Аутофагия как механизм защиты при окислительном стрессе
Аутофагия как основной катаболический процесс удаления из клеток поврежденных органелл, агрегированных белков и внутриклеточных патогенов. Роль аутофагии в развитии окислительного стресса, защитная функция этого процесса при различных патологиях.
| Рубрика | Биология и естествознание |
| Вид | статья |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 08.10.2020 |
| Размер файла | 572,3 K |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Защитная функция аутофагии при окислительном стрессе не ограничивается только ролью «чистильщика», удаляющего из клеток потенциально опасные источники АКМ (митофагия, пексофагия), а также токсических продуктов окислительного стресса (агрефагия, липофагия), посредством аутофагии может активироваться сигнальная система Keapl/Nrf2/ARE. Важной особенностью этих внутриклеточных механизмов является взаимность регуляции и способность непосредственно активироваться в ответ на интенсивное образование в клетках АКМ, что позволяет рассматривать аутофагию как важный элемент антиоксидантной защиты, возможно, один из самых ранних в эволюционной истории эукариот, поскольку гены и функции белков ау- тофагии крайне консервативны среди всех представителей этого домена живых организмов.
В настоящее время положительный эффект применения активаторов и ингибиторов аутофагии выявлен при многих заболеваниях, связанных с развитием окислительного стресса (воспалительных, нейродегенеративных, аутоиммунных, атеросклерозе, злокачественных новообразованиях). Разные формы аутофагии открывают новое направление борьбы с возрастными патологиями, что хорошо согласуется со свободнорадикальной теорией старения [138]. Неоднозначная роль аутофагии наблюдается при опухолевых процессах: считается, что она защищает опухолевые клетки в условиях гипоксии и является одной из причин химиорезистентности [139]. Однако следует отметить, что сегодня ученые находятся только на начальном этапе поиска способов и средств эффективного управления процессами аутофагии. Свидетельством тому является экспоненциальный рост числа публикаций по теме «аутофагия».
ЛИТЕРАТУРА / REFERENCES
1. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З., Бондарь И.А., Труфакин В.А. Окислительный стресс. Патологические состояния и заболевания. Новосибирск: АРТА, 2008: 284. [Menshchikova E.B., Zenkov N.K., Lankin V.Z., Bondar' I.A., Trufakin V.A. Oxidative stress. Pathological conditions and diseases. Novosibirsk: ARTA Publ., 2008: 284 (in Russ.)].
2. Lionaki E., Markaki M., Palikaras K., Tavernarakis N. Mitochondria, autophagy and age-associated neurodegen- erative diseases: New insights into a complex interplay. Biochim. Biophys. Acta. 2015; 1847 (11): 1412-1423. DOI: 10.1016/j.bbabio.2015.04.010.
3. Меньщикова Е.Б., Ланкин В.З., Кандалинцева Н.В. Фенольные антиоксиданты в биологии и медицине. Saarbrьcken: LAP LAMBERT Acad. Publishing, 2012: 496. [Men'shchikova Ye.B., Lankin V.Z., Kandalintseva N.V. Phenolic antioxidants in biology and medicine]. Saarbrьcken: LAP LAMBERT Acad. Publishing Publ., 2012: 496 (in Russ.)].
4. Filomeni G., De Zio D., Cecconi F. Oxidative stress and autophagy: the clash between damage and metabolic needs. Cell Death Differ. 2015; 22 (3): 377-388. DOI: 10.1038/cdd.2014.150.
5. Galadari S., Rahman A., Pallichankandy S., Thayyul- lathil F. Reactive oxygen species and cancer paradox: To promote or to suppress? Free Radic. Biol. Med. 2017; 104: 144-164. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2017.01.004.
6. Hewitt G., Korolchuk V.I. Repair, reuse, recycle: The expanding role of autophagy in genome maintenance. Trends Cell Biol. 2017; 27 (5): 340-351. DOI: 10.1016/j. tcb.2016.11.011.
7. Zhang J., Kim J., Alexander A., Cai S., Tripathi D.N., Dere R., Tee A.R., Tait-Mulder J., Di Nardo A., Han J.M., Kwiatkowski E., Dunlop E.A., Dodd K.M., Folkerth R.D., Faust P.L., Kastan M.B., Sahin M., Walker C.L. A tuberous sclerosis complex signalling node at the peroxisome regulates mTORC1 and autophagy in response to ROS. Nat. Cell Biol. 2013; 15 (10): 1186-1196. DOI: 10.1038/ ncb2822.
8. Tan S., Wong E. Kinetics of protein aggregates disposal by aggrephagy. Methods Enzymol. 2017; 588: 245-281. DOI: 10.1016/bs.mie.2016.09.084.
9. Wallace K.B. Mitochondrial toxicity. Toxicology. 2017; 391: 1. DOI: 10.1016/j.tox.2017.08.005.
10. Matsuzawa-Ishimoto Y., Hwang S., Cadwell K. Autophagy and inflammation. Annu. Rev. Immunol. 2018; 36: 73-101. DOI: 10.1146/annurev-immunol-042617-053253.
11. Liguori I., Russo G., Curcio F., Bulli G., Aran L., Del- la-Morte D., Gargiulo G., Testa G., Cacciatore F., Bonaduce D., Abete P. Oxidative stress, aging, and diseases. Clin. Interv. Aging. 2018; 13: 757-772. DOI: 10.2147/ CIA.S158513.
12. Anding A.L., Baehrecke E.H. Cleaning house: Selective autophagy of organelles. Dev. Cell. 2017; 41 (1): 10-22. DOI: 10.1016/j.devcel.2017.02.016.
