Классификация аминокислот. Незаменимые аминокислоты

Размещено на http://www.allbest.ru/

Министерство Образования и Науки

Алматинский Технологический Университет

РЕФЕРАТ

на тему:

Классификация аминокислот. Незаменимые аминокислоты

Выполнила: Нурсауапова Галия

Ст. гр. ТПП 11-2

Проверила: Шарифканова Г.Н

доцент, кандидат химических наук

Алматы 2013

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) -- органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Классификация

По радикалу

· Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан

· Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин

· Полярные заряженные отрицательно при pH<7: аспартат, глутамат

· Полярные заряженные положительно при pH>7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

· Алифатические

· Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин

· Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

· Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

· Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

· Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд

· Серосодержащие: цистеин, метионин

· Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)

· Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

· Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

· Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан

· Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза.

Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь.

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством - амфотерностью (от греч. amphoteros - двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения б-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с б-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все б-амино- и б-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0).

Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно заряженные R-группы

Положительно заряженные R-группы

Ароматические R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2):

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани - коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также е-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит г-карбоксиглутаминовая кислота, а в глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН-группа серина заменена на селен (Se):

Помимо указанных, ряд б-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

В настоящее время в природных белках животного происхождения найдено 20 различных аминокислот, которые разделяются по числу аминных и карбоксильных групп на:

1) моноаминомонокарбоновые;

2) диаминомонокарбоновые;

3) моноаминодикарбоновые;

4) диаминодикарбоновые.

По структуре аминокислоты подразделяются на ациклические и циклические (гомо- и гетероциклические). Ациклические аминокислоты в свою очередь подразделяются на оксикислоты и кислоты, содержащие серу.

Моноаминомонокарбоновые кислоты

В эту группу входят аминокислоты, содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы: глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин, а также содержащие оксигруппу (серии, треонин) и содержащие серу (цистеин, цистин, гомоцистеин и метионин).

Строение указанных аминокислот видно из приведенных формул. В водной среде эти аминокислоты электронейтральны, так как они образуют внутренние соли благодаря взаимодействию аминной и карбоксильной групп. Приводим схему:

Глицин - NH₂CH₂COOH

Диаминомонокарбоновые кислоты

В эту группу входят четыре аминокислоты: орнитин, аргинин, лизин и гидроксилизин. При растворении указанных аминокислот в воде проявляются их основные, т. е. щелочные, свойства, так как у них две аминные группы и одна карбоксильная. При электрофорезе эти аминокислоты направляются к катоду.

Лизин - NH₂CH₂(CH₃)₂CH(NH₂)COOH

Моноаминодикарбоновые кислоты

В эту группу входят аминокислоты, имеющие одну аминную и две карбоксильные группы (аспарагиновая и глютаминовая кислоты). В водной среде эти кислоты дают кислую реакцию, а при электрофорезе направляются к аноду. В белковых веществах мозга эти аминокислоты встречаются в больших количествах и играют важную роль как соединения, связывающие аммиак, образуя амиды (аспарагин и глютамин).

Глутаминовая - HOOC (CH₂)₂CH (NH₂) COOH

Гомоциклические (ароматические) аминокислоты

К числу гомоциклических аминокислот принадлежат две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин) и фенилаланин. Эти кислоты играют важную роль в организме.

Тирозин

Гетероциклические аминокислоты

В ряду гетероциклических аминокислот встречаются следующие: пролин, оксипролин, гистидин, триптофан. Пролин и оксипролин содержат в своем составе гетероцикл -- пир-ролидин, гистидин -- имидазол, а триптофан - индол. Пролин и оксипролин встречаются в больших количествах в белках соединительной ткани -- коллагенах. Гистидин и триптофан встречаются в небольших количествах в белках как животного, так и растительного происхождения, придавая им полноценность, так как эти аминокислоты весьма необходимы для организма.

Пролин

Мы рассмотрели строение аминокислот, которые получаются в результате гидролиза белковых веществ. Некоторые из этих аминокислот считаются незаменимыми, так как они не могут синтезироваться в организме человека и должны быть обязательно доставлены с пищей. К числу незаменимых аминокислот относятся триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин, изолейцин.

В растениях имеются значительно больше аминокислот, они разделяются на протеиногенные и непротеиногенные, не встречающиеся в белках. К числу таких аминокислот относятся в-аланин, б-аминомасляная, б-аминовалериановая (норвалин), б-аминокап-роновая (норлейцин) и др.

Аминокислоты, входящие в состав белков, можно выявить при помощи универсальной цветной реакции с нингидрином. В присутствии этого соединения все аминокислоты дают синее окрашивание, чем и пользуются для проявления аминокислот при хроматографическом анализе. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь солей окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реактив Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотная кислоты) и др.

