Формування, ріст і розвиток мітохондрій

Синтез мітохондріальних білків і особливості формування мітохондрій. Мітохондріальний геном у ссавців, особливість системи трансляції. Співвідношення розмірів соматичної клітини та яйцеклітини. Аналіз ультраструктурних особливостей ооцитів різних стадій.

Рубрика Биология и естествознание
Вид контрольная работа
Язык украинский
Дата добавления 07.02.2013
Размер файла 28,0 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

1. Синтез мітохондріальних білків і особливості формування мітохондрій

Формування мітохондрій є багатоступінчатим і багатокомпонентним процесом Особливістю їх утворення є те, що мітохондріальні білки є продуктами діяльності двох генетичних систем: мітохондріальної та ядерної. Просторове розділення цих двох генетичних систем є одною із причин складності їх системи взаєморегуляції як на рівні синтезу окремих білків, так і на рівні інтактної мітохондрії. Розглянемо процеси, що в сукупності утворюють єдиний механізм формування мітохондрій

Система синтезу білків в мітохондріях.

Апарат білкового синтезу, локалізований у мітохондріях, призначення для утворення дуже малої кількості білків, що становить не більше 7-10% білків внутрішньої мембрани мітохондрій. Основним продуктом мітохондріального білкового синтезу є поліпептиди з сильно вираженими гідрофобними властивостями.

Апарат трансляції мітохондрій характеризується рядом унікальних властивостей. Перш за все, це стосується розміру рибосом. Мітохондріальні рибосоми тварин - найменші серед усіх відомих типів рибосом, що зумовлено відносно невеликими розмірами рРНК, відсутністю 5S рРНК, малим розміром рибосомальних білків. У порівнянні з цитоплазматичними та бактеріальними мітохондріальні рибосоми тварин характеризуються більш низьким співвідношенням РНК та білка. В клітинах жаби у великій субчастинці мітохондріальних рибосом вміст РНК становить 32%, в малій субчастинці - 20%, тоді як в цитоплазматичних рибосомах ця величина дорівнює 58% РНК для великої субчастинки і 50% РНК для малої субчастинки. Для мітохондрій ссавців встановлено, що вміст РНК у їхніх рибосомах приблизно вдвічі нижчий в порівнянні з іншими рибосомами.

Рибосоми тварин містять не менш ніж 87 білків: 52 білки у великій субодиниці (молекулярна маса - 8,8 - 49 тис. дальтон) і 33 білки у меншій субодиниці (молекулярна маса - 10 - 48 тис. дальтон), причому всі вони різняться за електрофоретичною рухливістю від білків цитоплазматичних рибосом. Унікальними є і мітохондріальні мРНК. Вони не містять довгих фланкіруючих ділянок, що не транслюються, які присутні в мРНК з цитоплазми, і відповідальні за зв'язування з рибосомами, характеризуються вкороченими полі-А-послідовностями та відсутністю «кепів», необхідних для ефективної трансляції цитоплазматичних мРНК.

Що стосується мітохондріальної ДНК, то відомо, що вона успадковується лише по материнській лінії. Сцолозі виявив, що у щурів при заплідненні мітохондрії сперміїв входять в яйцеклітину, а потім набухають і руйнуються. Існують докази того, що після запліднення мітохондріальна ДНК елімінується. Висловлено припущення, що по батьківській лінії може передаватися не більш ніж одна молекула ДНК мітохондрій на 25 тисяч материнських молекул.

У ссавців мітохондріальний геном представлений кільцевою мітохондріальною ДНК розміром близько 5 мкм (молекулярна маса приблизно 10 МД), що присутня в мітохондріях у вигляді ковалентно замкнутих форм, що перебувають у надспіралізованому стані.

Комплементарні ланцюги в мітохондріальної ДНК більшості тварин суттєво різняться за плавучою щільністю в градієнтах лужного хлориду цезію, оскільки мають неоднаковий середній нуклеотидний склад, що коливається у тварин різних видів у значних межах. Частина молекул ДНК в мітохондріях клітин більшості організмів присутня у вигляді олігомерних форм, що поділяються на два класи: кільцеві олігомери, тобто молекули з контурною довжиною, кратною довжині мономерних кілець і ланцюгові олігомери (катенани) що складаються із зв'язаних топологічним зв'язком мономерних кілець.

