Химия белков. Обмен углеводов и липидов. Биологическая роль витаминов. Функции и состав крови

Молекулы дисахаридов имеют общую формулу С12Н22О11, они как бы составлены из двух молекул моносахаридов, соединившихся в результате отщепления одной молекулы воды. Тростниковый и свекловичный сахара представляют собой сахарозу - соединение одной молекулы глюкозы с одной молекулой фруктозы. Известны и другие дисахариды, все они имеют одну формулу, но различаются расположением атомов в молекуле и в связи с этим и некоторыми химическими и физическими свойствами. Мальтоза, или солодовый сахар, состоит из двух молекул глюкозы; лактоза (молочный сахар), содержащийся в молоке всех млекопитающих, образована одной молекулой глюкозы и одной молекулой галактозы. Эти сахара заметно различаются между собой по степени сладости. Самый сладкий из обычных сахаров - фруктоза. Она более чем в 10 раз слаще наименее сладкого сахара - лактозы. Сахароза занимает промежуточное положение. Сахарин - синтетическое вещество, которое значительно слаще любого из сахаров, им пользуются, если надо придать пище сладкий вкус без употребления сахара, а также больные сахарным диабетом.

Полисахариды

Углеводы, имеющие самые большие молекулы, - это полисахариды, в том числе крахмал и целлюлоза, молекулы которых состоят из большого числа моносахаридных группировок, либо соединенных в одну прямую длинную цепь (амилаза), либо образующих разветвленную структуру (амилопектин). Число молекул сахара, соединенных в одной молекуле крахмала, точно не известно, оно неодинаково в разных молекулах, поэтому формулу крахмала можно написать так: ( С6Н10О5) х - где х - неизвестное большое число моносахаридных групп, объединенных в молекулу крахмала.

Особые ферменты - амилазы - гидролизуют крахмал и полисахариды, расщепляя их сначала на более короткие цепочки из простых сахаров, а затем на свободные моносахариды. Эти ферменты катализируют реакции, в которых молекулы воды как бы вклиниваются между моносахаридными остатками, разрывая ангидридные связи.

Крахмалы различаются между собой по числу и типу моносахаридных групп и являются обычными компонентами как растительных, так и животных клеток. Животный крахмал - гликоген, отличается от растительного чрезвычайно сильной разветвленностью молекулы и большой растворимостью в воде. Растения накапливают углеводы в форме крахмалов, животные в форме гликогена; накопить глюкозу как таковую невозможно, ибо ее небольшие молекулы диффундировали бы из клеток. Более крупные и менее растворимые молекулы крахмала и гликогена не проходят через плазматическую мембрану. У человека и других высших животных гликоген накапливается главным образом в печени и мышцах. Четыре фермента, действуя в определенной последовательности, легко превращают гликоген печени в глюкозу, которая затем доставляется кровью к другим частям тела.

Клетки большинства растений обладают прочными наружными стенками из целлюлозы - нерастворимого полисахарида, молекула которого, как и молекула крахмала, составлена из множества молекул глюкозы. Однако в молекуле крахмала последовательные молекулы глюкозы соединены гликозидными связями, а в молекуле целлюлозы они соединены гликозидными связями и не расщепляются ферментами, переваривающими крахмал.

В клетке углеводы играют роль легко мобилизуемого “топлива” для снабжения метаболических процессов энергией. Глюкоза в конечном счете расщепляется до углекислоты и воды с выделением энергии. Некоторые углеводы, соединяясь с белками и липидами образуют структурные компоненты клеток и их оболочек. Рибоза и дезоксирибоза, сахара, содержащие по 5 атомов углерода входят в состав рибонуклеиновой (РНК) и дезоксирибонуклеиновой (ДНК) кислот.

Углеводный обмен в организме человека складывается в основном из следующих процессов:

1. Расщепление в желудочно-кишечном тракте до моносахаридов, поступающих с пищей ди- и поли- сахаридов. Всасывание в кровь в кишечнике.

2. Синтез и распад гликогена (печень).

3. Анаэробное расщепление глюкозы: гликолиз - без потребления кислорода.

4. Взаимопревращение гексоз.

5. Аэробный метаболизм пирувата- с потреблением кислорода, цикл Кребса.

6. Глюконеогенез - образование углеводов из неуглеводных продуктов

Этапы углеводного обмена.

До 90% всосавшихся моносахаридов (глюкоза главным образом) через капилляры кишечных ворсинок попадают в кровеносную систему и с током крови через воротную вену доставляются в печень, остальное количество моносахаридов поступает по лимфатическим путям в венозную систему. В печени глюкоза превращается в гликоген. Благодаря способности к отложению гликогена создаются условия для накопления в норме некоторого резерва углеводов. При повышении энергетических затрат в организме в результате возбуждения ЦНС обычно происходит усиление распада гликогена и образование глюкозы.

При недостатке кислорода углеводы распадаются по анаэробному типу, а при насыщении кислородом - по аэробному.

Гликолиз - расщепление глюкозы без потребления кислорода, сложный ферментативный процесс, протекающий в тканях человека и животных. В результате глюкоза превращается в молочную кислоту с образованием богатых энергией фосфорных соединений - АТФ.

глюкоза+2 АТФ+2 Фн молочная кислота+2 АТФ+2 Н2О

Процесс гликолиза катализируется 11 ферментами и протекает в цитоплазме клетки. Биологическое значение гликолиза - образование богатых энергией фосфорных соединений.

