Значение белков для живых организмов

Сократительные и двигательные белки придают организму способность сокращаться, изменять форму и перемещаться, прежде всего, речь идет о мышцах. 40% от массы всех белков, содержащихся в мышцах, составляет миозин (mys, myos, греч. - мышца). Его молекула содержит одновременно фибриллярную и глобулярную часть (рис. 24)

Рис. 24. Молекула милзина, состоящая из двух переплетенных a-спиралей (фибриллярная часть), которые соединены с двумя глобулами.

Такие молекулы объединяются в крупные агрегаты, содержащие 300-400 молекул. При изменении концентрации ионов кальция в пространстве, окружающем мышечные волокна, происходит обратимое изменение конформации молекул - изменение формы цепи за счет поворота отдельных фрагментов вокруг валентных связей. Это приводит к сокращению и расслаблению мышц, сигнал для изменения концентрации ионов кальция поступает от нервных окончаний в мышечных волокнах. Искусственное сокращение мышц можно вызвать действием электрических импульсов, приводящих к резкому изменению концентрации ионов кальция, на этом основана стимуляция сердечной мышцы для восстановления работы сердца.

7. Защитная функция

Защитные белки позволяют уберечь организм от вторжения атакующих его бактерий, вирусов и от проникновения чужеродных белков (обобщенное название чужеродных тел - антигены). Роль защитных белков выполняют иммуноглобулины (другое их название - антитела), они распознают антигены, проникшие в организм, и прочно связываются с ними. В организме млекопитающих, включая человека, есть пять классов иммуноглобулинов: M, G, A, D и E, их структура, как следует из названия, глобулярная, кроме того, все они построены сходным образом. Молекулярная организация антител показана далее на примере иммуноглобулина класса G (рис. 27). Молекула содержит четыре полипептидные цепи, объединенные тремя дисульфидными мостиками S-S (на рис. 27 они показаны с утолщенными валентными связями и крупными символами S), кроме того, каждая полимерная цепь содержит внутрицепные дисульфидные перемычки. Две большие полимерные цепи (выделены синим цветом) содержат 400-600 аминокислотных остатков. Две другие цепи (выделены зеленым цветом) почти вдвое короче, они содержат приблизительно 220 аминокислотных остатков. Все четыре цепи расположены таким образом, что концевые H2N-группы направлены в одну сторону.

Молекула состоит из четырех полимерных цепей, соединенных дисульфидными мостиками -S-S-, которые отмечены утолщенными валентными связями и крупными символами S. Области, захватывающие инородный белок - антиген, выделены светло-синим и светло-зеленым цветом. В центральной части молекулы находится шарнирная область, которая обеспечивает независимую подвижность областей захвата. Фрагмент реальной структуры иммуноглобулина показан в нижней части рисунка, справа. Это глобулярная молекула, содержащая b-структуры, соединенные одиночными цепями

Рис. 25. Схематическое изображение структуры имунноглобулина

После контакта организма с чужеродным белком (антигеном), клетки иммунной системы начинают вырабатывать иммуноглобулины (антитела), которые накапливаются в сыворотке крови. На первом этапе основную работу совершают участки цепей, содержащие концевые H2N (на рис. 25 соответствующие участки отмечены светло-синим и светло-зеленым цветом). Это области захвата антигенов. В процессе синтеза иммуноглобулина эти участки формируется таким образом, чтобы их строение и конфигурация максимально соответствовали структуре приблизившегося антигена (как ключ к замку, подобно ферментам, но задачи в данном случае иные). Таким образом, для каждого антигена в качестве иммунного ответа создается строго индивидуальное антитело. Столь «пластично» изменять строение в зависимости от внешних факторов, помимо иммуноглобулинов, не может ни один известный белок. Ферменты решают задачу структурного соответствия реагенту иным путем - с помощью гигантского набора разнообразных ферментов в расчете на все возможные случаи, а иммуноглобулины каждый раз заново перестраивают «рабочий инструмент». Сверх того, шарнирный участок иммуноглобулина обеспечивает двум областям захвата некоторую независимую подвижность, в результате молекула иммуноглобулина может «найти» сразу два наиболее удобных для захвата участка в антигене с тем, чтобы его надежно зафиксировать, это напоминает действия ракообразного существа.

Далее включается цепь последовательных реакций иммунной системы организма, подключаются иммуноглобулины других классов, в результате происходит дезактивация чужеродного белка, а затем уничтожение и удаление антигена (постороннего микроорганизма или токсина).

После контакта с антигеном максимальная концентрация иммуноглобулина достигается (в зависимости от природы антигена и индивидуальных особенностей самого организма) в течение нескольких часов (иногда нескольких дней). Организм сохраняет память о таком контакте, и при повторной атаке таким же антигеном иммуноглобулины накапливаются в сыворотке крови значительно быстрее и в большем количестве - возникает приобретенный иммунитет.

