через клеточные мембраны, особенно в мышечных клетках.

• Стимулирует выделение соматотропного гормона посредством снижения сахара в крови.

При недостатке инсулина в детском возрасте тормозится рост ребёнка.

На белковый обмен значительное влияние оказывают половые гормоны. Тестостерон усиливает синтез белка в печени, почках, скелетных и сердечной мышцы. Эстрогены обеспечивают анабользм только в отношении половых органов.

В регуляции белкового обмена задействованы гормоны щитовидной железы - тироксин, трийодотирозин:

• При гипертиреозе возникает отрицательный азотистый баланс и отставание в росте.

• При гипотиреозе - отставание в росте.

• При малом содержании в крови активируют ферменты синтеза белков.

• При нормальном содержании снижают синтез белков и аминокислот.

Глюкокортикоиды влияют на белковый обмен, обеспечивая катаболический эффект:

• Вызывают рзспад белков в лимфоидной и соединительной тканях.

• Используют высвобожденные аминокислоты для образования углеводов (глюконеогенез).

После рождения при высоких темпах роста основная масса аминокислот используется не только для синтеза белков, но и для синтеза нуклеиновых кислот. Имеет место низкая активность катаболических ферментов. В младшем детском возрасте белковый обмен преобладает над другими видами обмена. В этом процессе важную роль играют соматотропин, инсулин, тестостерон.

При переходе к юношескому возрасту уменьшается рост трубчатых костей, поскольку уменьшается синтез соматотропного гормона. В этот период СТГ регулирует не рост, а образование новых белков, процессы синтеза самовосстановления и стимулирует факторы роста в тканях.

С возрастом у людей повышается активность катаболических ферментов. В процессе старения наиболее глубокие изменения свойственны синтезу роста, интенсивность которого снижается. Снижается также регенерационный синтез. Ослабляются выраженные возрастные изменения функционального и стабилизирующего синтеза. При этом восстановление белка у людей 67-91 лет по сравнению с 18-25- летним возрастом меняется незначительно.

В печени человека ежедневно образуется около 25,0 г нового белка, в плазме крови заменяется за сутки около 8,0 г. В нормальных условиях в организме взрослого человека ежесуточно синтезируется до 400,0 г нового белка и столько же распадается. О скорости восстановления белка свидетельствует то, что половина белкового состава печени восстанавливается в течение 5-7 дней. Большая скорость восстановления белков также в мозге и в коже.

В старости белковый обмен смещается в сторону катаболических процессов:

• Снижается скорость синтеза белков.

• Повышается синтез сывороточного альбумина в печени после предыдущего уменьшения его интенсивности в период зрелости.

• Увеличивается период полураспада белков.

• Меняются свойства белков:

• о в белковых ферментах наблюдаются молекулы, которые полностью потеряли активность; о появляются нарушения молекулярной структуры в процессе синтеза белка; о меняется структура молекулы уже после синтеза белка в процессе функционирования; о замедляются процессы восстановления.

• Снижается протеолитическая активность белков.

• Организм приобретает способность удалять избыток аминокислот не были утилизированы при синтезе белка, или использовать их для образования углеводов, жиров и других энергетических веществ.

• Уменьшается утилизация аммиака для синтеза глутамина.

Повышение активности специфических протеинов и ускоренный распад под их влиянием других белков, которые приводят к снижению их концентрации в клетке, может быть одним из механизмов реализации генетически-детерминированного ослабления функций и в целом жизнедеятельности организма в старости. Изменения в отдельных звеньях белкового метаболизма в старости могут негативно влиять на функции органов и систем.

Белковый обмен в организме, помимо прочего, может значительным образом меняется под действием центральной нервной системы, включая кору больших полушзрий.