В первой стадии гликолиза затрачивается 2 молекулы АТФ (1 и3 реакции)

Во второй стадии образуются 4 молекулы АТФ (фосфоглицераткиназная и пируваткиназная реакции),

Таким образом, энергетическая эффективность гликолиза составляет 2 молекулы АТФ на 1 молекулу глюкозы, изменение свободной энергии при расщеплении 1 молекулы глюкозы

Глюкоза молочная кислота + 210 кДж/моль к.п.д. составляет около 0,4

В процессе гликолиза ряд последовательных реакций начинается с «активации» глюкозы. Взаимодействие глюкозы с АТФ, в результате которого образуется глюкозо-6-фосфат и АДФ, катализируется ферментом гексокиназой. При этом переносится только концевая фосфатная группа аденозинтрифосфата и остается аденозиндифосфат (АДФ). После этой подготовительной реакции происходит перестройка молекулы с образованием фруктозо-6-фосфата, затем - перенос второй фосфатной группы с образованием фруктозо-1,6-дифосфата (фруктоза с фосфатными группами при 1 и 6 атомах углерода) и АДФ. Фруктозо-1,6-дифосфат, расщепляется ферментом альдолазой на два трехуглеродных сахара: 3-фосфоглицериновый альдегид и диоксиацетонфосфат, которые могут превращаться друг в друга под влиянием фермента триозофосфатизомеразы. 3-фосфоглицериновый альдегид реагирует с соединением, содержащим SH-группу, при этом образуется группировка, способная отдавать водород молекуле НАД. Продукт этой реакции - фосфоглицериновая кислота, связанная с SH-группой фермента, затем реагирует с неорганическим фосфатом, образуя 1,3-дифосфоглицериновую кислоту и свободный фермент с SH-группой. Другой продукт - 3-фосфоглицериновая кислота превращается в 2-фосфоглицериновую кислоту, после чего происходит образование макроэргического фосфата путем отщепления молекулы воды (дегидратация).

Продукт этой реакции - фосфопировиноградная кислота - может отдавать свою фосфатную группу молекуле АДФ с образованием АТФ и свободной пировиноградной кислоты. Это вторая макроэргическая фосфатная связь, образовавшаяся на уровне субстрата при превращении глюкозы в пировиноградную кислоту. Из каждой молекулы глюкозы образуются по 2 молекулы 3-фосфоглицеринового альдегида и таким образом, в процессе превращения глюкозы в пировиноградную кислоту образуются 4 макроэргические связи. Однако две из них используются в самом этом процессе. Поэтому в конечном итоге мы получаем 2 макроэргические связи.

1) глюкоза +АТФ-глюкозо-6-фосфат+АДФ (фосфорилирование) гексокиназа, Мg2+

2) глюкозо-6-фосфат-фруктозо-6-фосфат глюкозофосфатизомераза

3) фруктозо-6-фостат+АТФ фруктозо-1,6-дифосфат+АТФ Мg2+, фосфофруктокиназа

4) фруктозо-1,6-дифосфат дигидроксиацетонфосфат+

3-фосфоглицериновый альдегид, альдолаза

5) изомеризация триозофосфатов

Дигидроксиацетонфосфат 3-фосфоглицериновый альдегид триозофосфатизомераза

6) 3-фосфоглицериновый альдегид + НАД + Н3РО4 1,3 дифосфоглицериновая кислота, глицеральдегидфосфатдегидрогеназа

7) 1,3-дифосфоглицериновая кислота + АДФ 3-фосфоглицериновая кислота + АТФ, фосфоглицераткиназа

8) 3-фосфоглицериновая кислота 2-фосфоглицериновая кислота, фосфоглицеромутаза

9) 2-фосфоглицериновая кислота фосфопировиноградная кислота, энолаза

10) фосфопировиноградная кислота + АДФ пировиноградная кислота + АТФ, пируваткиназа

11) пировиноградная кислота + НАДН2 молочная кислота +НАД, лактатдегидрогеназа

1 и 3 реакции лимитируют (определяют) скорость гликолиза, ингибируются АТФ.

В анаэробных условиях, в отсутствие кислорода, служащего конечным акцептором электронов, реакции переноса электронов прекращаются, как только все промежуточные акцепторы перейдут в восстановленное состояние, “приняв” все возможное количество электронов. Метаболизм глюкозы в этих условиях ведет к накоплению пировиноградной кислоты, которая принимает атомы водорода от восстановленных пиридиннуклеотидов с образованием молочной кислоты и окисленного НАД+, эту реакцию катализирует лактатдегидрогеназа, действующая в обратном направлении.

В результате превращения глюкозы в молочную кислоту образуются 2 макроэргические фосфатные связи и таким путем клетки даже в отсутствие кислорода могут получать небольшое количество энергии.

В клетках дрожжей пировиноградная кислота превращается в ацетальдегид, который может принимать атомы водорода от восстановленного НАДН с образованием НАД+ и этилового спирта.

Синтез гликогена из глюкозы протекает в несколько этапов.

Сначала глюкоза фосфорилируется за счет АТФ и превращается в глюкозо-6-фосфат. Эта реакция катализируется глюкокиназой.

Далее глюкозо-6-фосфат переходит в глюкозо-1-фосфат (фосфоглюкомутаза). Глюкозо-1-фосфат реагирует с уридинтрифосфатом (УТФ), при этом образуется уридинфосфоглюкоза. Глюкозный остаток УДФ глюкозы используется для удлинения молекулы гликогена, а освободившийся УДФ фосфорилируется за счет АТФ и превращается в УТФ. Таким образом, процесс синтеза гликогена протекает с затратой энергии, освобождающейся при распаде АТФ.

Преобладающим путем распада является фосфоролитический путь.

Гликогенолиз - распад гликогена до глюкозо-6-фосфата, который может включаться в процесс гликолиза.

1) гликоген распадается до глюкозо-1-фосфата

При участии фермента фосфорилазы

2) Далее глюкозо-1-фосфат под действием фосфоглюкомутазы превращается в глюкозо-6-фосфат дальнейшие превращения идут в двух направлениях: глюкозо-6-фосфат превращается в глюкозу с использованием глюкозо-6-фосфатазы, глюкозо-6-фосфат включается в цикл Кребса

Поступающая в печень фруктоза фосфорилируется за счет АТФ при участии фруктокиназы, в результате образуется фруктозо-1-фосфат, далее под действием альдолазы он расщепляется на две триозы и затем превращается в пировиноградную кислоту.

