17

Размещено на http://www.allbest.ru/

2

РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА БЕЛКА И АЗОТИСТЫХ СОЕДИНЕНИЙ В ОРГАНИЗМЕ РАСТУЩИХ ЖИВОТНЫХ РАЗНЫХ ВИДОВ (ОБЗОР)

К.Т. ЕРИМБЕТОВ,

Summary

REGULATION OF METABOLISM OF PROTEINS AND NITROGENOUS COMPOUNDS IN ORGANISM OF GROWING ANIMALS OF DIFFERENT SPECIES (review)

K.T. Erimbetov, D.I. Sharieva, O.V. Obvintseva

The authors consider the regularities of protein metabolism in different species animals. The possibilities of administration for protein biosynthesis and accumulation in tissues and organs of animals are discussed. The substrate and hormonal regulation of protein metabolism have received sufficient attention.

Рассматриваются закономерности метаболизма белков у животных разных видов. Обсуждаются возможности управления процессами биосинтеза и накопления белка в тканях и органах животных. Уделено внимание субстратной и гормональной регуляции метаболизма белков.

метаболизм ткань биосинтез белок животное

Проблема биосинтеза белка, имеющая теоретическое и практическое значение, в течение многих десятилетий остается актуальной и составляет основу большинства направлений исследований. В последние годы большое внимание уделяли анализу закономерностей роста животных и факторов регуляции метаболизма белков в их организме. Поскольку содержание в тканях белков определяется скоростью синтеза и распада последних, то оба эти процесса регулируют обмен белков. В литературе широко обсуждается такая важная проблема, как гормональный контроль метаболизма белков в клетках мышечной ткани в зависимости от дифференциации последних, содержания хорошо известных гормонов и гормоноподобных факторов роста. Эндокринная система контролирует распределение питательных веществ в различных метаболических циклах.

Действие гормонов в клетках мышечной ткани обусловлено механизмом их влияния на клеточные и субклеточные мембраны, активность ферментов и белковых факторов, регулирующих метаболизм энергии, нуклеиновых кислот, синтез и распад белка. Гормоны контролируют синтез белка в скелетных мышцах посредством изменения количества рибосом и мРНК, а также скорости инициации пептидной цепи. Так, инсулин способствует увеличению потока аминокислот в компартаменты при синтезе белка, а также активирует фактор инициации синтеза последнего (1, 2). Однако инсулин взаимодействует с рецепторами мембран, поэтому его действие на внутриклеточный метаболизм вторично. По данным Garlick с соавт., стимулирующее влияние питательных веществ на синтез белка у крыс опосредовано двумя факторами -- концентрацией инсулина и доступностью аминокислот (3). Показано, что у кроликов при увеличении концентрации инсулина возрастает скорость синтеза и распада белка в мышцах (4). В то же время в исследованиях Skjaerlund с соавт. установлено, что под влиянием инсулина скорость синтеза и распада белков в изолированных полосках скелетных мышц кроликов соответственно возрастает и снижается (5).

Под влиянием гормона роста увеличивается скорость белкового синтеза, что, возможно, обусловлено повышением РНК-полимеразной активности в скелетных мышцах свиней и быков (6). По данным Pell с соавт., соматотропный гормон повышает скорость синтеза белка у крыс только в скелетных мышцах красной окраски (7). Dawson с соавт. продемонстрировали, что введение растущим бычкам соматотропина приводит к повышению скорости синтеза и деградации белка как в скелетных мышцах, так и остальных тканях и органах (8).

В начале 80-х годов ХХ века появились сообщения о том, что некоторые симпатоподобные соединения, в частности агонисты -адрено-рецепторов (кленбутерол, рактопамин, сальбутамол и др.), оказывают анаболическое действие на организм сельскохозяйственных животных разных видов (овцы, свиньи, кролики, бычки и др.) и птицы. Однако механизм действия этих соединений до сих пор остается неясным. В ряде исследований показано, что миотрофное действие агонистов -адренорецепторов обусловлено и стимуляцией синтеза белка, и снижением скорости его распада, и позитивным изменением обоих процессов в противоположных направлениях (9-11). Предполагают также, что эффект -адренергических агонистов при снижении интенсивности образования миофибриллярных белков связан с ингибированием как макро-, так и миллимолярной активности кальций-зависимой протеазы, а также регулятора этого фермента -- калпастатина в скелетных мышцах крыс. Однако Higgins с соавт. выявили уменьшение микромолярной активности кальций-зависимой протеазы в мышцах ягнят (12). Имеются сведения о том, что регуляция рецепторов осуществляется непосредственно тиоловыми протеазами или через протеинкиназу С (13). Следует отметить, что предположение о возможности участия калпаиновых протеаз в регуляции -адренорецепторов требует экспериментального подтверждения. Специфичность влияния -адренергических агонистов на метаболизм белка в скелетных мышцах овец по сравнению с гормоном роста заключается в снижении скорости аккреции белка в других органах и тканях (14, 15).

