Белки: строение и химические свойства
Белок как один из важнейших компонентов любого живого организма. Принципы строения, химические свойства и биологические функции белков. Уровни в строении полипептидной цепи белков. Особенности реакций, доказывающих свойства белков: описание опытов.
| Рубрика | Биология и естествознание |
| Вид | научная работа |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 06.02.2012 |
| Размер файла | 1,1 M |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Размещено на http://www.allbest.ru/
Государственное учреждение образования "Средняя школа №2города Бобруйска"
Научно-исследовательская работа на тему:
"Белки: строение и химические свойства"
Работу выполнила ученица 10 "В" класса
Старовойтова Анастасия Сергеевна
Научный руководитель: учитель химии
Иванова Ольга Александровна
Бобруйск, 2012
Содержание
- Введение
- Глава 1. Общие сведения
- Глава 2. Строение
- Глава 3. Химические свойства
- Глава 4. Структура
- Глава 5. Свойства
- Глава 6. Проведение реакций
- Вывод
- Список летературы
- Приложение
Введение
Окружающая нас живая природа состоит из многообразных органических соединений. Так, в самой маленькой микробной клетке их около 5000, в том числе приблизительно 3000 разнообразных белков, а у человека количество таких соединений доходит до 50 000. Взаимодействие и взаимопревращение органических веществ составляет основу жизнедеятельности организма. Следует учитывать, что именно окружающая среда обеспечивает человека всеми необходимыми для него питательными веществами, входящими в состав пищевых продуктов.
Белок - один из важнейших компонентов любого живого организма. Именно по этой причине я решила изучить именно их.
Основной целью моей научно-исследовательской работы было:
Дать понятие белка. Рассмотреть строение, химические свойства и биологические функции белков.
В соответствии с целью исследования в работе решались следующие задачи:
1) Детальное изучение белков;
2) провести реакции, доказывающие свойства белков;
Научная новизна работы
Изучение и проведение реакций в лабораторных условиях на обнаружение белков.
Есть одна область знаний, в которой трудно переоценить значение химии, - это медицина. Еще М.В. Ломоносов говорил, что "медик без довольных познаний химии совершенен быть не может". Знание состава тела, процессов превращения различных веществ дает в руки врача бесценный материал для характеристики состояния здоровья человека. Вот почему химия является теоретической основой медицины. Знание химических процессов, протекающих в здоровом организме, позволяет понять и причину различных заболеваний (их этиологию), четко представить себе нарушения, происходящие при этом (патогенез) и наметить пути восстановления измененных процессов путем использования различных химических средств (лечение). Именно поэтому, я как будущий медик изучаю химию, в частности белки.
Глава 1. Общие сведения
Белки - это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот. В каждой из них содержатся одинаковые группировки атомов: аминогруппа - NH2 и карбоксильная группа - СООН. Участки молекул, лежащие вне амино - и карбоксильной групп, которыми отличаются аминокислоты, называют радикалами (R). В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков. Соединение аминокислот происходит через общие для них группировки: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты, при соединении их выделяется молекула воды. Между соединившимися аминокислотами возникает связь называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом. Соединение из большого числа аминокислот называют полипептидом. Белок может представлять собой один или несколько полипептидов. Для установления структуры белка прежде всего нужно знать, какие из 20 аминокислот входят в его состав. Оказалось, что такие белки, как казеин молока, миозин мышц, альбумин яйца, содержат набор всех 20 аминокислот, в белке-ферменте рибонуклеазе их 19, в инсулине-18, а в сальмине (белок из молок рыб) - всего 7. В состав большинства белков входит 300-500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Белки различаются и составом аминокислот, и числом аминокислотных звеньев, и особенно порядком чередования их в полипептидной цепи. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот, содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составлять 10130. Многие молекулы белков велики и по длине, и по молекулярной массе. Так, молекулярная масса инсулина - 5700, белка-фермента рибонуклеазы - 12 700, яичного альбумина - 36 000, гемоглобина - 65 000. Огромное разнообразие в строении белков обеспечивает им выполнение множества функций. Если учесть, что размер каждой аминокислоты около 0,3 нм, то белок, составленный из многих аминокислотных остатков, должен представлять собой длинную нить. Но, как показало изучение свойств белков в растворах, макромолекула белка имеет форму компактных шаров (глобул) или вытянутых структур - фибрилл. Отсюда следует вывод, что полипептидная нить каким-то образом сплетена и образует клубок или пучок нитей. Исследования показали, что в укладке пептидной нити нет ничего случайного или хаотичного. Она свертывается упорядоченно, для каждого белка определенным образом.
