Биополимеры и биологическое узнавание

Изучение понятия биополимеров - класса полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящих в состав живых организмов: белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов. Структура белков. Комплементарность в молекулярной биологии. Генетический код.

Рубрика Биология и естествознание
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 19.12.2011
Размер файла 38,1 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Содержание

Введение

Биополимеры и биологическое узнавание

Структура белков

Комплементарность

Матричный синтез и самовоспроизведение

Нуклеиновые кислоты

Генетический код

Биосинтез белка

Список литературы

Введение

Вопрос о сущности жизни является одним из давних вопросов в биологии, поскольку интерес к нему восходит еще к античным векам. Дававшиеся в разные времена определения жизни не могли быть исчерпывающими из-за отсутствия достаточных данных. Лишь развитие молекулярной биологии привело к новому пониманию сущности жизни, определению свойств живого и вычленению уровней организации, живого.

Биополимеры и биологическое узнавание

Биополимеры -- класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды. Биополимеры состоят из одинаковых (или разных) звеньев -- мономеров. Мономеры белков -- аминокислоты, нуклеиновых кислот -- нуклеотиды, в полисахаридах -- моносахариды.

Выделяют два типа биополимеров -- регулярные (некоторые полисахариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полисахариды).

На основе свойств биополимеров сформировалось такое свойство, как биологическое узнавание. В его основе лежит:

1) линейная комплементарность друг другу соответствующих нуклеотидов - код Н - Н (А-Т, Г-Ц, А-У);

2) линейная комплементарностъ аминокислотных остатков их антикодонам - код А - Н;

3) линейная комплементарность таких пар аминокислотных остатков, для которых хотя бы один из кодонов, кодирующих первый аминокислотный остаток, является антикодоном для второго - код А - А.

Структура белков

Белки (протеины, полипептиды) -- высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью б-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров -- полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки -- важная часть питания животных и человека, поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка -- инсулина -- методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из б-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации -- белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка в результате взаимодействия б-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с б-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют C- и N-концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков, начиная с N-конца.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов -- так называемый триплет или кодон. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК, определяется генетическим кодом, который может несколько отличаться у разных организмов. Синтез белков на рибосомах происходит, как правило, из 20 аминокислот, называемых стандартными. Триплетов, которыми закодированы аминокислоты в ДНК, у разных организмов от 61 до 63 (то есть из числа возможных триплетов (4і = 64) вычтено число стоп-кодонов (1--3)). Поэтому появляется возможность, что большинство аминокислот может быть закодировано разными триплетами. То есть, генетический код может являться избыточным или, иначе, вырожденным. Это было окончательно доказано в эксперименте при анализе мутаций. Генетический код, кодирующий различные аминокислоты, имеет разную степень вырожденности (кодируются от 1 до 6 кодонами), это зависит от частоты встречаемости данной аминокислоты в белках, за исключением аргинина. Часто основание в третьем положении оказывается несущественным для специфичности, то есть одна аминокислота может быть представлена четырьмя кодонами, различающимися только третьим основанием. Иногда различие состоит в предпочтении пурина пиримидину. Это называют вырожденностью третьего основания.

Такой трёхкодонный код сложился эволюционно рано. Но существование различий в некоторых организмах, появившихся на разных эволюционных стадиях, указывает на то, что он был не всегда таким.

Гомологичные белки (предположительно имеющие общее эволюционное происхождение и нередко выполняющие одну и ту же функцию), например, гемоглобины разных организмов, имеют во многих местах цепи идентичные, консервативные остатки аминокислот. В других местах находятся различные аминокислотные остатки, называемые вариабельными. По степени гомологии (сходства аминокислотной последовательности) возможна оценка эволюционного расстояния между таксонами, к которым принадлежат сравниваемые организмы.