Особливістю мітохондріальної системи трансляції є також те, що синтез білків в мітохондріях людини і тварин здійснюється за участю лише 22-23 тРНК. Цієї кількості тРНК достатньо завдяки тому, що система генетичного коду мітохондрій змінена в порівнянні із універсальним генетичним кодом. (табл. 1). Більшість мітохондріальних тРНК здатні зчитувати по чотири кодони, які різняться за третім нуклеотидом, тобто при наявності чотирьох варіантів кодування однієї амінокислоти. Слід також відмітити, що розмір мітохондріальних тРНК клітин тварин менший у порівнянні з цитоплазматичними тРНК.

Табл. 1. Генетичний код мітохондрій

Phe

UUU

77

Ser

UCU

32

Tyr

UAU

46

Cys

UGU

5

UUC

141

UCC

99

UAC

89

UGC

17

Leu

UUA

73

UCA

83

Ter

UAA

-

Trp

UGA

93

UUG

16

UCG

7

AAG

-

UGG

11

Leu

CUU

65

Pro

CCU

41

His

CAU

18

Arg

CGU

7

CUC

167

CCC

119

CAC

79

CGC

25

CUA

276

CCA

52

Gln

CAA

81

CGA

29

CUG

45

CCG

7

CAG

9

CGG

2

Ile

AUU

125

Thr

ACU

51

Asn

AAU

33

Ser

AGU

14

AUC

196

ACC

155

AAC

131

AGC

39

Met

AUA

167

ACA

133

Lys

AAA

85

Ter

AGA

-

AUG

40

ACG

10

AAG

10

AGG

-

Val

GUU

30

Ala

GCU

43

Asp

GAU

15

Gry

CGU

24

GUC

49

GCC

124

GAC

51

CGC

88

GUA

70

GCA

80

Glu

GAA

64

GGA

67

GUG

18

GCG

8

GAG

24

GGG

34

У таблиці показано бокси, що зчитуються за допомогою єдиної тРНК. Вказано також загальну кількість амінокислотних кодонів, знайдених у генах та послідовностях, які можуть бути генами ДНК мітохондрій.

Ще однією особливістю синтезу мітохондріальних білків є те, що він стійкий до дії специфічного інгібітору цитоплазматичної трансляції циклогексиміду і специфічно пригнічується хлорамфеніколом і бромідом етидію. Синтез білків в ізольованих мітохондріях протікає з низькою швидкістю і нелінійно. Це, можливо, зумовлено затримкою просування полірибосоми по мРНК в її середній ділянці і частково присутністю в мітохондріях інгібітора трансляції, який знижує загальну кількість полірибосом шляхом порушення цілісності мРНК Шугалий и др., 1974.

Продукти мітохондріального білкового синтезу

Мітохондріальний геном тварин кодує синтез відносно невеликої кількості поліпептидів. В мітохондріальній ДНК клітин людини та тварин ідентифіковано 13 рамок зчитування для пяти відомих і восьми ще не вивчених білків. В генах, що кодують синтез мітохондріальних білків у клітинах тварин інтрони не виявлені, на відміну від клітин вищих рослин та грибів.

Цікавим є той факт, що кількість білків - продуктів мітохондріальної трансляції, виявлених за допомогою електрофорезу, значно перевищує кількість рамок зчитування, а отже і кількість потенціальних генів, ідентифікованих в Н-тяжі мітохондріальної ДНК. Це може пояснюватися тим, що серед білків, які синтезуються в мітохондрії, є такі, що кодуються L - тяжем мітохондріальної ДНК, хоча на ньому рамки зчитування ще не виявлені. Крім цього, можна припустити, що деякі з ідентифікованих рамок зчитування можуть кодувати синтез більш ніж одного білка.

На даний час серед мітохондріальних продуктів трансляції ідентифіковані три субодиниці (І, ІІ і ІІІ) цитохромоксидази, апоцитохром b і дві субодиниці АТФ-ази, причому гени, що кодують синтез обох субодиниць (6-ї та 8-ї) виявлені лише в геномі мітохондрій дріжджів, а в клітинах тварин однозначно виявлений лише ген 6-ї субодиниці. Детально вивчено функціональне значення цілого ряду білків, які синтезуються в мітохондріях. Існують дані, що деякі із синтезованих в мітохондріях поліпептидів можуть виходити з мітохондрій і грати певну роль в ядерно-мітохондріальних взаємовідношеннях, зокрема в регуляції експресії ядерних генів, що кодують синтез мітохондріальних білків.