Глава 2. Строение
Белки - это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от 10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции.
Можно выделить четыре уровня в строении полипептидной цепи. Первичная структура белка - это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве
Вторичная структура - это конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Существует два основных способа укладки цепи - б-спираль и в-структура.
В б-спирали на одном витке укладывается четыре аминокислотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.
В в-структуре (складчатом слое) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются водородными связями
Большинство белков содержит как б-спирали, так и в-структуры.
Третичная структура белка - это трехмерная конфигурация закрученной б-спирали или в-структуры в пространстве.
Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков - S-S - между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп NН3+ и СОО - и гидрофобные взаимодействия, т.е. стремление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры.
Третичная структура - высшая форма пространственной организации белков. Однако, некоторые белки (например, гемоглобин) имеют четвертичную структуру, которая образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями.
Ключевой этап определения структуры белка - расшифровка последовательности аминокислот в первичной структуре. Для этого белок сначала разделяют на полипептидные цепи (если их несколько), а затем анализируют аминокислотный состав цепей путем последовательного отщепления аминокислот. Это - чрезвычайно трудоемкая процедура, поэтому первичная структура надежно установлена только для достаточно простых белков.
Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, - гормон инсулин (1955 г.). Это - простой белок, состоящий из двух полипептидных цепей (одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, другая - 30 остатков), соединенных двумя дисульфидными мостиками. На установление его структуры английскому биохимику Ф. Сангеру потребовалось 10 лет.
Пространственную структуру белков анализируют, изучая данные рассеяния рентгеновского излучения (рентгеноструктурный анализ) или нейтронов (нейтронография). Часто применяют также спектроскопические методы, особенно для исследования структуры белков в водных растворах.
Принципиальная возможность синтеза белков была доказана на примере двух гормонов - вазопрессина и окситоцина. Впоследствии были синтезированы более сложные белки - инсулин и рибонуклеаза (124 аминокислотных остатка).
Для синтеза белков широко используют твердофазный метод, разработанный в начале 1960-х гг. американским химиком Б. Меррифилдом. В этом методе первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, и к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь отрывается от носителя.
белок строение полипептидный свойство
В настоящее время искусственное получение белков осуществляется не с помощью химического, а с помощью микробиологического синтеза, путем использования микроорганизмов.
В живой природе синтез белков происходит чрезвычайно быстро, всего за несколько секунд. Живые клетки - это хорошо организованные "фабрики", в которых четко налажена система поставки сырья (аминокислот) и технология сборки. Информация о первичной структуре всех белков организма содержится в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК).
Биологическое значение.
Физические свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением. По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.
Глава 3. Химические свойства
1. Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения. Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой.
Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов - свинца или ртути.
2. Гидролиз белков - это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
3. Для белков известны несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).
Глава 4. Структура
При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.
Первичная структура. Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется за счет б-карбоксильной группы одной аминокислоты и б-аминной группы другой. Соединение, состоящее из двух аминокислот, называется дипептидом, из трех - трипептидом и т.д. Цепи, состоящие из многих аминокислот, называются полипептидами.
Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, обычно называют аминокислотными остатками. Они уже не являются аминокислотами, так как в результате образования пептидных связей у каждой из них не хватает одного атома водорода в аминной группе и одного гидроксильного аниона в карбоксильной. Аминокислотный остаток, находящийся на том конце пептида, где имеется свободная б-аминная группа, называется аминоконцевым или N-концевым остатком; остаток же на противоположном конце молекулы, имеющем свободную карбоксильную группу, - карбоксиконцевым или С-концевым. Название пептидов образуется из названия входящих в них аминокислотных остатков в соответствии с их последовательностью, начиная с N-конца.