Распад и синтез гликогена в печени, эти 2 процесса обеспечивают постоянство концентрации сахара в крови. Соотношение между синтезом и распадом регулируется нейро-гуморальным путем.

АКТГ, глюкокортикоиды и инсулин увеличивают содержание гликогена в печени.

Адреналин, глюкагон, соматотропный гормон гипофиза и тироксин стимулируют распад гликогена.

Механизм действия этих гормонов неодинаков:

Инсулин угнетает глюкозо-6-фосфатазу, способствуя накоплению гликогена.

Глюкокортикоиды увеличивают количество гликогена в печени косвенным путем, способствуя превращению белков и жиров в углеводы.

АКТГ стимулирует синтез гликогена через кору надпочечников.

Адреналин и глюкогон вызывают распад гликогена, активируя фосфорилазу.

Соматотропный гормон гипофиза уменьшает количество гликогена в печени косвенно стимулируя выделение глюкогона поджелудочной железой.

Глюконеогенез - это синтез глюкозы из неуглеводных компонентов, например молочной или пировиноградной кислот. Протекает в клетках печени и почек. Большинство реакций глюконеогенеза представляет собой обращение реакций гликолиза.

Процесс окисления аминокислот начинается с их дезаминирования, т.е. отщепления аминогруппы. Оставшаяся углеродная цепь подвергается дальнейшим превращениям и, в конце концов, вступает в цикл Кребса. Так, например, аланин, после дезаминирования дает пировиноградную кислоту. Глутаминовая кислота - -кетоглутаровую, а аспарагиновая - щавелевоуксусную. Эти 3 аминокислоты вовлекаются в цикл Кребса непосредственно, Другие аминокислоты, помимо реакции дезаминирования должны пройти еще несколько дополнительных реакций, прежде чем они смогут участвовать в цикле Кребса.

3. Обмен липидов: переваривание и всасывание. Транспортные формы липидов. Катаболизм и анаболизм липидов

Строение и классификация липидов

Липиды обширная группа природных органических соединений, включающая жиры и жироподобные вещества. Молекулы простых липидов состоят из спирта и жирных кислот, сложных -- из спирта, высокомолекулярных жирных кислот и других компонентов. Содержатся во всех живых клетках. Будучи одним из основных компонентов биологических мембран, липиды влияют на проницаемость клеток и активность многих ферментов, участвуют в передаче нервного импульса, в мышечном сокращении, создании межклеточных контактов, в иммунохимических процессах. Также липиды образуют энергетический резерв организма, участвуют в создании водоотталкивающих и термоизоляционных покровов, защищают различные органы от механических воздействий и др. К липидам относят некоторые жирорастворимые вещества, в молекулы которых не входят жирные кислоты, например, терпены, стерины. Многие липиды -- продукты питания, используются в промышленности и медицине.

Согласно нестрогому определению, липид -- это гидрофобное органическое вещество, растворимое в органических растворителях; согласно строгому химическому определению, это гидрофобная или амфифильная молекула, полученная путём конденсации тиоэфиров или изопренов.

Используемое ранее определение липидов, как группы органических соединений, хорошо растворимых в неполярных органических растворителях (бензол, ацетон, хлороформ) и практически нерастворимых в воде, является слишком расплывчатым. Во-первых, такое определение вместо чёткой характеристики класса химических соединений говорит лишь о физических свойствах. Во-вторых, в настоящее время известно достаточное количество соединений, нерастворимых в неполярных растворителях или же, наоборот, хорошо растворимых в воде, которые, тем не менее, относят к липидам. В современной органической химии определение термина «липиды» основано на биосинтетическом родстве данных соединений -- к липидам относят жирные кислоты и их производные. В то же время в биохимии и других разделах биологии к липидам по-прежнему принято относить и гидрофобные или амфифильные вещества другой химической природы. Это определение позволяет включать сюда холестерин, который вряд ли можно считать производным жирной кислоты.

Липиды -- один из важнейших классов сложных молекул, присутствующих в клетках и тканях животных. Липиды выполняют самые разнообразные функции: снабжают энергией клеточные процессы, формируют клеточные мембраны, участвуют в межклеточной и внутриклеточной сигнализации. Липиды служат предшественниками стероидных гормонов, жёлчных кислот, простагландинов и фосфоинозитидов. В крови содержатся отдельные компоненты липидов (насыщенные жирные кислоты, мононенасыщенные жирные кислоты и полиненасыщенные жирные кислоты), триглицериды, холестерин, эфиры холестерина и фосфолипиды. Все эти вещества не растворимы в воде, поэтому в организме имеется сложная система транспорта липидов. Свободные (неэтерифицированные) жирные кислоты переносятся кровью в виде комплексов с альбумином. Триглицериды, холестерин и фосфолипиды транспортируются в форме водорастворимых липопротеидов. Некоторые липиды используются для создания наночастиц, например, липосом. Мембрана липосом состоит из природных фосфолипидов, что определяет их многие привлекательные качества. Они нетоксичны, биодеградируемы, при определённых условиях могут поглощаться клетками, что приводит к внутриклеточной доставке их содержимого. Липосомы предназначены для целевой доставки в клетки препаратов фотодинамической или генной терапии, а также компонентов другого назначения, например, косметического [3].

Классификация липидов

Классификация липидов, как и других соединений биологической природы, -- весьма спорный и проблематичный процесс. Предлагаемая ниже классификация хоть и широко распространена в липидологии, но является далеко не единственной. Она основывается, прежде всего, на структурных и биосинтетических особенностях разных групп липидов.

Простые липиды

Простые липиды -- липиды, включающие в свою структуру углерод (С), водород (H) и кислород (O).

Примеры жирных кислот: миристиновая (насыщенная жирная кислота) и миристолеиновая (мононенасыщенная кислота) имеют 14 атомов углерода.