Доказом цитоплазматичного походження основної маси мітохондріальних білків є такі ознаки:

мітохондрії цитоплазматичних мутантів petite дріжджів мають дефективний дихальний ланцюг (відсутні цитохроми аа3, В і С), в них редукована або повністю відсутня мітохондріальна ДНК, а також відсутня, очевидно, система синтезу білка. Отже, всі білки, присутні у таких дефектних мітохондріях, мають цитоплазматичне походження;

мітохондрії клітин, що ростуть у присутності інгібіторів мітохондріального білкового синтезу (хлорамфеніколу або еритроміцину), мають дефектну дихальну систему. При повному інгібуванні білкового синтезу в мітохондріях всі білки, що залишилися в органелі, мають цитоплазматичне походження. Природно, що мітохондрії клітин, які ростуть в присутності інгібіторів синтезу мітохондріальних білків, за своєю будовою та набором ферментів схожі на мітохондрії цитоплазматичних мутантів petite дріжджів.

Отже, значення мітохондріального білкового синтезу полягає в забезпеченні мітохондрій невеликою кількістю гідрофобних білків, які входять у склад ряду ферментних комплексів, локалізованих на внутрішній мембрані мітохондрій, а також у синтезі поліпептидів, які беруть участь в регуляції ядерно-цитоплазматичних взаємовідношеннях.

3) Синтез мітохондріальних білків у цитоплазмі.

Мітохондрії містять у зовнішніх та внутрішніх мембранах, міжмембранному просторі і матриксі кілька сотень білків, синтез яких протікає на матрицях, що кодуються ядерним геномом. Для багатьох мітохондріальних ферментів відомі функціонуючі в цитоплазмі аналоги, але цитоплазматичні та мітохондріальні форми цих білків кодуються різними генами. Синтез цих білків відбувається як на вільних, так і на звязаних із мембранами ендоплазматичного ретикулуму цитоплазматичних полісомах. На даний час детально вивчено синтез великої кількості мітохондріальних білків зовнішніх та внутрішніх мембран, міжмембранного простору та матриксу і їх транспорт в мітохондрії. Всі вивчені білки зовнішніх мембран мітохондрій синтезуються в цитоплазмі і в такому вигляді вбудовуються у мембрану, а всі інші білки (принаймні, частина з них) синтезуються у вигляді попередників з N-кінцевою лідерною послідовністю розміром від 1 до 6 тис. дальтон. Білки чи їх попередники, що поступають з цитоплазми, розпізнаються певними структурами (рецепторами), локалізованими на зовнішній мембрані мітохондрій. У білків-попередників в N-кінцевій лідерній послідовності міститься не лише інформація, необхідна для розпізнавання рецептором, а й інформація, що забезпечує подальший транспорт білка і окремі стадії його процесингу.

Транспорт у мітохондрії білків, синтезованих у цитоплазмі.

Очевидно, існує не менш ніж три механізми транспорту білків та їх попередників у мітохондрії. Перший механізм характерний для білків зовнішніх мембран мітохондрій, які синтезуються на цитоплазматичних полісомах у вигляді зрілих форм. Ці білки мають сигнальні послідовності, за допомогою яких впізнаються певними структурами зовнішньої мембрани і вбудовуються в неї. Другий та третій механізми транспорту характерні для тих мітохондріальних білків, які синтезуються в цитоплазмі у вигляді попередників. Ці білки своїми розпізнавальними структурами взаємодіють з певними рецепторами на зовнішній мембрані і проникають крізь неї. Білки, що транспортуються за другим механізмом, проходять через внутрішню мембрану за рахунок процесу, який вимагає наявності електрохімічного градієнта на внутрішній мембрані; потім відбувається відщеплення лідерної послідовності. Транспорт таких білків не спряжений облігатно з процесингом, оскільки попередники білків ефективно накопичуються всередині мітохондрій (матриксі чи внутрішніх мембранах) навіть при сильному інгібуванні мітохондріальних протеїназ. За третім механізмом надходять білки з цитоплазми в міжмембранний простір. Ці білки транслокуються крізь зовнішню мембрану мітохондрій, а потім N-кінцева частина попередника білка проходить через внутрішню мембрану в матрикс, де за допомогою матриксних протеїназ відбувається відщеплення частини лідерної послідовності. Після цього утворена форма попередника повертається у міжмембранний простір, де звязується із зовнішньою поверхнею внутрішньої мембрани, і лише після цього відбувається завершальний процесинг під дією звязаної з внутрішньою мембраною протеїнази. Транспортовані в мітохондрії поліпептиди зазнають посттрансляційної модифікації. В мітохондріях виявлені протеїнкінази, які фосфорилюють білки зовнішньої та внутрішньої мембран мітохондрій.

Формування окремих компонентів мембран мітохондрій. Розмноження мітохондрій.

Збирання компонентів мітохондрій, що синтезуються у різних частинах клітини, є досить складним процесом, що регулюється як на рівні взаємної координації мітохондріального та цитоплазматичного білкового синтезу, так і на рівні властивостей самих компонентів. Вважають, що гідрофобні продукти синтезу білка в мітохондріях звязуються з ліпідами. Утворені протеоліпіди здатні до взаємної агрегації і формування більш крупних комплексів, які можуть бути «матрицями» для звязування білків, які синтезуються у цитоплазмі. Такий висновок для хребетних вперше був зроблений у роботах Дроза та Бержерона Droz, Bergeron, 1965; цит. за: Озернюк, 1978.

При вивченні особливостей ультраструктури та властивостей внутрішньої мембрани мітохондрій було зроблено висновок, що в мітохондріях існують зони росту, в яких переважно і відбувається вбудовування нових компонентів. Зони росту, на думку Вернера та Нейперта, розташовані в ділянках, де внутрішня мембрана переходить у кристи.

Наскільки складним є питання про механізм розмноження мітохондрій, свідчить той факт, що досі не зрозуміло, як відбувається процес збільшення кількості мітохондрій. На думку Озернюка, мітохондрії розмножуються шляхом поділу. Проте в роботах останніх років автори притримуються думки, що мітохондрії виникають в результаті формування мітохондріальних мембран на структурах-попередниках. Оскільки у багатьох випадках мітохондрії здатні утворювати неперервний мітохондріальний ретикулум, або ж виникають гігантські мітохондрії, то не виключено, що остання точка зору більше відповідає реальності. Все це показує, що висловлювати які-небудь припущення щодо механізму збільшення мітохондрій у період малого росту ооцитів поки що рано.

Формування мітохондрій під час процесів розвитку

Оогенез

В ооцитах багатьох тварин накопичується величезна кількість мітохондрій. У зрілих ооцитах жаби в 100000 разів більше мітохондрій, ніж у соматичній клітині цього виду (щоправда, тут слід враховувати і співвідношення розмірів соматичної клітини та яйцеклітини). Веббом та Смітом було підраховано, що в ооциті в 300 разів більше мітохондріальної ДНК ніж ядерної, що свідчить про активний ріст кількості мітохондрій в період оогенезу.

У багатьох тварин розмноження мітохондрій відбувається в основному до початку вітелогенезу. Наприклад, у жаби в період вітелогенезу і на ранніх стадіях ембріогенезу мітохондрії практично не діляться, тобто інтенсивне розмноження іде в превітелогенних ооцитах Айзенштадт, 1984. Таким чином, активна реплікація мітохондріальної ДНК в превітелогенних ооцитах йде незалежно від ядерної ДНК.

Під час оогенезу більшості вищих тварин відбувається суттєва зміна ультраструктури мітохондрій. На найбільш ранніх етапах оогенезу ооцити містять дрібні одиничні рівномірно розсіяні в цитоплазмі мітохондрії з невеликою кількістю слаборозвинених крист. Наприкінці цієї стадії, при переході до малого росту, в навколоядерній зоні виникають острівці електронно-густої речовини (міжмітохондріального цементу), навколо якого концентруються мітохондрії. Це утворення локалізоване переважно з одного боку від ядра і носить назву «жовткового ядра» або «тіла Бальбіані». У нього входять також мембрани комплексу Гольджі, цистерни гладенького ендоплазматичного ретикулуму, мультивезикулярні тільця та ліпідні гранули, проте основним компонентом є все ж мітохондрії. Функція «тіла Бальбіані» багато в чому залишається невідомою. Раніше його повязували із утворенням жовтку. Зараз вважають, що «тіло Бальбіані» є центром формування мітохондрій та інших клітинних органел.

До початку вітелогенезу структура мітохондрій (форма, кількість крист) близька до тієї, що мають ооцити, які вже закінчили ріст. Проте об'єм мітохондрій в процесі вітелогенезу продовжує зростати. Так, від початку малого росту до початку відкладення жовтка об'єм мітохондрій збільшується майже в 4 рази, а під час вітелогенезу ця величина зростає в 3,3 рази.

Уявлення про кількісну характеристику росту мітохондріальних мембран під час оогенезу дає морфометричний аналіз мітохондрій, проведений на ооцитах в'юна (табл. 2).

Табл. 2. Розміри мітохондрій в ооцитах в'юна, що ростуть

Стадія оогенезу

діаметр ооцитів, мм

Обєм мітохондрій, мкм3

Протяжність, ум. од.

зовнішньої мембрани

крист в мітохондрії

Малий ріст

початок

75

0,050,006

25,52,8

16,22,7

кінець

150

0,100,003

28,11,2

31,72,1

Вакуолізація цитоплазми

400

0,110,003

33,81,3

79,14,3

Початок вітелогенезу

400

0,180,006

35,41,3

83,46,4

Кінець великого росту

800

0,650,11

-

-

На протязі малого росту ооцитів (у в'юна він триває приблизно 1 рік) об'єм мітохондрій зростає більш ніж вдвічі. Протяжність зовнішньої мембрани мітохондрій за цей період збільшується на 33%, а протяжність крист зростає в 5 разів, тобто темп росту крист значно перевищує темп росту зовнішньої мембрани мітохондрій.

Аналіз ультраструктурних особливостей ооцитів різних стадій показав, що по мірі росту розмірів мітохондрій і протяжності мембран гранулярного ендоплазматичного ретикулуму між ними встановлюються певні структурні взаємовідношення. При переході до великого росту ооцитів їх мітохондрії тісно зближуються з мембранами ендоплазматичного ретикулуму. Між мітохондріями та мембраною завжди залишається щілина від 30 до 70 нм завширшки. Слід відмітити, що на ділянках мембрани ендоплазматичного ретикулуму, зближених з мітохондріями, кількість рибосом в 2-3 рази більша, ніж на інших ділянках ретикулуму.

Паралельно із зростанням розмірів мітохондрій в процесі оогенезу спостерігається збільшення вмісту мітохондріального білка в ооцитах, а також активності маркерного ферменту мітохондрій - цитохромоксидази. Одна із особливостей росту мітохондрій в ооцитах полягає в тому, що розміри цих органел і їх збільшення в різних зонах ооцита різні. На ранніх стадіях оогенезу відмінності малопомітні. При переході до великого росту в навколоядерній зоні площа, яку займають ці органели, приблизно вдвічі більша, ніж на периферії ооцита. Мітохондрії цих двох зон цитоплазми ооцита відрізняються також за ультраструктурою: навколо ядра локалізовані дрібні органели з невеликою кількістю слабко виражених крист, тоді як на периферії клітини розташовані великі мітохондрії з добре розвиненими кристами. Формування мітохондрій і їх ріст є складним багатостадійним процесом, оскільки окремі компоненти цих органел синтезуються в різних частинах клітини. Для характеристики росту мітохондрій під час оогенезу були вивчені особливості синтезу білків цих органел в ооцитах різних стадій. За результатами досліджень синтез мітохондріальних білків під час оогенезу зростає в багато разів (табл. 3)

Табл. 3. Включення 14С-валіну в білки мітохондрій ооцитів в'юна різних стадій оогенезу в дослідах in vivo (Озернюк, 1976)

Стадія оогенезу

Включення 14С-валіну

імп/хв/100 шт.

імп/хв/мг білка

Малий ріст

93422720

21173632

Великий ріст превітелогенез

25444052210

63591380

кінець великого росту

744560155815

908190

Найбільш суттєве посилення швидкості включення міченого попередника в білки мітохондрій спостерігається на ранніх стадіях оогенезу. Від стадії малого до початку великого росту ооцитів швидкість синтезу мітохондріальних білків зростає в 27 разів. Посилення синтезу білків мітохондрій призводить до збільшення маси цих органел в ході оогенезу.

Щільність мітохондрій є важливою структурною характеристикою, що, як правило, відображає величину співвідношення білки/фосфоліпіди у мембрані. Озернюк та Котомін використовували ооцити в'юна ранніх стадій оогенезу, до початку процесу жовткоутворення для визначення щільності мітохондрій. Щільність визначали за розташуванням піка цитохромоксидазної активності після центрифугування мітохондрій у лінійному градієнті густини сахарози (табл. 4).

Табл. 4. Щільність мітохондрій ооцитів в'юна (в г/см3) (Озернюк, Котомін, 1976)

Номер досліду

Стадія оогенезу

малий ріст

початок великого росту

1

1,149

1,162

2

1,147

1,162

3

1,148

1,165

4

-

1,161

5

-

1,166

середнє

1,1480,0006

1,1630,0009

При переході від стадії малого росту до початку великого росту ооцитів співвідношення білки/фосфоліпіди зростає більш ніж на 20%. Таким чином, зростання щільності мітохондрій під час оогенезу пов'язане із збільшенням співвідношення білки/фосфоліпіди, тобто із зростанням відносного їх вмісту у мембранах мітохондрій по мірі росту цих органел.

Отже, як бачимо, кількість, розмір, ультраструктура і розташування мітохондрій в оогенезі помітно змінюється, впливаючи тим самим на швидкість поглинання ооцитом кисню, а отже і на ріст ооцита в цілому, що в свою чергу відбивається на процесах запліднення та ембріогенезу.

Сперматогенез

На даний час роль мітохондрій у структурі сперматозоїда пов'язують із процесом постачання енергії, необхідної для руху джгутиків. В сперматогенезі більшості тварин мітохондрії зазнають змін ультраструктури та розташування. У найпростішому випадку в кінці сперматогенезу спостерігається злиття мітохондрій, до цього розкиданих по цитоплазмі. При злитті мітохондрії утворюють від 1 до 10 крупних хондріосфер, які розташовуються коло центріолі.

У деяких видів кісткових риб (Salmo salar, Lebistes reticulatus) мітохондрії формують низький комірець при основі голівки, у інших вонни витягуються і комірець стає високим. У карпових риб мітохондрії, як правило, мають вигнуту підковоподібну чи видовжену форму. В середній частині сперміїв гірчака локалізоване лише одне гігантське мітохондріальне тільце, яке займає більшу частину цитоплазми і розташоване навколо каналу незімкнутим кільцем. Мітохондріальний матрикс - середньої електронної щільності, кристи численні.

У хвостатих амфібій сперматозоїди мають складну будову. Мітохондрії у них розташовуються в проксимальній частині джгутика у вигляді комірця навколо випуклої поверхні опорного філамента. У ропухи звичайної Bufo bufo невеликий комірець із мітохондрій лежить при основі голівки. У жаби Rana temporaria верхня частина джгутика оточена витягнутими мітохондріями, що утворюють навколо неї щільний циліндр.

У плазунів, птахів та ссавців сперматозоїди мають оболонку з мітохондрій, спірально закручену навколо проміжного відділу. Плазуни, крім цього, мають особливу фіброзну оболонку, яка оточує (принаймні, у деяких змій) осьовий комплекс фібрил і відділяє його від мітохондріальної оболонки. В оболонці мітохондрії зберігають свою індивідуальність, розташовуючись навколо джгутика вздовж довгої осі проміжного відділу. Шийка і проміжний відділ сперматозоїда мають незвичайну будову: у склад проміжного відділу входить ще так званий циліндр шийки - структура, що не має аналогів в сперматозоїдах інших типів тварин. Він представляє собою муфту із щільної речовини, що оточує центріолі та базальну частину джгутика. Циліндр розташований між основою ядра і мітохондріальною оболонкою проміжного відділу і в зрілому сперматозоїді являє собою з'єднувальний сегмент каудальний край циліндра шийки починається коло межі мітохондріальної оболонки. Мітохондрії в оболонці плазунів розташовуються хаотично і мають звивисті конури, утворюючи рихлу спіраль навколо джгутика. В мітохондріальній оболонці змій спостерігаються ще додаткові ультраструктури, відсутні у сперматозоїдах інших тварин, - так звані темні пластинки, що вставлені між мітохондріями з нерегулярними інтервалами по довжині джгутика. Мітохондріальна оболонка в сперматозоїдах плазунів розвивається досить пізно, коли вже відбувається конденсація хроматину в ядрі. Всі мітохондрії скупчуються коло шийки і розташовуються радіально, а потім спускаються вздовж проміжного відділу навколо фіброзної оболонки.

У ссавців проміжний відділ також характеризується наявністю мітохондрій, що спірально оточують пучок осьових фібрил. Мітохондрії в оболонці можуть мати сферичну або циліндричну форму. В оболонці вони зберігають індивідуальність, примикаючи дна до одної кінцем до кінця. У летучих мишей мітохондрії розташовуються без особливої впорядкованості вздовж ходу спіралі. У бурої нічниці всі мітохондрії однакові за розмірами і мають форму півмісяця на поперечних зрізах проміжного відділу. Місце з'єднання двох мітохондрій строго відповідає лінії, яка проходить через пару центральних фібрил осьового комплексу. Місця з'єднання пар мітохондрій в кожному повороті спіралі знаходиться на одній лінії, що проходить вздовж джгутика. Такого строгого порядку у розташуванні мітохондрій не спостерігали у жодного іншого виду. Загальна кількість мітохондрій в проміжному відділі сперматозоїда бурої нічниці становить 114-120.

Мітохондрії сперматозоїдів бика, виділені за допомогою фракціонування шляхом диференційованого центрифугування, мають біохімічні властивості, що дуже нагадують властивості мітохондрій з інших тканин. Вони каталізують процеси аеробного окислення різних субстратів, включаючи проміжні субстрати циклу Кребса.

мітохондріальний білок геном клітина

Размещено на Allbest.ru


Подобные документы

  • Синтез мітохондріальних білків і особливості формування мітохондрій. Система синтезу білка в мітохондріях. Продукти мітохондріального білкового синтезу. Синтез мітохондріальних білків у цитоплазмі. Формування окремих компонентів мембран.

    реферат [32,1 K], добавлен 07.08.2007

  • Мітохонрдрії як органоїди клітини, їх будова та функції. Розміри, форма, загальна схема організації мітохондрій. Локалізація ферментної системи мітохондрій. Методи дослідження мітохондрій: електронна мікроскопія; інтерференційне мікроскопування.

    курсовая работа [398,9 K], добавлен 21.09.2010

  • Аналіз сутності, складу, будови, особливостей структури білків - складних високомолекулярних природних органічних речовин, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. Порівняльні розміри білків та пептидів. Функції білків в організмі.

    презентация [357,5 K], добавлен 10.11.2010

  • Будова, фізичні та хімічні властивості білків. Для виявлення білків у різних матеріалах застосовують кольорові реакції, найважливішими з яких є ксантопротеїнова і біуретова. Елементарний склад, молекулярна маса білків. Застосування білків у промисловості.

    реферат [296,8 K], добавлен 09.11.2010

  • Загальна характеристика і особливості біології Горлиці кільчастої - птаха середніх розмірів, типового "голубиного" складу. Визначення польових ознак, забарвлення, будови й розмірів. Основні підвиди роду Горлиця. Спостереження за цим видом в смт. Ріпки.

    курсовая работа [3,0 M], добавлен 21.09.2010

  • Зміст поняття "клон". Вдале клонування соматичних клітин. Реагрегація бластерометрів, трансплантація ядер ембріонів. Перенесення ядра соматичної клітини в яйцеклітину. Відхилення, порушення розвитку клонованих тварин різних видів. Трансгенні риби.

    лекция [2,4 M], добавлен 28.12.2013

  • Визначення терміну життя білків в організмі. Будова протеасоми як спеціального білкового утворення. Роль убіквіну в процесі утилізації білків. Методи виявлення злоякісних утворень або ослаблення імунної системи клітин. Функціональне призначення лізосоми.

    презентация [111,1 K], добавлен 24.09.2014

  • Характеристика білків позаклітинного матриксу печінки. Порушення структури еластину. Будова та синтез молекули колагену. Стелатні клітини печінки як основні продуценти компонентів позаклітинного матриксу печінки. Накопичення та зберігання вітаміну А.

    курсовая работа [1,1 M], добавлен 25.03.2013

  • Загальна характеристика хрящової тканини, сутність диференціювання клітини. Органічні компоненти основної міжклітинної речовини. Гістогенез хрящової тканини та джерела трофіки суглобного хряща. Порівняння будови та розвитку хрящів безхвостих та ссавців.

    курсовая работа [1,2 M], добавлен 21.09.2010

  • Розвиток нервової системи та принципи формування організму на ранніх стадіях. Регенерація та регуляція росту нервових волокон, дія центра росту і периферичних областей на нерви. Розвиток функціональних зв'язків та cуть відносин центра і периферії.

    курсовая работа [1,9 M], добавлен 21.09.2010

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.