13. Khaminets A., Behl C., Dikic I. Ubiquitin-dependent and independent signals in selective autophagy. Trends Cell Biol. 2016; 26 (1): 6-16. DOI: 10.1016/j.tcb.2015.08.010.
14. Morel E., Mehrpour M., Botti J., Dupont N., Hamai A., Nascimbeni A.C., Codogno P. Autophagy: A druggable process. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2017; 57: 375-- 398. DOI: 10.1146/annurev-pharmtox-010716-104936.
15. Svenning S., Johansen T. Selective autophagy. Essays Biochem. 2013; 55: 79-92. DOI: 10.1042/bse0550079.
16. Navarro-Yepes J., Burns M., Anandhan A., Khalimon- chuk O., del Razo L.M., Quintanilla-Vega B., Pappa A., Panayiotidis M.I., Franco R. Oxidative stress, redox signaling, and autophagy: cell death versus survival. Antioxid. Redox Signal. 2014; 21 (1): 66-85. DOI: 10.1089/ ars.2014.5837.
17. Scherz-Shouval R., Elazar Z. Regulation of autophagy by ROS: physiology and pathology. Trends Biochem. Sci. 2011; 36 (1): 30-38. DOI: 10.1016/j.tibs.2010.07.007.
18. Пупышев А.Б. Репаративная аутофагия и аутофаговая гибель клетки. Функциональные и регуляторные аспекты. Цитология. 2014; 56 (3): 179-196. [Pupy- shev A.B. Reparative autophagy and autophagic cell death. Functional and regulatory aspects Tsitologiya - Cytology. 2014; (3): 179-196 (in Russ.)].
19. Lin M.G., Hurley J.H. Structure and function of the ULK1 complex in autophagy. Curr. Opin. Cell Biol. 2016; 39: 61-68. DOI: 10.1016/j.ceb.2016.02.010.
20. Kim B.W., Kwon D.H., Song H.K. Structure biology of selective autophagy receptors. BMB Rep. 2016; 49 (2): 73-80. DOI: 10.5483/BMBRep.2016.49.2.265.
21. Xu Z., Yang L., Xu S., Zhang Z., Cao Y. The receptor proteins: pivotal roles in selective autophagy. Acta Bio- chim. Biophys. Sin. 2015; 47 (8): 571-580. DOI: 10.1093/ abbs/gmv055.
22. Schaaf M.B., Keulers T.G., Vooijs M.A., Rouschop K.M. LC3/GABARAP family proteins: autophagy-(un)relat- ed functions. FASEB J. 2016; 30 (12): 3961-3978. DOI: 10.1096/fj.201600698R.
23. Hamacher-Brady A., Brady N.R. Mitophagy programs: mechanisms and physiological implications of mitochondrial targeting by autophagy. Cell. Mol. Life Sci. 2016; 73 (4): 775-795. DOI: 10.1007/s00018-015-2087-8.
24. Mancias J.D., Kimmelman A.C. Mechanisms of selective autophagy in normal physiology and cancer. J. Mol. Biol. 2016; 428 (9 Pt A): 1659-1680. DOI: 10.1016/j. jmb.2016.02.027.
25. Kornfeld O.S., Hwang S., Disatnik M.H., Chen C.H., Qvit N., Mochly-Rosen D. Mitochondrial reactive oxygen species at the heart of the matter: new therapeutic approaches for cardiovascular diseases. Circ. Res. 2015; 116 (11): 1783-1799. DOI: 10.1161/CIRCRESA- HA.116.305432.
26. Gao J., Wang L., Liu J., Xie F., Su B., Wang X. Abnormalities of mitochondrial dynamics in neurodegenerative diseases. Antioxidants (Basel). 2017; 6 (2): 25. DOI: 10.3390/antiox6020025.
27. Андреев А.Ю., Кушнарева Ю.Е., Старков А.А. Метаболизм активных форм кислорода в митохондриях. Биохимия. 2005; 70 (2): 246-264. [Andreyev A.Yu., Kushnareva Yu.E., Starkov A.A. Mitochondrial metabolism of reactive oxygen species. Biochemistry (Mosc.). 2005; 70 (2): 200-214 (in Russ.)]. DOI: 10.1007/s10541- 005-0102-7.
28. Гривенникова В.Г.,Виноградов А.Д. Генера
ция активных форм кислорода митохондриями. Успехи биологической химии. 2013; 53: 245-296. [Grivennikova V.G., Vinogradov A.D. Mitochondrial production of reactive oxygen species. Biochemistry (Mosc.). 2013; 78 (13): 1490-1511 (in Russ.)]. DOI: 10.1134/S0006297913130087.
29. Di Meo S., Reed T.T., Venditti P., Victor V.M. Role of ROS and RNS sources in physiological and pathological conditions. Oxid. Med. Cell. Longev. 2016; 2016: 1245049. DOI: 10.1155/2016/1245049.
30. Scialo F., Fernandez-Ayala D.J., Sanz A. Role of mitochondrial reverse electron transport in ROS signaling: Potential roles in health and disease. Front. Physiol. 2017; 8: 428. DOI: 10.3389/fphys.2017.00428.
31. Мартинович Г.Г., Черенкевич С.Н. Окислительно-восстановительные процессы в клетках. Минск: БГУ, 2008: 159. [Martinovich G.G., Cherenkevich S.N. Redox processes in cells. Minsk: BSU Publ., 2008: 159 (in Russ.)].