Комплементарность

Комплементарность в молекулярной биологии - это взаимное соответствие, обеспечивающее связь дополняющих друг друга структур (макромолекул, молекул, радикалов) и определяемое их химическими свойствами. Комплементарность возможна, "если поверхности молекул имеют комплементарные структуры, так что выступающая группа (или положительный заряд) на одной поверхности соответствуют полости (или отрицательному заряду) на другой. Иными словами, взаимодействующие молекулы должны подходить друг к другу, как ключ к замку" (Дж. Уотсон). Комплементарность цепей нуклеиновых кислот основана на взаимодействии входящих в их состав азотистых оснований. Так, только при расположении аденина (А) в одной цепи против тимина (Т) (или урацила -- У) в другой, а гуанина (Г) -- против цитозина (Ц), в этих цепях между основаниями возникают водородные связи. Комплементарность -- по-видимому, единственный и универсальный химический механизм матричного хранения и передачи генетической информации. Другой пример комплементарности -- взаимодействие фермента с соответствующим субстратом. В иммунологии говорят о комплементарности антигена и соответствующих ему антител. В биологической литературе термин "комплементарность" иногда употребляют в значении, близком к понятию комплементация (дополняющее друг друга действие двух форм (аллелей) одного гена или разных генов одного хромосомного набора).

Матричный синтез и самовоспроизведение

Полимеризация и поликонденсация, при которых строение образующегося полимера и (или) кинетика процесса определяются другими макромолекулами (матрицами), находящимися в непосредственно контакте с молекулами одного или нескольких мономеров и растущими цепями. Пример матричного синтеза в живой природе - синтез нуклеиновых кислот и белков, в котором роль матрицы играют ДНК и РНК, а состав и порядок чередования звеньев в растущей (дочерней) цепи однозначно определяются составом и структурой матрицы. Термин "матричный синтез" обычно используют при описании синтеза нуклеиновых кислот и белков, а при рассмотрении способов получения других полимеров пользуются такими терминами, как матричные полиреакции, полимеризация, поликонденсация. Такой матричный синтез реализуется при условии комплементарности мономеров и растущей цепи, с одной стороны, и матрицы - с другой; при этом элементарные акты осуществляются между мономерами и растущими макромолекулами (а также олигомерами - при матричной поликонденсации), связанными с матрицей. Обычно мономеры и олигомеры обратимо связываются с матрицей достаточно слабыми межмолекулярными взаимодействиями - электростатическим, донорно-акцепторным и т.д. Дочерние цепи практически необратимо ассоциируют с матрицей ("узнают" матрицу) только после того, как достигнут некоторой определенной длины, зависящей от энергии взаимодействия между звеньями матрицы и дочерней цепи. "Узнавание" матрицы растущей цепью - необходимая стадия матричного синтеза; дочерние цепи практически всегда содержат фрагмент или фрагменты, образовавшиеся по "обычному" механизму, т. е. без влияния матрицы. Скорость матричного синтеза может быть выше, ниже или равна скорости процесса в отсутствие матрицы (кинетический матричный эффект). Структурный матричный эффект проявляется в способности матрицы влиять на длину и хим. строение дочерних цепей, а если в матричном синтезе участвуют два или более мономера - то также на состав сополимера и способ чередования звеньев. Методом матричного синтеза получают полимерные комплексы, обладающие более упорядоченной структурой, чем поликомплексы, синтезируемые простым смешением растворов полимеров, а также поликомплексы, которые нельзя получить из готовых полимеров вследствие нерастворимости одного из них. Матричный синтез - перспективный метод получения новых полимерных материалов.

Следствием матричного синтеза является самовоспроизведение биологических структур. Это свойство является важнейшим среди всех остальных. Замечательной особенностью является то, что самовоспроизведение тех или иных организмов повторяется в неисчислимых количествах генераций, причем генетическая информация о самовоспроизведении закодирована в молекулах ДНК. Положение «все живое происходит только от живого» означает, что жизнь возникла лишь однажды и что с тех пор начало живому дает только живое. На молекулярном уровне самовоспроизведение происходит на основе матричного синтеза ДНК, которая программирует синтез белков, определяющих специфику организмов. На других уровнях оно характеризуется чрезвычайным разнообразием форм и механизмов, вплоть до образования специализированных половых клеток (мужских и женских). Важнейшее значение самовоспроизведения заключается в том, что оно поддерживает существование видов, определяет специфику биологической формы движения материи.