Жирные кислоты -- алифатические одноосновные карбоновые кислоты с открытой цепью, содержащиеся в этерифицированной форме в жирах, маслах и восках растительного и животного происхождения.

Жирные альдегиды -- высокомолекулярные альдегиды, с числом атомов углерода в молекуле выше 12.

Жирные спирты -- высокомолекулярные спирты, содержащие 1-3 гидроксильные группы

Предельные углеводороды с длинной алифатической цепочкой

Сфингозиновые основания

Воски -- сложные эфиры высших жирных кислот и высших высокомолекулярных спиртов.

Сложные липиды.

Сложные липиды -- липиды, включающие в свою структуру помимо углерода (С), водорода (H) и кислорода (О) другие химические элементы. Чаще всего: фосфор (Р), серу (S), азот (N).

Общее строение фосфолипидов

Заместители R1 и RІ -- остатки жирных кислот, X зависит от типа фосфолипида.

Полярные

Фосфолипиды -- сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот, содержащие остаток фосфорной кислоты и соединённую с ней добавочную группу атомов различной химической природы.

Гликолипиды -- сложные липиды, образующиеся в результате соединения липидов с углеводами.

- Фосфогликолипиды

- Сфинголипиды -- класс липидов, относящихся к производным алифатических аминоспиртов.

- Мышьяколипиды

- Нейтральные

- Ацилглицериды

- Триглицериды (Жиры)

- Диглицериды

- Моноглицериды

- Церамиды

- Эфиры стеринов

- N-ацетилэтаноламиды

- Оксилипиды.

- Оксилипиды липоксигеназного пути

- Оксилипиды циклооксигеназного пути

Строение

Молекулы простых липидов состоят из спирта, жирных кислот, сложных -- из спирта, высокомолекулярных жирных кислот, возможны остатки фосфорной кислоты, углеводов, азотистых оснований и др. Строение липидов зависит в первую очередь от пути их биосинтеза.

Биосинтез триацилглициринов в печени и жировой ткани (исходные продукты, последовательность реакций, биологическое значение, что скорость биосинтеза жирных кислот во многом определяется скоростью образования триглицеридов и фосфолипидов, так как свободные жирные кислоты присутствуют в тканях и плазме крови в небольших количествах и в норме не накапливаются.

Синтез триглицеридов происходит из глицерина и жирных кислот (главным образом стеариновой, пальмитиновой и олеиновой). Путь биосинтеза триглицеридов в тканях протекает через образование б-глицерофосфата (глицерол-3-фосфата) как промежуточного соединения.

В почках, а также в стенке кишечника, где активность фермента глицеролкиназы высока, глицерин фосфорилируется за счет АТФ с образованием глицерол-3-фосфата:

В жировой ткани и мышцах вследствие очень низкой активности глицеролкиназы образование глицерол-3-фосфата в основном связано с процессами гликолиза и гликогенолиза. Известно, что в процессе гликолитического распада глюкозы образуется дигидроксиацетонфосфат (см. главу 10). Последний в присутствии цитоплазматической глицерол-3-фосфатдегидрогеназы способен превращаться в глицерол-3-фосфат:

Отмечено, что если содержание глюкозы в жировой ткани понижено (например, при голодании), то образуется лишь незначительное количество глицерол-3-фосфата и освободившиеся в ходе липолиза свободные жирные кислоты не могут быть использованы для ресинтеза триглицеридов, поэтому жирные кислоты покидают жировую ткань. Напротив, активация гликолиза в жировой ткани способствует накоплению в ней триглицеридов, а также входящих в их состав жирных кислот. В печени наблюдаются оба пути образования глицерол-3-фосфата.

Образовавшийся тем или иным путем глицерол-3-фосфат последовательно ацилируется двумя молекулами КоА-производного жирной кислоты (т.е. «активными» формами жирной кислоты - ацил-КоА). В результате образуется фосфатидная кислота (фосфатидат):

Как отмечалось, ацилирование глицерол-3-фосфата протекает последовательно, т.е. в 2 этапа. Сначала глицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза катализирует образование лизофосфатидата (1-ацилглицерол-3-фосфата, а затем 1-ацилглицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза катализирует образование фосфатидата (1,2-диацилглицерол-3-фосфата).

Далее фосфатидная кислота гидролизуется фосфатидатфосфогидролазой до 1,2-диглицерида (1,2-диацилглицерола):

Затем 1,2-диглицерид ацилируется третьей молекулой ацил-КоА и превращается в триглицерид (триацилглицерол). Эта реакция катализируется диацилглицерол-ацилтрансферазой:

Синтез триглицеридов (триацилглицеролов) в тканях происходит с учетом двух путей образования глицерол-3-фосфата и возможности синтеза триглицеридов в стенке тонкой кишки из в-моноглицеридов, поступающих из полости кишечника в больших количествах после расщепления пищевых жиров. На рис. 11.6 представлены глицерофосфатный, дигидроксиацетонфосфатный и в-моноглицеридный (моноацилглицероловый) пути синтеза триглицеридов.

Установлено, что большинство ферментов, участвующих в биосинтезе триглицеридов, находятся в эндоплазматическом ретикулуме, и только некоторые, например глицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза,- в митохондриях.



4. Обмен простых белков. Биологическая ценность белка. Переваривание, всасывание продуктов гидролиза. Пути использования аминокислот. Образование и обезвреживание аммиака

Критерии биологической ценности пищевых белков

Биологическая ценность белков обусловлена наличием в них незаменимых аминокислот, их соотношением с заменимыми, перевариваемостью ферментами в пищеварительной системе. Для оценки качества пищевых белков имеет значение наличие в них фракций антипротеаз, антивитаминов и аллергизирующих факторов. Различают биологически ценные (полноценные) и менее ценные (неполноценные) белки. Первые содержат все незаменимые (эссенциальные) аминокислоты. Состав менее ценных белков дефицитен по одной или нескольким незаменимым аминокислотам.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме, в связи с чем необходимо их поступление с пищей. К числу эссенциальных аминокислот относят: метионин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, валин. К ним затем были причислены гистидин и аргинин, которые не синтезируются в детском организме. Некоторые авторы предлагают к числу дефицитных отнести также цистин и тирозин.