32. Cadenas S. ROS and redox signaling in myocardial ischemia-reperfusion injury and cardioprotection. Free Radie. Biol. Med. 2018; 117: 76-89. DOI: 10.1016/j.freerad- biomed.2018.01.024.
33. Wohlgemuth S.E., Calvani R., Marzetti E. The interplay between autophagy and mitochondrial dysfunction in oxidative stress-induced cardiac aging and pathology. J. Mol. Cell. Cardiol. 2014; 71: 62-70. DOI: 10.1016/j. yjmcc.2014.03.007.
34. Yakes F.M., Van Houten B. Mitochondrial DNA damage is more extensive and persists longer than nuclear DNA damage in human cells following oxidative stress. Proe. Natl. Aead. Sei. USA. 1997; 94 (2): 514-519.
35. Kaludercic N., Giorgio V. The Dual Function of Reactive Oxygen/Nitrogen Species in Bioenergetics and Cell Death: The Role of ATP Synthase. Oxid. Med. Cell. Longer. 2016; 2016: 3869610. DOI: 10.1155/2016/3869610.
36. Barodia S.K., Creed R.B., Goldberg M.S. Parkin and PINK1 functions in oxidative stress and neurodegeneration. Brain Res. Bull. 2017; 133: 51-59. DOI: 10.1016/j. brainresbull.2016.12.004.
37. Rub C., Wilkening A., Voos W. Mitochondrial quality control by the Pink1/Parkin system. Cell Tissue Res. 2017; 367 (1): 111-123. DOI: 10.1007/s00441-016- 2485-8.
38. Yamano K., Matsuda N., Tanaka K. The ubiquitin signal and autophagy: an orchestrated dance leading to mitochondrial degradation. EMBO Rep. 2016; 17 (3): 300316. DOI: 10.15252/embr.201541486.
39. Yoo S.M., Jung Y.K. A molecular approach to mitopha- gy and mitochondrial dynamics. Mol. Cells. 2018; 41 (1): 18-26. DOI: 10.14348/molcells.2018.2277.
40. Islam M.T. Oxidative stress and mitochondrial dysfunction-linked neurodegenerative disorders. Neurol. Res. 2017; 39 (1): 73-82. DOI: 10.1080/01616412.2016.1251711.
41. Matic I., Strobbe D., Di Guglielmo F., Campanella M. Molecular biology digest of cell mitophagy. Int. Rev. Cell Mol. Biol. 2017; 332: 233-258. DOI: 10.1016/ bs.ircmb.2016.12.003.
42. Kim I., Rodriguez-Enriquez S., Lemasters J.J. Selective degradation of mitochondria by mitophagy. Areh. Bio- ehem. Biophys. 2007; 462 (2): 245-253. DOI: 10.1016/j. abb.2007.03.034.
43. Verstrepen L., Verhelst K., Carpentier I., Beyaert R. TAX1BP1, a ubiquitin-binding adaptor protein in innate immunity and beyond. Trends Bioehem. Sei. 2011; 36 (7): 347-354. DOI: 10.1016/j.tibs.2011.03.004.
44. Brennan L., Khoury J., Kantorow M. Parkin elimination of mitochondria is important for maintenance of lens epithelial cell ROS levels and survival upon oxidative stress exposure. Bioehim. Biophys. Aeta. 2017; 1863 (1): 21-32. DOI: 10.1016/j.bbadis.2016.09.020.
45. Bravo-San Pedro J.M., Kroemer G., Galluzzi L. Autophagy and mitophagy in cardiovascular disease. Circ. Res. 2017; 120 (11): 1812-1824. DOI: 10.1161/CIRCRESA- HA.117.311082.
46. Wang X., Cui T. Autophagy modulation: a potential therapeutic approach in cardiac hypertrophy. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2017; 313 (2): H304-H319. DOI: 10.1152/ajpheart.00145.2017.
47. Lee Y., Kwon I., Jang Y., Song W., Cosio-Lima L.M., Roltsch M.H. Potential signaling pathways of acute endurance exercise-induced cardiac autophagy and mitophagy and its possible role in cardioprotection. J. Physiol. Sci. 2017; 67 (6): 639-654. DOI: 10.1007/s12576-017- 0555-7.
48. Manzanillo P.S., Ayres J.S., Watson R.O., Collins A.C., Souza G., Rae C.S., Schneider D.S., Nakamura K., Shiloh M.U., Cox J.S. The ubiquitin ligase parkin mediates resistance to intracellular pathogens. Nature. 2013; 501 (7468): 512-516. DOI: 10.1038/nature12566.
49. Bingol B., Sheng M. Mechanisms of mitophagy: PINK1, Parkin, USP30 and beyond. Free Radic. Biol. Med. 2016; 100: 210-222. DOI: 10.1016/j.freerad- biomed.2016.04.015.
50. Ney P.A. Mitochondrial autophagy: Origins, significance, and role of BNIP3 and NIX. Biochim. Biophys. Acta. 2015; 1853 (10 Pt B): 2775-2783. DOI: 10.1016/j.bbam- cr.2015.02.022.
51. Wu Q., Luo C.L., Tao L.Y. Dynamin-related protein 1 (Drp1) mediating mitophagy contributes to the pathophysiology of nervous system diseases and brain injury. Histol. Histopathol. 2017; 32 (6): 551-559. DOI: 10.14670/HH-11-841.
52. Yamaguchi O., Murakawa T., Nishida K., Otsu K. Receptor-mediated mitophagy. J. Mol. Cell. Cardiol. 2016; 95: 50-56. DOI: 10.1016/j.yjmcc.2016.03.010.