6. Применение аминокислот

Белки всех организмов от вируса до человека состоят из 21 аминокислоты, которые по своей биологической ценности делятся на заменимые ( их для построения белков организм может синтезировать сам с достаточной скоростью ) и незаменимые (их он синтезировать не может и должен получать из вне из пищи ). Каждый белок содержит определенное количество каждой аминокислоты. Если в потребляемом белке какой - либо незаменимой аминокислоты нет или мало, белок организма не будет построен. Отсюда необходимость балансирования рациона, что приводит к увеличению их питательной ценности.

Аминокислоты служат исходными веществами для синтеза полипептидов, многие из которых являются сильнейшими физиологически активными соединениями, а также для создания других лекарственных препаратов.

Наконец, в процессе поликонденсации аминокислоты образуют полимеры, которые, не обладая биологической активностью белков, похожи на них своим строением и лимитируют некоторые их важные физические свойства. Искусственные шерсть, шелк и кожа, полученные с участием аминокислот по эксплуатационным показателям не уступают естественным материалам.

Несмотря на широкое использование аминокислот в медицине, промышленности и сельском хозяйстве, главным их потребителем остается пищевая промышленность. Так, глутамат натрия ( натриевая соль глутаминовой кислоты ) - мощный усилитель вкуса. Во многих странах его добавляют во все продукты при консервировании, замораживании, при длительном хранении; он находит применение и в общественном питании и в домашнем хозяйстве в виде смеси со столовой поваренной солью. Из смеси из аминокислот составляют также композиции, имитирующие вкус и запах пищевых продуктов.

Потребление аминокислот в мире возрастает ежегодно на 10 %. Их производство характеризуется следующими цифрами

Аминокислота	м/тод	Цена, долл/год	Метод.
L - глутаминовая кислота	180000	0,5- 1	Микробиологический, химический.
DL - метионин	32000	3	Микробиологический.
L - лизин	8000	3	Химический.
Глицин	2000		Химический.
L - триптофан	20		Химический.
L - треогшн	20	10	Химический, микробиологический.

Заключение

Данный реферат посвящен промышленному биосинтезу аминокислот. Благодаря этой работе я выяснила, что существуют следующие способы получения аминокислот:

1. Биосинтез аминокислот, который включает в себя одноступенчатый и двухступенчатый методы;

2. Промышленный синтез аминокислот - микробиологический и химический синтез.

Рассмотрели получение аминокислот с помощью иммобилизованных ферментов и клеток, а также технологию получения лизина и глутамата.

Установила применение аминокислот не только в медицине, но и в сельском хозяйстве для того чтобы снизить расход кормового белка; и в пищевой промышленности в качестве консервантов и усилителей вкуса.

Список литературы

1. Е.А. Строев. Биологическая химия. М., Высшая школа, 1986.

2. М.Е. Беккер, Г.К. Лиепинын, Е.П. Райпулис. Биотехнология. М., ВО Агропромиздат, 1990.

3. У.Э. Виестур, И.А. Шмите, А.В. Жилевич. Биотехнология. Био технологические агенты, технология, аппаратура. Рига, Зинатне, 1987.

4. Г.К. Лиепинын, М.Э. Дунцэ. Сырье и питательные субстраты для промышленной биотехнологии. Рига, Зинатне, 1986.

5. Н.П. Блинов. Основы биотехнологии. СПБ., Наука, 1995.

6. Л.И. Воробьев. Промышленная микробиология. М., МГУ, 1989.

7. С.Д. Варфоломеев, С.В. Калюжный. Биотехнология. Кинетические основы микробиологических процессов. М., Высшая школа, 1990.

8. В.М. Беликов. Аминокислоты, их химический синтез и применение. Вестн. АН СССР, 1973.

9. Дж. Бейли, Д. Оллис. Основы биохимической инженерии, т. 1. М„ Мир, 1989.

10. Г.С. Муровцев, Р.Г. Бутенко, Т.Н. Тихоненко, М.И. Прокофьев. Основы сельскохозяйственной биотехнологии. М., ВО Агропромиздат, 1990.

11. Биотехнология: принципы и применение. Под ред. И. Хиггинса, Д.Беста, Дж. Джонса. М., Мир, 1988.

Размещено на Allbest.ru