Нуклеиновые кислоты

белок генетический полимер нуклеиновый

Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus -- ядро) -- высокомолекулярные органические соединения, биополимеры (полинуклеотиды), образованные остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации.

Нуклеиновые кислоты хорошо растворимы в воде, практически не растворимы в органических растворителях. Очень чувствительны к действию температуры и критических значений уровня pH. Молекулы ДНК с высокой молекулярной массой, выделенные из природных источников, способны фрагментироваться под действием механических сил, например при перемешивании раствора. Нуклеиновые кислоты фрагментируются ферментами -- нуклеазами.

Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот -- дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК).

Мономерные формы также встречаются в клетках и играют важную роль в процессах передачи сигналов или запасании энергии. Наиболее известный мономер РНК -- АТФ, аденозинтрифосфорная кислота, важнейший аккумулятор энергии в клетке.

Генетический код

Генетический код -- свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.

В ДНК используется четыре нуклеотида -- аденин (А), гуанин (G), цитозин (С), тимин (T), которые в русскоязычной литературе обозначаются буквами А, Г, Ц и Т. Эти буквы составляют алфавит генетического кода. В РНК используются те же нуклеотиды, за исключением тимина, который заменён похожим нуклеотидом -- урацилом, который обозначается буквой U (У в русскоязычной литературе). В молекулах ДНК и РНК нуклеотиды выстраиваются в цепочки и, таким образом, получаются последовательности генетических букв.

Для построения белков в природе используется 20 различных аминокислот. Каждый белок представляет собой цепочку или несколько цепочек аминокислот в строго определённой последовательности. Эта последовательность определяет строение белка, а, следовательно, все его биологические свойства. Набор аминокислот также универсален почти для всех живых организмов.

Реализация генетической информации в живых клетках (то есть синтез белка, кодируемого геном) осуществляется при помощи двух матричных процессов: транскрипции (то есть синтеза мРНК на матрице ДНК) и трансляции генетического кода в аминокислотную последовательность (синтез полипептидной цепи на мРНК). Для кодирования 20 аминокислот, а также сигнала «стоп», означающего конец белковой последовательности, достаточно трёх последовательных нуклеотидов. Набор из трёх нуклеотидов называется триплетом.

Свойства генетического кода:

1. триплетность -- значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон)

2. непрерывность -- между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно

3. неперекрываемость -- один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов (не соблюдается для некоторых перекрывающихся генов вирусов, митохондрий и бактерий, которые кодируют несколько белков, считывающихся со сдвигом рамки).

4. однозначность (специфичность) -- определённый кодон соответствует только одной аминокислоте (однако, кодон UGA у Euplotes crassus кодирует две аминокислоты -- цистеин и селеноцистеин)

5. вырожденность (избыточность) -- одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов

6. универсальность -- генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности -- от вирусов до человека

7. помехоустойчивость -- мутации замен нуклеотидов, не приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют консервативными; мутации замен нуклеотидов, приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют радикальными.

Первый пример отклонения от стандартного генетического кода был открыт в 1979 году при исследовании генов митохондрий человека. С того времени было найдено несколько подобных вариантов, включая многообразные альтернативные митохондриальные коды, например, прочитывание стоп-кодона УГА в качестве кодона, определяющего триптофан у микоплазм. У бактерий и архей ГУГ и УУГ часто используются как стартовые кодоны. В некоторых случаях гены начинают кодировать белок со старт-кодона, который отличается от обычно используемого данным видом.

В некоторых белках нестандартные аминокислоты, такие как селеноцистеин и пирролизин, вставляются рибосомой, прочитывающей стоп-кодон, что зависит от последовательностей в мРНК. Селеноцистеин сейчас рассматривается в качестве 21-й, а пирролизин 22-й аминокислот, входящих в состав белков.

Несмотря на эти исключения, у всех живых организмов генетический код имеет общие черты: кодон состоят из трёх нуклеотидов, где два первых являются определяющими, кодоны транслируются тРНК и рибосомами в последовательность аминокислот.

Биосинтез белка

Биосинтез белка -- сложный многостадийный процесс синтеза полипептидной цепи из аминокислотных остатков, происходящий на рибосомах клеток живых организмов с участием молекул мРНК и тРНК.