53. Sandoval H., Thiagarajan P., Dasgupta S.K., Schumacher A., Prchal J.T., Chen M., Wang J. Essential role for Nix in autophagic maturation of erythroid cells. Nature. 2008; 454 (7201): 232-235. DOI: 10.1038/nature07006.
54. Zhang W., Siraj S., Zhang R., Chen Q. Mitophagy receptor FUNDC1 regulates mitochondrial homeostasis and protects the heart from I/R injury. Autophagy. 2017; 13 (6): 1080-1081. DOI: 10.1080/15548627.2017.1300224.
55. Chen M., Chen Z., Wang Y., Tan Z., Zhu C., Li Y., Han Z., Chen L., Gao R., Liu L., Chen Q. Mitophagy receptor FUNDC1 regulates mitochondrial dynamics and mitophagy. Autophagy. 2016; 12 (4): 689-702. DOI: 10.1080/15548627.2016.1151580.
56. Li L., Tan J., Miao Y., Lei P., Zhang Q. ROS and au- tophagy: Interactions and molecular regulatory mechanisms. Cell Mol. Neurobiol. 2015; 35 (5): 615-621. DOI: 10.1007/s10571-015-0166-x.
57. Liu L., Sakakibara K., Chen Q., Okamoto K. Receptor-mediated mitophagy in yeast and mammalian systems. Cell Res. 2014; 24 (7): 787-795. DOI: 10.1038/ cr.2014.75.
58. Milani P., Ambrosi G., Gammoh O., Blandini F., Cereda C. SOD1 and DJ-1 converge at Nrf2 pathway: a clue for antioxidant therapeutic potential in neurodegeneration. Oxid. Med. Cell Longev. 2013; 2013: 836760. DOI: 10.1155/2013/836760.
59. Im J.Y., Lee K.W., Woo J.M., Junn E., Mouradian M.M. DJ-1 induces thioredoxin 1 expression through the Nrf2 pathway. Hum. Mol. Genet. 2012; 21 (13): 3013-3024. DOI: 10.1093/hmg/dds131.
60. Kerr J.S., Adriaanse B.A., Greig N.H., Mattson M.P., Cader M.Z., Bohr V.A., Fang E.F. Mitophagy and Alzheimer's disease: Cellular and molecular mechanisms. Trends Neurosci. 2017; 40 (3): 151-166. DOI: 10.1016/j. tins.2017.01.002.
61. Lee J., Giordano S., Zhang J. Autophagy, mitochondria and oxidative stress: cross-talk and redox signalling. Biochem. J. 2012; 441 (2): 523-540. DOI: 10.1042/ BJ20111451.
62. Yan Y., Finkel T. Autophagy as a regulator of cardiovascular redox homeostasis. Free Radic. Biol. Med. 2017; 109: 108-113. DOI: 10.1016/j.freerad- biomed.2016.12.003.
63. Moyzis A.G., Sadoshima J., Gustafsson A.B. Mending a broken heart: the role of mitophagy in cardioprotection. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2015; 308 (3): H183-H192. DOI: 10.1152/ajpheart.00708.2014.
64. Jin H.S., Suh H.W., Kim S.J., Jo E.K. Mitochondrial control of innate immunity and inflammation. Immune Netw. 2017; 17 (2): 77-88. DOI: 10.4110/in.2017.17.2.77.
65. Picca A., Lezza A.M.S., Leeuwenburgh C., Pesce V., Calvani R., Landi F., Bernabei R., Marzetti E. Fueling inflamm-aging through mitochondrial dysfunction: mechanisms and molecular targets. Int. J. Mol. Sci. 2017; 18 (5): E902. DOI: 10.3390/ijms18050933.
66. Springer M.Z., Macleod K.F. Mitophagy: mechanisms and role in human disease. J. Pathol. 2016; 240 (3): 253-255. DOI: 10.1002/path.4774.
67. Trempe J.F., Fon E.A. Structure and function of Parkin, PINK1, and DJ-1, the three musketeers of neuroprotection. Front. Neurol. 2013; 4: 38. DOI: 10.3389/ fneur.2013.00038.
68. Galluzzi L., Bravo-San Pedro J.M., Levine B., Green D.R., Kroemer G. Pharmacological modulation of autopha- gy: therapeutic potential and persisting obstacles. Nat. Rev. Drug Discov. 2017; 16 (7): 487-511. DOI: 10.1038/ nrd.2017.22.
69. Palikaras K., Daskalaki I., Markaki M., Tavernarakis N. Mitophagy and age-related pathologies: Development of new therapeutics by targeting mitochondrial turnover. Pharmacol. Ther. 2017; 178: 157-174. DOI: 10.1016/j. pharmthera.2017.04.005.
70. Wang Z.Y., Liu J.Y., Yang C.B., Malampati S., Huang Y.Y., Li M.X., Li M., Song J.X. Neuroprotective natural products for the treatment of Parkinson's disease by targeting the autophagy-lysosome pathway: A systematic review. Phytother. Res. 2017; 31 (8): 1119-1127. DOI: 10.1002/
ptr.5834.
71. Zenkov N.K., Chechushkov A.V., Kozhin P.M., Kan- dalintseva N.V., Martinovich G.G., Menshchikova E.B. Plant phenols and autophagy. Biochemistry (Mosc.). 2016; 81 (4): 297-314. DOI: 10.1134/S0006297916040015.
72. Sanchez A.M., Bernardi H., Py G., Candau R.B. Autophagy is essential to support skeletal muscle plasticity in response to endurance exercise. Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2014; 307 (8): R956-R969. DOI: 10.1152/ajpregu.00187.2014.
73. Wani W.Y., Gudup S., Sunkaria A., Bal A., Singh P.P., Kandimalla R.J., Sharma D.R., Gill K.D. Protective efficacy of mitochondrial targeted antioxidant MitoQ against dichlorvos induced oxidative stress and cell death in rat brain. Neuropharmacology. 2011; 61 (8): 1193-1201. DOI: 10.1016/j.neuropharm.2011.07.008.
74. Till A., Lakhani R., Burnett S.F., Subramani S. Pexopha- gy: the selective degradation of peroxisomes. Int. J. Cell Biol. 2012; 2012: 512721. DOI: 10.1155/2012/512721.
75. Zientara-Rytter K., Subramani S. Autophagic degradation of peroxisomes in mammal. Biochem. Soc. Trans. 2016; 44 (2): 431-440. DOI: 10.1042/BST20150268.
76. Zhang J., Tripathi D.N., Jing J., Alexander A., Kim J., Powell R.T., Dere R., Tait-Mulder J., Lee J.H., Paull T.T., Pandita R.K., Charaka V.K., Pandita T.K., Kastan M.B., Walker C.L. ATM functions at the peroxisome to induce pexophagy in response to ROS. Nat. Cell Biol. 2015; 17 (10): 1259-1269. DOI: 10.1038/ncb3230.
77. Fransen M., Nordgren M., Wang B., Apanasets O. Role of peroxisomes in ROS/RNS-metabolism: implications for human disease. Biochim. Biophys. Acta. 2012; 1822 (9): 1363-1373. DOI: 10.1016/j.bbadis.2011.12.001.
78. Pascual-Ahuir A., Manzanares-Estreder S., Proft M. Pro- and antioxidant functions of the peroxisome-mitochondria connection and its impact on aging and disease. Oxid. Med. Cell Longev. 2017; 2017: 9860841. DOI: 10.1155/2017/9860841.
79. Antonenkov V.D., Grunau S., Ohlmeier S., Hiltunen J.K. Peroxisomes are oxidative organelles. Antioxid. Redox Signal. 2010; 13 (4): 525-537. DOI: 10.1089/ars.2009.2996.
80. Del Rio L.A., Lopez-Huertas E. ROS generation in peroxisomes and its role in cell signaling. Plant Cell Physiol. 2016; 57 (7): 1364-1376. DOI: 10.1093/pcp/pcw076.
81. Tripathi D.N., Zhang J., Jing J., Dere R., Walker C.L. A new role for ATM in selective autophagy of peroxisomes (pexophagy). Autophagy. 2016; 12 (4): 711-712. DOI: 10.1080/15548627.2015.1123375.
82. Ray P.D., Huang B.W., Tsuji Y. Reactive oxygen species (ROS) homeostasis and redox regulation in cellular signaling. Cell Signal. 2012; 24 (5): 981-990. DOI: 10.1016/j.cellsig.2012.01.008.
83. Sargent G., van Zutphen T., Shatseva T., Zhang L., Di Giovanni V., Bandsma R., Kim P.K. PEX2 is the E3 ubiquitin ligase required for pexophagy during starvation. J. Cell Biol. 2016; 214 (6): 677-690. DOI: 10.1083/ jcb.201511034.
84. Nazarko T.Y. Pexophagy is responsible for 65% of cases of peroxisome biogenesis disorders. Autophagy. 2017; 13 (5): 991-994. DOI: 10.1080/15548627.2017.1291480.
85. Waterham H.R., Ebberink M.S. Genetics and molecular basis of human peroxisome biogenesis disorders. Bio- chim. Biophys. Acta. 2012; 1822 (9): 1430-1441. DOI: 10.1016/j.bbadis.2012.04.006.
86. Дедов И.И., Смирнова О.М., Горелышев А.С. Стресс
эндоплазматического ретикулума:цитологический
сценарий патогенеза заболеваний человека. Проблемы эндокринологии. 2012; 58 (5): 57-65. [Dedov I.I., Smirnova O.M., Gorelyshev A.S. Endoplasmic reticulum stress: a cytological scenario of human disease pathogenesis. Problems of Endocrinology. 2012; 58 (5): 57-65 (in Russ.)].
87. Заводник И.Б. Митохондрии, кальциевый гомеостаз и кальциевая сигнализация. Биомедицинская химия. 2016; 62 (3): 311-317. [Zavodnik I.B. Mitochondria, calcium homeostasis and calcium signaling. Biomedical Chemistry. 2016; 62 (3): 311-317 (in Russ.)]. DOI: 10.18097/PBMC20166203311.
88. Bootman M.D., Chehab T., Bultynck G., Parys J.B., Riet- dorf K. The regulation of autophagy by calcium signals: Do we have a consensus? Cell Calcium. 2018; 70: 32-46. DOI: 10.1016/j.ceca.2017.08.005.
89. Bhandary B., Marahatta A., Kim H.R., Chae H.J. An involvement of oxidative stress in endoplasmic reticulum stress and its associated diseases. Int. J. Mol. Sci. 2012; 14 (1): 434-456. DOI: 10.3390/ijms14010434.
90. Delaunay-Moisan A., Appenzeller-Herzog C. The antioxidant machinery of the endoplasmic reticulum: Protection and signaling. Free Radic. Biol. Med. 2015; 83: 341-351. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2015.02.019.
91. Zito E. ERO1: A protein disulfide oxidase and H2O2 producer. Free Radic. Biol. Med. 2015; 83: 299-304. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2015.01.011.
92. Araki K., Inaba K. Structure, mechanism, and evolution of Ero1 family enzymes. Antioxid. Redox Signal. 2012; 16 (8): 790-799. DOI: 10.1089/ars.2011.4418.
93. Laurindo F.R., Araujo T.L., Abrahao T.B. Nox NADPH oxidases and the endoplasmic reticulum. Antioxid. Redox Signal. 2014; 20 (17): 2755-2775. DOI: 10.1089/ ars.2013.5605.
94. Takac I., Schroder K., Zhang L., Lardy B., Anilkumar N., Lambeth J.D., Shah A.M., Morel F., Brandes R.P. The E-loop is involved in hydrogen peroxide formation by the NADPH oxidase Nox4. J. Biol. Chem. 2011; 286 (15): 13304-13313. DOI: 10.1074/jbc.M110.192138.
95. Forte M., Palmerio S., Yee D., Frati G., Sciarretta S.
Functional role of Nox4 in autophagy. Adv. Exp. Med. Biol. 2017; 982: 307-326. DOI: 10.1007/978-3-31955330-616.
96. Sies H. Hydrogen peroxide as a central redox signaling molecule in physiological oxidative stress: Oxidative eustress. Redox Biol. 2017; 11: 613-619. DOI: 10.1016/j. redox.2016.12.035.
97. Cebollero E., Reggiori F., Kraft C. Reticulophagy and ribophagy: regulated degradation of protein production factories. Int. J. Cell Biol. 2012; 2012: 182834. DOI: 10.1155/2012/182834.
98. Hayashi-Nishino M., Fujita N., Noda T., Yamaguchi A., Yoshimori T., Yamamoto A. A subdomain of the endoplasmic reticulum forms a cradle for autophagosome formation. Nat. Cell Biol. 2009; 11 (12): 1433-1437. DOI: 10.1038/ncb1991.
99. Khaminets A., Heinrich T., Mari M., Grumati P., Hueb- ner A.K., Akutsu M., Liebmann L., Stolz A., Nietzsche S., Koch N., Mauthe M., Katona I., Qualmann B., Weis J., Reggiori F., Kurth I., Hubner C.A., Dikic I. Regulation of endoplasmic reticulum turnover by selective autophagy. Nature. 2015; 522 (7556): 354-358. DOI: 10.1038/ nature14498.
100. Nakatogawa H., Mochida K. Reticulophagy and nucleo- phagy: New findings and unsolved issues. Autophagy. 2015; 11 (12): 2377-2378. DOI: 10.1080/15548627. 2015.1106665.
101. Fan T., Chen L., Huang Z., Mao Z., Wang W., Zhang B., Xu Y., Pan S., Hu H., Geng Q. Autophagy decreases alveolar macrophage apoptosis by attenuating endoplasmic reticulum stress and oxidative stress. Oncotarget. 2016; 7 (52): 87206-87218. DOI: 10.18632/oncotarget.13560.
102. Zhang C., Syed T.W., Liu R., Yu J. Role of endoplasmic reticulum stress, autophagy, and inflammation in cardiovascular disease. Front. Cardiovasc. Med. 2017; 4: 29. DOI: 10.3389/fcvm.2017.00029.
103. Cao S.S., Kaufman R.J. Endoplasmic reticulum stress and oxidative stress in cell fate decision and human disease. Antioxid. Redox Signal. 2014; 21 (3): 396-413. DOI: 10.1089/ars.2014.5851.
104. Lapaquette P., Guzzo J., Bretillon L., Bringer M.A. Cellular and molecular connections between autophagy and inflammation. Mediators Inflamm. 2015; 2015: 398483. DOI: 10.1155/2015/398483.
105. Linxweiler M., Schick B., Zimmermann R. Let's talk about Secs: Sec61, Sec62 and Sec63 in signal transduction, oncology and personalized medicine. Signal Transduct. Target Ther. 2017; 2: 17002. DOI: 10.1038/ sigtrans.2017.2.
106. Dias V., Junn E., Mouradian M.M. The role of oxidative stress in Parkinson's disease. J. Parkinsons Dis. 2013; 3 (4): 461-491. DOI: 10.3233/JPD-130230.
107. Correia S.C., Resende R., Moreira P.I., Pereira C.M. Alzheimer's disease-related misfolded proteins and dysfunctional organelles on autophagy menu. DNA Cell Biol. 2015; 34 (4): 261-273. DOI: 10.1089/dna.2014.2757.
108. Currais A., Fischer W., Maher P., Schubert D. Intraneuronal protein aggregation as a trigger for inflammation and neurodegeneration in the aging brain. FASEB J. 2017; 31 (1): 5-10. DOI: 10.1096/fj.201601184.
109. Fujita K., Srinivasula S.M. TLR4-mediated autopha- gy in macrophages is a p62-dependent type of selective autophagy of aggresome-like induced structures (ALIS). Autophagy. 2011; 7 (5): 552-554. DOI: 10.4161/ auto.7.5.15101.
110. Hohn A., Jung T., Grune T. Pathophysiological importance of aggregated damaged proteins. Free Radic. Biol. Med. 2014; 71: 70-89. DOI: 10.1016/j.freerad- biomed.2014.02.028.
111. Ланкин В.З., Тихазе А.К. Важная роль свободнорадикальных процессов в этологии и патогенезе атеросклероза и сахарного диабета. Кардиология. 2016; 56 (12): 97-105. [Lankin V.Z., Tikhaze A.K. Free radical processes play an important role in the etiology and pathogenesis of atherosclerosis and diabetes. Cardiology. 2016; 56 (12): 97-105 (in Russ.)].
112. Jackson M.P., Hewitt E.W. Cellular proteostasis: degradation of misfolded proteins by lysosomes. Essays Bio- chem. 2016; 60 (2): 173-180. DOI: EBC20160005 [pii].
113. Trnkova L., Drsata J., Bousova I. Oxidation as an important factor of protein damage: Implications for Maillard reaction. J. Biosci. 2015; 40 (2): 419-439.
114. Heinecke J.W. Oxidized amino acids: culprits in human atherosclerosis and indicators of oxidative stress. Free Radic. Biol. Med. 2002; 32 (11): 1090-1101. DOI: 10.1016/S0891-5849(02)00792-X.
115. Давыдов В.В., Божков А.И. Карбонильный стресс как неспецифический фактор патогенеза. Журнал НАМН України. 2014; 20 (1): 25-34. [Davydov V.V., Bozhkov A.I. Carbonyl stress as a nonspecific factor of pathogenesis. Journal of the National Academy of Medical Sciences of Ukraine. 2014; 20 (1): 25-34 (in Russ.)].
116. Gaschler M.M., Stockwell B.R. Lipid peroxidation in cell death. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2017; 482 (3): 419-425. DOI: 10.1016/j.bbrc.2016.10.086.
117. Hauck A.K., Bernlohr D.A. Oxidative stress and lipo- toxicity. J. Lipid Res. 2016; 57 (11): 1976-1986. DOI: 10.1194/jlr.R066597.
118. Ансари Н.А., Рашид З. Неферментативное глики- рование белков: от диабета до рака. Биомедицинская химия. 2010; 56 (2): 168-178. [Ansari N.A., Rasheed Z. Non-enzymatic glycation of proteins: from diabetes to cancer. Biomedical Chemistry. 2010; 56 (2): 168-178 (in Russ.)].
119. Singh V.P., Bali A., Singh N., Jaggi A.S. Advanced glycation end products and diabetic complications. Korean J. Physiol. Pharmacol. 2014; 18 (1): 1-14. DOI: 10.4196/kjpp.2014.18.1.1.
120. Rashid M.A., Haque M., Akbar M. Detoxification of
carbonyl compounds by carbonyl reductase in neurodegeneration. Adv. Neurobiol. 2016; 12: 355-365. DOI: 10.1007/978-3-319-28383-819.
121. Kenific C.M., Debnath J. NBR1-dependent selective au- tophagy is required for efficient cell-matrix adhesion site disassembly. Autophagy. 2016; 12 (10): 1958-1959. DOI: 10.1080/15548627.2016.1212789.
122. Cohen-Kaplan V., Ciechanover A., Livneh I. p62 at the crossroad of the ubiquitin-proteasome system and au- tophagy. Oncotarget. 2016; 7 (51): 83833-83834. DOI: 10.18632/oncotarget.13805.
123. Watanabe Y., Tsujimura A., Taguchi K., Tanaka M. HSF1 stress response pathway regulates autophagy receptor SQSTM1/p62-associated proteostasis. Autophagy. 2017; 13 (1): 133-148. DOI: 10.1080/15548627.2016.1248018.
124. Korac J., Schaeffer V., Kovacevic I., Clement A.M., Jungblut B., Behl C., Terzic J., Dikic I. Ubiquitin-in- dependent function of optineurin in autophagic clearance of protein aggregates. J. Cell Sci. 2013; 126 (Pt 2): 580-592. DOI: 10.1242/jcs.114926.
125. Ying H., Yue B.Y. Optineurin: The autophagy connection. Exp. Eye Res. 2016; 144: 73-80. DOI: 10.1016/j. exer.2015.06.029.
126. Бунеева О.А., Медведев А.Е. Роль атипичного уби- квитинирования в клеточной регуляции. Биомедицинская химия. 2016; 62 (5): 496-509. [Buneeva O.A., Medvedev A.E. Role of atypical ubiquitination in cell regulation. Biomedical Chemistry. 2016; 62 (5): 496-- 509 (in Russ.)]. DOI: 10.18097/PBMC20166205496.
127. Shah S.Z.A., Zhao D., Hussain T., Yang L. Role of the AMPK pathway in promoting autophagic flux via modulating mitochondrial dynamics in neurodegenerative diseases: Insight into prion diseases. Ageing Res. Rev. 2017; 40: 51-63. DOI: 10.1016/j.arr.2017.09.004.
128. Зенков Н.К., Кожин П.М., Чечушков А.В., Мартинович Г.Г., Кандалинцева Н.В., Меньщикова Е.Б. Лабиринты регуляции Nrf2. Биохимия. 2017; 82 (5): 757-767. [Zenkov N.K., Kozhin P.M., Chechushkov A.V., Martinovich G.G., Kandalintseva N.V., Menshchikova E.B. Mazes of Nrf2 Regulation. Biochemistry (Mosc.). 2017; 82 (5): 556-564 (in Russ.)]. DOI: 10.1134/S0006297917050030.
129. Katsuragi Y., Ichimura Y., Komatsu M. p62/SQSTM1 functions as a signaling hub and an autophagy adaptor. FEBS J. 2015; 282 (24): 4672-678. DOI: 10.1111/ febs.13540.
130. Copple I.M., Lister A., Obeng A.D., Kitteringham N.R., Jenkins R.E., Layfield R., Foster B.J., Goldring C.E., Park B.K. Physical and functional interaction of se- questosome 1 with Keap1 regulates the Keap1-Nrf2 cell defense pathway. J. Biol. Chem. 2010; 285 (22): 16782-- 16788. DOI: 10.1074/jbc.M109.096545.