Широким диапазоном влияния на мышечную ткань характеризуются тиреоидные гормоны, что может быть связано с наличием рецепторов к ним в митохондриях, ядре и цитоплазме клеток мышечной ткани (16). Так, при введении крысам трийодтиронина существенно возрастала активность катепсинов B и D в печени (17). Авторы полагают, что этот гормон может ингибировать распад белка в почках. В исследованиях на песцах (Alopex lagopus L.) выявлена отрицательная корреляция между возрастной динамикой концентрации тироксина в сыворотке крови и активностью лизосомальных протеиназ (катепсинов B и D) в органах животных (18). Что касается кортикостероидов, то они способны ингибировать репликацию клеток, образование гормона роста и, возможно, соматомединов (6).

Механизм действия анаболических веществ, обеспечивающий интенсивность формирования общего фонда белка в скелетных мышцах, не полностью выяснен. На растущих бычках показано, что при имплантации тренболонацетата и эстрадиола снижается скорость деградации белка, причем скорость синтеза последнего остается прежней (19). Выявлена высокая положительная корреляция между концентрацией гормона роста, инсулина, тироксина в плазме крови ягнят, с одной стороны, и скоростью синтеза белка в скелетных мышцах, а также концентрацией кортизола и скоростью распада мышечных белков, с другой (20).

Суммируя накопленный на сегодня материал, следует отметить, что инсулин, гормон роста, тиреоидные гормоны оказывают стимулирующее влияние на скорость синтеза белка в клетках мышечной ткани млекопитающих, тогда как глюкокортикоиды -- ингибирующее. Скорость же распада белков мышечной ткани под влиянием глюкокортикоидов и тиреоидных гормонов возрастает, а под воздействием инсулина -- снижается. По степени влияния на скорость формирования общего фонда белка в скелетных мышцах растущих животных можно выделить анаболические (инсулин, гормон роста, тиреоидные гормоны) и катаболические (тиреоидные гормоны в высоких концентрациях и глюкокортикоиды) гормоны. При этом следует иметь в виду, что эндокринная система координирует процессы метаболизма белков мышечной ткани не только на субклеточном и клеточном уровне, но и на уровне межтканевых и межорганных взаимодействий. Следовательно, физиологические и биохимические реакции отдельных органов и тканей животных на изменение гормонального статуса в процессе роста и становления физиологических функций необходимо рассматривать на уровне всего организма.

При оценке влияния уровня кормления на белковый обмен необходимо учитывать, что увеличить количество белка в мышечной ткани можно либо за счет усиления его синтеза, либо снижения скорости распада, либо изменения соотношения между этими показателями, то есть когда скорость синтеза выше, чем скорость распада (21). В опытах на крысах выявлена положительная корреляция между уровнем кормления и скоростью синтеза фракционного и абсолютного белка в печени и мышцах (22). Однако не ясно, чем обусловлена зависимость скорости отложения белка от уровня кормления -- интенсивностью синтеза или распада? Возникает вопрос о сопряженности соотношения между скоростью синтеза и распада белка.

В опытах на свиньях, в рационе которых содержалось постоянное количество энергии и азота, было показано, что добавление в корм лизина способствовало отложению белка, причем возрастала скорость как синтеза, так и распада последнего (23). Аналогичные данные получены в работе Roy с соавт. при оценке влияния добавок лизина в рацион молодняка свиней (24). Увеличение скорости синтеза белков отмечено у бычков при инфузии в кровь в течение 14 сут смеси лимитирующих аминокислот (лизин, метионин, треонин, триптофан, гистидин и аргинин) при содержании сырого протеина в сено-кукурузном рационе 10 % (25). В работе Rossi с соавт. наблюдалось интенсивное отложение белков в скелетных мышцах бычков в период доращивания и откорма при содержании протеина в рационе 16 % (26). В то же время Fuller с соавт. не выявили существенных изменений в обновлении белков у растущих свиней при повышении содержания лизина в изокалорийных рационах (27).