Приведенная классификация белков носит в определенной степени условный характер, например белок тромбин, упомянутый среди защитных белков, по существу представляет собой фермент, катализирующий гидролиз пептидных связей, то есть, относится к классу протеаз.

К защитным белкам часто относят белки змеиного яда и токсичные белки некоторых растений, поскольку их задача - уберечь организм от повреждений.

Есть белки, функции которых настолько уникальны, что это затрудняет их классификацию. Например, белок монеллин, содержащийся в одном из африканских растений, - очень сладкий на вкус, он стал предметом изучения как нетоксичное вещество, которое может быть использовано вместо сахара для предотвращения ожирения. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержит белки со свойствами антифриза, который предохраняет кровь этих рыб от замерзания.

4.5 Искусственный синтез белков

Конденсация аминокислот, приводящая к полипептидной цепи, представляет собой хорошо изученный процесс. Можно провести, например, конденсацию какой - либо одной аминокислоты или смеси кислот и получить, соответственно, полимер, содержащий одинаковые звенья, либо различные звенья, чередующиеся в случайном порядке. Такие полимеры мало похожи на природные полипептиды и не обладают биологической активностью. Основная задача состоит в том, чтобы соединять аминокислоты в строго определенном, заранее намеченном порядке, чтобы воспроизвести последовательность аминокислотных остатков в природных белках. Американский ученый Роберт Меррифилд предложил оригинальный метод, позволивший решить такую задачу. Сущность метода состоит в том, что первую аминокислоту присоединяют к нерастворимому полимерному гелю, который содержит реакционно-способные группы, способные соединяться с -СООН - группами аминокислоты. В качестве такой полимерной подложки был взят сшитый полистирол с введенными в него хлорметильными группами. Чтобы взятая для реакции аминокислота не прореагировала сама с собой и чтобы она не присоединилась H2N-группой к подложке, аминогруппу этой кислоты предварительно блокируют объемистым заместителем [(С4Н9)3]3ОС(О)-группой. После того, как аминокислота присоединилась к полимерной подложке, блокирующую группу удаляют и в реакционную смесь вводят другую аминокислоту, у которой также предварительно заблокирована H2N-группа. В такой системе возможно только взаимодействие H2N-группы первой аминокислоты и группы -СООН второй кислоты, которое проводят в присутствии катализаторов (солей фосфония). Далее всю схему повторяют, вводя третью аминокислоту (рис. 26).

На последней стадии полученные полипептидные цепи отделяют от полистирольной подложки. Сейчас весь процесс автоматизирован, существуют автоматические синтезаторы пептидов, действующие по описанной схеме. Таким методом синтезировано множество пептидов, используемых в медицине и сельском хозяйстве. Удалось также получить улучшенные аналоги природных пептидов с избирательным и усиленным действием. Синтезированы некоторые небольшие белки, например гормон инсулина и некоторые ферменты.

Рис. 26. Схема синтеза полипептидных связей

Существуют также методы синтеза белков, копирующие природные процессы: синтезируют фрагменты нуклеиновых кислот, настроенных на получение определенных белков, затем эти фрагменты встраивают в живой организм (например, в бактерию), после чего организм начинает вырабатывать нужный белок. Таким способом сейчас получают значительные количества труднодоступных белков и пептидов, а также их аналогов.

4.6 Белки как источники питания

Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).

Плотоядные млекопитающие (в том числе и человек) получают необходимые белки с растительной и животной пищей. Ни один из полученных с пищей белков не встраивается в организм в неизменном виде. В пищеварительном тракте все поглощенные белки расщепляются до аминокислот, и уже из них строятся белки, необходимые конкретному организму, при этом из 8 незаменимых кислот (табл. 1) в организме могут синтезироваться остальные 12, если они не поступают в достаточном количестве с пищей, но незаменимые кислоты должны поступать с пищей непременно. Атомы серы в цистеине организм получает с незаменимой аминокислотой - метионином. Часть белков распадается, выделяя энергию, необходимую для поддержания жизнедеятельности, а содержавшийся в них азот выводится из организма с мочой. Обычно организм человека теряет 25-30 г. белка в сутки, поэтому белковая пища должны постоянно присутствовать в нужном количестве. Минимальная суточная потребность в белке составляет у мужчин 37 г, у женщин 29 г, однако рекомендованные нормы потребления почти вдвое выше. При оценке пищевых продуктов важно учитывать качество белка. При отсутствии или низком содержании незаменимых аминокислот белок считается малоценным, поэтому такие белки должны потребляться в большем количестве. Так, белки бобовых культур содержат мало метионина, а в белках пшеницы и кукурузы низкое содержанием лизина (обе аминокислоты незаменимые). Животные белки (исключая коллагены) относят к полноценным пищевым продуктам. Полный набор всех незаменимых кислот содержит казеин молока, а также приготовляемые из него творог и сыр, поэтому вегетарианская диета, в том случае, если она очень строгая, т.е. «безмолочная», требует усиленного потребления бобовых культур, орехов и грибов для снабжения организма незаменимыми аминокислотами в нужном количестве.

Синтетические аминокислоты и белки используют и как пищевые продукты, добавляя их в корма, которые содержат незаменимые аминокислоты в малом количестве. Существуют бактерии, которые могут перерабатывать и усваивать углеводороды нефти, в этом случае для полноценного синтеза белков их нужно подкармливать азотсодержащими соединениями (аммиак или нитраты). Получаемый таким способом белок используют в качестве корма для скота и домашней птицы. В комбикорм домашних животных часто добавляют набор ферментов - карбогидраз, которые катализируют гидролиз трудно разлагаемых компонентов углеводной пищи (клеточные стенки зерновых культур), в результате чего растительная пища усваивается более полно.

4.7 Роль избытка или недостатка белков в организме

Недостаточное содержание в пище белков и их дефицит в организме ведут к распаду тканевых белков, отрицательному азотистому балансу, понижению условно-рефлекторной возбудимости центральной нервной системы и угнетению гормональной деятельности эндокринных желез, жировой инфильтрации печени, замедлению роста молодого организма и снижению массы тела, понижению иммунобиологической реактивности организма и изменению активности ферментов, снижению фагоцитарной активности элементов белой крови.

Кроме того, дефицит белков способствует развитию одной из форм авитаминоза -- пеллагры, сопряженной с недостатком триптофана, необходимого для образования никотиновой кислоты, а также проявляется гипопротеинемией (отеки), рядом трофических нарушений (ломкость ногтей, сухость кожи, выпадение волос и т. д.), мышечной слабостью, снижением аппетита. Избытое введение белка с пищей ведет к перегрузке организма продуктами белкового метаболизма, усилению гнилостных процессов в кишках, перенапряжению деятельности печени и почек; повышение на первом этапе условно-рефлекторной деятельности центральной нервной системы сменяется срывом.

Суточная физиологическая потребность в белке зависит от пола, возраста, характера трудовой деятельности и других факторов. Удельный вес белка должен составлять 11--13 % энергетической ценности суточного рациона.

5. Заключение

В реферате даны способы классификации белков и рассмотрены простые и сложные белки. При помощи различных схем и рисунков описаны химические и физические свойства белков, состав и строение белков, подробно рассказано о разнообразных функциях белков, а также их значении для живых организмов, показано, что происходит при избытке или недостатке белков в организме.

Доказано, что белки - обязательная составная часть всех живых клеток, играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Это связанно с той огромной ролью, которую они играют в процессах развития и жизни человека.

Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма

6. Список литературы

1. Иванов В.И. Как работают ферменты.//Соросовский образовательный журнал. 1996, № 9

2. Березин Б.Д. Курс современной органической химии.: Учебное пособие для вузов. - М.: Высш. шк., 2001. -768 с.

3. Березин Б.Д.Курс современной органической химии.: Учебное пособие для вузов -2-е изд. испр.,- М.: Высш. шк., 2003. -768 с.

4. Несмеянов А.Н., Несмеянов Н. А. Начала органической химии. кн.1. - М.: Химия. 1974

5. Шульц Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации белков. - М.,: Мир, 1982

6. Несмеянов А.Н., Несмеянов Н. А. Начала органической химии. кн.2 - М.: Химия. 1974

7. Иванов В.Г. Практикум по органической химии: Учебное пособие. - М.: Академия,

8. Моррисон Р., Бойд Р. Органическая химия. - М.: Мир. 1974. - 1132 с.

9. Сайкс, Питер. Механизмы реакций в органической химии. - М.: Химия. 1973.-319 с.

10. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. - М.: Просвещение, 1987

11. Борисов В.В. Каждый белок - свой сюжет //Химия и жизнь. 1990, № 2

12. Общая органическая химия. Под ред. Д. Бартона, У.Д. Оллиса. Нуклеиновые кислоты, аминокислоты, петиды, белки. -- М.: Химия, 1986.

13. Филлпович Ю.Б. Основы биохимии: уч. для студ. хим. и биол. спец. пед. инст.- М.: Высшая школа, 1985.

14. Белок в организме и питание.[Электронный ресурс] - URL : http://www.sestrenka.ru/s50// (дата обращения: 10.04.2010)

Размещено на Allbest.ru