Очень важным является достаточное поступление с пищей и заменимых аминокислот, так как при их недостатке в рационе для образования белков расходуются в увеличенном количестве незаменимые аминокислоты. Таким образом, имеет значение не только определенная сбалансированность незаменимых аминокислот в продукте, но и соотношение их с заменимыми аминокислотами. Соблюдение этого требования будет способствовать удовлетворению потребности в незаменимых аминокислотах вследствие их сбережения. Комитет по питанию при ООН (ФАО)1 предложил стандарты сбалансированности незаменимых аминокислот для людей, у которых продолжается рост, и людей в возрастных периодах, когда процессы роста прекращаются. Величины потребности, приведенные в этих стандартах, близки к естественной сбалансированности незаменимых аминокислот в белке яиц и женского молока. белок фермент углеводный витамин липид

Для взрослого человека рекомендуются следующие нормы потребления аминокислот, обеспечивающие их сбалансированность (г/сут): триптофана 1, лейцина 4--6, изолейцина 3--4, валина 3--4, треонина 2--3, лизина 3--5, метионина 2--4, фенилаланина 2--4, гистидина 1,5--2,0, аргинина 6. Поскольку заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме, определение потребности в них затруднено, ориентировочно человеку необходимо (г/сут): цистина 2--3, тирозина 3--4, аланина 3, серина 3, глутаминовой кислоты 16, аспарагиновой кислоты 6, пролина 5, глицина 3. Установленные уровни потребления аминокислот не являются постоянными. Потребность в них возрастает при беременности, инфекционных заболеваниях, авитаминозах, тяжелых физических нагрузках. Для обеспечения организма рекомендованными соотношениями незаменимых и заменимых аминокислот необходимо компенсировать недостающее их количество в одних продуктах за счет включения других, так как фактически ни один белок пищевых продуктов не является идеальным.

Источниками биологически ценных белков являются молоко и молочные продукты, яйца, мясо, рыба, печень и ряд субпродуктов I категории. Биологическая ценность продуктов растительного происхождения значительно ниже. Так, например, этот показатель у пшеничной муки равен 52--65%. Белок растительного происхождения поступает главным образом с хлебом (7%), разными крупами (6--10%). Лишь в бобовых (горохе, фасоли и сое) содержится высокий процент белка (24%). По аминокислотному составу белки сои, картофеля, риса и ржи приближаются к животным белкам.

Для определения биологической ценности белков используют химические и биологические (в том числе микробиологические) методы. Химические методы основаны на определении количества всех аминокислот, содержащихся в исследуемом продукте. Полученные данные сопоставляют с гипотетическим «идеальным» белком, полностью сбалансированным по аминокислотному составу. ФАО/ВОЗ (Всемирная организация здравоохранения) предложил стандартную аминокислотную шкалу, с которой сопоставляют состав исследуемого белка. Затем вычисляют процентное содержание каждой из аминокислот по отношению к ее содержанию в белке, принятом за стандарт («идеальный белок»). Эта величина названа аминокислотным скором (скор-счет). Лимитирующей биологическую ценность белка аминокислотой считается та, скор (%) которой имеет наименьшее значение. Обычно рассчитывают скор для трех наиболее дефицитных аминокислот: лизина, триптофана и суммы серосодержащих аминокислот. В куриных яйцах и женском молоке скор для всех эссенциальных аминокислот близок к 100%.

Важным показателем биологической ценности белков является их атакуемость пищеварительными ферментами -- способность подвергаться гидролизу в желудочно-кишечном тракте. Перевариваемость белков животного происхождения выше, чем растительных. Различна и усвояемость продуктов гидролиза протеинов организмом. В среднем белки пищи усваиваются на 92%; усвояемость белков животного происхождения составляет 97%, растительных -- лишь 83--85%. Это обусловлено значительным содержанием балластных веществ в продуктах растительного происхождения. Усиливая перистальтику кишечника, эти вещества способствуют более быстрому выведению невсосавшихся аминокислот из организма. Кроме того, клетчатка, входящая в состав клеточных оболочек, ухудшает проникновение пищеварительных ферментов внутрь клеток.

Для более полного использования белков организмом необходимо устранить их антипротеазную, антивитаминную активность и аллергизирующее действие, что достигается достаточной тепловой обработкой.

При выборе источников белков в пищевом рационе следует учитывать, что при наличии в них нуклеопротеинов в пищеварительном тракте высвобождаются нуклеиновые кислоты. Конечным продуктом обмена этих соединений в тканях является мочевая кислота. Вследствие плохой растворимости она может задерживаться в организме, особенно при ограничении физической активности, а также у пожилых людей, что способствует развитию подагры.

Охарактеризуйте конечные продукты азотистого обмена. Диагностическое значение их определения

5. Витамины: свойства, источники, потребность, биологическая роль. Гормоны: общие признаки, механизмы действия, роль в жизнедеятельности организма

Пантатеновая кислота (активные формы, катализируемые реакции, клиника и диагностика гиповитаминоза).