Значительный вклад в изучение структуры белков внес А.Я. Данилевский, который впервые доказал наличие в белках пептидной связи, а Э. Фишер был первым, кто синтезировал полипептид, состоящий из 19 аминокислот. В настоящее время установлена первичная структура некоторых белков. Например, выявлена последовательность 51 аминокислоты белка инсулина, что позволило получить его искусственным путем. Расшифрована первичная структура ряда ферментов: рибонуклеазы (129 аминокислот), карбок-сипептидазы (309 аминокислот), некоторых гормонов.
Таким образом, следует еще раз подчеркнуть, что все многообразие белков организма зависит не только от количества входящих в их состав аминокислот, а прежде всего от последовательности соединения аминокислот между собой.
В последние годы особое внимание исследователей и клиницистов привлекают пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислот и обладающие высокой биологической активностью. Такие пептиды не являются продуктами частичного гидролиза белков, а синтезируются самостоятельно. Например, в задней доле гипофиза находятся два пептида, состоящие из 9 аминокислот и являющиеся гормонами, - окситоцин и вазопрессин. Первый из них стимулирует сокращение гладкой мускулатуры (матки, молочной железы, кишечника) и используется в акушерстве для стимуляции родовой деятельности и лактации. Вазопрессин (в клинике его чаще называют антидиуретическим гормоном, АДГ), повышает кровяное давление и увеличивает обратное всасывание (реабсорбцию) воды в почках. Недостаточность его приводит к развитию несахарного диабета, при котором больной выделяет большие количества сильно разбавленной мочи (свыше 10 л в сутки). Трипептид глутатион активно влияет на транспорт аминокислот в клетку, энергетический обмен и другие функции. Определенный интерес представляет группа пептидов под общим названием энкефалинов (что значит "находящиеся в голове"), которые вырабатываются в клетках центральной нервной системы (ЦНС) в ответ на болевые раздражения и ослабляют чувство боли. Их влияние подобно действию наркотиков (морфина, героина), но только в данном случае сам организм защищает себя от болевого ощущения. Кроме того, в мозге обнаружены пептиды целенаправленного действия, как, например, пептид сна, жажды и др. Среди других биологически важных пептидов следует указать на брадикинин, соматостатин, ряд гормонов (например, гипоталамуса) и др. Каждый из пептидов имеет свою первичную структуру, определенную генетическими особенностями той ткани, где он вырабатывается.
Вторичная структура. Представляет собой упорядоченную и компактную упаковку полипептидной цепи. По конфигурации она бывает в виде спирали и складчатой структуры. Основу б-спирали составляет пептидная цепь, а радикалы аминокислот направлены кнаружи, располагаясь по спирали. Внешне - спираль похожа на слегка растянутую спираль электроплитки. Такая форма характерна для белков, имеющих одну полипептидную цепь (альбуминов, глобулинов и др.).
Складчатая p-структура представляет собой плоскую форму и похожа на меха гармошки. Она характерна для белков, имеющих несколько полипептидных цепей, расположенных параллельно.
Образование вторичной структуры обеспечивается водородной связью. Она образуется при участии атома водорода, находящегося между двумя сильноотрицательными атомами, к одному из которых он (водород) имеет большее сродство. Это можно пояснить на примере водородных связей, образующихся между молекулами воды.
Третичная структура. Имеющая третичную структуру белковая молекула представляет собой более компактное пространственное расположение полипептидной цепи, точнее ее вторичной структуры.
Форма третичной структуры может быть самая различная и определяется тем, что различные функциональные группы полипептидной цепи могут образовывать различные типы связей (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.). Этот тип структуры является довольно жестким, что обусловлено наличием дисульфидных (-S. S-) связей (дисульфидных мостиков), которые образуются между атомами серы двух молекул цистеина, расположенных в разных участках полипептидной цепи. Именно третичная структура обеспечивает выполнение белком его основных функций и в зависимости от этого третичная структура может быть представлена или в виде шарика (глобулы) у глобулярных белков, или в виде нитей (фибрилл) у фибриллярных белков. Глобулярные белки обнаружены в крови и многих органах. Их представителями являются альбумины и глобулины. Фибриллярные белки составляют основу мышечной ткани.