131. Bellezza I., Giambanco I., Minelli A., Donato R. Nrf2- Keap1 signaling in oxidative and reductive stress. Bio- chim. Biophys. Acta. 2018; 1865 (5): 721-733. DOI: 10.1016/j.bbamcr.2018.02.010.
132. Ichimura Y., Waguri S., Sou Y.S., Kageyama S., Hase- gawa J., Ishimura R., Saito T., Yang Y., Kouno T., Fu- kutomi T., Hoshii T., Hirao A., Takagi K., Mizushima T., Motohashi H., Lee M.S., Yoshimori T., Tanaka K., Yamamoto M., Komatsu M. Phosphorylation of p62 activates the Keap1-Nrf2 pathway during selective autophagy. Mol. Cell. 2013; 51 (5): 618-631. DOI: 10.1016/j. molcel.2013.08.003.
133. Ishimura R., Tanaka K., Komatsu M. Dissection of the role of p62/Sqstm1 in activation of Nrf2 during xenoph- agy. FEBS Lett. 2014; 588 (5): 822-828. DOI: 10.1016/j. febslet.2014.01.045.
134. Rhee S.G., Bae S.H. The antioxidant function of ses- trins is mediated by promotion of autophagic degradation of Keap1 and Nrf2 activation and by inhibition of mTORC1. Free Radic. Biol. Med. 2015; 88 (Pt B): 205-211. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2015.06.007.
135. Pajares M., Jimenez-Moreno N., Garcia-Yague A.J., Es- coll M., de Ceballos M.L., Van Leuven F., Rabano A., Yamamoto M., Rojo A.I., Cuadrado A. Transcription factor NFE2L2/NRF2 is a regulator of macroautoph- agy genes. Autophagy. 2016; 12 (10): 1902-1916. DOI: 10.1080/15548627.2016.1208889.
136. Pajares M., Cuadrado A., Rojo A.I. Modulation of pro- teostasis by transcription factor NRF2 and impact in neurodegenerative diseases. Redox Biol. 2017; 11: 543-- 553. DOI: 10.1016/j.redox.2017.01.006.
137. Cominacini L., Mozzini C., Garbin U., Pasini A., Stra- nieri C., Solani E., Vallerio P., Tinelli I.A., Fratta Pasini A. Endoplasmic reticulum stress and Nrf2 signaling in cardiovascular diseases. Free Radic. Biol. Med. 2015; 88 (Pt B): 233-242. DOI: 10.1016/j.freerad- biomed.2015.05.027.
138. Nakamura S., Yoshimori T. Autophagy and longevity. Mol. Cells. 2018; 41 (1): 65-72. DOI: 10.14348/mol- cells.2018.2333.
139. Das C.K., Mandal M., Kogel D. Pro-survival autophagy and cancer cell resistance to therapy. Cancer Metastasis Rev. 2018; 37 (4): 749-766. [Epub ahead of print]. DOI: 10.1007/s10555-018-9727-z.
Размещено на Allbest.ru
Подобные документы
Основные законы фотохимии. Спектр действия фотохимического или фотобиологического процесса. Фотоинактивация биологических систем. Теория мишеней. Защитные системы, регулирующие выживаемость клеток. Основные типы смерти клеток: некроз, апоптоз, аутофагия.
контрольная работа [1,1 M], добавлен 19.08.2015Исследование системы, контролирующей гомеостаз железа и развитие окислительного стресса у млекопитающих. Экспериментальное изучение параметров, связанных с развитием окислительного стресса и метаболизмом железа, при развитии асцитной гепатомы Зайделя.
дипломная работа [1,2 M], добавлен 24.09.2012Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность.
реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010Основные механизмы деятельности клетки. Клетка как единица физиологических процессов обмена. Основные представления о регуляции. Функции клеточных органелл, мембранные системы внутриклеточных органелл. Обмен веществами между клеткой и окружающей средой.
презентация [268,6 K], добавлен 04.02.2016Роль белков в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Виды белков в живых клетках: ферменты, транспортные, пищевые, запасные, сократительные, двигательные, структурные, защитные и регуляторные. Доменная структура белков.
презентация [578,7 K], добавлен 18.10.2014Роль стромы и микроокружения кроветворных органов в образовании и развитии клеток крови. Теории кроветворения, постоянство состава клеток крови и костного мозга. Морфологическая и функциональная характеристика клеток различных классов схемы кроветворения.
реферат [1,1 M], добавлен 07.05.2012Химический состав клеток, функции внутриклеточных структур, функции клеток в организме животных и растений, размножение и развитие клеток, приспособления клеток к условиям окружающей среды. Положения клеточной теории по М. Шлейдену и Т. Шванну.
презентация [1,3 M], добавлен 17.12.2013Строение, состав и физиологическая роль отдельных органелл клетки. Классификация белков по степени сложности. Состояние воды в живых тканях, ее функции. Полисахариды морских водорослей: состав, строение. Биологическая роль и классификация липидов.
контрольная работа [1014,7 K], добавлен 04.08.2015Белки - основные структурные элементы клеток и тканей организма. Процессы распада и синтеза белков в ходе тканевого метаболизма. Цикл сложных химических превращений белковых веществ. Процесс переваривания и всасывания белков. Регуляция белкового обмена.
реферат [396,3 K], добавлен 30.01.2011Клиническое применение фотодинамической терапии. Механизм действия фотосенсибилизаторов на клеточном уровне. Роль митохондрий и ионов кальция в фотодинамически индуцированном апоптозе. Участие сигнальных процессов и защитных белков в реакциях клеток.
контрольная работа [1,1 M], добавлен 19.08.2015