Существуют следующие пути обмена аминокислот:

1) обмен глицина и серина. Глицин -- единственная из аминокислот, в молекуле которой отсутствует асимметричный атом углерода. Глицин играет незаменимую роль в образовании белков, пуриновых нуклеотидов, гемоглобина, желчных кислот, креатина, глутатиона. Основным путем катаболизма глицина в животных тканях считается распад его при участии митохондральной глицин расщепляющей ферментной системой. Биологический смысл реакции заключается в образовании активного одноуглеродного фрагмента, используемого в уникальных реакциях синтеза метионина, пуриновых нуклеотидов. Серин играет важную роль в биосинтезе сложных белков -- фосфопротеинов, а также фосфоглицеридов. Серин легко превращается в пируват под действием сериндегидрогеназы;

2) обмен серосодержащих аминокислот (метионина, цистеина, цистина). Цистеин является составной частью трипептида глутатиона. Одной из главных функций глутатиона является сохранение ферментов, содержащихся в активном центре SH-группы в активной восстановленной форме. Окисленный глутатион может вновь восстанавливаться под действием глутатионредуктазы, используя НАДФН2. Глутатион может оказывать ингибирующее действие на некоторые белки: известна реакция инактивации инсулина под действием глутатионинсулинтрансгидрогеназы, в которой SH-глутатион является донором водородных атомов, разрывающих дисульфидные связи между двумя полипептидными цепями молекулы инсулина. Поскольку в процессе катаболизма сера метионина в тканях в основном переходит в серу цистеина, а взаимопревращение цистина в цистеин легко осуществляется, проблема окисления серы всех аминокислот практически сводится к окислению цистеина. Главным путем оказался окислительный, включающий в себя окислениецистеина в цистеинсульфиновую кислоту. Трансаминирование последней с б-кетоглутаратом приводит к образованию пирувата и сульфита; сульфит затем быстро окисляется и выводится с мочой;

3) обмен фенилаланина и тирозина. Фенилаланин -- незаменимая аминокислота, но полностью заменим при достаточном поступлении с пищей фенилаланина. Это происходит за счет того, что основной путь превращения фенилаланина начинается с его окисления (гидроксилирования) в тирозин при катализе специфической фенилаланин-4-монооксигеназой, за тем тирозин в процессе последовательных реакций превращается в фумаровую и ацетоуксусную кислоты;

4) обмен триптофана, являющегося незаменимой аминокислотой. Основной путь обмена триптофана приводит к синтезу НАД, уменьшая потребность организма в витамине РР. Через ряд промежуточных продуктов триптофан превращается в хинолиновую кислоту, т.е. в непосредственный предшественник рибонуклеотида никотиновой кислоты;

5) обмен дикарбоновых кислот. Система дикарбоновых аминокислот, к которой относят также соответствующие б-кетокислоты, связана не только с азотистым метаболизмом, но и обменом липидов и углеводов. Аспарагиновая кислота принимает участие в орнитиновом цикле мочевинообразования, реакции трансаминирования, биосинтезе углеводов (гликогенной аминокислоты), пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Глутаминовая кислота, являющаяся гликогенной и заменимой аминокислотой, включается в синтез глутатиона и глутамина. Помимо участия в транспорте аммиака и регуляции кислотно-основного равновесия, глутамин является незаменимым источником азота в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, аминосахаров, обезвреживании фенилуксусной кислоты, синтезе витамина фолиевой кислоты. Глутамин и аспарагин подвергаются сочетанному трансаминированию и дезаминированию под влиянием специфических трансаминаз амидов и неспецифической амидазы. Глутаминовая кислота является одним из немногих соединений в дополнение к глюкозе, которые служат энергетическим материалом для ткани мозга: б-кетокислота + L-аспарагин = L аминокислота + б-кетосукнамовая кислота; б-кетосукцинамовая кислота оксалоацетат + аммиак.

3. Патология азотистого обмена

Врожденные нарушения обмена аминокислот сопровождаются токсическим действием аминокислот и их метаболитов вследствие высокой чувствительности нервной ткани к дисбалансу аминокислот. Врожденные нарушения обмена аминокислот:

1) гипераминоацидемии, сопровождающиеся аминоацидурией, обусловлены дефектом ферментов в обмене аминокислот: фенилкетонурия, пролинемия, цитруллинемия, болезнь «кленового сиропа», гистидинемия, лизинемия, метионинемия;

2) наследственные нарушения транспорта аминокислот, вызванные угнетением канальцевой транспортной системы;

3) вторичные аминоацидурии, обусловленные действием различных факторов на систему почечного транспорта аминокислот, сопровождают почечные и внепочечные заболевания, ведущие к нарушению синтеза или активности ферментов белкового обмена (некроз печени, тяжелые ожоги,гиповитаминозы).

Фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения) --нарушение обмена фенилаланина, который при этом дефекте не вовлекается в окислительно-восстановительный распад, накапливается в высоких концентрациях.

Тирозинемия -- результат нарушения превращения р-гидрооксипирувата в гомогентизированную кислоту, в крови накапливается тирозин и метионин.

Алкаптонурия -- результат нарушенных превращений гомогентизированной кислоты, продукты окисления которой накапливаются в мезенхимальных тканях, моча при этом окрашивается в черный цвет.

Цистинурия -- усиленное выделение цистина с мочой, обусловленное нарушением его обратного всасывания. Цистин плохо растворим, поэтому появление его в моче ведет к образованию камней. Цистиноз имеет в основе дефект системы окисления цистина в тканях, дефект резорбции аминокислот и фосфатов в почечных канальцах.

Гомоцистинурия есть проявление нарушения метаболизма метионина. Глицинурия обусловлена дефицитом ферментов, обеспечивающих превращения глицина, что ведет к усиленной продукции оксалата. Избыточное выведение оксалата с мочой в присутствии кальция вызывает формирование кристалликов в почках и мочевыводящих путях.

Альбуминизм характеризуется отсутствием пигментов в коже, волосах, сетчатке, связан с потерей способности меланоцитов синтезировать тирозиназу, катализирующую окисление тирозина в предшественники меланина. Болезнь Хартнупа имеет в своей основе нарушение всасывания триптофана в кишечнике и реабсорбции в почках (характерны пеллагроподобные кожные поражения, психические расстройства, атаксия, гипераминоацидурия, моча имеет запах кленового сиропа).

Пантотеновая кислота, пантотенат (лекарственная форма -- пантотенат кальция, витамин B5, неверное обозначение -- витамин B3). Пантотеновая кислота по химической природе является дипептидом и состоит из остатков аминокислоты в-аланина и пантоевой кислоты.

