Размещено на http://www.allbest.ru/

Нуклеиновые кислоты, их структура. Функциональные группы нуклеиновых кислот

Биологическая роль нуклеиновых кислот заключается в том, что в них закодирована генетическая информация и ими же впоследствии реализуется. При непосредственном участии нуклеиновых кислот осуществляется синтез всех белков, а следовательно, и ферментов.

Каждая клетка содержит два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновые (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК). У эукариотов ДНК локализованы в ядре, где являются основным компонентом хромосом. В митохондриях и хлоропластах содержатся кольцевые ДНК прокариотического типа. Все три типа РНК (м-РНК, р-РНК, т-РНК) синтезируются на матрице ДНК (транскрипция).

Синтез белков с участием всех форм РНК в составе полисом (трансляция) осуществляется как в цитоплазме, так и в хлоропластах и митохондриях. В ДНК хранится информация обо всех процессах, связанных с ростом, развитием и жизнедеятельностью организма (рис. 2), в виде сочетания четырех нуклеотидов. Информация записывается вдоль цепи двойной спирали ДНК (триплетный код) в форме последовательности собранных в тройки азотистых оснований. Исходящая от ДНК информация кодирует аминокислотную последовательность синтезируемых белков, а последовательность аминокислот в молекуле белка определяет специфичность структуры и функции белка. Но в белке информация уже записана в виде кода из 20 аминокислот.

Рис. 2. ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота): А -- часть полинуклеотидной цепи молекулы ДНК; Б -- репликация ДНК (А -- аденин, Г -- гуанин, Ц -- цитозин, Т -- тимин).

ДНК -- высокомолекулярный полимер, состоящий из четырех нуклеотидов. Нуклеотиды ДНК включают пуриновые (аденин, гуанин) и пиримидиновые (цитозин, тимин) азотистые основания, сахар -- дезоксирибозу и остатки фосфорной кислоты.

Молекула ДНК представляет собой двойную спираль закрученных полимерных цепей, в каждой из которых нуклеотиды ковалентно связаны через остаток фосфорной кислоты с сахаром (дезоксирибоза). Между собой две полинуклеотидные цепи взаимодействуют водородными связями, возникающими между повернутыми внутрь спирали пуриновыми (аденин, гуанин) и пиримидиновыми (цитозин, тимин) основаниями.

При взаимодействии азотистых оснований аденин всегда взаимодействует с тимином, а гуанин с цитозином. Таким образом, возможны четыре варианта пар оснований: А-Т, Т-А, Г-У, У-Г. Это явление называется комплементарностью и лежит в основе воспроизводства самой ДНК, синтеза, РНК и синтеза белков в клетке.

Синтез ДНК (репликация) -- копирование происходит в ядре в определенный период митотического цикла в присутствии трифосфатов всех четырех дезоксинуклеотидов, ионов Мg²⁺, ДНК -- затравки и фермента ДНК -- полимеразы.

Молекула ДНК удваивается путем репликации каждой из двух ее цепей. Поэтому каждая двойная спираль молекулы ДНК состоит из «старой» и «новой» полинуклеотидных цепей.

Все РНК также построены из нуклеотидов четырех оснований: аденина и гуанина, цитозина и урацила.

Урацил заменяет в РНК тимин ДНК. В качестве пентозы используется рибоза. Размеры РНК разнообразны. Матричная РНК имеет от нескольких тысяч до десятков тысяч нуклеотидов и составляет до 3% суммарной РНК клетки.

Молекула РНК не образует двойной спирали, но отдельные участки могут спариваться и образовывать петли. Синтез РНК осуществляется с участием полимеразы. В ядрах функционируют три РНК-полимеразы. РНК-полимераза I связана с синтезом р-РНК и находится в ядрышке. РНК-полимераза II осуществляет синтез м-РНК, РНК-полимераза III -- транскрипцию т-РНК. Эти две последние полимеразы локализованы в хроматине и нуклеоплазме.

Синтез РНК осуществляется на матрице ДНК. На примере образования м-РНК представлены основные этапы этого процесса. РНК-полимераза II осуществляет синтез РНК, причем считываются какэкзоны, так и интроны. После образования первичного транскрипта происходит его процессинг (созревание), который включает в себя кэпирование, метилирование, полиаденилирование, фрагментацию и сплайсинг (сращивание двух концов). В ходе сплайсинга вырезаются интроны и сшиваются экзоны, в результате чего формируется молекула м-РНК, которая, образуя комплекс с транспортными белками, преодолевает ядерную пору и попадает в цитоплазму.

Предполагается, что кэпирование и полиаденилирование защищают молекулу м-РНК от разрушения ферментами нуклеазами, а-КЭП (7-метилгуанизин) участвует в механизме сборки полисомного комплекса, в который в качестве матрицы для синтеза белка входит м-РНК.

Структура и функции белков

Основным органическим веществом, обладающим самообновлением, является белок, содержащий углерод, водород, кислород, азот, а иногда серу и фосфор. Это высокомолекулярный полипептид, макромолекула которого состоит из длинной цепи, построенной из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью СО --NH.

Белки входят в состав цитоплазмы и органоидов, вместе с липидами образуют мембраны, регулирующие проницаемость клетки и органоидов.

В воде белок набухает, образуя коллоид, в котором электрически заряженные белковые молекулы притягивают молекулы воды. Образуется плотная гидратная оболочка, обусловливающая устойчивость коллоидных мицелл. Если в коллоид добавить хлористый натрий, то вокруг гидратной оболочки образуется сольватная за счет электростатического притяжения ионов соли к белковой молекуле. Масса молекулы увеличивается, и она оседает. На этом основан способ выделения белка из коллоида, который называется высаливанием. В клетке высоленный белок находится в виде алейроновых зерен.

При нагревании белковой молекулы или облучении ее ультрафиолетовым светом, при действии проникающей радиации, спирта или солей тяжелых металлов наблюдается разрыв водородных связей.

Молекула раскручивается с сохранением пептидных связей, но потерей биологических свойств. Это явление называется денатурацией. Разрыв пептидных связей и распад молекулы белка на отдельные аминокислоты возможны при кипячении коллоида в сильных кислотах или щелочах. В белковой молекуле различают четыре вида структуры.

Первичная структура обусловлена наличием крепких пептидных связей СО -- NH, соединяющих остатки аминокислот в полипептидные цепи.

Вторичная структура характеризуется наличие, кроме пептидных связей, водородных связей О...Н, образующихся между отдельными пептидными группами при скручивании белковой молекулы по спирали, Поэтому вторичное строение иначе называется ?-спиральным.

Третичная структура имеет, кроме перечисленных, сульфатные связи Н₂С -- S -- S -- СН₂, образующиеся между полипептидными цепями. При этом спирально закрученные полипептидные цепи могут располагаться в пространстве в трехмерном измерении, принимая различные пространственные конфигурации.

В четвертичной структуре белка обнаружены отдельные субъединицы полипептидных цепей, связанных между собой пептидными связями и обладающих специфичными пространственными конфигурациями.

Белки клетки бывают простые -- протеины и сложные -- протеиды.

Протеины по способности к растворению делят на водорастворимые -- альбумины (находятся во всех растительных тканях: в пшенице -- лейкозин, в горохе -- легумелин); солерастворимые -- глобулины (большое количество найдено в семенах бобовых и масличных культур: фазеолин -- в фасоли, глицин -- в сое); растворимые в этиловом спирте и слабых щелочах -- проламины (растворимы в 70%-ном этиловом спирте, они специфичны для злаковых культур: глиадин обнаружен в пшенице, гордеин -- в ячмене), глютелины (растворимы в слабых щелочах, они находятся как в зеленых частях растений, так и в семенах: в пшенице -- глютенин, в рисе -- оризенин).

Протеиды -- это комплексы простых белков с небелковым компонентом, которым может быть липид, углевод, металл, пигмент, нуклеиновая кислота и т. д. Так, липопротеиды в качестве небелкового компонента содержат липиды. Эти белки широко распространены в клетке. Из них состоят цитоплазма, органоиды, клетки, цитоплазматические мембраны. Гликопротеиды содержат углевод и поэтому обладают текучестью. Они составляют основу растительных слизей и камедей. Выполняют, по-видимому, защитную функцию. Металлопротеиды в основном являются ферментами, катализирующими биохимические реакции. Фермент каталаза содержит железо, а аскорбинатоксидаза -- медь. Хромопротеиды -- комплекс белка с пигментом.

В зеленых растениях широко распространен хлорофилл, а у животных -- гемоглобин, входящий в состав крови. Нуклеопротеиды содержат нуклеиновые кислоты-- рибонуклеиновую (РНК) и дезоксирибонуклеиновую (ДНК). Эти белки находятся в основном в ядре клетки и рибосомах.

Таким образом, протеиды являются структурными и функциональными белками клетки, от которых зависит ее жизнедеятельность.

Ферменты, их химическая природа и функциональное значение. Факторы, влияющие на активность ферментов

Ферменты подразделяются на одно- и двухкомпонентные. Первые состоят только из молекул белка, вторые из белковой части, получившей название апофермента, и соединения небелковой природы, называемой простетической группой. В двухкомпонентных ферментах белок-носитель называют еще фероном, а небелковую активную группу -- агоном. У двухкомпонентных ферментов, небелковая часть которых легко отделяется от апофермента, проететические группы называют коферментами. Размеры кофермента во много раз меньше размеров белковой молекулы (апофермента).

Коферментами ферментов пиридиновых дегидрогеназ являются никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и никотинамидадениндинуклео-тидфосфат (НАДФ); флавиннуклеотиды -- коферменты флавиновых ферментов; производные фолиевой кислоты -- коферменты фермента глицинтрансформиминазы.

Специфическая деятельность ферментов является одним из важнейших факторов организации процессов обмена веществ в живом организме, их согласованности и направленности.

Многочисленные биологические катализаторы в организме -- ферменты, отличающиеся исключительной специфичностью и эффективностью действия, ускоряют только определенные превращения данного вещества.

Распределение скоростей ферментативных превращений, которые создаются в организме, в значительной мере определяет специфичность процессов обмена веществ.

Действия ферментов согласованны: продукты катализа одного фермента поступают к другому, а не рассеиваются в содержимом клетки; реакции, выделяющие энергию, тесно связаны с реакциями, требующими затрат энергии. Установлено, что окисление сахаров и жиров происходит с выделением энергии, тогда как синтез белков требует затрат ее.

Активность ферментов зависит от условий внешней среды, окружающей молекулу фермента. Каждый фермент работает в определенных границах температуры и рН. Для большинства ферментов температурный оптимум лежит в пределах 40--50°С. В клетке одновременно работает множество ферментных систем, и каждый фермент требует определенной реакции среды.

Наивысшая активность большинства растительных ферментов отмечается при слабокислой или нейтральной реакции, характерной для растительных клеток. Такое влияние рН объясняется непосредственным действием концентрации водородных ионов на свойства центра, определяющие образование фермент-субстратного комплекса. Кроме того, ионы водорода оказывают влияние на степень ионизации субстрата и молекулы ферментного белка.

Скорость ферментативной реакции в сильной степени зависит от концентрации субстрата в среде, но если достаточно субстрата, то и от содержания фермента.

Активность ферментов в сильной степени зависит от содержания в реакционной среде различных дополнительных ионов и соединений. Вещества или ионы, увеличивающие каталитическую активность ферментов, получили название активаторов.

Роль активаторов ферментов выполняют ионы различных металлов: К⁺, Са²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺, Cа²⁺ и др. Активация может осуществляться одним или несколькими ионами. Например, амилаза, катализирующая расщепление крахмала и липаза, -- распад жиров, активируются ионами Са²⁺; алкогольдегидрогенеза, катализирующая окисление спиртов до альдегидов, -Zn²⁺; пероксидаза и каталаза -- Fe²⁺; аргиназа, участвующая в гидролитическом расщеплении аргинина, -- Со²⁺; Mn²⁺; Ni²⁺.

Для проявления максимальной активности фермента требуется определенная концентрация ионов-активаторов в среде.

Усиление активности ферментов под действием ионов объясняется прежде всего тем, что многие ферменты содержат их в своей молекуле и представляют собой так называемые металлоферменты.

К металлоферментам относятся каталаза и пероксидаза, содержащие железо, амилаза, в состав которой входит кальций; нитратредуктаза, содержащая молибден. В ряде случаев активность ферментов в присутствии ионов металлов поддерживается образованием координационных связей между активным центром фермента и субстратом.

Существуют вещества, подавляющие действие ферментов, которые получили название ингибиторов ферментов. Ингибиторы делят на два класса: общие и специфические. К общим ингибиторам относят соли тяжелых металлов -- свинца, серебра, ртути, вольфрама, которые денатурируют белок и, следовательно, подавляют действие ферментов.

Наибольшее значение имеют специфические ингибиторы, которые находят практическое применение. Они действуют только на одну ферментативную реакцию. Присоединяясь к активному центру фермента, ингибитор препятствует образованию комплекса фермент -- субстрат, вследствие чего часть молекул фермента переходит в неактивное состояние и скорость ферментативной реакции замедляется или прекращается.

Классификация ферметов. Ферменты класса гидролаз

Ферменты представляют собой белковые соединения, участвующие в обмене веществ, -- это биологические катализаторы.

Ферменты подразделяются на одно- и двухкомпонентные. Первые состоят только из белка, вторые из белковой части и небелковой (простетической группы), если последняя легко отделяется, ее называют коферментом. Белковую часть такого фермента называют апоферментом или фероном.

На ферментативные реакции полностью распространяются все термодинамические принципы. Фермент ускоряет взаимодействие реагирующих веществ, но не смещает равновесие химической реакции; принимает участие в реакции, но не входит в состав конечных продуктов.

Молекулы фермента, как правило, больше молекул субстратов. Молекула субстрата соединяется только с определенной частью молекулы фермента (активным центром). Образование фермент-субстратных компонентов представляет собой легкообратимый процесс.

Кроме активного центра некоторые молекулы ферментов имеют аллостерический центр, куда может присоединяться вещество, способное изменить активный центр. Такие ферменты получили название аллостерических.

Все ферменты подразделяются на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы -- окислительно-восстановительные ферменты.

2. Гидролазы -- гидролиз с участием воды.

3. Трансферазы -- катализирующие перенос различных групп.

4. Лиазы -- катализирующие присоединение каких-либо групп по месту двойной связи.

5. Изомеразы.

6. Лигазы (синтетазы) -- реакции с потреблением энергии АТФ.

Название фермента дают по названию реакции или по названию субстратов, превращения которых катализирует фермент с добавлением окончания «аза», например, амилаза.

Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, встречающиеся у одного вида организмов, но встречающиеся по ряду физико-химических свойств, называются изоферментами.

Гидролазы -- ферменты, катализирующие реакции расщепления ковалентных связей и присоединения к ним воды.

Эстеразы расщепляют липиды на спирты и жирные кислоты по связи СО -- О.

где R₁, R₂, R₃-- радикалы высокомолекулярных жирных кислот.

Понятие о раздражимости клетки. Формы проявления раздражимости у растений

Раздражимость, возбуждение, биоэлектрическая поляризация

Под раздражимостью понимают специфическое свойство растений и животных, а также их клеток, тканей и органов изменять свое внутреннее состояние и внешние реакции в ответ на влияние разнообразных факторов (И.И. Гунар). В отличие от животных у растений нет специализированной нервной ткани, функция возбуждения свойственна всем элементам организма. Первые представления о раздражимости у растений описаны Ч. Дарвиным, который показал, что свойство раздражения выработалось в процессе эволюции и имеет большое приспособительное значение. Кроме того, он показал, что у растений зона, воспринимающая раздражения (сенсорная зона), пространственно отдалена от зоны, которая прояапяет двигательные реакции (моторная зона). Согласно теории раздражения, разработанной для животных, при возбуждении и повреждении тканей возникают биопотенциалы и биотоки, связанные с изменениями в распределении катионов и анионов в клетках.

С развитием электрофизиологии растений появляется все больше данных, свидетельствующих о биоэлектрической природе явления раздражения у растений. Так, И.И. Гунар и О.М. Синюхин показали, что растения изменяют свои биопотенциалы в ответ на электрическое раздражение с помощью индукционных ударов (через 10 с).

Исследования показали, что в ответ на разные раздражения (механические, химические, электрические, влияние температуры, света и других факторов) у растений возникает электрический ток, однако передача раздражения проходит медленно. Исключением являются мимоза, насекомоядные, Luffa cylindrica и другие растения, у которых раздражение проходит с большой чувствительностью. Передача раздражения у растений от клетки к клетке осуществляется плазмодесмами, через, которые проходит движение минеральных и органических веществ, а также через сосудистую систему. Доказано, что степень чувствительности к раздражению у растений имеет определенные ритмы, изменяющиеся даже в течение суток. Растительная клетка имеет большие информационные возможности: изменение структуры и функций клеточных мембран под влиянием ионов, активность ферментов, периодичность ритмов физиологических процессов и корреляции ритмов с периодическими процессами, происходящими во внешней среде и др. Всем этим показателям можно придать числовое (количественное) значение.

Раздражимость является одним из важнейших свойств живых систем, лежащих в основе различных движений и других явлений жизнедеятельности растений.

Интегральным показателем раздражимости у растений являются биоэлектрические потенциалы, характеризующие реакцию покой возбуждение.

Из биохимии известно, что в растительном организме за счет распада АТФ высвобождается большое количество энергии, которая трансформируется в физиологическую работу. В передаче энергии принимают участие свободные радикалы (А. Сент-Дьердьи). Свободный радикал -- это молекула или ее часть, несущая на внешней орбите электрический заряд. Любая заряженная частица имеет магнитный момент, который может быть определен и зарегистрирован приборами.

При объединении двух неспаренных электронов, если один из них вращается в противоположном направлении, происходит «замыкание» магнитных полей и магнитный момент исчезает.

На магнитном свойстве свободных радикалов базируется метод электронного парамагнитного резонанса (ЭПР). Если неспаренный электрон попадает во внешнее магнитное поле, то он дает характерную линию поглощения в спектре ЭПР. С помощью этого метода можно изучать биологические процессы передачи энергии с участием свободных радикалов. Так, сейсмонастические движения, например, листьев растений связывают с передачей энергии с помощью свободных радикалов.

Движения листьев мимозы стыдливой связаны с донором энергии АТФ. При взаимодействии АТФ с белком типа актомиозина образуются свободные радикалы, которые передают раздражение и вызывают изменения в протопласте, что приводит к потере тургора нижней половины сочленения листа.

Таким образом, акт трансформации энергии в физиологическую работу, раздражимость и регулярная система растений связаны с биотоками.

Роль активной деятельности цитоплазмы в поглощении воды клеткой

нуклеиновая кислота белок фермент

Клетка представляет собой осмотическую систему. Растительная клетка окружена клеточной стенкой, которая обладает эластичностью и может растягиваться. Плазмалемма и тонопласт обладают избирательной проницаемостью, легко пропускают воду и менее проницаемы для растворенных веществ. В этом можно убедиться, рассмотрев явления плазмолиза и тургора.

Если поместить клетку в раствор более высокой концентрации, чем в клетке, то протоплазма (цитоплазма) отстает от клеточной стенки -- это явление получило название плазмолиз. Плазмолиз происходит в результате того, что под воздействием более концентрированного внешнего раствора вода выходит из клетки.

При помещении клетки в чистую воду или слабоконцентрированный раствор вода поступает в клетку. Объем вакуоли возрастает, клеточный сок давит на цитоплазму и прижимает ее к клеточной оболочке. Под влиянием внутреннего давления клеточная стенка растягивается, а клетка переходит в напряженное состояние (тургор).

Явление плазмолиза показывает, что клетка жива и цитоплазма сохранила полупроницаемость. По форме и скорости плазмолиза можно судить о вязкости протоплазмы. Плазмолиз позволяет определить величину осмотического потенциала (плазмолитический метод).

Силу, с которой вода входит в клетку, называют сосущей силой S. Она тождественна водному потенциалу клетки. Величина сосущей силы определяется осмотическим давлением клеточного сока (Р) и тургорным гидростатическим давлением (Т) в клетке. Тургорное давление равно противодавлению клеточной стенки, возникающему при ее эластичном растяжении.

S=P--Т.

В условиях разной оводненности соотношение компонентов этого уравнения меняется.

Осмотическое давление всегда можно рассчитать по формуле:

Р = С * R-T- i,

где С -- концентрация раствора в молях; Т -- абсолютная температура; i -- изотонический коэффициент; R -- газовая постоянная.

Определение величины осмотического потенциала (сосущей силы) имеет большое значение. Величина сосущей силы позволяет судить о способности растений поглощать воду из почвы и удерживать ее. Осмотический потенциал колеблется в пределах от 5 до 200 бар. У большинства растений средней полосы данный показатель колеблется от 5 до 30 бар. Установлены определенные градиенты осмотического потенциала в пределах растения. Так, в тканях стебля отрицательный осмотический потенциал возрастает от периферии к центру и от основания к верхушке.

В проводящих элементах стебля и корня, как правило, отрицательная величина осмотического потенциала очень низка. В листьях осмотический потенциал колеблется от 10 до 18 бар.

Осмотический потенциал различен у разных жизненных форм. У древесных пород он более отрицателен, чем у кустарников, а у кустарников более отрицателен, чем у травянистой растительности. У светолюбивых растений осмотический потенциал более отрицателен, чем у тенелюбивых.

Говоря о поступлении воды в клетку, надо учитывать, что наряду с осмотическими силами в клетках существуют силы набухания. Набухание связано со способностью гидрофильных коллоидов притягивать к себе молекулы воды. Набухание может рассматриваться как особый вид диффузии, так как движение воды также идет по градиенту концентрации. Водный потенциал клеток становится более отрицательным, благодаря присутствию органических веществ, связывающих воду.

Возможным механизмом поступления воды является электроосмос, т. е. из-за разности потенциалов мембраны тонопласта, возникшего на наружной и внутренней сторонах. Движение воды может быть вызвано накоплением катионов, которое, в свою очередь, происходит под влиянием электрических потенциалов.

Список литературы:

1. Алешин Е.П., Пономарёв А.А. Физиология растений. - 2-е изд., перераб. и доп. - М.: Агропромиздат, 1985. - 255 с., ил. - (Учебники и учеб. пособия для сред. с.-х. учеб. заведений).

2. Кириллов Ю.И., Кокин Г.А. Физиология растений: Учебное пособие. Курган, издательство «Зауралье», 1998, 304 с. ил.

3. Лебедев С.И. Физиология растений. - 2-е изд., перераб. и доп. - М.: Колос, 1982. - 463 с., ил. - (Учебники и учеб. пособия для высш. с.-х. учеб. заведений).

Размещено на Allbest.ru