В организме имеются более сложные по структуре белки, состоящие из нескольких так называемых субъединиц, каждая из которых представляет собой молекулу белка со своей специфической структурой, вплоть до третичной. Такое объединение субьединиц называют четвертичной структурой. Особенностью белков с четвертичной структурой является их способность проявлять свои функции и свойства только при наличии всех субъединиц. Удаление хотя бы одной из них приводит к потере функций. К таким белкам относятся гемоглобин, ряд ферментов и др.
Глава 5. Свойства
Белки имеют высокую молекулярную массу, растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в электрическом поле и некоторыми другими свойствами.
Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуются пептидная, водородная, дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а следовательно и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает транспорт их по крови.
Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из многих сотен и тысяч мономеров - аминокислот. Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10 ООО - 1ОООООО. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 ООО. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 остатков аминокислот, имеет молекулярную массу 17 ООО, а гемоглобин - 64 500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: ?-глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.
Определение молекулярной массы проводится различными методами: осмометрическим, гельфильтрационным, оптическим и др. Однако наиболее точным является метод седиментации, предложенный Т. Сведбергом. Он основан на том, что при ультрацентрифугировании с ускорением до 900 000 g скорость осаждения белков зависит от их молекулярной массы.
Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые, так и основные свойства, т.е. выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, а щелочные - радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.
Эти же группировки имеют и электрические заряды, которые формируют общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 - 14) белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 - 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.
Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8 - 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых кислот.
Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови.
Амфотерность белков используют для разделения их на фракции, например методом электрофореза, с целью диагностики ряда заболеваний и контроля за состоянием больного, так как при различных патологических состояниях фракционный состав белков существенно меняется.
Важное значение для организма имеет способность белков адсорбировать на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь и др.), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.
Водные растворы белков имеют свои особенности.
Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже и гидратная оболочка у них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием электрического заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.
Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей. Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а альбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой, - при полном насыщении.
Необратимое осаждение связано с глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит к потере ими нативных свойств (растворимости, биологической активности и др.). Такой белок называется денатурированным, а процесс-денатурацией. Денатурация белков происходит в желудке, где имеется сильно кислая среда (рН 0,5 - 1,5), и это способствует расщеплению белков протеолитическими ферментами. Денатурация белков положена в основу лечения отравлений тяжелыми металлами, когда больному вводят per os молоко или сырые яйца с тем, чтобы металлы, денатурируя белки молока и яиц, адсорбировались на их поверхности и не действовали на белки слизистой оболочки желудка и кишечника, а также не всасывались в кровь.
Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они являются коллоидными частицами, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят через полупроницаемые мембраны и имеют некоторые другие свойства.
Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы, например раствор яичного белка в воде.
При пропускании пучка света через коллоидный раствор путь луча имеет вид светящегося конуса. Это связано с тем, что крупные частицы коллоидного (белкового) раствора вызывают рассеивание света (явление опалесценции, мутности).
Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку, стенку мочевого пузыря быка), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называется диализом. Явление диализа лежит в основе действия аппарата "искусственная почка", который широко используется в клиниках для лечения почечной недостаточности.
Глава 6. Проведение реакций
Биуретовая реакция:
В белках аминокислоты связаны друг с другом по типу полипептидов и дикетопиперазинов. Образование полипептидов из аминокислот происходит путем отщепления молекулы воды от аминогруппы одной молекулы аминокислоты и карбоксильной группы другой молекулы:
Образующаяся группа - С (О) - NН - называется пептидной группой, связь С-N, соединяющая остатки млекул аминокислот, - пептидной связью.
При взаимодействии дипептида с новой молекулой аминокислоты получается трипептид и т.д.
Дикетопиперазины образуются при взаимодействии двух молекул аминокислот с отщеплением двух молекул воды:
Дикетопиперазины были выделены из белков Н.Д. Зелинским и В.С. Садиковым в 1923 г.
Наличие в белке повторяющихся пептидных групп подтверждается тем, что белки дают фиолетовое окрашивание при действии небольшого количества раствора медного купороса в присутствии щелочи (биуретовая реакция).
Описание опыта.2-3 мл раствора белка нагревают с 2-3 мл 20% -го раствора едкого кали или натра и несколькими каплями раствора медного купороса. Появляется фиолетовое окрашивание вследствие образования комплексных соединений меди с белками.