Биосинтез белка можно разделить на стадии транскрипции, процессинга и трансляции. Во время транскрипции происходит считывание генетической информации, зашифрованной в молекулах ДНК, и запись этой информации в молекулы иРНК. В ходе ряда последовательных стадий процессинга из мРНК удаляются некоторые фрагменты, ненужные в последующих стадиях, и происходит редактирование нуклеотидных последовательностей. После транспортировки кода из ядра к рибосомам происходит собственно синтез белковых молекул, путём присоединения отдельных аминокислотных остатков к растущей полипептидной цепи.

Трансляция заключается в синтезе полипептидной цепи в соответствии с информацией, закодированной в матричной РНК. Аминокислотная последовательность выстраивается при помощи транспортных РНК, которые образуют с аминокислотами комплексы -- аминоацил-тРНК. Каждой аминокислоте соответствует своя тРНК, имеющая соответствующий антикодон, «подходящий» к кодону мРНК. Во время трансляции рибосома движется вдоль мРНК, по мере этого наращивается полипептидная цепь. Энергией биосинтез белка обеспечивается за счёт АТФ.

Готовая белковая молекула затем отщепляется от рибосомы и транспортируется в нужное место клетки. Для достижения своего активного состояния некоторые белки требуют дополнительной посттрансляционной модификации.

Список литературы

1. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах -- М.: Мир, 1994

2. Уотсон Дж., Молекулярная биология гена, пер. с англ., М., 1967.

3. Кабанов В. А., Паписов И. М., "Высокомолекулярные соединения", сер. А, 1979, т. 21, № 2

4. Бартон Д., Оллис У.Д. Общая органическая химия -- Москва: Химия, 1986. -- Т. 10

5. Франк-Каменецкий М.Д. Самая главная молекула -- Москва: Наука, 1983

6. Азимов А. Генетический код. От теории эволюции до расшифровки ДНК. -- М.: Центрполиграф, 2006

7. Ратнер В. А. - Генетический код как система -- Соросовский образовательный журнал, 2000, 6, № 3

8. А. С. Спирин - Молекулярная биология. Рибосомы и биосинтез белка

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Особенности применения метода ядерного магнитного резонанса (ЯМР) для исследования нуклеиновых кислот, полисахаридов и липидов. Исследование методом ЯМР комплексов нуклеиновых кислот с протеинами и биологических мембран. Состав и структура полисахаридов.

    курсовая работа [3,5 M], добавлен 26.08.2009

  • Основные виды нуклеиновых кислот. Строение и особенности их строения. Значение нуклеиновых кислот для всех живых организмов. Синтез белков в клетке. Хранение, перенос и передача по наследству информации о структуре белковых молекул. Строение ДНК.

    презентация [628,3 K], добавлен 19.12.2014

  • Информация о строении белков. Матричный принцип. Генетическая роль нуклеиновых кислот. Центральная догма молекулярной биологии. Репликция, репарация и полуконсервативность. Недорепликация концов линейных молекул, теломераза. Технология амплификации ДНК.

    презентация [3,3 M], добавлен 14.04.2014

  • Роль белков в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Виды белков в живых клетках: ферменты, транспортные, пищевые, запасные, сократительные, двигательные, структурные, защитные и регуляторные. Доменная структура белков.

    презентация [578,7 K], добавлен 18.10.2014

  • Клетка как элементарная единица строения и жизнедеятельности организмов. Молекулярная масса белков, методы ее определения. Классификация белков по степени сложности. Виды нуклеиновых кислот, их биологическая роль. Витамины в питании человека и животных.

    контрольная работа [1,1 M], добавлен 17.10.2015

  • Использование трансгенных организмов: изучение роли определенных генов и белков; получение новых сортов растений и пород животных; в биотехнологическом производстве плазмид и белков. Выведение флуоресцентных свиней и генетический модифицированных кошек.

    презентация [676,7 K], добавлен 25.12.2012

  • Понятие белков как высокомолекулярных природных соединений (биополимеров), состоящих из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Функции и значение белков в организме человека, их превращение и структура: первичная, вторичная, третичная.

    презентация [564,0 K], добавлен 07.04.2014

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.