Пантотеновая кислота получила свое название от греческого «пантотен», что означает «всюду», из-за чрезвычайно широкого её распространения. Пантотеновая кислота, попадая в организм, превращается в пантетин, который входит в состав кофермента А, который играет важную роль в процессах окисления и ацетилирования. Кофермент А -- одно из немногих веществ в организме, участвующее в метаболизме и белков, и жиров, и углеводов.

Пантотеновая кислота требуется для обмена жиров, углеводов, аминокислот, синтеза жизненно важных жирных кислот, холестерина, гистамина, ацетилхолина, гемоглобина. Пантотеновая кислота чувствительна к нагреванию, при термической обработке теряется почти 50% витамина.

Участие в биохимических процессах

В клетках животных и растений пантотеновая кислота входит в состав кофермента A (KoA), принимающего участие в важнейших реакциях обмена веществ.

Важнейшим свойством витамин пантотеновой кислоты является ее способность стимулировать производство гормонов надпочечников -- глюкокортикоидов, что делает его мощным средством для лечения таких заболеваний как артрит, колит, аллергия и болезни сердца. Витамин играет важную роль в формировании антител, способствует усвоению других витаминов, а также принимает участие в синтезе нейротрансмиттеров.

Пантотеновая кислота участвует в метаболизме жирных кислот. Она нормализует липидный обмен и активирует окислительно-восстановительные процессы в организме.

Пантотеновая кислота оказывает значительное гиполипидемическое действие, обусловленное, по-видимому, ингибированием биосинтеза основных классов липидов, формирующих в печени липопротеины низкой и очень низкой плотности.

Пантотеновая кислота [D(+)a, g-диокси-b, b-диметилбутирил-b-аланин] широко распространена в природе. Суточная потребность человека в пантотеновой кислоте (5--10 мг) удовлетворяется при нормальном смешанном питании, так как пантотеновая кислота содержится в очень многих продуктах животного и растительного происхождения (дрожжи, икра рыб, яичный желток, зелёные части растений, молоко, морковь, капуста и т. д.). Пантотеновая кислота синтезируется также кишечной флорой.

Недостаток пантотеновой кислоты

Недостаток пантотеновой кислоты в организме приводит к нарушениям обмена веществ, на основе которых развиваются дерматиты, депигментация и потеря волос, шерсти или перьев, прекращение роста, истощение, изменения в надпочечниках и нервной системе, а также расстройства координации движений, функций сердца и почек, желудка, кишечника.

Причиной дефицита витамина могут быть малое содержание в пище белков, жиров, витамина С, витаминов группы В, заболевания тонкого кишечника с синдромом мальабсорбции, а также длительное применение многих антибиотиков и сульфаниламидов.

Симптомы гиповитаминоза:

- усталость

- депрессия

- расстройство сна

- повышенная утомляемость

- головные боли

- тошнота

- мышечные боли

- жжение, покалывание, онемение пальцев ног

- мучительные боли в нижних конечностях, преимущественно по ночам

- покраснение кожи стоп

- диспепсические расстройства

- язвы 12-перстной кишки

При пантотеновой недостаточности снижается сопротивляемость организма к инфекции, часто возникают острые респираторные заболевания.

Применение

Пантотеновую кислоту применяют в медицине для устранения атонии кишечника после операций на желудочно-кишечном тракте, её кальциевую соль -- для лечебных целей.

Показания

Как лекарственное средство применяют кальция пантотенат.

Показаниями к приему являются:

- различные патологические состояния, связанные с нарушениями обменных процессов

- полиневриты, невралгии, парестезии

- экзема

- бронхиты (острые и хронические), бронхиальная астма

- аллергические реакции (дерматиты, сенная лихорадка и др.)

- трофические язвы, ожоги

- токсикоз беременных

- гипертиреоз

- туберкулез

- недостаточность кровообращения

- хронические заболевания печени

- хронический панкреатит

- заболевания ЖКТ неинфекционной природы (гастродуоденит и др.)

- гипомоторная дискинезия кишечника

В хирургии пантотенат кальция применяют для устранения атонии кишечника после операций на ЖКТ. Пантотенат кальция применяется в комплексной терапии абстинентного синдрома у больных алкоголизмом. Витамин В5 показал свою эффективность в больших дозах (до 10 г в сутки) при лечении акне (угревой сыпи).



Дозировки

Пантотенат кальция применяют внутрь, внутримышечно или внутривенно. Внутрь взрослым назначают по 0,1-0,2 г 2-4 раза в день; детям от 1 до 3 лет -- по 0,005-0,1 г, от 3 до 14 лет -- 0,1-0,2 г 2 раза в день. Суточная доза для взрослых -- 0,4-0,8 г, для детей -- 0,1-0,4 г. В дерматологии витамин B5 применяют в больших дозах: у взрослых по 1,5 г в сутки, у детей по 0,1-0,3 г 2-3 раза в день.

Безопасность

Пантотенат кальция хорошо переносится. При приеме внутрь возможны диспепсические явления; при внутримышечных инъекциях -- болезненность.

Взаимодействие

Пантотенат кальция повышает эффективность сердечных гликозидов. Уменьшает токсическое действие стрептомицина и других противотуберкулезных препаратов. Витамин В5 необходим для нормального поглощения и метаболизма фолиевой кислоты. Витамин В1 (тиамин) повышает эффективность использования витамина В5 в метаболизме.

Схема взаимосвязи нервной и эндокринной системы



6. Биохимия крови и печени

Назовите и охарактеризуйте методы разделения белков сыворотки крови

Функции и состав крови

Организм человека имеет специальные системы, которые осуществляют непрерывную связь между органами и тканями и обмен организма продуктами жизнедеятельности с окружающей средой. Одной из таких систем, наряду с интерстициальной жидкостью и лимфой, является кровь.

Функции крови следующие.

1. Питание тканей и выделение продуктов метаболизма.