Нингидриновая реакция:
a-Аминокислоты реагируют с нингидрином, образуя сине-фиолетовый комплекс (пурпур Руэманна), интенсивность окраски которого пропорциональна количеству аминокислоты.
Реакция идет по схеме:
Реакция с нингидрином используется для визуального обнаружения a-аминокислот на хроматограммах (на бумаге, в тонком слое), а также для колориметрического определения концентрации аминокислот по интенсивности окраски продукта реакции.
Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл 1% -го раствора глицина и 0,5 мл 1% -го раствора нингидрина. Содержимое пробирки осторожно нагревают до появления сине-фиолетового окрашивания.
Реакция Сакагучи:
Эта реакция на аминокислоту аргинин основана на взаимодействии аргинина с a-нафтолом в присутствии окислителя. Ее механизм еще полностью не выяснен. По-видимому, реакция осуществляется по следующему уравнению:
Поскольку производные хинониминов (в данном случае нафтохинона), у которых водород иминогруппы - NH - замещен на алкильный или арильный радикал, всегда окрашены в желто-красные тона, то, по-видимому, оранжево-красный цвет раствора при проведении реакции Сакагучи объясняется возникновением именно производного нафтохинонимина.
Не исключена, однако, вероятность образования еще более сложного соединения за счет дальнейшего окисления оставшихся NH-групп аргининового остатка и бензольного ядра a-нафтола:
Описание опыта. В пробирку наливают 2 мл 0,01% -го раствора аргинина, затем добавляют 2 мл 10% -го раствора едкого натра и несколько капель 0,2% спиртового раствора a-нафтола. Содержимое пробирки хорошо перемешивают, приливают 0,5 мл раствора гипобромита и вновь перемешивают. Немедленно добавляют 1 мл 40% -го раствора мочевины для стабилизации быстро развивающегося оранжево-красного окрашивания.
Реакция Фоля:
Это реакция на цистеин и цистин. При щелочном гидролизе "слабосвязанная сера" в цистеине и цистине достаточно легко отщепляется, в результате чего образуется сероводород, который, реагируя со щелочью, дает сульфиды натрия или калия. При добавлении ацетата свинца (II) образуется осадок сульфида свинца (II) серо-черного цвета.
Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл раствора цистина, прибавляют 0,5 мл 20% -го раствора гидроксида натрия. Смесь нагревают до кипения, а затем добавляют 0,5 мл раствора ацетата свинца (II). Наблюдается выпадение серо-черного осадка сульфида свинца (II):
Реакция с формальдегидом:
При взаимодействии a-аминокислот с формальдегидом образуются относительно устойчивые карбиноламины N - метилольные производные, содержащие свободную карбоксильную группу, которую затем титруют щелочью:
Эта реакция лежит в основе количественного определения a-аминокислот методом формального титрования (метод Сёренсена).
Описание опыта. В пробирку наливают 5 капель 1% -го раствора глицина и прибавляют 1 каплю индикатора метилового красного. Раствор окрашивается в желтый цвет (нейтральная среда). К полученной смеси добавляют равный объем 40% -го раствора формальдегида (формалин). Появляется красное окрашивание (кислая среда).
Реакция Циммермана:
Это реакция на аминокислоту глицин.
Описание опыта. К 2 мл 0,1% -го раствора глицина, доведенного добавлением 10% -го раствора щелочи до рН = 8, приливают 0,5 мл водного раствора о-фталевого диальдегида. Реакционная смесь начинает медленно окрашиваться в ярко-зеленый цвет. Через несколько минут выпадает зеленый осадок.
Образование комплексов с металлами:
a-Аминокислоты образуют с катионами тяжелых металлов внутрикомплексные соли. Со свежеприготовленным гидроксидом меди (II) все a-аминокислоты в мягких условиях дают хорошо кристаллизующиеся внутрикомплексные (хелатные) соли меди (II) синего цвета
В таких солях ион меди координационными связями соединен с аминогруппами.
Описание опыта. В пробирку наливают 3 мл 3% -го раствора сульфата меди (II), добавляют несколько капель 10% -го раствора гидроксида натрия до образования голубого осадка. К полученному осадку гидроксида меди (II) приливают 0,5 мл концентрированного раствора глицина. При этом образуется темно-синий раствор глицината меди.
Ксантопротеиновая реакция a-аминокислот, содержащих ароматические радикалы. Тирозин, триптофан, фенилаланин при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой образуют нитропроизводные, имеющие желтую окраску. В щелочной среде нитропроизводные этих a-аминокислот дают соли, окрашенные в оранжевый цвет.
Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл раствора тирозина и добавляют 0,5 мл концентрированной азотной кислоты. Смесь нагревают до появления желтой окраски. После охлаждения добавляют 1-2 мл 20% -го раствора гидроксида натрия до появления оранжевой окраски раствора:
Осаждение белка солями тяжёлых металлов:
Описание опыта. В две пробирки наливают по 1-2 мл раствора белка и медленно, при встряхивании, добавляют по каплям в одну пробирку насыщенный раствор сульфата меди, а в другую - 20% -й раствор ацетата свинца. Образуются осадки труднорастворимых солеобразных соединений белка. Опыт иллюстрирует применение белка как противоядия при отравлении солями тяжелых металлов.
Открытие аминного азота в белках
Описание опыта. В сухую пробирку помещают немного сухого белка, например желатины. Прибавляют пятикратное количество натронной извести (смесь едкого натра и гидроксида кальция), перемешивают встряхиванием и подогревают. Выделяется аммиак, вызывающий посинение розовой лакмусовой бумажки, смоченной водой. Одновременно ощущается запах жженого волоса, что всегда наблюдается при сжигании белковых веществ.
Открытие серы в белках
Описание опыта. В пробирку наливают около ~0,5 мл раствора уксуснокислого свинца и прибавляют раствор едкого кали до растворения образовавшегося осадка гидроксида свинца. В другую пробирку наливают ~2-3 мл раствора белка и приливают такой же объем полученного раствора плюмбита. Нагревают смесь до кипения в течение 2-3 мин. Появление темного окрашивания указывает на образование сульфида свинца.
Реакция на присутствие серосодержащих аминокислот в белке:
Качественной реакцией на серосодержащие a-аминокислоты является реакция Фоля. Белки, содержащие остатки цистеина или цистина, также дают эту реакцию.
Описание опыта. В пробирку наливают 10 капель раствора яичного белка и вдвое больший объем 20% -го раствора гидроксида натрия. Содержимое пробирки нагревают до кипения (1-2 мин). К полученному щелочному раствору добавляют 5 капель раствора ацетата свинца (II) и вновь кипятят реакционную смесь. Наблюдается появление серо-черного осадка.
Реакция на Триптофан:
Триптофан, реагируя в кислой среде с альдегидами, образует окрашенные продукты конденсации. Например, с глиоксиловой кислотой (являющейся примесью к концентрированной уксусной кислоте) реакция протекает по уравнению:
По аналогичной схеме протекает и реакция триптофана с формальдегидом.
В ходе проведенного исследования мы выявили по литературным источникам имеющуюся информацию о цветных качественных реакциях на белковые аминокислоты; выполнили ряд перечисленных реакций и составили базу данных. Эта база может быть использована в школьной практике как в теоретическом плане, так и в практическом, т.к. мы приводим краткие, но подробные описания выполнения всех опытов.
Из предложенных 18 качественных реакций каждая практически осуществима в школьном курсе химии и имеет важное практическое значение. Сопровождение реакций химическими уравнениями конкретизирует и углубляет знания по биологической и органической химии, особенно знания учащихся специализированных биологических и химических классов.
Образующаяся группа - С (О) - NН - называется пептидной группой, связь С-N, соединяющая остатки молекул аминокислот, - пептидной связью.
При взаимодействии дипептида с новой молекулой аминокислоты получается трипептид и т.д.
Дикетопиперазины образуются при взаимодействии двух молекул аминокислот с отщеплением двух молекул воды:
Дикетопиперазины были выделены из белков Н.Д. Зелинским и В.С. Садиковым в 1923 г.
Наличие в белке повторяющихся пептидных групп подтверждается тем, что белки дают фиолетовое окрашивание при действии небольшого количества раствора медного купороса в присутствии щелочи (биуретовая реакция).
Описание опыта.2-3 мл раствора белка нагревают с 2-3 мл 20% -го раствора едкого кали или натра и несколькими каплями раствора медного купороса. Появляется фиолетовое окрашивание вследствие образования комплексных соединений меди с белками.
Вывод
В данной научно-исследовательской работе я изучила белки. Рассмотрела строение, химические свойства и биологические функции белков.
Кроме того, белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин ("яичный белок"), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы. Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин "протеин" для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом [4]. Мульдер также определил продукты разрушения белков - аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу - 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5, которая была названа "протеин", а теория - "теорией протеина". По мере накопления новых данных о белках теория стала неоднократно подвергаться критике, но до конца 1850-х несмотря на критику ещё считалась общепризнанной.
К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.
Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии - лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза является белком.
Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов, которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.
Идея о том, что вторичная структура белков - результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году, но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную последовательность инсулина, продемонстрировав таким способом, что белки - это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы. Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов, были получены в 1960-х годах и с помощью ЯМР в 1980-х годах. В 2006 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков.
В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.
Список летературы
1. Марри Р. и др. Биохимия человека. - М., 1993.
2. Введение в биохимическую экологию. - М.: Издательство Московского университета. 1986.
3. Зимов А. Краткая история химии. Развитие идей и представлений в химии - М.: Мир, 1983. - 187 с.
4. Быков Г.В. История органической химии - М.: Химия, 1976. - 360 с.
5. Волков В.А., Вонский Е.В., Кузнецова Г.И. Выдающиеся химики мира - М.: Высшая школа, 1991. - 656 с.
6. Всеобщая история химии. Возникновение и развитие химии с древнейших времен до XVII века / Отв. ред. Ю.И. Соловьев - М.: Наука, 1980. - 399 с.
7. Всеобщая история химии. Становление химии как науки / Отв. ред. Ю.И. Соловьев - М.: Наука, 1983. - 464 с.
8. Всеобщая история химии. История учения о химическом процессе / Отв. ред. Ю.И. Соловьев - М.: Наука, 1981. - 447 с.
9. Всеобщая история химии. История классической органической химии / Отв. ред. Н.К. Кочетков, Ю.И. Соловьев - М.: Наука, 1992. - 444 с.
10. Джуа М. История химии - М.: Мир, 1966. - 452 с.
11. Зефирова О.Н. Краткий курс истории и методологии химии - М.: Анабасис, 2007. - 140 с. - ISBN 5-91126-004-2.
12. Кузнецов В.И. Эволюция представлений об основных законах химии - М.: Наука, 1967. - 311 с.
13. Кузнецов В.И. Диалектика развития химии. От истории к теории развития химии - М.: Наука, 1973. - 328 с.
14. Кузнецов В.И. Общая химия. Тенденции развития - М.: Высшая школа, 1989. - 288 с.
15. Миттова И.Я., Самойлов А.М. История химии с древнейших времен до конца XX века: учебное пособие в 2-х томах - Долгопрудный: ИД "Интеллект", 2009. - 416 с.
16. Рабинович В.Л. Алхимия как феномен средневековой культуры - М.: Наука, 1979. - 269 с.
17. Соловьев Ю.И. Эволюция основных теоретических проблем химии - М.: Наука, 1971. - 379 с.
18. Соловьев Ю.И. История химии. Развитие химии с древнейших времён до конца XIX века - М.: Просвещение, 1983. - 368 с.
19. Соловьев Ю.И., Трифонов Д.Н., Шамин А.Н. История химии. Развитие основных направлений современной химии - М.: Просвещение, 1984. - 335 с.
20. Фигуровский Н.А. История химии - М.: Просвещение, 1979. - 311 с.
21. Фигуровский Н.А. Очерк общей истории химии. От древнейших времен до начала XIX века - М.: Наука, 1969. - 455 с.
22. Фигуровский Н.А. Очерк общей истории химии. Развитие классической химии в XIX столетии - М.: Наука, 1979. - 477 с.
23. Штрубе В. Пути развития химии - М.: Мир, 1984. - Т.1-2.
24. Bauer H., Stanford R. V. A history of chemistry - 1907.
25. Ihde A. J. The development of modern chemistry - New York: Dover Publications, 1984. - ISBN 0-486-64235-6.
26. Partington J. R. A History of Chemistry - London: Macmillan, 1964. - Vol.1-4.
27. Partington J. R. A Short History of Chemistry - New York: Dover Publications, 1989. - 415 p.
28. Thorpe E. History of Chemistry Vol 1: From the Earliest times fo the Middle of the Nineteenth Century - 1909.
29. Jane M. Oppenheimer, Reflections on Fifty Years of Publications on the History of General Biology and Special Embryology, Vol.50, No.4 (Dec., 1975), pp.373-387
30. Гродницкий Д.Л., Сравнительный анализ школьных учебников по Общей Биологии, 2003
31. Основы общей биологии (Kompendium Der Allgemeinen Biologie, ГДР.) Под общей редакцией Э. Либберта М.: Мир, 1982.436 стр.
32.В.С. Савельев, Н.А. Кузнецов. Хирургические болезни. Том 1. Москва. 2006 г.
33.М.И. Кузин, Н.М. Кузин, О.С. Шкроб и др.; под редакцией М.И. Кузина. Хирургические болезни. М.: Медицина, 2002. - 784 с.: ил. - ISBN 5-225-00920-4
34. Хирургические болезни: учебник / под редакцией А.Ф. Черноусова. М.: ГЭОТАР-МЕДИА, 2010. - 664 с.: ил. + CD - ISBN 978-5-9704-1278-7
35.С. С. Харнас, В.В. Левкин, Г.Х. Мусаев. Рак желудка: клиника, диагностика, лечение
36. Курс лекций по патологической анатомии. Частный курс. Часть II, книги 1,2. / Под ред. академика РАН и РАМН, профессора М.А. Пальцева. - М.: ООО “Издательский дом “Русский врач”, 2003. - 210 с.
Приложение
Функции белков в организме:
Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки - необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур - органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.
Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.
Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие как, например, пепсин расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.
Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности - напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.
Структурная функция
Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Защитная функция
Существуют несколько видов защитных функций белков:
Физическая защита. В ней принимает участие коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.
Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена.
Регуляторная функция
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.
Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции - белков-активаторов и белков-репрессоров - к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов, а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами. Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.
Сигнальная функция
Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, омрганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
Цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.
Транспортная функция
Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Подобные документы
Белки как источники питания, их основные функции. Аминокислоты, участвующие в создании белков. Строение полипептидной цепи. Превращения белков в организме. Полноценные и неполноценные белки. Структура белка, химические свойства, качественные реакции.
презентация [896,5 K], добавлен 04.07.2015Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Фермент.
реферат [4,0 M], добавлен 15.05.2007Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность.
реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010Физические, биологические и химические свойства белков. Синтез и анализ белков. Определение первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков. Денатурация, выделение и очистка белков. Использование белков в промышленности и медицине.
реферат [296,5 K], добавлен 10.06.2015Понятие и структура белков, аминокислоты как их мономеры. Классификация и разновидности аминокислот, характер пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и выполняемые функции.
презентация [5,0 M], добавлен 14.04.2014Белки - высокомолекулярные органические соединения, их аминокислотный состав. Определение свойств белков их составом и структурой белковой молекулы. Характеристика основных функций белков. Органоиды клетки и их функции. Клеточное дыхание и его строение.
контрольная работа [22,5 K], добавлен 24.06.2012Основные особенности метаболических процессов. Обмен веществ и энергии. Общая характеристика, классификация, функции, химический состав и свойства белков, их биологическая роль в построении живой материи. Структурные и сложные белки. Способы их осаждения.
презентация [4,2 M], добавлен 24.04.2013История исследования белков. Белки: строение, классификация, обмен. Биосинтез белка. Функции белков в организме. Роль в жизнедеятельности организма. Высокомолекулярные органические соединения. Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.
реферат [29,2 K], добавлен 05.10.2006Строение и свойства аминокислот - органических амфотерных соединений, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы - NH2. Последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Характеристика простых белков.
реферат [340,5 K], добавлен 28.11.2014Белки, или протеины — природные органические соединения, которые обеспечивают жизненные процессы организма. Основатель химии белка. Структура и уровни организации соединения. Физические свойства белка. Денатурация и биуретовая реакция. Функции белков.
презентация [9,4 M], добавлен 27.01.2011