Оценка обновляемости белков у человека после кратковременного увеличения или уменьшения количества потребляемых белков показывает, что скорость синтеза белков в тканях и органах возрастает при повышении содержания протеина как при обычном рационе, так и при голодании (в постабсорбционном состоянии) (28). При этом интенсивность окисления аминокислот возрастает по мере повышения потребления белков только при обычном рационе. Это позволяет предположить, что увеличенное отложение белков в тканях и органах первоначально может достигаться за счет повышенного синтеза белка и процессы деградации последнего и окисления избыточных аминокислот могут активироваться только при насыщении последними (23).

По данным Jepson с соавт., интенсивность синтеза общего белка у крыс при 3-суточном голодании снижается на 37 %, в то время как в мышцах -- прогрессивно падает в зависимости от продолжительности голодания (29). Millward с соавт. выявили снижение скорости распада белков в мышцах после 2 сут голодания, но через 4 сут этот показатель был в 4 раза выше, чем в контроле (1). Последнее свидетельствует о том, что белки мышечной ткани несут функцию донора энергетических субстратов и аминокислот для поддержания функции других органов во время длительного голодания.

В исследованиях, проведенных в Корнельском университете, показано, что при увеличении количества казеина, инфузируемого в сычуг бычков, пропорционально усиливается ретенция азота (30). Так, при введении в сычуг бычков 90 г/сут казеина ретенция азота достигала 64,6 г. В работах других авторов выявлено увеличение ретенции азота у растущих бычков при улучшении обеспеченности процессов метаболизма аминокислотами за счет использования рационов с низкой распадаемостью протеина (31, 32). Эти данные свидетельствуют о том, что у растущих животных одним из факторов, лимитирующих интенсивность биосинтеза компонентов мяса, является количество аминокислот и глюкозы, поступающих из желудочно-кишечного тракта в метаболический пул. Например, при поступлении в организм животных аминокислот с разветвленной цепью наблюдается белоксберегающий эффект (33). Яновичем с соавт. описаны биохимические механизмы использования аминокислот в энергетических процессах у сельскохозяйственных животных (34).

Предполагается, что при поступлении аминокислот из желудочно-кишечного тракта белоксберегающий эффект последних может проявляться либо в снижении скорости распада белка, либо повышении скорости его синтеза или одновременном изменении интенсивности этих процессов в направлении усиления аккреции белка. Интенсивность синтеза белка, кроме того, может быть обусловлена повышением или понижением скорости потока аминокислот. По мнению авторов, поступление аминокислот стимулирует синтез белка, не изменяя скорость его распада. Введение глюкозы способствует реутилизации аминокислот, высвобождаемых при разрушении белка (35, 36). Более эффективная реутилизация аминокислот в свою очередь сопровождается снижением интенсивности их окисления. Белоксберегающий эффект глюкозы по сравнению с таковым аминокислот более выражен, так как кроме указанных изменений уменьшается скорость распада белка (34).

По данным Moldawer с соавт., введение глюкозы не оказывает влияния на скорость синтеза белка в тканях и органах животных, но значительно повышает таковую в скелетных мышцах (37). Аналогичные результаты получены в опытах на растущих бычках, которым вводили в рацион крахмал, характеризующийся пониженной распадаемостью в рубце (38). При этом за счет дополнительного поступления глюкозы повышалась скорость синтеза белка в скелетных мышцах.

Оценивая влияние анаболических агентов на метаболизм белков в мышечной ткани, целесообразно соотнести обмен белков в мышцах с общим обменом последних в организме животных. Показано, что в период нормального роста и развития животных возрастает доля участия тканей мышц в белковом обмене организма. Кроме того, по достижении зрелости интенсивность синтеза белка в мышцах приближается к таковой в печени. Необходимо также отметить, что обмен белков в тканях мышц составляет примерно 1/4 часть метаболизма белков всего организма.

Поскольку на общий метаболизм белков в теле животных расходуется существенная доля обменной энергии, обмен белков в мышцах в норме должен обеспечивать бульшую часть основных энергетических потребностей организма (39).

Таким образом, дальнейшие исследования регуляции обмена белков и азотистых соединений в организме молодняка крупного рогатого скота, свиней и других видов сельскохозяйственных животных должны быть направлены на поиск оптимальных условий для интенсивного синтеза белка и снижения процессов липогенеза с целью повышения продуктивности особей.

ЛИТЕРАТУРА

1.Millward D.J., Garlick P.J., Reeds P.J. The energy cost of growth. Proc. Nutr. Soc., 1976, 35: 339-349.

2.Schoonmaker J.P., Cecava M.J., Faulkner D.B. e.a. Effect of source of energy and rate of growth on performance, carcass characteristics, ruminal fermentation, and serum glucose and insulin of early-weaned steers. J. Anim. Sci., 2003, 81: 843-855.

3.Garlick P.J., Preedy V.R., Reeds P.J. Regulation of protein turnover in vivo by insulin and amino acids. 5th International symposium on intracellular protein catabolism. Liss. N.Y., 1985: 555-564.

4.Palmer R.M., Bain P.A., Reeds P.J. The effect of insulin and intermittent mechanical stretching on rates of protein synthesis and degradation in isolated rabbit muscle. Biochem. J., 1985, 230: 117-123.

5.Skjaerlund D.M., Mulwaney D.R., Mas R.H. e.a. Measurement of protein turnover in skeletal muscle strips. J. Anim. Sci., 1988, 66: 687-698.

6.Young V.R. Hormonal control of protein metabolism with particular reference to body protein gain. Protein deposition in animals /Eds. P.J. Buttery, D.B. Lindsay. Butterworths, 1980: 167-191.

7.Pell J.M., Elcock C., Walsh A. Potentiation of growth hormone activity using a polyclonal antibody of restricted specificity. In: Biotechnology in growth regulation. London, 1989: 259-265.

8.Dawson J.M., Greathead H.M.R., Graigon J. e.a. The interaction between nutritional status and growth hormone in young cattle: differential responsiveness of fat and protein metabolism. Brit. J. Nutr., 1998, 79: 275-286.

9.Helferich W.G., Jump D.B., Skjaerlund W.G. e.a. Pretranslational regulation of skeletal muscle alpha actin synthesis in pigs fed ractopamine. FASEB J., 1988, 2: A848.

10.Chikhou F.H., Moloney A.P., Austin F.H. e.a. Nitrogen balance, urinary 3-methylhistidine excretion and diet digestibility in Friesan steers fed cimaterol. Irish J. Agric. Res., 1991, 30: 99-112.

11.Еримбетов К.Т. Метаболизм азотистых веществ и количественные аспекты синтеза и катаболизма белков скелетных мышц у бычков при введении кленбутерола. Автореф. канд. дис. Боровск, 1997.

12.Higgins J.A., Lasslett Y.V., Bardsley R.G. e.a. The relation between dietary restriction or clenbuterol (a selective ?-agonist) treatment on muscle growth and calpain proteinase (EC 3.4.22.17) and calpastatin activites in lambs. Brit. J. Nutr., 1988, 60: 645-652.

13.Wang Y., Beerman O.H. Reduced calcium-dependent proteinase activity in cimaterol-induced muscle hypertrophy in lambs. J. Anim. Sci., 1988, 66: 2545-2550.

14.Carson A.F., Elliott C.T., Mackie D.P. e.a. Active immunization of lambs with a monoclonal antibody against clenbuterol. Liv. Prod. Sci., 2001, 68: 87-91.

15.Zheng Y.I., Han Z.K., Chen J. e.a. Effect of clenbuterol on nitrogen and volatile fatty acids metabolism in liver of lambs. J. Nanjing Agr. Univ., 2002, 25: 65-68.

16.Buttery P.J., Vernon B.G. Aspects of protein metabolism and its control. Liver. Prod. Sci., 1980, 7: 111-120.

17.Hayse K., Yonekawa G., Yoshida A. Effects of thyroid hormone on turnover of tissue proteins in rats. Nutr. Rep. Int., 1987, 35: 393-404.

18.Рендаков Н.Л., Тютюнник Н.Н., Сироткина Л.Н. и др. Тиреоидные гормоны и активность лизосомальных протеолитических ферментов в органах песца Alopex lagopus L. Журн. эволюционной биохимии и физиологии, 2003, 39, 3: 234-236.

19.Rumsey T.S., Hammond A.C., Elsasser T.H. Responses to an estrogenic growth promoter in beef steers fed varying nutritional regimens. J. Anim. Sci., 1999, 77(11): 2865-2872.

20.Crompton L.A., Lomax M. A. The relation between hindlimb muscle protein metabolism and growth hormone, insulin, thyroxine and cortisol in growing lambs. Proc. Nutr. Soc., 1987, 46: 45A.