2. Дыхание тканей и поддержание кислотно-щелочного баланса и водно-минерального баланса.

3. Транспорт гормонов и других метаболитов.

4. Защита от чужеродных агентов.

5. Регуляция температуры тела путем перераспределения тепла в организме.

Клеточные элементы крови находятся в жидкой среде - плазме крови.

Если свежевзятую кровь оставить в стеклянной посуде при комнатной температуре (20°С), то через некоторое время образуется кровяной сгусток (тромб), после формирования которого останется жидкость желтого цвета - сыворотка крови. Она отличается от плазмы крови тем, что в ней нет фибриногена и некоторых белков (факторов) системы свертывания крови. В основе свертывания крови лежит превращение фибриногена в нерастворимый фибрин. В нитях фибрина запутываются эритроциты. Нити фибрина можно получить путем длительного перемешивания свежевзятой крови, наматывая на палочку образующийся фибрин. Так можно получить дефибринированную кровь.

Для получения цельной крови, пригодной для переливания больному, способной храниться длительное время, в емкость для взятия крови необходимо добавить антикоагулянты (вещества, препятствующие свертыванию крови).

Масса крови в сосудах человека составляет примерно 20% от массы тела. 55% массы крови составляет плазма, остальная часть приходится - форменные элементы плазмы крови (эритроциты, лейкоциты, лимфоциты, тромбоциты).

Состав плазмы крови:

1) 90% - вода;

2) 6-8% - белки;

3) 2% - органические небелковые соединения;

4) 1% - неорганические соли.

Белковые компоненты плазмы крови Методом высаливания можно получить три фракции белков плазмы крови: альбумины, глобулины, фибриноген. Электрофорез на бумаге позволяет разделить белки плазмы крови на 6 фракций.

1. Альбумины - 54-62%.

2. Глобулины: 1-глобулины 2,5-5%.

3. v2-глобулины 8,5-10%.

4. -глобулины 12-15%.

5. -глобулины 15,5-21%..

6. фибриноген (остается на старте) - от 2 до 4%

Современные методы позволяют получить свыше 60 индивидуальных белков плазмы крови.

Количественные соотношения между белковыми фракциями постоянны у здорового человека. Иногда нарушаются количественные соотношения между различными фракциями плазмы крови. Это явление называется диспротеинемия. Бывает, что содержание общего белка плазмы при этом не нарушается.

Иногда содержание общего белка плазмы понижается. Такое явление известно как гипопротеинемия. Может развиться:

а) при длительном голодании;

б) когда есть патология почек (потеря белка с мочой).

Реже, но иногда встречается гиперпротеинемия - повышение содержания белка в плазме выше, чем 80 г/л. Такое явление характерно для состояний, при которых происходит значительные потери жидкости организмом: неукротимая рвота, профузный понос (при некоторых тяжелых инфекционных заболеваниях: холера, тяжелая форма дизентeрии).

Характеристика отдельных белковых фракций Альбумины - простые низкомолекулярные гидрофильные белки. В молекуле альбумина содержится 600 аминокислот. Молекулярная масса 67 кДа. Альбумины, как и большинство других белков плазмы крови, синтезируются в печени. Примерно 40% альбуминов находится в плазме крови, остальное количество - в интерстициальной жидкости и в лимфе.

Функции альбуминов

Определяются их высокой гидрофильностью и высокой концентрацией в плазме крови.

1. Поддержание онкотического давления плазмы крови. Поэтому при уменьшении содержания альбуминов в плазме падает онкотическое давление, и жидкость выходит из кровяного русла в ткани. Развиваются "голодные" отеки. Альбумины обеспечивают около 80 % онкотического давления плазмы. Именно альбумины легко теряются с мочой при заболеваниях почек. Поэтому они играют большую роль в падении онкотического давления при таких заболеваниях, что приводит к развитию "почечных" отеков.

2. Альбумины - это резерв свободных аминокислот в организме, образующихся в результате протеолитического расщепления этих белков.

3. Транспортная функция. Альбумины транспортируют в крови многие вещества, особенно такие, которые плохо растворимы в воде: свободные жирные кислоты, жирорастворимые витамины, стероиды, некоторые ионы (Ca2+, Mg2+). Для связывания кальция в молекуле альбумина имеются специальные кальций связывающие центры. В комплексе с альбуминами транспортируются многие лекарственные препараты, например, ацетилсалициловая кислота, пенициллин.

Глобулины

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

?-глобулины

В эту фракцию входят разнообразные белки. 1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу - поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции ?-глобулинов.

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы - липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина - тироксин-связывающий белок.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента - в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.

3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции 1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация ?-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса - 58-59 кДа. Главная его функция - угнетение эластазы - фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). ?-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение - результат нарушения синтеза ?-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность (?-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

К фракции ?-глобулинов относят также ?-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

в-глобулины

Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании - болезни Вильсона - уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

Гаптоглобины

Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех в-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и в -макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1,5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни в -макроглобулина очень малое - 5 мин. Это универсальный "чистильщик" крови, комплексы " в -макроглобулин-фермент" способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока. С?-ингибитор - гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С?-ингибитора развивается ангионевротический отек.

С-глобулины

К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).

Основу фракции С-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП) (Подробнее о липопротеинах: смотрите лекции "Метаболизм липидов").

C-реактивный белок. Содержится в крови здоровых людей в очень низких концентрациях, менее 10 мг/л. Его функция неизвестна. Концентрация С-реактивного белка значительно увеличивается при острых воспалительных заболеваниях. Поэтому С-реактивный белок называют белком "острой фазы" (к белкам острой фазы относятся также - ?-антитрипсин, гаптоглобин).

гамма-глобулины

В этой фракции содержатся в основном антитела - белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

Функция антител - защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются антигенами.

Главные классы антител в крови:

1) иммуноглобулины G (IgG);

2) иммуноглобулины M (IgM);

3) иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов). Функции фибронектина:

1) обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом;