Свойства и функции белков

Размещено на http://www.allbest.ru/

Реферат

Свойства и функции белков

Выполнила:

Ученица 11 «Б»

Киргизова В.

Москва, 2011

1. Введение. Основные понятия

Слово "протеин" (белок) происходит от греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место". И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50% сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95%.

Белким (протеимны, полипептимды) -- это высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов.

Белки - обязательная составная часть всех живых клеток. Так же они являются важной частью питания животных и человека, поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. В состав белков входят: углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно для белка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота не содержат.

2. Свойства белков

2.1 Основные свойства

В природе встречаются десятки тысяч различных белков. И все они отличаются друг от друга по пяти основным признакам:

v По количеству аминокислот

v По соотношению количества различных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше - всего 8%.

v Различная последовательность чередования аминокислот. Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-нибудь двух белках порядок их расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.

v Количество полипептидных цепей в различных белках может варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)

v По наличию небелкового компонента, который называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА». Если ее нет, то это - простой белок, если есть - сложный белок.

Рассмотрим основные свойства белков.

Ш Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (см. рис1).

Рис.1. Сравнительный размер белков. Слева направо: антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент).

Ш Белки являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами). При этом группами, способными к ионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь ?-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени -- имидазольный остаток гистидина).

Ш Характеризуются изоэлектрической точкой (pI) -- кислотностью среды pH. Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке. Так что увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI.

o Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 -- основными.

o PI белка зависит от выполняемой им функции. Например, изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина -- протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1[9] . А для сальмина -- pI ~ 12.

o Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.

2.2 Денатурация белков

Обычно белки сохраняют структуру физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм.

Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией.

Изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка.

Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой.

Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Она зачастую приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Ренатурация -- процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать. У большинства белков денатурация необратима.

3. Основные функции белков

Белки выполняют множество различных функций. Кратко рассмотрим их.

3.1 Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная роль белков в организме -- катализ различных химических реакций.

Ферменты -- группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Они катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК.

Эта функция белков, хотя и не оказалась уникальной, определяет скорость химических реакций в биологических системах.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество -- в среднем 3--4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности -- напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента (см.рис. 3).

Рис. 3. Структура фермента (пенициллинацилазы) со связанным в активном центре субстратом

3.2 Транспортная функция

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина - белка эритроцитов. (см. рис.5)

Рис.5. Состав молекулы гемоглобина.

В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

3.3 Защитная функция

белок фермент каталитический денатурация

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген -- белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоев кожи)дермы); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков.

Антитела (иммуноглобулины, ИГ, Ig) -- это растворимые гликопротеины, присутствующие в сыворотке крови, тканевой жидкости или на клеточной мембране, которые распознают и связывают антигены. Некоторые ИГ связаны с плазматической мембраной и функционируют как антигенспецифичные рецепторы. Так же антитела могут свободно находиться в плазме или в лимфе, как отдельные молекулы.

Они синтезируются В - лимфоцитами после контакта с антигеном, который вызывает преобразование В - клеток в антителообразующие клетки.

Распознавание антителами и Т - клеточными рецепторами, которые схожи между собой по строению и функционированию, чужеродных объектов является основной функцией специфического иммунитета. После связывания антигена комплекс антиген-антитело может разрушаться несколькими способами. Чаще всего он распознается как мишень фагоцитами. Их рецепторы связываются с константным участком антитела и затем этот комплекс переваривается.[1]

У человека, как и у большинства млекопитающих, выделяют пять основных классов иммуноглобулинов: IgA, IgE, IgD, IgG, IgM. Они различаются по строению, размеру молекул, заряду, аминокислотному и углеводному составу. Существуют значительные вариации и внутри каждого из классов.[2]

Каждый класс иммуноглобулинов выполняет определенные функции в организме. IgG - главный изотип нормальной сыворотки крови человека. На его долю приходится около 70 - 75% всех ИГ. IgG составляют большинство антител вторичного иммунного ответа. Эти иммуноглобулины являются четырехцепочечным мономером. У человека все иммуноглобулины класса G проникают через плаценту в организм ребёнка и обеспечивают невосприимчивость ребенка к инфекциям в первые несколько месяцев жизни.

К IgM относятся примерно 10% общего количества антител сыворотки. Представители этого класса - пентамеры основной четырехцепочечной молекулы. Чаще всего доминируют на ранних стадиях иммунного ответа на патогенные микроорганизмы.

IgA составляют 20% иммуноглобулинов сыворотки крови человека. Примерно 80% из них - мономеры, остальные же полимерные формы.

IgD и IgE практически не встречаются в периферической крови.

Рассмотрим строение основной структурной единицы иммуноглобулинов (см.рис.6)

Рис.6 Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антигенсвязывающий участок; 6) шарнирный участок

Антитела являются относительно крупными (~150 кДа -- IgG) гликопротеинами. Они состоят из двух одинаковых тяжелых цепей и из двух идентичных лёгких цепей, соединённых вместе дисульфидными связями (на рисунке обозначены красным).

Тяжелые цепи состоят из вариабельной области (VH), трех константных (CH1,CH2,CH3) и шарнира. (см. рис.7)

Легкие цепи состоят из вариабельной и константной области ( VL и СL).

Рис.7 Строение иммуноглобулинов, расположение различных доменов иммуноглобулинов: 1) тяжелые цепи; 2) легкие цепи; 3) VH; 4) CH1; 5) CL; 6) CH2; 7)СH3; 8) VL; 9) дисульфидные мостики.

Концевые домены одной легкой цепи и одной тяжелой цепи соединены вместе и формируют антиген - связывающий участок.

При помощи протеазы папаина антитело можно расщепить на два участка, один из которых Fab (англ. fragment antigen binding -- антиген - связывающий фрагмент), а другой Fc (англ. fragment crystallizable -- фрагмент, способный к кристаллизации).

Паратопом называется часть антитела, распознающая эпитоп (часть макромолекулы, которая распознается иммунной системой).

Всего различают пять типов тяжелых цепей (? - , ? - , ? - , ? - и ? - цепи) и два типа легких цепей (? - цепь и ? - цепь). По виду тяжелых цепей антитела распределяют на пять основных классов. [5]

Благодаря огромному разнообразию антител организм способен распознавать множество антигенов и реагировать на них. Теоретически любая легкая цепь антитела может соединиться с любой тяжелой цепью. Поэтому различная структура антител исходит из различного строения составляющих их частей. У антител выделяют несколько типов вариабельности:

Изотипическая вариабельность обусловлена экспрессией гаметных генов, имеющихся у всех особей данного вида и кодирующих различные виды тяжелых и легких, в том числе аминокислоты, кодирующие каркасные участки V - доменов.

Аллотипическая вариабельность проявляется на индивидуальном уровне в пределах данного вида в виде вариабельности аллелей антител.

Идиотипическая вариабельность -- проявляется в различии аминокислотного состава антиген - связывающего участка вариабельных и гипервариабельных участков легких и тяжелых цепей. [1]

3.4 Моторная (двигательная) функция

В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета (например, микротрубочки (см. рис.8)) , что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Рис.8. Микротрубочки - важный элемент цитоскелета состоят из белка Тубулина.

3.5 Структурная функция

Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген (см. рис.9) в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов: мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Рис. 9. Структура фибриллярного белка-коллагена.

3.6 Сигнальная функция

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот. Например, белок инсулин, гормон поджелудочной железы, играет важную роль в обмене веществ (глюкозы в крови).

3.7 Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

3.8 Питательная (резервная) функция

Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

3.9 Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут, как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях -- свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы белок-рецептор происходят её конформационные изменения.

В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты (см. рис.11). Существует несколько механизмов передачи сигнала.

Рис.11. Схематическая структура рецептора сопряженного с G-белком.

Заключение

Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться выделить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспецифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность.

Литература

Грин Н., Стаут Т., Тейлор Д. Биология, Мир, 1990

А.Ш.Бышевский, О.А.Терсенов, Биохимия для врача, Екатеринбург, 1994,

А.Ройт. "Основы иммунологии". 1991. Издание 6 - ое. (Оригинал 1988г.).

Ребриков Д.В. Молекулярная генетика (рукопись)

Степанов В.М. Структура и функции белков. 1996.

В. Г. Галактионов «Иммунология» Москва, из - во МГУ, 1998.

Корнева Е.А. Иммунофизиология. СПб, Элби, 2003.

Размещено на Allbest.ru