21.Krawielitzki K., Kreienbring F., Kowalczyk J. e.a. Protein metabolism in farm animals. J. Anim. Physiol. and Anim. Nutr., 1996, 76: 57-65.

22.Sampson D.A., Sansen G.R. Protein synthesis during lactation: no circadian in mammary gland and liver of rats fed diets varying in protein quality and level of intake. J. Nutr., 1984, 114: 1470-1478.

23.Saggau E., Schadereit R., Beyer M. e.a. Effects of dietary protein quality on protein turnover in growing pigs. J. Anim. Physiol. and Anim. Nutr., 2000, 84: 29-42.

24.Roy N., Lapierre H., Bernier J.F. Effects of dietary lysine on protein turnover in growing barrows. Proc. Nutr. Soc., 1997, 56: 176-181.

25.Wessels R.H., Titgemeyer E.C. Protein requirements of growing steers limit-fed corn-based diets. J. Anim. Sci., 1997, 75(12): 3278-3286.

26.Rossi J.E., Loerch S.C., Keller H.L. e.a. Effects of dietary crude protein concentration during periods of ferestrictin on performance, carcass characteristics, and skeletal muscle protein turnover in feedlot steers. J. Anim. Sci., 2001, 79(12): 3148-3157.

27.Fuller M.F., Reeds P.J., Cadenhead A. e.a. The form of response of body protein accretion to dietary amino acid supply. Br. J. Nutr., 1987, 58: 287-300.

28.Young V.R., Munro H.N., Matthews D.E. e.a. Protein and energy intake in relation to protein turnover in man. In: Nitrogen metabolism in man /Eds. J.C. Waterlow, J.M.L. Stephen. London, 1983: 419-447.

29.Jepson M., Pell J.M., Millward D.S. The effect of fasting in the acute response of protein synthesis in muscle and liver to the Escherihia coli lipolisaccharide. Proc. Nutr. Soc., 1986, 45: 36A.

30.Beermann D.H., Robinson T.F., Knaus W.F. e.a. Formulation of protein supplements to provide ideal amounts of absorbed amino acids in growing cattle. Procedings Cornell Nutrition Conference for Feed Manufacturers. Cornell University, Ithaca, N.Y., 1997: 172-180.

31.Bodine T.N., Purvis H.T. Effects of supplemental energy and/or degradable intake protein on performance, grazing behavior, intake, digestibility, and fecal and blood indices by beef steers grazed on dormant native tallgrass prairie. J. Anim. Sci., 2003, 81(1): 304-317.

32.Cole N.A., Greene L.W., McCollu m F.T. e.a. Influence of oscillating dietary crude protein concentration on performance, acid-base balance, and nitrogen excretion of steers. J. Anim. Sci., 2003, 81(11): 2660-2668.

33.Loest C.A., Titgemeyer E.C., Lambert B.D. e.a. Branched-chain amino acids for growing cattle limit-fed soybean hull-based diets. J. Anim. Sci., 2001, 79(10): 2747-2753.

34.Янович В.Г., Вовк С.И. Использование аминокислот в энергетических процессах у сельскохозяйственных животных. Вест. с.-х. науки, 1989, 2: 138-143.

35.Swanson K.C., Richards C.J., Harmon D.L. Influence of abomosal infusion of glucose or partially hydrolyzed starch on pancreatic exocrine secretion in beef steers. J. Anim. Sci., 2002, 80: 1112-1116.

36.Orskow E.R., Meehan D.A., MacLeod N.A. e.a. Effect of glucose supply on fasting nitrogen excretion and effect of level and type of volatile fatty acid infusion on response to protein infusion in cattle. Brit. J. Nutr., 1999, 81: 389-393.

37.Moldawer L.L., Sakamoto A., Blackburn G.L. e.a. Alterations in protein kinetics produced by branched chain amino acid administration during infection and inflammation. Metabolism and clinical implications of branched chain amino and cetoacids. Proc. Int. Symp. Charleston. N.Y., 1980: 533.

38.Еримбетов К.Т., Шариева Д.И., Обвинцева О.В. Количественные аспекты обмена белков у растущих бычков в связи с разным качеством крахмала корма. Мат. 2 Междунар. науч.-практ. конф. «Актуальные вопросы зоотехнической науки и практики как основа улучшения продуктивных качеств и здоровья сельскохозяйственных животных». Ставрополь, 2003: 50-56.

39.Lobley G.E. Protein turnover -- what does it mean for animal production? Can. J. Anim. Sci., 2003, 83: 327-340.

Размещено на Allbest.ru