Незаменимые аминокислоты -- необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.

Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонимн, триптофан и фенилаланимн; Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.

Полноценный протеин - это тот, который содержит все незаменимые аминокислоты. К полноценному протеину относятся яйца, молоко, различные виды мяса, рыба и птица. Соответственно, неполноценным протеином считается тот, который содержит не все незаменимые аминокислоты. Источниками такого белка являются злаки и овощи. Например, в кукурузе ощущается нехватка таких незаменимых аминокислот, как лизин и триптофан, а в бобах - явный дефицит метионина.

Изолейцин

аминокислота классификация незаменимая биосинтез

Изолейцин - одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин - одна из трех разветвленных аминокислот. Эти аминокислоты очень нужны спортсменам, так как они увеличивают выносливость и способствуют восстановлению мышечной ткани. Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией. К пищевым источниками изолейцина относятся миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки. При этом необходимо соблюдать правильный баланс между изолейцином и двумя другими разветвленными аминокислотами - лейцином и валиком. Наиболее эффективная комбинация разветвленных аминокислот - приблизительно 1 мг изолейцина на каждые 2 мг лейцина и 2 мг валина.

Лейцин

Лейцин - незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста. К пищевым источникам лейцина относятся бурый рис, бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука. Биологически активные пищевые добавки, содержащие лейцин, применяются в комплексе с валином и изолейцином. Их следует принимать с осторожностью, чтобы не вызвать гипогликемии. Избыток лейцина может увеличить количество аммиака в организме.

Лизин

Лизин - это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин также понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Прием добавок, содержащих лизин в комбинации с витамином С и биофлавоноидами, рекомендуется при вирусных заболеваниях. Дефицит этой незаменимой аминокислоты может привести к анемии, кровоизлияниям в глазное яболко, ферментным нарушениям, раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, а также к нарушениям репродуктивной системы. Пищевыми источниками лизина являются сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

Метионин

Незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает дезинтоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии. Метионин применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности. Метионин оказывает выраженное антиоксидантное действие, так как является хорошим источником серы, инактивирующей свободные радикалы. Метионин применяют при синдроме Жильбера, нарушениях функции печени. Он также необходим для синтеза нуклеиновых кислот, коллагена и многих других белков. Метионин понижает уровень гистамина в организме, что может быть полезно при шизофрении, когда количество гистамина повышено. Метионин в организме переходит в цистеин, который является предшественником глютатиона. Это очень важно при отравлениях, когда требуется большое количество глютатиона для обезвреживания токсинов и защиты печени. Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт.

Фенилаланин

Фенилаланин - это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту - тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе двух основных нейромедиаторов: допамина и норэпинефрина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит.

Фенилаланин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения, болезни Паркинсона и шизофрении.

Фенилаланин встречается в трех формах: D, L; D; L. L -форма наиболее распространенная, и именно она входит в состав большинства белков человеческого тела.

D-форма оказывает анальгезирующее действие. D, L-форма представляет собой смесь этих форм.

Ее обычно применяют при предменструальном синдроме. Биологически активные пищевые добавки, содержащие фенилаланин, не дают беременным женщинам, лицам с приступами беспокойства, диабетом, высоким артериальным давлением, фенилкетонурией, пигментной меланомой.

Треонин

Аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. Она важна для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в обмене жиров в комбинации с аспартовой кислотой и метионином. Треонин находится в сердце, центральной нервной системе, скелетной мускулатуре и препятствует отложенную жиров в печени.

Эта аминокислота стимулирует иммунитет, так как способствует продукции антител. Треонин очень в незначительных количествах содержится в зернах, поэтому у вегетарианцев чаще возникает дефицит этой аминокислоты.

Тринтофан

Незаменимая аминокислота, необходимая для продукции ниацина. Он используется для синтеза в головном мозге серотонина, одного из важнейших нейромедиаторов. Триптофан применяют при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения. Он помогает при синдроме гиперактивности у детей, используется при заболеваниях сердца, для контроля за массой тела, уменьшения аппетита, а также для увеличения выброса гормона роста. Помогает при мигренозных приступах, способствует уменьшению вредного воздействия никотина. Дефицит триптофана и магния может усиливать спазмы коронарных артерий. К наиболее богатым пищевым источникам триптофана относятся бурый рис, деревенский сыр, мясо, арахис и соевый белок.

Валин

Валин - незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. Относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами в качестве источника энергии. Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам. Чрезмерно высокий уровень валина может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже), вплоть до галлюцинаций. Валин содержится в следующих пищевых продуктах: зерновые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис, соевый белок. Прием валина в виде пищевых добавок следует сбалансировать с приемом других разветвленных аминокислот - L-лейцина и L-изолейцина.

Размещено на Allbest.ru